Disulfuros
Glutarredoxinas
Familia de tioltransferasas que contienen dos residuos de CISTEINA en el sitio activo, con una forma disulfuro (forma oxidada) o de ditiol (forma reducida). Funcionan como portador de electrones en la síntesis de desoxirribonucleótidos dependientes de GLUTIONA por RIBONUCLEÓTIDO REDUCTASAS y pueden desempeñar un papel en la desglutationilación de los tioles en proteínas. Las formas oxidadas de las glutarredoxinas son reducidas directamente por el GLUTATIÓN.
Disulfuro de Glutatión
Cisteína
Un aminoácido no esencial que contiene tiol y que es oxidado para formar CISTINA.
Ditiotreitol
Proteína Disulfuro Isomerasas
Isomerasas de vinculo azufre-azufre que cataliza la reordenación de los enlaces de disulfuro en las proteínas durante el pliegue. Isoezimas disulfide-isomerasa de la proteina específica también se presentan como subunidades del PROCOLAGENO-PROLINA DIOXIGENASA.
Cistamina
Oxidación-Reducción
Reacción química en que un electrón se transfiere de una molécula a otra. La molécula donante del electrón es el agente de reduccción o reductor; la molécula aceptora del electrón es el agente de oxidación u oxidante. Los agentes reductores y oxidantes funcionan como pares conjugados de oxidación-reducción o pares redox.
Cistina
Glutatión
Tiorredoxinas
Proteínas donantes de hidrógeno que intervienen en diversas reacciones bioquímicas, como la reducción de ribonucleótidos y la reducción de PEROXIRREDOXINAS. La tiorredoxina se oxida a partir de un ditiol para formar un disulfuro cuando actúa como cofactor reductor. Luego el disulfuro es reducido por el NADPH en una reacción catalizada por la TIORREDOXINA REDUCTASA.
Ácido Ditionitrobenzoico
Un reactivo estándar para la determinación de grupos sulfihidrilos reactivos mediante mediciones de la absorbancia. Es utilizado principalmente para la determinación de grupos sulfihidrilo y disulfuro en proteínas. El color producido es debido a la formación del anión tio, 3-carboxil-4-nitrotiofenolato.
Proteína Disulfuro Reductasa (Glutatión)
Enzima que cataliza la reducción de proteína-disulfuro en presencia de glutatión, formando proteína-ditiol. La insulina es uno de sus substratos. EC 1.8.4.2.
Diamida
Oxidorreductasas
Clase de todas las enzimas que catalizan reacciones de oxidación-reducción. El sustrato que es oxidado es considerado donador de hidrógeno. El nombre sistemático está basado en la oxidorreductasa donadora:aceptora. El nombre recomendado es deshidrogenasa, siempre que sea posible. Como alternativa puede usarse reductasa. Oxidasa sólo se usa en los casos en que el O2 es el aceptor.
Compuestos Heterocíclicos de Anillo en Puente
Oxidorreductasas actuantes sobre Donantes de Grupos Sulfuro
Conformación Proteica
Forma tridimensional característica de una proteína, incluye las estructuras secundaria, supersecundaria (motivos), terciaria (dominios) y cuaternaria de la cadena de péptidos. ESTRUCTURA DE PROTEINA, CUATERNARIA describe la conformación asumida por las proteínas multiméricas (agregados de más de una cadena polipeptídica).
Ditioeritritol
Un compuesto que, junto con su isómero, el reactivo de Cleland (DITIOTREITOL), es utilizado en la protección de grupos sulfidrilos contra la oxidación a disulfuros y para la reducción de disulfuros a grupos sulfidrilos.
Receptores de Aminoácidos
Proteínas de la superficie celular que se unen a aminoácidos y que generan cambios que influyen en el comportamiento celular. Los receptores del glutamato son los receptores más comunes para la transmisión excitatoria sináptica rápida en el sistema nervioso central de los vertebrados, y los receptores de GABA y de la glicina son los receptores más comunes que producen inhibición rápida.
Mercaptoetanol
Mercaptoetanol es un agente reductor con propiedades antioxidantes, utilizado en bioquímica y biología molecular para romper puentes disulfuro en proteínas y facilitar su desnaturalización o doblado correcto.
Secuencia de Aminoácidos
El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.
Isomerasas
Sulfuros
Reductasa de Tiorredoxina-Disulfuro
Enzima FLAVOPROTEÍNA que cataliza la oxidación de las TIORREDOXINAS para formar disulfuro de tiorredoxina en presencia de NADP+. Anteriormente fue clasificada como EC 1.6.4.5.
Reactivos de Sulfhidrilo
Yodoacetatos
Datos de Secuencia Molecular
Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.
Mercaptoetilaminas
Alquilación
Etilmaleimida
Conalbúmina
Ácidos Sulfínicos
Cromatografía Líquida de Alta Presión
Fosfinas
Ribonucleasa Pancreática
Modelos Moleculares
Panteteína
Sucralfato
Un complejo básico de aluminio.Su uso es defendido en el tratamiento de las úlceras péptica, duodenal y prepilórica, gastritis, esofagitis de reflujo y otras irritaciones gastrointestinales. Actúa prinipalmente en el sitio de la úlcera, donde tiene propiedades como citoprotector, pepsinostático, antiácido y con capacidad para unir acidos biliares. La droga sólo es absorbida ligeramente por la mucosa digestiva, lo cual explica la ausencia de efectos sistémicos y de toxicidad.
Proteínas Neurotóxicas de Elápidos
Toxinas, contenidas en el veneno de la cobra (Naja) que bloquean a los receptores colinérgicos; se han descrito dos proteínas específicas, la pequeña (corta, Tipo I) y la grande (larga, Tipo II) que también existe en venenos de otros Elapídeos.
Sustancias Reductoras
Maduración del Esperma
Ingeniería de Proteínas
Procedimientos mediante los que se cambia o se crea in vitro la función y estructura de las proteínas, alterando las existentes o sintetizando nuevos genes estructurales que dirigen la síntesis de proteínas con las propiedades deseadas. Esos procedimientos pueden incluir el diseño de MODELOS MOLECULARES de proteínas utilizando GRÁFICOS POR ORDENADOR u otras técnicas de modelado molecular; la MUTAGÉNESIS SITIO DIRIGIDA de genes existentes; y técnicas de EVOLUCIÓN MOLECULAR DIRIGIDA para crear nuevos genes.
Escherichia coli
Especie de BACILOS GRAMNEGATIVOS ANEROBIOS FACULTATIVOS que suelen encontrarse en la parte distal del intestino de los animales de sangre caliente. Por lo general no son patógenos, pero algunas cepas producen DIARREA e infecciones piógenas. Las cepas patógenos (viriotipos) se clasifican según sus mecanismos patógenos específicos, como toxinas (ESCHERICHIA COLI ENTEROTOXÍGENA).
Estructura Secundaria de Proteína
Nivel de la estructura proteica en el cual las interacciones regulares del tipo de unión de hidrógeno en tramos contiguos de la cadena polipeptídica conduce a alfa hélices, cadenas beta (que se alínean formando las láminas beta) u otro tipo de enrollados. Este es el primer nivel de plegamiento de la conformación proteica.
Catálisis
Desnaturalización Proteica
Espectrometría de Masas
Neurofisinas
Un grupo de pequeñas proteínas solubles secretadas por el hipotálamo. Sirven como proteínas de enlace para la oxitocina y la vasopresina durante su transportación hacia la pituitaria posterior. Son secretadas con las hormonas, pero no tienen otra función conocida aparte de servir como transportadoras.
Rodio
Relación Estructura-Actividad
S-Nitrosotioles
Grupo de nitritos que contienen azufre orgánico, alquil tionitritos. Los S-nitrosotioles comprenden compuestos tales como S-NITROSO-N-ACETILPENICILAMINA y S-NITROSOGLUTATIÓN.
Proteínas
Estructura Terciaria de Proteína
Nivel de la estructura proteica en el cual las combinaciones de estructuras secundarias de proteína (alfa hélices, regiones lazo y motivos) están empacadas juntas en formas plegadas que se denominan dominios. Los puentes disulfuro entre cisteínas de dos partes diferentes de la cadena polipeptídica junto con otras interacciones entre cadenas desempeñan un rol en la formación y estabilización de la estructura terciaria. Las pequeñas proteínas generalmente consisten de un dominio único, pero las proteínas mayores pueden contener una cantidad de dominios conectados por segmentos de cadena polipeptídica que no tienen estructura secundaria.
Hidróxido de Sodio
Mutagénesis Sitio-Dirigida
Sustancias Macromoleculares
Compuestos y complejos moleculares consistentes en un gran número de átomos generalmente sobre 500 kD de tamaño. En los sistemas biológicos las substancias macromoleculares se pueden visualizar generalmente usando MICROSCOPIO ELECTRÓNICO y se distinguen de los ORGANELOS por la carencia de estructura membranosa.
Estructura Molecular
Bovinos
Animales bovinos domesticados del género Bos, que usualmente se mantienen en una granja o rancho y se utilizan para la producción de carne o productos lácteos o para trabajos pesados.
Mapeo Peptídico
Análisis de PÉPTIDOS generados por la digestión o fragmentación de una proteína o mezcla de PROTEINAS, mediante ELECTROFORESIS, CROMATOGRAFIA o ESPECTROMETRIA DE MASA. Las huellas del péptido resultante son analizadas para distintos propósitos incluyendo la identificación de las proteinas en una muestra. El POLIMORFISMO GENÉTICO, patrones de expresión genética y patrones para el diagnóstico de enfermedades.
Unión Proteica
Glutatión Reductasa
Cataliza la oxidación del GLUTATIÓN a DISULFURO DE GLUTATIÓN, en presencia de NADP+.La deficiencia de la enzima se asocia a ANEMIA HEMOLÍTICA. Anteriormente se clasificaba como EC 1.6.4.2.
Aprotinina
Un polipéptido de cadena simple derivado de tejidos de bovino que está constituído por 58 residuos de aminoácidos. Es un inhibidor de enzimas proteolíticas incluyendo la quimiotripsina, calicreína, plasmina y tripsina. Se usa en el tratamiento de hemorragia asociada con altas concentraciones de plasmina en plasma También se usa para reducir la pérdida de sangre y los requerimientos de transfusión en pacientes con alto riesgo de grandes pérdidas de sangre durante y después de operaciones a corazón abierto con circulación extracorpórea.
Sitios de Unión
Concentración de Iones de Hidrógeno
La normalidad de una solución con respecto a los iones de HIDRÓGENO. Está relacionado a las mediciones de acidez en la mayoría de los casos por pH = log 1 / 2 [1 / (H +)], donde (H +) es la concentración de iones de hidrógeno en gramos equivalentes por litro de solución. (Traducción libre del original: McGraw-Hill Diccionario de Términos Científicos y Técnicos, 6 a ed)
Inhibidores de Tripsina
Inhibidores de serino proteinasas que inhiben la tripsina. Pueden ser compuestos endógenos o exógenos.
Fragmentos de Péptidos
Proteínas parciales formadas por hidrólisis parcial de proteínas o generadas a través de técnicas de INGENIERÍA DE PROTEÍNAS.
NADH NADPH Oxidorreductasas
Grupo de oxidorreductasas que actúan sobre el NADH o NADPH. En general, las enzimas que usan NADH o NADPH para reducir un substrato se clasifican de acuerdo con la reacción reversa, en la cual el NAD+ o el NADP+ es formalmente considerado como un aceptor. Esta subclase comprende sólo aquellas enzimas en las cuales algún otro transportador de redox es el aceptor. EC 1.6.
Dimerización
Péptidos
Miembros de la clase de compuestos formados por AMINOÁCIDOS unidos por enlaces peptídicos entre aminoácidos adyacentes en estructuras lineales, ramificadas o cíclicas. Los OLIGOPÉPTIDOS están compuestos por aproximadamente 2-12 aminoácidos. Los polipéptidos están compuestos por aproximadamente 13 o mas aminoácidos. Las PROTEINAS son polipéptidos lineales que normalmente son sintetizadas en los RIBOSOMAS.
Cristalografía por Rayos X
Electroforesis en Gel de Poliacrilamida
Reactivos de Enlaces Cruzados
Reactivos con dos grupos reactivos, usualmente en extremos opuestos de la molécula, que son capaces de reaccionar y así formar puentes entre las cadenas laterales de los aminoácidos de las proteínas; las locaciones de las áreas naturalmente reactivas dentro de las proteínas pueden identificarse de esta forma; también pueden utilizarse para otras macromoléculas, como las glicoproteínas, ácidos nucleicos, u otros.
Peróxido de Hidrógeno
Tripsina
Chaperones Moleculares
Familia de proteínas celulares que median en la correcta conformación o desmontaje de polipéptidos y sus ligandos asociados. A pesar de que participan en el proceso de ensamblaje las chaperonas moleculares no son componentes de las estructuras finales.
Modelos Químicos
Ácido Clorhídrico
Isomerismo
Peroxirredoxinas
Familia de peroxidasas expresadas de modo ubicuo que desempeñan un papel en la reducción de un amplio espectro de PERÓXIDOS como el PERÓXIDO DE HIDRÓGENO, PERÓXIDOS LIPÍDICOS y peroxinitrito. Se encuentran en una amplia gama de organismos tales como BACTERIAS, PLANTAS y MAMÍFEROS. La enzima requiere la presencia de un intermedio tiólico, como la TIORREDOXINA como cofactor reductor.
Guanidina
Una fuerte base orgánica que existe principalmente como iones guanidínicos a pH fisiológico. Se encuentra en la orina como producto normal del metabolismo de las proteínas. Es utilizado en investigaciones de laboratorio como desnaturalizador de proteínas. (Traducción libre del original: Martindale, the Extra Pharmacopoeia, 30th ed and Merck Index, 12th ed). Es también utilizado en el tratamiento de la miastenia y como sonda fluorescente en cromatografía líquida de alta presión.
Retículo Endoplásmico
Sistema de cisternas en el CITOPLASMA de muchas células. En algunos lugares, el retículo endoplásmico es continuo con la membrana plasmática (MEMBRANA CELULAR) o la membrana externa de la cubierta nuclear. Si las superficies externas de las membranas del retículo endoplásmico están cubiertas con ribosomas, se dice que el retículo endoplásmico presenta una superficie rugosa (RETICULO ENDOPLASMICO ASPERO); si no es así se le denomina de superficie lisa (RETICULO ENDOPLASMICO LISO). (King & Stansfield, A Dictionary of Genetics, 4th ed)
Especificidad por Sustrato
Sustitución de Aminoácidos
El reemplazo que occurre natural o inducido experimentalmente de uno o más AMINOÁCIDOS en una proteína con otra. Si un amino ácido equivalente funcional se sustituye, la proteína puede mantener el acitividad tipo salvaje. La sustitución también puede disminuir, aumentar, o eliminar la función de la proteína. La sustitución inducida experimentalmente se utiliza con frecuencia para estudiar las actividades y enlaces de las enzimas.
NADP
Dicroismo Circular
Malato Deshidrogenasa
Dominio Catalítico
Muramidasa
Enzima básica que está presente en la saliva, lágrimas, clara de huevo y muchos fluidos animales. Funciona como agente antibacteriano, La enzima cataliza la hidrólisis de enlaces 1,4-beta entre los residuos de ácido N-acetilmurámico y la N-acetil-D-glucosamina en el peptidoglicano y entre residuos de N-acetil-D-glucosamina en la quitodextrina. EC 3.2.1.17.
Modelos Estructurales
Membrana Celular
Membrana selectivamente permeable que contiene proteínas y lípidos y rodea el citoplasma de las células procariotas y eucariotas.
Mutación
Estrés Oxidativo
Alteración del equilibrio prooxidante-antioxidante en favor del primero, que conduce a daños potenciales. Los indicadores de estrés oxidativo incluyen bases de ADN dañadas, productos de oxidación de las proteínas, y de peroxidación de lípidos.