Calnexina: Lectina que se encuentra en las membranas del RETÍCULO ENDOPLÁSMICO que se une a OLIGOSACÁRIDOS por unión N específica que se encuentra en las proteínas recientemente sintetizadas. Puede desempeñar un papel en el PLIEGUE DE PROTEÍNAS y degradación de proteínas mal plegadas en el retículo endoplásmico.Calreticulina: Proteína multifuncional que se encuentra principalmente en los organelos unidos a membranas. En el RETÍCULO ENDOPLÁSMICO se une a oligosacáridos con unión N específica que se encuentran en las proteínas recientemente sintetizadas y funciona como CHAPERONES MOLECULARES que pueden desempeñar un papel en el PLIEGUE DE PROTEÍNAS o retención y degradación de proteínas mal plegadas. Además, la calreticulina es una forma de depósito principal para el CALCIO y funciona como molécula de señalización del calcio que puede regular la HOMEOSTASIS intracelular del calcio.Proteínas de Unión al Calcio: Proteínas a las que se enlazan iones de calcio. Pueden actuar como proteínas transportadoras, proteínas reguladoras o proteínas activadoras. Normalmente contienen MOTIVOS EF HAND.IndolizinasRetículo Endoplásmico: Sistema de cisternas en el CITOPLASMA de muchas células. En algunos lugares, el retículo endoplásmico es continuo con la membrana plasmática (MEMBRANA CELULAR) o la membrana externa de la cubierta nuclear. Si las superficies externas de las membranas del retículo endoplásmico están cubiertas con ribosomas, se dice que el retículo endoplásmico presenta una superficie rugosa (RETICULO ENDOPLASMICO ASPERO); si no es así se le denomina de superficie lisa (RETICULO ENDOPLASMICO LISO). (King & Stansfield, A Dictionary of Genetics, 4th ed)Chaperones Moleculares: Familia de proteínas celulares que median en la correcta conformación o desmontaje de polipéptidos y sus ligandos asociados. A pesar de que participan en el proceso de ensamblaje las chaperonas moleculares no son componentes de las estructuras finales.Pliegue de Proteína: Procesos que intervienen en la formación de ESTRUCTTURA TERCIARIA DE PROTEÍNA.Proteína Disulfuro Isomerasas: Isomerasas de vinculo azufre-azufre que cataliza la reordenación de los enlaces de disulfuro en las proteínas durante el pliegue. Isoezimas disulfide-isomerasa de la proteina específica también se presentan como subunidades del PROCOLAGENO-PROLINA DIOXIGENASA.Glicosilación: Adición química o bioquímica de carbohidrato, grupos glicosilo u otras sustancias químicas, especialmente péptidos o proteínas. En esta reacción se utilizan glicosil transferasas .Ribonucleoproteínas: Complejos de proteínas unidas a ARN con ácidos ribonucleicos (ARN).Isomerasas: Clase de enzimas que catalizan cambios geométricos o estructurales de una molécula para formar un producto único. Estas reacciones no implican modificación de la concentración de sustancias salvo las del sustrato y el producto final. (Dorland, 28a ed). EC 5.alfa-Glucosidasas: Enzimas que catalizan la exohidrólisis de enlaces 1,4-alfa-glucosídicos con liberación de alfa-glucosa. La deficiencia de alfa-1,4-glucosidasa puede causar la ENFERMEDAD POR ALMACENAMIENTO DE GLUCOGENO TIPO II. EC 3.2.1.20.PolisacáridosUnión Proteica: Proceso mediante el cual las sustancias, ya sean endógenas o exógenas, se unen a proteínas, péptidos, enzimas, precursores de proteínas o compuestos relacionados. Las mediciones específicas de unión de proteína frecuentemente se utilizan en los ensayos para valoraciones diagnósticas.Proteínas de Choque Térmico: Las proteínas que se sintetizan en los organismos eucariotes y las bacterias en respuesta a la hipertermia y a otras tensiones ambientales. Ellos incrementan la tolerancia térmica y realizan funciones esenciales para la supervivencia celular bajo estas condiciones.Oligosacáridos: Carbohidratos formados por dos a diez MONOSACARIDOS conectados por un enlace alfa- o beta-glicosídico. Son encontrados por toda la naturaleza tanto en la forma livre como vinculada.Glucosidasas: Enzimas que hidrolizan compuestos O-glucosilados. EC 3.2.1.-.