Forma activada del factor VIII. EL dominio B del factor VIII es partido proteolíticamente por la trombina para formar factor VIIIa. El factor VIIIa existe como dímero no covalente en un complejo de enlace metálico (probablemente calcio) y funciona como cofactor en la activación enzimática del factor X por el factor IXa. Es similar en estructura y generación al factor Va.

Forma activada del factor IX. Esta activación se realiza a través de la vía intrínseca por la acción del factor XIa y calcio, o a través de la vía extrínseca, por la acción del factor VIIa, tromboplastina y calcio. El factor IXa sirve para activar el factor X y Xa, segmentando el enlace peptídico arginil-leucina en el factor X.

Factor de coagulación sanguínea glicoprotéico estable al almacenamiento que puede ser activado hacia la forma de factor Xa ya sea por vía intrínseca como extrínseca. La deficiencia de factor X, a veces llamada deficiencia del factor Stuart-Prower, puede conducir a trastornos de coagulación sistémicos.

Factor VIII de la coagulación sanguínea. Es un factor antihemofílico que es parte del complejo factor VIII/factor von Villebrand. El Factor VIII es producido en el hígado en la vía intrínseca de la coagulación sanguínea. Sirve como cofactor en la activación del factor X y esa acción es notablemente potenciada por pequeñas cantidades de trombina.

Compuestos que contienen un grupo 1-dimetilaminonaftaleno-5-sulfonil.

Los aminoácidos con cadenas laterales con carga negativa en pH fisiológico.

El cofactor dependiente de la vitamina K de la PROTEINA C activada. Junto con la proteína C, inhibe la acción de los factores VIIIa y Va. Una DEFICIENCIA DE PROTEINA S puede conducir a trombosis venosas y arteriales recurrente.

Forma activada del factor X que participa tanto de la vía intrínseca como de la vía extrínseca de la coagulación sanguínea. Cataliza la conversión de protrombina a trombina conjuntamente con otros cofactores.

Zimógeno dependiente de la vitamina K, presente en la sangre que, activado por la trombina y trombomodulina, ejerce propriedades anticoagulantes, inactivando los factores Va e VIIIa en los pasos limitantes de la velocidad de formación de la trombina.

Factor de coagulación sanguínea estable al almacenamiento que actúa en la vía intrínseca. Su forma activada, la IXA, forma un complejo con el factor VIII y el calcio en el factor 3 plaquetario para activar el factor X y convertirlo en Xa. La deficiencia del factor IX da lugar a la HEMOFILIA B (Enfermedad de Christmas).

Medición de la polarización de la luz fluorescente de soluciones o especímenes microscópicos. Se emplea para aportar información referente al tamaño, forma y conformación molecular, anisotropía molecular, transferencia de energía electrónica, incluyendo el enlace del colorante y la coenzima y la reacción del antígeno y el anticuerpo.

Forma activada del factor XI. En la vía intrínseca, el factor XI es activado a XIa por el factor XII en presencia del cofactor HMWK (CININOGENO DE ALTO PESO MOLECULAR). El factor XIa entonces activa el factor IX a factor IXa en presencia de calcio.,.

Enzima derivada de la protrombina que convierte al fibrinógeno en fibrina. (Dorland, 28a ed)

Amidinas sustituídas con un grupo benzeno. La benzamidina y sus derivados se conocen como inhibidores de peptidasa.

Forma activada del factor VI. El factor VIIa activa el factor X en la vía intrínseca de la coagulación sanguínea.

Encontrado en varios tejidos, particularmente en cuatro proteinas que participan en la coagulación de la sangre incluyendo la protrombina, la proteína renal, la proteína ósea y en la proteína presente en varias calcificaciones ectópicas.

Proceso de la interacción de los FACTORES DE COAGULACIÓN SANGUÍNEA que da lugar a un coágulo insoluble de FIBRINA.

La tasa de la dinámica en los sistemas físicos o químicos.

Partes de una macromolécula que participan directamente en su combinación específica con otra molécula.

Un aminoácido esencial que es fisiológicamente activo en la forma-L.

Inhibidores de las SERINA ENDOPEPTIDASAS y de las enzimas que contienen grupos sulfihidrilos. Actúan como agentes alquilantes y se conoce que interfieren en el proceso de translación.

Proteínas preparadas por la tecnología del ADN recombinante.

Una sal utilizada para restaurar los niveles de calcio, como diurético productor de ácido y como antídoto para el envenenamiento con magnesio.

Forma activada del factor V. Es un cofactor esencial para la activación de la protrombina catalizada por el factor Xa.

La facilitación de una reacción química por material (catalizador) que no es consumida por la reacción.

Glicoproteína plasmática termolábil y vulnerable al almacenamiento que acelera la conversión de protrombina en trombina en la coagulación de la sangre. Esto lo logra mediante la formación de un complejo con factor Xa, fosfolípido y calcio (complejo protrombinasa). La deficiencia del factor V da lugar a la enfermedad de Owren.

Lípidos que contienen uno o más grupos fosfato, particularmente aquellos derivados ya sea del glicerol (fosfoglicéridos, ver GLICEROFOSFOLIPIDOS) o esfingosina (ESFINGOLIPIDOS). Son lípidos polares que son de gran importancia para la estructura y función de las membranas celulares y son los lípidos de membrana más abundantes, aunque no se almacenen en grandes cantidades en el sistema.

ENDOPEPTIDASAS que tienen una cisteína involucrada en el proceso catalítico. Este grupo de INIHIBIDORES DE CISTEINA PROTEINASA tales como las CISTATINAS y REACTIVOS DE SULFHILDRILO.

Proceso mediante el cual las sustancias, ya sean endógenas o exógenas, se unen a proteínas, péptidos, enzimas, precursores de proteínas o compuestos relacionados. Las mediciones específicas de unión de proteína frecuentemente se utilizan en los ensayos para valoraciones diagnósticas.

Forma tridimensional característica de una proteína, incluye las estructuras secundaria, supersecundaria (motivos), terciaria (dominios) y cuaternaria de la cadena de péptidos. ESTRUCTURA DE PROTEINA, CUATERNARIA describe la conformación asumida por las proteínas multiméricas (agregados de más de una cadena polipeptídica).

El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.

Proteínas parciales formadas por hidrólisis parcial de proteínas o generadas a través de técnicas de INGENIERÍA DE PROTEÍNAS.

Un aminoácido no esencial que se presenta en altos niveles en su estado libre en el plasma. Se produce a partir del piruvato mediante transaminación. Interviene en el metabolismo del azúcar y de los ácidos, incrementa la INMUNIDAD, y aporta energía al tejido muscular, el CEREBRO y al SISTEMA NERVIOSO CENTRAL.

El reemplazo que occurre natural o inducido experimentalmente de uno o más AMINOÁCIDOS en una proteína con otra. Si un amino ácido equivalente funcional se sustituye, la proteína puede mantener el acitividad tipo salvaje. La sustitución también puede disminuir, aumentar, o eliminar la función de la proteína. La sustitución inducida experimentalmente se utiliza con frecuencia para estudiar las actividades y enlaces de las enzimas.

Medición de la intensidad y calidad de la fluorescencia.

Compuestos y complejos moleculares consistentes en un gran número de átomos generalmente sobre 500 kD de tamaño. En los sistemas biológicos las substancias macromoleculares se pueden visualizar generalmente usando MICROSCOPIO ELECTRÓNICO y se distinguen de los ORGANELOS por la carencia de estructura membranosa.

Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.

Modelos empleados experimentalmente o teóricamente para estudiar la forma de las moléculas, sus propiedades electrónicas, o interacciones; comprende moléculas análogas, gráficas generadas en computadoras y estructuras mecánicas.

Nivel de la estructura proteica en el cual las combinaciones de estructuras secundarias de proteína (alfa hélices, regiones lazo y motivos) están empacadas juntas en formas plegadas que se denominan dominios. Los puentes disulfuro entre cisteínas de dos partes diferentes de la cadena polipeptídica junto con otras interacciones entre cadenas desempeñan un rol en la formación y estabilización de la estructura terciaria. Las pequeñas proteínas generalmente consisten de un dominio único, pero las proteínas mayores pueden contener una cantidad de dominios conectados por segmentos de cadena polipeptídica que no tienen estructura secundaria.

Conversión de la forma inactiva de una enzima a una con actividad metabólica. Incluye 1) activación por iones (activadores); 2) activación por cofactores (coenzimas); y 3) conversión de un precursor enzimático (proenzima o zimógeno) en una enzima activa.

Electroforesis en la que se emplea un gel de poliacrilamida como medio de difusión.

Cadenas simples de aminoácidos que son las unidades de PROTEÍNAS multiméricas. Estas pueden estar compuestas de subunidades iguales o no iguales. Una o mas subunidades monoméricas pueden componer un protómero, que a su vez es una subunidad de un conjunto mas amplio.

Factor de crecimiento polippeptídico de 6 kDa inicialmente descubierto en las glándulas submaxilares de ratón. El factor de crecimiento epidérmico humano aislado originalmente de la orina basado en su habilidad para inhibir la secreción gástrica y la llamada urogastrona. El FACTOR DE CRECIMIENTO EPIDÉRMICO ejerce una amplia variedad de efectos biológicos, incluyendo la promoción de la proliferación y diferenciación de las células mesenquimatosas y CÉLULAS EPITELIALES. Se sintetiza como una proteína transmembrana que se puede escindir para liberar una forma activa soluble.

Un aminoácido no esencial que interviene en el control metabólico de las funciones celulares en tejidos nerviosos y cerebrales. Es biosintetizado por la asparagina sintetasa a partir del ÁCIDO ASPÁRTICO y el AMONÍACO. (Traducción libre del original: Concise Encyclopedia Biochemistry and Molecular Biology, 3rd ed)

Proceso mediante el cual dos moléculas con la misma composición química forman un producto de condensación o polímero.

Proceso de disociación de un compuesto químico por la adición de una molécula de agua.

Células en forma de disco sin núcleos formadas en los megacariocitos y que se encuentran en la sangre de todos los mamíferos. Participan principalmente en la coagulación de la sangre.

Aminoácido aromático esencial, precursor de la MELANINA, DOPAMINA, noradrenalina (NOREPINEFRINA)y TIROXINA.

Proteínas que en las expresiones anormales (ganancia o pérdida)se asocian al desarrollo, crecimiento o progresión de las NEOPLASIAS. Algunas proteínas de neoplasias son ANTÍGENOS DE NEOPLASIAS, es decir, inducen una reacción inmune en su tumor. Muchas proteínas de neoplasias han sido caracterizadas y se utilizan como marcadores tumorales (MARCADORES BIOLÓGICOS DE TUMOR), cuando son detectables en células y líquidos corporales en el control de la presencia o crecimiento de tumores. La expresión anormal de PROTEÍNAS ONCOGÉNICAS está implicada en la transformación neoplásica, mientras que la pérdida de la expresión de las PROTEÍNAS SUPRESORAS DE TUMOR están relacionadas con la pérdida del control y progresión del crecimiento de la neoplasia.

Relación entre la estructura química de un compuesto y su actividad biológica o farmacológica. Los compuestos frecuentemente se clasifican juntos porque tienen características estructurales comunes, incluyendo forma, tamaño, arreglo estereoquímico y distribución de los grupos funcionales.

Cualquier cambio detectable y heredable en el material genético que cause un cambio en el GENOTIPO y que se transmite a las células hijas y a las generaciones sucesivas.

Cualquier miembro del grupo de las endopeptidasas que contenga en el sitio activo un residuo de serina que intervenga en la catálisis.

MUTAGÉNESIS de ingeniería genética en un sitio específico de una molécula de ADN, que introduce una sustitución, una inserción o una delección de una base.

Reactivos con dos grupos reactivos, usualmente en extremos opuestos de la molécula, que son capaces de reaccionar y así formar puentes entre las cadenas laterales de los aminoácidos de las proteínas; las locaciones de las áreas naturalmente reactivas dentro de las proteínas pueden identificarse de esta forma; también pueden utilizarse para otras macromoléculas, como las glicoproteínas, ácidos nucleicos, u otros.

Un elemento básico que se encuentra en todos los tejidos organizados. Es un miembro de la familia de metales alcalinoterrosos que tiene por símbolo atómico Ca, número atómico 20 y peso atómico 40. El calcio es el mineral más abundante del cuerpo y se combina con el fósforo en los huesos y dientes. Es esencial para el funcionamiento normal de los nervios y músculos y desempeña un rol en la coagulación de la sangre (como factor IV) y en muchos procesos enzimáticos.

Propiedad característica de la actividad enzimática con relación a la clase de sustrato sobre el cual la enzima o molécula catalítica actúa.

Identificación de proteínas o péptidos que se han separado por electroforesis por blotting y luego se han transferido a tiras de papel de nitrocelulosa . Los blots se detectan entonces con el uso de anticuerpos radiomarcados.

Una subfamilia en la familia MURIDAE, comprendendo los hámsteres. Cuatro de los géneros más comunes son Cricetus; CRICETULUS; MESOCRICETUS; y PHODOPUS.

Animales bovinos domesticados del género Bos, que usualmente se mantienen en una granja o rancho y se utilizan para la producción de carne o productos lácteos o para trabajos pesados.

Clase de Echinodermos caracterizados por cuerpos largos y delgados.

Deficiencia del factor IX de la coagulación sanguínea heredada como trastorno vinculado al cromosoma X (conocida también como Enfermedad de Christmas, por el primer paciente estudiado en detalle, no por el día de navidad.) Las características históricas y clínicas recuerdan a las de las hemofilia clásica (HEMOFILIA A), pero los pacientes se presentan con menos síntomas. La severidad del sangramiento usualmente es similar en los miembros de una sola familia. Muchos pacientes son asintomáticos hasta que el sistema hemostático se enfrenta a una cirugía o trauma. El tratamiento es similar al de la hemofilia A.

La normalidad de una solución con respecto a los iones de HIDRÓGENO. Está relacionado a las mediciones de acidez en la mayoría de los casos por pH = log 1 / 2 [1 / (H +)], donde (H +) es la concentración de iones de hidrógeno en gramos equivalentes por litro de solución. (Traducción libre del original: McGraw-Hill Diccionario de Términos Científicos y Técnicos, 6 a ed)

Constituyente compuesto de proteína y fosfolípido que está ampliamente distribuído en muchos tejidos. Sirve como un cofactor con el factor VIIa para activar al factor X en la vía extrínseca de la coagulación sanguínea.