Familia de proteínas celulares que median en la correcta conformación o desmontaje de polipéptidos y sus ligandos asociados. A pesar de que participan en el proceso de ensamblaje las chaperonas moleculares no son componentes de las estructuras finales.

Clase de CHAPERONES MOLECULARES que se encuentra en procariotes y en varios compartimientos de las células eucariotas. Estas proteínas pueden interactuar con polipéptidos durante distintos procesos de acoplamiento, de forma que puedan prevenir la formación de estructuras no funcionales.

Clase de CHAPERONES MOLECULARES cuyos miembros actúan en el mecanismo de la TRANSDUCCIÓN DE SEÑAL por RECEPTORES DE ESTEROIDES.

Familia de proteínas de choque térmico que contienen una secuencia de consenso de 70 aminoácidos conocido como el dominio J. El dominio J de las proteínas de choque térmico HSP40 interactúa con PROTEÍNAS HSP70 DE CHOQUE TÉRMICO. Las proteínas HSP40 de choque térmico juegan un papel en la regulación de la actividad del ADENOSINA TRIFOSFATASAS de las proteínas HSP70 de choque térmico.

Las proteínas que se sintetizan en los organismos eucariotes y las bacterias en respuesta a la hipertermia y a otras tensiones ambientales. Ellos incrementan la tolerancia térmica y realizan funciones esenciales para la supervivencia celular bajo estas condiciones.

Procesos que intervienen en la formación de ESTRUCTTURA TERCIARIA DE PROTEÍNA.

Familia de multisubunidades de complejos de proteínas que se forman en grandes estructuras cilíndricas que se unen a y encapsulan proteínas no nativas. Las chaperoninas utilizan la energía de la hidrólisis de ATP para aumentar la eficiencia de reacción del PLIEGUE DE PROTEÍNAS y de ese modo ayudar a las proteínas a alcanzar su conformación funcional. La familia de chaperoninas se divide en el GRUPO I DE CHAPERONINAS, y el GRUPO II DE CHAPERONINAS, donde cada grupo poseé su propio repertorio de subunidades de proteína y preferencias de subcelulares.

Subfamilia de las proteínas de choque térmico HSP70 expresadas constitutivamente. Preferentemnete se une y liberan péptidos hidrófobos mediante un proceso dependiente del ATP, y están implicadas en la TRANSLOCACIÓN DE PROTEÍNAS postranslacional.

Lectina que se encuentra en las membranas del RETÍCULO ENDOPLÁSMICO que se une a OLIGOSACÁRIDOS por unión N específica que se encuentra en las proteínas recientemente sintetizadas. Puede desempeñar un papel en el PLIEGUE DE PROTEÍNAS y degradación de proteínas mal plegadas en el retículo endoplásmico.

Grupo I de proteína de chaperonina que forman la estructura semejante a barril del complejo de chaperonina. Es una proteína oligomérica con una estructura distintiva de catorce subunidades, dispuestas en dos anillos de siete subunidades cada uno. La proteína se estudió inicialmente en BACTERIAS donde es comúnmente llamada como proteína GroEL.

LACTAMAS que forman compuestos con un tamaño de anillo de aproximadamente 1-3 docenas de átomos.

Un anillo de benceno que contiene dos partes de cetona en cualquier posición. Pueden ser sustituídos en cualquier posición excepto en los grupos cetona.

Glicoproteínas básicas pertenecientes a la superfamilia de las SERPINAS, que actúan como CHAPERONES MOLECULARES específicos para el COLÁGENO en el retículo endoplasmático.

Proteína multifuncional que se encuentra principalmente en los organelos unidos a membranas. En el RETÍCULO ENDOPLÁSMICO se une a oligosacáridos con unión N específica que se encuentran en las proteínas recientemente sintetizadas y funciona como CHAPERONES MOLECULARES que pueden desempeñar un papel en el PLIEGUE DE PROTEÍNAS o retención y degradación de proteínas mal plegadas. Además, la calreticulina es una forma de depósito principal para el CALCIO y funciona como molécula de señalización del calcio que puede regular la HOMEOSTASIS intracelular del calcio.

Proteínas chaperonas grupo I que forma una estructura similar a una tapa- que encierra la cavidad no-polar del complejo de la chaperonina. La proteína se estudió inicialmente en BACTERIA donde comúnmente se refirió como proteína GroES.

Proceso mediante el cual las sustancias, ya sean endógenas o exógenas, se unen a proteínas, péptidos, enzimas, precursores de proteínas o compuestos relacionados. Las mediciones específicas de unión de proteína frecuentemente se utilizan en los ensayos para valoraciones diagnósticas.

Sistema de cisternas en el CITOPLASMA de muchas células. En algunos lugares, el retículo endoplásmico es continuo con la membrana plasmática (MEMBRANA CELULAR) o la membrana externa de la cubierta nuclear. Si las superficies externas de las membranas del retículo endoplásmico están cubiertas con ribosomas, se dice que el retículo endoplásmico presenta una superficie rugosa (RETICULO ENDOPLASMICO ASPERO); si no es así se le denomina de superficie lisa (RETICULO ENDOPLASMICO LISO). (King & Stansfield, A Dictionary of Genetics, 4th ed)

Grupo de proteínas eucarióticas de choque térmico de alto peso molecular que constituyen una subfamilia de las PROTEÍNAS DE CHOQUE TÉRMICO HSP70. Las proteínas hsp70 impiden la agregación proteica y pueden mantener proteínas desnaturalizadas en estados de plegamiento competente.

Proteínas obtenidas de ESCHERICHIA COLI.

Subclase de cristalinas que proporciona la mayoría de la capacidad refractiva y tanslucidez al CRISTALINO en VERTEBRADOS. Alfa-cristalinas también actúan como caperuzas moleculares que se unen a proteinas desnaturalizadas, dejandolas en solución, manteniendo de ese modo la translucidez de las lentes. Las proteinas se presentan como grndes oligómeros formados a partir de las subunidades CADENA A DE ALFA-CRISTALINA y CADENA B DE ALFA-CRISTALINA.

Grupo de enzimas que catalizan la hidrólisis del ATP. La reacción de hidrólisis usualmente es acoplada con otra función, tal como transportar Ca(2+) a través de la membana. Estas enzimas pueden ser dependientes de Ca(2+), Mg(2+), aniones, H+, o ADN.

Las proteínas implicadas en el montaje y desmontaje de las HISTONAS en los NUCLEOSOMAS.

Constelación de respuestas que ocurren cuando un organismo es expuesto al calor excesivo. Las respuestas incluyen síntesis de nuevas proteínas, y regulación otras.

Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.

La interrupción de los enlaces no covalentes y / o puentes disulfuro responsable de mantener la forma tridimensional y la actividad de la proteína nativa.

Familia de proteínas de choque térmico de bajo peso molecular que pueden actuar como CHAPERONAS MOLECULARES.

El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.

Una de las subunidades de alfa-cristalina. Ademas de manifestarse en el CRISTALINO, la cadena B de alfa-cristalina se ha encontrado en distintos tejidos como el CORAZÓN, CEREBRO, MÚSCULO y RIÑÓN. La acumulación de la proteína en el cerebro se asocia a ENFERMEDADES NEURODEGENERATIVAS como el SÍNDROME DE CREUTZFELDT-JAKOB y la ENFERMEDAD DE ALEXANDER.

Nivel de la estructura proteica en el cual las combinaciones de estructuras secundarias de proteína (alfa hélices, regiones lazo y motivos) están empacadas juntas en formas plegadas que se denominan dominios. Los puentes disulfuro entre cisteínas de dos partes diferentes de la cadena polipeptídica junto con otras interacciones entre cadenas desempeñan un rol en la formación y estabilización de la estructura terciaria. Las pequeñas proteínas generalmente consisten de un dominio único, pero las proteínas mayores pueden contener una cantidad de dominios conectados por segmentos de cadena polipeptídica que no tienen estructura secundaria.

Grupo II de chaperonina que se encuentran en el CITOSOL eucariótico. Se compone de ocho subunidades con cada subunidad codificada por un gen por separado. Esta chaperonina es nombrada por una de sus subunidades que es una REGIÓN DEL COMPLEJO T polipéptido codificado.

Proteínas obtenidas de las especies SACCHAROMYCES CEREVISIAE. La función de proteínas específicas de este organismo ha despertado un alto interés científico y se ha utilizado para derivar el conocimiento basico del funcionamiento de proteínas similares en eucariotas superiores.

Especie de BACILOS GRAMNEGATIVOS ANEROBIOS FACULTATIVOS que suelen encontrarse en la parte distal del intestino de los animales de sangre caliente. Por lo general no son patógenos, pero algunas cepas producen DIARREA e infecciones piógenas. Las cepas patógenos (viriotipos) se clasifican según sus mecanismos patógenos específicos, como toxinas (ESCHERICHIA COLI ENTEROTOXÍGENA).

Presencia de calor o calentamiento o de una temperatura notablemente superior a una norma acostumbrada.

Enzima que cataliza el primer paso del ciclo del ácido tricarboxílico(CICLO DEL ACIDO CÍTRICO). Cataliza la reacción del oxaloacetato y el acetil CoA para formar citrato y coenzima A. Esta enzima fue listada anteriormente en EC 4.1.3.7.

Familia heterogénea de proteínas estructurales solubles en agua que se encuentran en las células del cristalino de vertebrados. La presencia de estas proteínas explica la transparencia del cristalino. La familia está compuesta por cuatro grupos principales, alfa, beta, gamma, y delta, y varios grupos menores, los que son clasificados sobre la base del tamaño, carga, propiedades inmunológicas, y vertebrado de origen. Los cristalinos alfa, beta, y delta se encuentran en lentes aviarios y de reptiles. en tanto los alfa, beta, y gamma ocurren en todos los otros lentes.

Proteínas qe se hallan en cualquier especie de bacteria.

Proteínas de transporte que trasladan sustancias específicas en la sangre o a través de las membranas celulares.

Adenosina 5'-(tetrahidrógeno trifosfato). Nucleótido de adenina que contiene tres grupos fosfato esterificados a la molécula de azúcar. Además de su crucial rol en el metabolismo del trifosfato de adenosina es un neurotransmisor.

Especie del género SACCHAROMYCES, familia Saccharomycetaceae, orden Saccharomycetales, conocido como levadura del 'panadero' o del 'cervecero'. La forma seca se usa como suplemento dietético.

Enzima que cataliza la isomerización de residuos de prolina en el interior de las proteínas. EC 5.2.1.8.

Cualquier cambio detectable y heredable en el material genético que cause un cambio en el GENOTIPO y que se transmite a las células hijas y a las generaciones sucesivas.

Forma tridimensional característica de una proteína, incluye las estructuras secundaria, supersecundaria (motivos), terciaria (dominios) y cuaternaria de la cadena de péptidos. ESTRUCTURA DE PROTEINA, CUATERNARIA describe la conformación asumida por las proteínas multiméricas (agregados de más de una cadena polipeptídica).

Reconstitución de la actividad de una proteína después de la desnaturalización.

Enzima que cataliza la transferencia del átomo de azufre planetario del ión tiosulfato al ión cianuro, para formar el ión tiocianato. EC 2.8.1.1.

Modelos empleados experimentalmente o teóricamente para estudiar la forma de las moléculas, sus propiedades electrónicas, o interacciones; comprende moléculas análogas, gráficas generadas en computadoras y estructuras mecánicas.

Una protease ATP dependiente encontrada en procariotes, CLOROPLASTOS, y MITOCONDRIA. Es un complejo multisubunidades soluble que juega un rol en la degradación de muchas proteínas anormales.

Isomerasas de vinculo azufre-azufre que cataliza la reordenación de los enlaces de disulfuro en las proteínas durante el pliegue. Isoezimas disulfide-isomerasa de la proteina específica también se presentan como subunidades del PROCOLAGENO-PROLINA DIOXIGENASA.

El proceso de movimiento de proteínas de un compartimiento celular (incluyendo extracelular) para otro por varias clasificaciones y mecanismos de transporte, tales como transporte de compuerta, desplazamiento de proteína y transporte vesicular.

Proteínas preparadas por la tecnología del ADN recombinante.

Una de las subunidades de alfa-cristalinas. A diferencia de la CADENA B DE ALFA-CRISTALINA, la expresión de CADENA A DE ALFA-CRISTALINA es limitada principalmente al CRISTALINO.

Un gran complejo multisubunidades que juega un importante rol en la degradación de la mayoría de las proteínas citosólicas y nucleares en células eucariotas. Contiene un sub-complejo catalítico 700-kDa y dos sub-complejos regulatorios 700-kDa. El complejo condensa proteínas ubiquitarias y proteínas activadas vía entienzima ornitina decarboxilasa.

Anillos de hidrocarburo que contienen dos partes de cetona en cualquier posición. Pueden ser sustituídos en cualquier posición excepto en los grupos cetona.

Proteínas a las que se enlazan iones de calcio. Pueden actuar como proteínas transportadoras, proteínas reguladoras o proteínas activadoras. Normalmente contienen MOTIVOS EF HAND.

Partes de una macromolécula que participan directamente en su combinación específica con otra molécula.

Estado del ambiente que se manifiesta en el aire y en los cuerpos en forma de calor, en una gradación que fluctúa entre dos extremos que, convencionalmente, se denominan: caliente y frío (Material IV - Glosario de Protección Civil, OPS, 1992)

Indolizinas are heterocyclic organic compounds that consist of a pyridine ring fused with a pyrrolidine ring, often found in certain natural and synthetic pharmaceutical substances.

Forma tridimensional y ordenamiento característico de las proteínas multiméricas (agregados de más de una cadena polipeptídica).

Representaciones teóricas que simulan el comportamiento o actividad de procesos biológicos o enfermedades. Para modelos de enfermedades en animales vivos, MODELOS ANIMALES DE ENFERMEDAD está disponible. Modelos biológicos incluyen el uso de ecuaciones matemáticas, computadoras y otros equipos electrónicos.

Una subfamilia de proteínas de pequeño choque térmico que funcionan como chaperones moleculares que ayudan en el repliegue de proteínas no nativas. Desempeñan un rol protector que aumenta la sobrevida celular durante tiempos de estrés.

Proceso mediante el cual dos moléculas con la misma composición química forman un producto de condensación o polímero.

Miembros de la clase de compuestos formados por AMINOÁCIDOS unidos por enlaces peptídicos entre aminoácidos adyacentes en estructuras lineales, ramificadas o cíclicas. Los OLIGOPÉPTIDOS están compuestos por aproximadamente 2-12 aminoácidos. Los polipéptidos están compuestos por aproximadamente 13 o mas aminoácidos. Las PROTEINAS son polipéptidos lineales que normalmente son sintetizadas en los RIBOSOMAS.

Grado de similitud entre secuencias de aminoácidos. Esta información es útil para entender la interrelación genética de proteinas y especies.

Cualquiera de las diversas modificaciones post-traduccionales de PÉPTIDOS o PROTEÍNAS catalizadas enzimáticamente en la célula de origen. Estas modificaciones comprenden la carboxilación, HIDROXILACIÓN, ACETILACIÓN, FOSFORILACIÓN, METILACIÓN, GLICOSILACIÓN, ubiquitinación, oxidación, proteólisis y formación de enlaces cruzados y dan lugar a cambios en el peso molecular y en la motilidad electroforética.

Una familia de peptidil-prolil cis-trans isomerasas que se ligan a CICLOSPORINAS y regulan el SISTEMA INMUNOLÓGICO. EC 5.2.1.-

Proteínas que se encuentran en las membranas celulares e intracelulares. Están formadas por dos tipos, las proteínas periféricas y las integrales. Incluyen la mayoría de las enzimas asociadas con la membrana, proteínas antigénicas, proteínas transportadoras, y receptores de drogas, hormonas y lectinas.

Proteínas recombinantes que se producen por TRADUCCIÓN GENÉTICA de genes de fusión formados por la combinación de SECUENCIAS REGULADORAS DEL ÁCIDO NUCLEICO de uno o mas genes con la proteina que codifica secuencias de uno o mas genes.

Cultivos celulares establecidos que tienen el potencial de multiplicarse indefinidamente.

Complejos macromoleculares formados de la asociación de subunidades definidas de proteínas.

La tasa de la dinámica en los sistemas físicos o químicos.

Trastornos causados por desequilibrios en la homeostasis de la red de proteínas - síntesis, pliegue y transporte de proteínas, modificaciones post-translacionales; y degradación o depuración de las proteínas mal plegadas.

El efecto desfavorable de los factores ambientales (estresantes) en las funciones fisiológicas de un organismo. El estrés fisiológico prolongado sin resolver puede afectar la HOMEOSTASIS del organismo, y puede conducir al daño o a afecciones.

El montaje de la ESTRUCTURA CUATERNARIA DE PROTEÍNA de las proteínas multiméricas (COMPLEJOS MULTIPROTEÍNAS) desde sus compuestos de las SUBUNIDADES DE PROTEÍNA.

Proteínas que se encuentran en cualquier especie de hongo.

Una fracción de proteína principal de la leche obtenida a partir del LACTOSUERO.

Proteínas que se encuentran en el PERIPLASMA de los organismos con paredes celulares.

Líquido intracelular del citoplasma después de eliminar las ORGANELAS y otros componentes citoplasmáticos insolubles.

La capacidad de una proteína para mantener su conformación estructural o sus actividades cuando se somete a manipulaciones físicas o químicas.

Transiciones conformacionales de una proteína de estados desplegados a estado más plegado.

Nivel de la estructura proteica en el cual las interacciones regulares del tipo de unión de hidrógeno en tramos contiguos de la cadena polipeptídica conduce a alfa hélices, cadenas beta (que se alínean formando las láminas beta) u otro tipo de enrollados. Este es el primer nivel de plegamiento de la conformación proteica.

Una respuesta celular a las agresiones del medio ambiente que causa interrupciones en el PLIEGUE DE PROTEÍNAS y / o acumulación de proteínas malplegadas en el RETÍCULO ENDOPLASMICO. Se compone de un grupo de cascadas reguladoras que se activan como una respuesta a niveles alterados de calcio y / o al estado redox del retículo endoplásmico. La activación persistente de la respuesta de la proteína desplegada conduce a la inducción de APOPTOSIS.

Proteínas que se unen al ADN. La familia incluye proteínas que se unen tanto al ADN de una o de dos cadenas y que incluyen también a proteínas que se unen específicamente al ADN en el suero las que pueden utilizarse como marcadores de enfermedades malignas.

Electroforesis en la que se emplea un gel de poliacrilamida como medio de difusión.

Proceso de disociación de un compuesto químico por la adición de una molécula de agua.

Un cambio de polarización planar a polarización elíptica cuando una onda de luz plano-polarizada atraviesa un medio ópticamente activo.

Clase de compuestos orgánicos que contienen un grupo anilino (fenilamino) unido a una sal o éster del ácido naftalensulfónico. Se utilizan con frecuencia como colorantes fluorescentes y reactivos sulfhidrilos.

Identificación de proteínas o péptidos que se han separado por electroforesis por blotting y luego se han transferido a tiras de papel de nitrocelulosa . Los blots se detectan entonces con el uso de anticuerpos radiomarcados.

Espacio entre las membranas interna y externa de una célula que se comparte con la pared celular.

Sustancias endógenas, usualmente proteínas, que son efectivas en la iniciación, estimulación, o terminación del proceso de transcripción genética.

Combinación de dos o más aminoácidos o secuencias de bases de un organismo u organismos de manera que quedan alineadas las áreas de las secuencias que comparten propiedades comunes. El grado de correlación u homología entre las secuencias se pronostica por medios computarizados o basados estadísticamente en los pesos asignados a los elementos alineados entre las secuencias. Ésto a su vez puede servir como un indicador potencial de la correlación genética entre organismos.

Miembros inducible por estrés de las proteínas de choque térmico 70 de la familia. Proteínas de choque térmico HSP72 funcionan con otros CHAPERONES MOLECULARES para mediar en el PLIEGUE DE PROTEÍNAS y para estabilizar las proteínas preexistentes contra la agregación.

FACTOR DE TRANSCRIPCIÓN DE CREMALLERA DE LEUCINAS DE NATURALEZA BÁSICA que se sintetiza en el RETÍCULO ENDOPLÁSMICO como proteína de unión a la membrana. En respuesta al estrés del retículo endoplásmico se transloca al APARATO DE GOLGI. Es activado por PROTEASAS y a continuación se traslada al NÚCLEO CELULAR para regular la TRANSCRIPCIÓN GENÉTICA de GENES implicados en la respuesta de las proteínas no plegadas.

POLIPÉPTIDOS lineales sintetizados en los RIBOSOMAS y que ulteriormente pueden ser modificados, entrecruzados, divididos o unidos en proteinas complejas, con varias subunidades. La secuencia específica de AMINOÁCIDOS determina la forma que tomará el polipéptido durante el PLIEGUE DE PROTEINA.

Secuencia de PURINAS y PIRIMIDINAS de ácidos nucléicos y polinucleótidos. También se le llama secuencia de nucleótidos.

Antibiótico de amplio espectro que está siendo utilizado como profilaxis contra la infección compleja diseminada por Mycobacterium avium, en pacientes HIV-positivos.

Propiedad característica de la actividad enzimática con relación a la clase de sustrato sobre el cual la enzima o molécula catalítica actúa.

Término genérico utilizado para designar cualquier masa circunscrita de materiales ajenos a la célula (por ejemplo plomo o virus) o metabólicamente inactivos (por ejemplo los cuerpos ceroides o CUERPOS DE MALLORY), presentes en el citoplasma o en el núcleo de una célula. Los cuerpos de inclusión se encuentran en las células infectadas con determinados virus filtrables, observados especialmente en las células nerviosas, epiteliales o endoteliales. (Traducción libre del original: Stedman, 25th ed)

La primera LINEA CELULAR humana, maligna, cultivada de forma continua, proveniente del carcinoma cervical Henrietta Lacks. Estas células son utilizadas para el CULTIVO DE VIRUS y para el estudio de drogas antitumorales.

La capacidad de una sustancia de se disuelver, es decir, de formar una solución con otra sustancia. (Traducción libre del original: McGraw-Hill Dictionary of Scientific and Technical Terms, 6th ed)

Polipéptido de 76 aminoácidos muy conservado que se encuentra en células eucariotas y actúa como marcador en el TRANSPORTE y la degradación de proteínas intracelulares. La ubiquitina se activa a través de una serie de pasos complejos y forma un enlace isopeptídico con residuos de lisina de proteínas específicas en el interior de la célula. Estas proteínas ubiquitinadas pueden ser reconocidas y degradadas por proteosomas o pueden ser transportadas a compartimientos específicos dentro de la célula.

Animales bovinos domesticados del género Bos, que usualmente se mantienen en una granja o rancho y se utilizan para la producción de carne o productos lácteos o para trabajos pesados.

Enzimas que oxidan ciertas SUSTANCIAS LUMINISCENTES para emitir luz (LUMINISCENCIA). Las luciferasas de diferentes organismos han evolucionado de distinto modo, por lo que tienen diferentes estructuras y sustratos.

Pruebas serológicas en las que una reacción positiva se manifiesta por PRECIPITACIÓN QUÍMICA visible se produce cuando un ANTÍGENO soluble reacciona con su precipitinas, es decir, los ANTICUERPOS que pueden formar un precipitado.

Familia de peroxidasas expresadas de modo ubicuo que desempeñan un papel en la reducción de un amplio espectro de PERÓXIDOS como el PERÓXIDO DE HIDRÓGENO, PERÓXIDOS LIPÍDICOS y peroxinitrito. Se encuentran en una amplia gama de organismos tales como BACTERIAS, PLANTAS y MAMÍFEROS. La enzima requiere la presencia de un intermedio tiólico, como la TIORREDOXINA como cofactor reductor.

MUTAGÉNESIS de ingeniería genética en un sitio específico de una molécula de ADN, que introduce una sustitución, una inserción o una delección de una base.

Transiciones conformacionales de la forma de una proteína a varios estados desplegados.

Estructura transparente y biconvexa del OJO, encerrada en una cápsula y situada detrás del IRIS y delante del humor vítreo (CUERPO VÍTREO). Está ligeramente cubierta, en sus márgenes, por los procesos ciliares. Una adaptación del CUERPO CILIAR es crucial para la ACOMODACIÓN OCULAR.

Módulos proteicos con superficies de unión a ligandos conservadas que intervienen en funciones de interacción específicas en las VIAS DE TRANSDUCCIÓN DE SEÑAL y los SITIOS DE UNIÓN específicos de sus LIGANDOS proteicos afines.

Adición química o bioquímica de carbohidrato, grupos glicosilo u otras sustancias químicas, especialmente péptidos o proteínas. En esta reacción se utilizan glicosil transferasas .

Electroforeses en las que se realiza un segundo transporte electroforético perpendicular para separar los componentes que resultan de la primera electroforesis. Esta ténica generalmente se usa en geles de poliacrilamida.

LÍNEA CELULAR derivada de la línea celular CV-1 mediante transformación con una replicación producida por un mutante incompleto del VIRUS 40 DE LOS SIMIOS, que codifica un largo antigeno T de tipo salvaje (ANTIGENOS TRANSFORMADORES DE POLIOMAVIRUS). Son usados para transfección y clonación. (La línea celular CV-1 ha sido derivada del riñón de un mono verde africano adulto macho (ERCOPITHECUS AETHIOPS)).

Antibiótico antiviral que contiene N-acetilglicosamina obtenido del Streptomyces lysosuperificus. También es activo contra algunas bacterias y hongos, ya que inhibe la glicosilación de las proteínas. La tunicamicina se utiliza como herramienta en el estudio de los mecanismos biosintéticos microbianos.

Agregación de ANTIGENOS solubles con ANTICUERPOS, solo o con factores de enlace de anticuerpos tales como ANTI-ANTICUERPOS o PROTEINA A ESTAFILOCÓCICA a complejos suficientemente grandes para desprenderse de la solución.

Organelas semiautónomas que se reproducen por sí mismas y se presentan en el citoplasma de la mayoría de las células eucariotas, pero no en todas. Cada una está rodeada por una doble membrana limítrofe. La membrana interna presenta múltiples invaginaciones y sus proyecciones se denominan crestas. La mitocondria es el lugar de las reacciones de fosforilación oxidativa que dan lugar a la formación de ATP. Contienen RIBOSOMAS, varios ARN DE TRANSFERENCIA, SINTETASAS AMINOACIL-ARN T y factores de elongación y terminación. Las mitocondrias dependen de los genes del núcleo, de las células en que residen, para muchos ARN MENSAJEROS. Se cree que las mitocondrias se han originado a partir de bacterias aerobiass que establecieron una relación simbiótica con los protoeucariotas primitivos. (King & Stansfield, A Dictionary of Genetics, 4th ed)

La transferencia de información intracelular (biológica activación / inhibición), a través de una vía de transducción de señal. En cada sistema de transducción de señal, una señal de activación / inhibición de una molécula biológicamente activa (hormona, neurotransmisor) es mediada por el acoplamiento de un receptor / enzima a un sistema de segundo mensajería o a un canal iónico. La transducción de señal desempeña un papel importante en la activación de funciones celulares, diferenciación celular y proliferación celular. Ejemplos de los sistemas de transducción de señal son el sistema del canal de íon calcio del receptor post sináptico ÁCIDO GAMMA-AMINOBUTÍRICO, la vía de activación de las células T mediada por receptor, y la activación de fosfolipases mediada por receptor. Estos, más la despolarización de la membrana o liberación intracelular de calcio incluyen activación de funciones citotóxicas en granulocitos y la potenciación sináptica de la activación de la proteína quinasa. Algunas vías de transducción de señales pueden ser parte de una vía más grande de transducción de señales.

Reordenamiento genético por la pérdida de segmentos de ADN o ARN, que acerca secuencias que normalmente están separadas aunque en vecindad próxima. Esta eliminación puede detectarse usando técnicas de citogenética y también pueden inferirse por el fenotipo, que indica la eliminación en un locus específico.

Proteínas que se encuentran en plantas (flores, hierbas, arbustos, árboles, etc.). El concepto no incluye a proteínas que se encuentran en las verduras para los que las PROTEÍNAS DE VERDURAS están disponibles.

Una familia de proteínas inmunofilinas que se ligan a las drogas inmunosupresoras TACROLIMUS (también conocida como FK506) y SIROLIMUS. EC 5.2.1.-

Compuestos y complejos moleculares consistentes en un gran número de átomos generalmente sobre 500 kD de tamaño. En los sistemas biológicos las substancias macromoleculares se pueden visualizar generalmente usando MICROSCOPIO ELECTRÓNICO y se distinguen de los ORGANELOS por la carencia de estructura membranosa.

Cromatografía en geles no iónicos sin tener en consideración el mecanismo de discriminación del soluto.

Métodos inmunológicos para aislar y medir cuantitativamente sustancias inmunorreactivas. Cuando se usa con reactivos inmunes como los anticuerpos monoclonales, el proceso se conoce como análisis de western blot (BLOTTING, WESTERN).

Moléculas extracromosómicas generalmente de ADN CIRCULAR que son auto-replicantes y transferibles de un organismo a otro. Se encuentran en distintas especies bacterianas, arqueales, micóticas, de algas y vegetales. Son utilizadas en INGENIERIA GENETICA como VECTORES DE CLONACION.

Complejos de proteínas unidas a ARN con ácidos ribonucleicos (ARN).

Afección hereditaria y esporádica que se caracteriza por disfunción progresiva del sistema nervioso. Estos trastornos se asocian a menudo con atrofia de las estructuras afectadas del sistema nervioso central o periférico.

Una clase diversa de enzimas que interactúan con ENZIMAS UBIQUITINA-CONJUGADAS y sustratos de proteína de ubiquitinación-específica. Cada miembro de este grupo de enzimas tiene su propia especificidad distinta para un sustrato y enzima ubiquitina-conjugada. Las ubiquitina-proteína ligasas existen como proteínas monoméricas y complejos de multiproteínas.

El estudio de la estructura del cristal empleando las técnicas de DIFRACCION POR RAYOS X.

Inserción de moléculas de ADN recombinante de fuentes procariotas y/o eucariotas en un vehículo replicador, como el vector de virus o plásmido, y la introducción de las moléculas híbridas resultantes en células receptoras sin alterar la viabilidad de tales células.

Pequeñas partículas infecciosas proteináceas que resisten la inactivación por procedimientos que modifican los ÁCIDOS NUCLEICOS y contienen una isoforma anormal de una proteína celular que es un componente importante y necesario. La isoforma anormal (scrapie) es PrPSc (PRPSC proteínas) y la isoforma celular PrPC (PROTEÍNAS PrPC). La secuencia primaria de aminoácidos de las dos isoformas es idéntico. Entre las enfermedades humanas causadas por priones se encuentran el SÍNDROME DE CREUTZFELDT-JAKOB; ENFERMEDAD DE GERSTMANN-STRAUSSLER-SCHEINKER y el INSOMNIO FAMILIAR FATAL.

Adenosina 5'-(triidrógeno difosfato). Nucleótido de adenina que contiene dos grupos fosfato esterificados a la molécula de azúcar en la posición 5'.

Biosíntesis de PÉPTIDOS y PROTEÍNAS en los RIBOSOMAS, dirigida por ARN MENSAJERO, a través del ARN DE TRANSFERENCIA, que se encarga del estándard proteinogénico de los AMINOÁCIDOS.

Suborden de PRIMATES formada por las familias CERCOPITHECIDAE (monos del Viejo Mundo), HYLOBATIDAE (siamangs y GIBONES) y HOMINIDAE (grandes monos y HUMANOS). Con la excepción de los humanos, todos ellos viven casi exclusivamente en África y Asia.

Tipo de retículo endoplasmático (RE) donde están presentes los polirribosomas sobre la superficie citoplasmática de las membranas RE. Esta forma de RE es abundante en las células especializadas en la secreción de proteínas y en las que se función principal es segregar proteínas destinadas a la exportación o para ser utilizadas intracelularmente.

Medición de la intensidad y calidad de la fluorescencia.

La medición de la cantidad de calor presente en varios procesos, tales como las reacciones químicas, cambios de estado, y formaciones de soluciones, o en la determinación de las cualidades caloríficas de las sustancias. La unidad fundamental de medida es el julio (joule, en inglés) o la caloría (4.184 julios).

Proceso de generación de una MUTACIÓN genética. Puede darse espontáneamente o ser inducida por MUTÁGENOS.

La interacción termodinámica entre una sustancia y AGUA.

Biosíntesis del ARN dirigida por un patrón de ADN. La biosíntesis del ADN a partir del modelo de ARN se llama TRANSCRIPCIÓN REVERSA.

Elementos de intervalos de tiempo limitados, que contribuyen a resultados o situaciones particulares.

Cualquiera de los procesos por los cuales factores nucleares, citoplasmáticos o intercelulares influyen en el control diferencial (inducción o represión), de la acción de genes a nivel de transcripción o traducción.

Métodos para determinar interacción entre PROTEÍNAS.

Viña leguminosa anual variable (Pisum sativum) que se cultiva por sus semillas comestibles, redondas, lisas o rugosas y ricas en proteínas, la semilla de las arvejas o guisantes, y las vainas inmaduras con sus semillas incluidas.

Relación entre la estructura química de un compuesto y su actividad biológica o farmacológica. Los compuestos frecuentemente se clasifican juntos porque tienen características estructurales comunes, incluyendo forma, tamaño, arreglo estereoquímico y distribución de los grupos funcionales.

Enzima que cataliza la racemización o la epimerización de centros quirales dentro de aminoácidos o derivados. EC 5.1.1.

Incorporación de ADN desnudo o purificado dentro de las CÉLULAS, usualmente eucariotas. Es similar a la TRANSFORMACION BACTERIANA y se utiliza de forma rutinaria en las TÉCNICAS DE TRANSFERENCIA DE GEN.

Proteínas parciales formadas por hidrólisis parcial de proteínas o generadas a través de técnicas de INGENIERÍA DE PROTEÍNAS.

Proteínas que controlan el CICLO DE DIVISIÓN CELULAR. Esta familia de proteínas incluye una gran variedad de clases, entre las que se encuentran las CINASAS DEPENDIENTES DE LA CICLINA, cinasas activadas por mitógenos, CICLINAS y FOSFOPROTEÍNA FOSFATASAS, así como sus presuntos sustratos, como las proteínas asociadas a la cromatina, las PROTEÍNAS DEL CITOESQUELETO y los FACTORES DE TRANSCRIPCIÓN.

Clase de enzimas que catalizan cambios geométricos o estructurales de una molécula para formar un producto único. Estas reacciones no implican modificación de la concentración de sustancias salvo las del sustrato y el producto final. (Dorland, 28a ed). EC 5.

Componentes estructurales de proteínas, comunmente observados, formados por combinaciones simples de estructuras secundarias adyacentes. Una estructura comunmente observada puede estar compuesta por una SECUENCIA CONSERVADA que puede estar representada por una SECUENCIA DE CONSENSO.

Género de CRUSTACEA del orden ANOSTRACA que se encuentra en aguas saladas y lagos y que a menudo se cultivan para alimentar peces. Tiene 168 cromosomas y difiere de la mayoría de los crustáceos porque su sangre contiene hemoglobina.

Proteasas que contienen dominios núcleo proteolíticos y dominios reguladores que contienen ATPasa. Están generalmente comprimidos en grandes ensamblajes de multi-subunidades. Los dominios pueden ocurrir dentro de una sola cadena de péptidos o en distintas subunidades.

Sistemas de enzimas que funcionan secuencialmente, catalizando reacciones consecutivas conectadas por intermediarios metabólicos comunes. Pueden implicar simplemente una transferencia moléculas de agua o de átomos de hidrógeno o estar asociadas a grandes estructuras supramoleculares, como la MITOCONDRIA o los RIBOSOMAS.

ENDOPEPTIDASAS que tienen una cisteína involucrada en el proceso catalítico. Este grupo de INIHIBIDORES DE CISTEINA PROTEINASA tales como las CISTATINAS y REACTIVOS DE SULFHILDRILO.

Proteínas que se encuentran en los núcleos de las células. No se confunden con las NUCLEOPROTEÍINAS que son proteínas conjugadas con ácidos nucleicos, que no están necesariamente presentes en el núcleo.

Cualquiera de los procesos mediante los cuales los factores citoplasmáticos o intercelulares influyen sobre el control diferencial de la acción del gen en las bacterias.

Cualquiera de los procesos mediante los cuales los factores nucleares, citoplasmáticos o intercelulares influyen sobre el control diferencial de la acción del gen en los hongos.

Proteínas producidas por GENES que han sufrido MUTACIONES.

Una familia de proteínas de unión de metales solubles que están involucrados en el transporte intracelular de iones de metales específicos y su transferencia a la metalloproteina precursora apropiada.

Parte de una célula que contiene el CITOSOL y pequeñas estructuras que excluyen el NUCLEO CELULAR, MITOCONDRIA y las grandes VACUOLAS.(Glick, Glossary of Biochemistry and Molecular Biology, 1990)

Cualquier miembro del grupo de las endopeptidasas que contenga en el sitio activo un residuo de serina que intervenga en la catálisis.

Glicoproteína heterodimérica muy estable que se expresa en muy diversos trastornos fisiológicos graves, como el CÁNCER, la APOPTOSIS y algunas TRASTORNOS NEUROLÓGICOS. La clusterina se expresa de forma ubicua y parece funcionar como una CHAPERONA MOLECULAR secretada.

Apariencia externa del individuo. Es producto de las interacciones entre genes y entre el GENOTIPO y el ambiente.

Una familia de histonas chaperonas moleculares que desempeñan funciones en la descondensación de la CROMATINA de los espermatozoides y CROMNATINA ENSAMBLADA en los huevos fertilizados. Ellos originalmente fueron descubiertos en extractos de huevos de XENOPUS como factores de histonas vinculante que intervienen en la formación de los nucleosomas in vitro.

Una línea celular derivada de células de tumor cultivadas.

Miembros de una familia de proteínas altamente conservadas en la que todos son cis-trans peptidil-prolil isomerasas (ISOMERASA DE PEPTIDILPROLIL). Se enlazan a los fármacos inmunosupresores CICLOSPORINA, TACROLIMUS y SIROLIMUS. Poseen actividad de rotamasa, que es inhibida por los fármacos inmunosupresores que se enlazan a ellas.

Escisión de las proteínas en pequeños péptidos o aminoácidos o bien por las PROTEASAS o de modo no enzimático (por ejemplo, la hidrólisis). No incluye el Procesamiento Proteico-Postraduccional.

Análisis de la masa de un objeto mediante la determinación de las longitudes de ondas en las que la energía electromagnética es absorbida por dicho objeto.

Enzimas que catalizan la exohidrólisis de enlaces 1,4-alfa-glucosídicos con liberación de alfa-glucosa. La deficiencia de alfa-1,4-glucosidasa puede causar la ENFERMEDAD POR ALMACENAMIENTO DE GLUCOGENO TIPO II. EC 3.2.1.20.

Cuerpo limitado por una membrana, dentro de una célula eucariota, que contiene cromosomas y uno o más nucléolos (NUCLEOLO CELULAR). La membrana nuclear consta de una membrana de doble capa perforada por un número de poros; la membrana exterior se continúa con el RETICULO ENDOPLÁSMICO. Una célula puede tener más de un núcleo.(From Singleton & Sainsbury, Dictionary of Microbiology and Molecular Biology, 2d ed)

El reemplazo que occurre natural o inducido experimentalmente de uno o más AMINOÁCIDOS en una proteína con otra. Si un amino ácido equivalente funcional se sustituye, la proteína puede mantener el acitividad tipo salvaje. La sustitución también puede disminuir, aumentar, o eliminar la función de la proteína. La sustitución inducida experimentalmente se utiliza con frecuencia para estudiar las actividades y enlaces de las enzimas.

Secuencias de ARN que funcionan como molde para la síntesis de proteínas. Los ARNm bacterianos generalmente son transcriptos primarios ya que no requieren de procesamiento post-transcripcional. Los ARNm eucarioticos se sintetizan en el núcleo y deben exportarse hacia el citoplasma para la traducción. La mayoría de los ARNm de eucariotes tienen una secuencia de ácido poliadenílico en el extremo 3', conocida como el extremo poli(A). La función de este extremo no se conoce con exactitud, pero puede jugar un papel en la exportación del ARNm maduro desdel el núcleo así como ayuda a estabilizar algunas moléculas de ARNm al retardar su degradación en el citoplasma.

Una fuerte base orgánica que existe principalmente como iones guanidínicos a pH fisiológico. Se encuentra en la orina como producto normal del metabolismo de las proteínas. Es utilizado en investigaciones de laboratorio como desnaturalizador de proteínas. (Traducción libre del original: Martindale, the Extra Pharmacopoeia, 30th ed and Merck Index, 12th ed). Es también utilizado en el tratamiento de la miastenia y como sonda fluorescente en cromatografía líquida de alta presión.

Diversos trastornos fisiológicos o moleculares que perjudican funciones del RETÍCULO ENDOPLÁSMICO. Se gatillan muchas respuestas, incluyendo la RESPUESTA DE PROTEINA DESPLEGADA, que puede conducir a APTOSIS y AUTOFAGIA.

Precursores de proteínas, también conocidos como protámeros o polipéptidos, son cadenas lineales de amino ácidos unidos por enlaces peptídicos, que aún no han foldado o adquirido su estructura terciaria definitiva y tridimensional característica de la proteína funcional madura.

Membrana selectivamente permeable que contiene proteínas y lípidos y rodea el citoplasma de las células procariotas y eucariotas.

Secuencias cortas de ADN (generalmente alrededor de 10 pares de bases) que son complementarias a las secuencias de ARN mensajero y que permiten que la transcriptasa inversa comience a copiar las secuencias adyacentes del ARNm. Las cartillas se usan con frecuencia en las técnicas de biología y genética molecular.

Técnicas de cribado concebidas inicialmente en levaduras para identificar genes que codifican proteínas interactuantes. Se usan variantes para evaluar la interrelación entre las proteínas y otras moléculas. Las técnicas de dos híbridos se refieren al análisis de interacciones entre proteínas; las técnicas de un híbrido, a las interacciones entre ADN y proteína; las técnicas de tres híbridos, a las interacciones entre ARN y proteína o entre ligando y proteína. Las técnicas de n híbridos en configuración inversa se refieren al análisis de mutaciones o de moléculas pequeñas que disocian las interacciones conocidas.

Cadenas simples de aminoácidos que son las unidades de PROTEÍNAS multiméricas. Estas pueden estar compuestas de subunidades iguales o no iguales. Una o mas subunidades monoméricas pueden componer un protómero, que a su vez es una subunidad de un conjunto mas amplio.

Subfamilia de proteínas de choque térmico de pequeño tamaño que están presentes en una amplia variedad de organismos.

Enzima que cataliza la conversión de (S)-malato y NAD+ a oxalacetato y NADH. EC 1.1.1.37.

Células que se propagan in vitro en un medio de cultivo especial para su crecimiento. Las células de cultivo se utilizan, entre otros, para estudiar el desarrollo, y los procesos metabólicos, fisiológicos y genéticos.

Componentes de una célula que se obtienen por medio de diversas técnicas de separación las cuales, aunque rompen la delicada anatomía de una célula, preservan la estructura y fisiología de sus componentes funcionales y permiten realizar análisis bioquímicos y ultraestructurales.(Alberts, et al., Molecular Biology of the Cell, 2d ed, p163)

Diferentes formas de una proteína que puede ser producida a partir de genes diferentes, o por el mismo gen por uniones alternativas.

Reactivos con dos grupos reactivos, usualmente en extremos opuestos de la molécula, que son capaces de reaccionar y así formar puentes entre las cadenas laterales de los aminoácidos de las proteínas; las locaciones de las áreas naturalmente reactivas dentro de las proteínas pueden identificarse de esta forma; también pueden utilizarse para otras macromoléculas, como las glicoproteínas, ácidos nucleicos, u otros.

Un grupo de oligopéptidos acilados producidos por el Actinomycetes que funcionan como inhibidores de proteasa. Se sabe que inhiben en diversos grados la tripsina, la plasmina, las CALICREINAS, la papaína y las catepsinas.

Una prueba que se usa para determinar si tendrá lugar o no la complementación (compensación en forma de dominancia) en una célula con un fenotipo mutante dado cuando otro genoma mutante, que codifica el mismo fenotipo mutante, se introduce en dicha célula.

Línea celular generada a partir de células embrionarias de riñón humano que fueron transformadas con adenovirus humano de tipo 5.

Compuestos que inhiben la función o acción proteolítica del PROTEASOMA.

Reacción química en que un electrón se transfiere de una molécula a otra. La molécula donante del electrón es el agente de reduccción o reductor; la molécula aceptora del electrón es el agente de oxidación u oxidante. Los agentes reductores y oxidantes funcionan como pares conjugados de oxidación-reducción o pares redox.

Clase de receptores de la superficie celular reconocida por su perfil farmacológico. Los receptores sigma se consideraron originalmente como receptores opioides debido a que se unen a ciertos opioides sintéticos. Sin embargo, ellos interactúan también con una variedad de otras drogas psicoactivas, y su ligando endógeno no se conoce (aunque puede reaccionar con ciertos esteroides endógenos). Los receptores sigma se encuentran en los sistemas inmune, endocrino, y nervioso, y en algunos tejidos periféricos.

Sinucleína que constituye el principal componente de los CUERPOS DE LEWY e interviene en los procesos neurodegenerativos y neuroprotectores.

El estudio sistemático de la dotación completa de proteínas (PROTEOMA) de los organismos.

Introducción de un grupo fosforilo en un compuesto mediante la formación de un enlace estérico entre el compuesto y un grupo fosfórico.

Compuesto antibiótico derivado del Streptomyces niveus. Tiene una estructura química similar a la cumarina. La novobiocina se une a la ADN girasa, y bloquea la actividad de la adenosina trifosfatasa (ATPasa). (Traducción libre del original: Reynolds, Martindale The Extra Pharmacopoeia, 30th ed, p189)

Enzimas de la clase de las isomerasas que catalizan la oxidación de una parte de una molécula, con una reducción correspondiente de otra parte de la misma molécula. Incluyen enzimas que convierten aldosas a cetosas (ALDOSA-CETOSA ISOMERASAS), enzimas que desplazan un doble enlace carbono-carbono (ISOMERASAS DE DOBLE ENLACE CARBONO-CARBONO) y enzimas que hacen la transposición de enlaces S-S (ISOMERASAS DE ENLACE AZUFRE-AZUFRE). EC 5.3.

La tiroglobulina es una glucoproteína homodimérica producida por las células foliculares de la glándula tiroides, que sirve como precursora y reservorio de los hormonas tiroideas tiroxina (T4) y triyodotironina (T3).

Manifestación fenotípica de un gen o genes a través de los procesos de TRANSCRIPCIÓN GENÉTICA y .TRADUCCIÓN GENÉTICA.

Familia de proteínas que actúan como cofactores en el proceso de reciclaje de CLATRINA de las células.

Una especie de CERCOPITHECUS contiene tres subespecies: C. Tántalo, C. pygerythrus y C. sabeus. Se encuentran en los bosques y sabanas de África. El mono verde africano (C. pygerythrus) es el huésped natural del VIRUS DE LA INMUNODEFICIENCIA DE LOS SIMIOS y se utiliza en la investigación del SIDA.

Un complejo fibro-proteico que se compone de proteínas plegadas en una estructura foliar específica beta-plegada en cruz. Esta estructura fibrilar se ha encontrado como un modelo alternativo plegable para una variedad de proteínas funcionales. Los depósitos de amiloide en forma de PLACA AMILOIDE están asociados con una variedad de enfermedades degenerativas. La estructura amiloidea también se ha encontrado en un número de proteínas funcionales que no están relacionados con enfermedades.

Uno de los mecanismos mediante los que tiene lugar la MUERTE CELULAR (distinguir de NECROSIS y AUTOFAGOCITOSIS). La apoptosis es el mecanismo responsable de la eliminación fisiológica de las células y parece estar intrínsicamente programada. Se caracteriza por cambios morfológicos evidentes en el núcleo y el citoplasma, fraccionamiento de la cromatina en sitios regularmente espaciados y fraccionamiento endonucleolítico del ADN genómico (FRAGMENTACION DE ADN) en sitios entre los nucleosomas. Esta forma de muerte celular sirve como equilibrio de la mitosis para regular el tamaño de los tejidos animales y mediar en los procesos patológicos asociados al crecimiento tumoral.

Proteinas de membrana cuya función primaria es facilitar el transporte de moléculas a través de una membrana biológica. En esta amplia categoria se incluyen las proteinas implicadas en el transporte activo (TRANSPORTE BIOLÓGICO ACTIVO), transporte ayudado y CANALES IÓNICOS.

Molécula que se une a otra molécula. Se usa especialmente para referirse a una molécula pequeña que se une específicamente a una molécula grande, como p. ej., la unión de un antígeno a un anticuerpo, la unión de una hormona o un neurotransmisor a un receptor, o la unión de un sustrato o un efector alostérico a una enzima. Un ligando es también molécula que dona o acepta un par de electrones para formar un enlace covalente coordinado con el átomo metálico central de un complejo de coordinación. (Dorland, 28a ed)