Subclase de exopeptidasas que incluye enzimas que rompen dos o tres AMINOÁCIDOS desde el final de una cadena de péptidos.

Subclase de las EXOPEPTIDASAS que actúan en la extremidad N-terminal libre de un polipéptido, liberando un solo residuo de aminoácido. EC 3.4.11.

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Metal de número atómico 30 y peso atómico 65.37. Es un oligoelemento necesario en la dieta, siendo una parte esencial de muchas enzimas, y desempeña una función importante en la síntesis de proteínas y en la división celular. La deficiencia de zinc se asocia con ANEMIA, baja estatura, HIPOGONADISMO, alteración de la CICATRIZACIÓN DE HERIDA y geofagia. Se conoce con el símbolo Zn.

Enzima de la clase de las hidrolasas que contiene zinc, que cataliza la remoción del aminoácido N-terminal de la mayoría de los L-péptidos, particularmente aquellos con residuos de leucina N-terminal, pero no aquellos con residuos N-terminales de lisina o arginina. Esto tiene lugar en el citosol celular de los tejidos, con actividad elevada en el duodeno, hígado y riñón La actividad de esta enzima es comúnmente analizada utilizando una leucina arilamida de sustrato cromogénico como el leucil beta-naftilamida.

Aminopeptidasas que eliminan la METIONINA de la amino-terminal de una cadena de péptidos, tales como la METIONINA iniciadora que se encuentra en las nacientes cadenas de péptido .

Una aminopeptidasa unida a membrana ZINC-dependiente que cataliza el clivaje de péptido N-terminal del GLUTAMATO (y en menor extensión al ASPARTATO). La enzima desempeña un rol en la vía catabólica del SISTEMA RENINA-ANGIOTENSINA.

Metaloproteasas unidas al zinc que son miembros de las metaloproteasas de membrana integral tipo II. Están expresados por GRANULOCITOS, MONOCITOS y sus precursores, así como por distintas células no hematopoyéticas. Liberan un aminoácido N-terminal de un péptido, amida o arilamida.