Una aminopeptidasa unida a membrana ZINC-dependiente que cataliza el clivaje de péptido N-terminal del GLUTAMATO (y en menor extensión al ASPARTATO). La enzima desempeña un rol en la vía catabólica del SISTEMA RENINA-ANGIOTENSINA.

Subclase de las EXOPEPTIDASAS que actúan en la extremidad N-terminal libre de un polipéptido, liberando un solo residuo de aminoácido. EC 3.4.11.

Enzima de la clase de las hidrolasas que contiene zinc, que cataliza la remoción del aminoácido N-terminal de la mayoría de los L-péptidos, particularmente aquellos con residuos de leucina N-terminal, pero no aquellos con residuos N-terminales de lisina o arginina. Esto tiene lugar en el citosol celular de los tejidos, con actividad elevada en el duodeno, hígado y riñón La actividad de esta enzima es comúnmente analizada utilizando una leucina arilamida de sustrato cromogénico como el leucil beta-naftilamida.

Metaloproteasas unidas al zinc que son miembros de las metaloproteasas de membrana integral tipo II. Están expresados por GRANULOCITOS, MONOCITOS y sus precursores, así como por distintas células no hematopoyéticas. Liberan un aminoácido N-terminal de un péptido, amida o arilamida.

Sialoglicoproteína que contiene zinc, que se usa para estudiar la actividad aminopeptídica en la patogénesis de la hipertensión. EC 3.4.11.3.