Moléculas de transporte nucleocitoplásmico que se unen con las SEÑALES DE LOCALIZACIÓN NUCLEAR de las moléculas citoplásmicas destinadas a ser importadas dentro del NÚCLEO CELULAR. Una vez unidas a su carga, se unen a las BETA CARIOFERINAS y son transportadas a través de las PROTEÍNAS DE COMPLEJO PORO NUCLEAR. Dentro del NÚCLEO CELULAR las alfa carioferinas se disocian de las beta carioferinas y de su carga. Entonces forman un complejo con la PROTEÍNA DE SUSCEPTIBILIDAD A APOPTOSIS CELULAR y la PROTEÍNA DE UNIÓN A CTP RAN, que es exportada al CITOPLASMA.
Familia de proteinas implicadas en el TRANSPORTE NUCLEOCITOPLASMÁTICO. Las carioferinas son moléculas heteroméricas formadas por dos tipos principales de compuestos, las ALFA CARIOFERINAS y las BETA CARIOFERINAS, que funcionan juntas para transportar moléculas a través de PROTEINAS DE COMPLEJO PORO NUCLEAR. Algunas otras proteinas, como la PROTEINA DE UNIÓN A GTP RAN y la PROTEINA DE SUSCEPTIBILIDAD A APOPTOSIS CELULAR, se unen a las carioferinas y participan en el proceso de transporte.
Moléculas de transporte nucleocitoplasmático que se unen a las ALFA CARIOFERINAS en el CITOSOL y están involucradas en el transporte de moléculas a través del COMPLEJO DE PORO NUCLEAR. Una vez dentro del NÚCLEO CELULAR, las beta carioferinas interactúan con las PROTEÍNA DE UNIÓN AL GTP RAN y se separan de las alfa carioferinas. Las beta carioferinas se unen a la PROTEÍNA DE UNIÓN AL GTP RAN para ser nuevamente transportadas al citoplasma, donde la hidrólisis del GTP de la PROTEÍNA DE UNIÓN GTP RAN hace que se liberen las beta carioferinas.
Una apertura a través del MEMBRANA NUCLEAR formada por el complejo de poros nucleares que transporta proteínas nucleares o ARN para dentro o para fuera del NUCLEO CELULAR y que, sob ciertas condiciones, actúa como un canal iónico.
Mecanismos de transporte de compuerta por los cuales proteínas o ARN son movidos a través de la MEMBRANA NUCLEAR.
Proteína monomérica de unión al GTP, que interviene en el transporte nucleocitoplasmático de proteínas dentro del núcleo y del RNA dentro del citoplasma. Esta enzima fue listada anteriormente en EC 3.6.1.47.
Proteínas que forman la estructura del PORO NUCLEAR. Estas proteínas estan involucradas en el transporte activo, facilitador y pasivo de moléculas, dentro y fuera del NÚCLEO CELULAR.
Secuencias cortas de aminoácido predominantemente básicas, identificadas como señales de importación nuclear para algunas proteínas. Se piensa que estas secuencias interactúan con receptores específicos en el PORO NUCLEAR.
Cuerpo limitado por una membrana, dentro de una célula eucariota, que contiene cromosomas y uno o más nucléolos (NUCLEOLO CELULAR). La membrana nuclear consta de una membrana de doble capa perforada por un número de poros; la membrana exterior se continúa con el RETICULO ENDOPLÁSMICO. Una célula puede tener más de un núcleo.(From Singleton & Sainsbury, Dictionary of Microbiology and Molecular Biology, 2d ed)
Proteínas obtenidas de las especies SACCHAROMYCES CEREVISIAE. La función de proteínas específicas de este organismo ha despertado un alto interés científico y se ha utilizado para derivar el conocimiento basico del funcionamiento de proteínas similares en eucariotas superiores.
Proteínas que se encuentran en los núcleos de las células. No se confunden con las NUCLEOPROTEÍINAS que son proteínas conjugadas con ácidos nucleicos, que no están necesariamente presentes en el núcleo.
Especie del género SACCHAROMYCES, familia Saccharomycetaceae, orden Saccharomycetales, conocido como levadura del 'panadero' o del 'cervecero'. La forma seca se usa como suplemento dietético.
Receptores intracelulares que se pueden encontrar en el citoplasma o en el núcleo. Se unen a las moléculas de señalización extracelular que migran o son transportadas a través de la MEMBRANA CELULAR. Muchos miembros de esta clase de receptores se producen en el citoplasma y son transportados al NÚCLEO CELULAR al ligando vinculante donde señalan la vía de unión al ADN y la regulación de transcripción. También se incluyen en esta categoría receptores que se encuentran en las MEMBRANAS INTRACELULARES que actúan a través de mecanismos similares a RECEPTORES DE SUPERFICIE CELULAR.
Proceso mediante el cual las sustancias, ya sean endógenas o exógenas, se unen a proteínas, péptidos, enzimas, precursores de proteínas o compuestos relacionados. Las mediciones específicas de unión de proteína frecuentemente se utilizan en los ensayos para valoraciones diagnósticas.
Miembro de la glicoproteína del plasma de la superfamilia de serpinas que inhibe la TRIPSINA; la ELASTASA DE LOS NEUTRÓFILOS, y las otras ENZIMAS PROTEÓLICITCAS.
Una de las dos principales subdivisiones farmacológicas de los receptores adrenérgicos que fueron originalmente definidos por las potencias relativas de diversos compuestos adrenérgicos. Los receptores alfa fueron descritos inicialmente como receptores excitatorios que después de una unión estimulan el MÚSCULO LISO. Sin embargo, un análisis más ha puesto de manifiesto un panorama más complejo que implica varios subtipos de receptores alfa y su participación en la regulación de la retroalimentación.
La subunidad alfa del factor 1 inducible por hipoxia es un factor de transcripción hélice-giro-hélice alcalino que está regulado por la disponibilidad de OXÍGENO y que es objetivo de la degradación por parte de la PROTEÍNA SUPRESORA DE TUMORES DEL SÍNDROME DE VON HIPPEL-LINDAU.
Miembro de la subfamilia de RECEPTORES NICOTÍNICOS de acetilcolina de la familia de los CANALES IÓNICOS ACTIVADOS POR LIGANDOS. Se compone en su totalidad de subunidades a7 pentaméricas expresadas en el sistema nervioso central, sistema nervioso autónomo, sistema vascular, linfocitos y bazo.
Receptor de la superficie celular para LAMININA, epiligrina, FIBRONECTINAS, entactina y COLÁGENO. Integrina alfa3beta1 es la principal integrina presente en las CÉLULAS EPITELIALES, donde juega un papel en el ensamblaje de la MEMBRANA BASAL, así como en la migración celular, y puede regular las funciones de otras integrinas. Dos isoformas empalmadas alternativamente de la subunidad alfa (INTEGRINA ALFA3), se expresan diferencialmente en diferentes tipos de células.
Una subunidade alfa de integrinas que es unica en que no contiene un dominio I y cuyo sitio de escisión proteolítica se encuentra cerca del centro de la porción extracelular del polipéptido en lugar de cerca de la membrana como en otras subunidades alfa de integrinas.
Una subunidad alfa de integrinas que se asocia principalmente con INTEGRINA BETA1 o INTEGRINA BETA4 para formar heterodimeros de unión a laminina. La integrina alfa6 tiene dos isoformas de empalme alternativo: la alfa6A integrina y la alfa6B integrina, que se diferencian en sus dominios citoplásmicos y son regulados de manera específica al tipo de tejido y al grado de desarrollo.
Integrina encontrada en FIBROBLASTOS, PLAQUETAS, MONOCITOS y LINFOCITOS. La integrina alfa5beta1 constituye el clásico receptor de FIBRONECTINA, aunque también funciona como receptor de LAMININA y algunas otras PROTEÍNAS DE LA MATRÍZ EXTRACELULAR.
Fibronectina (FIBRONECTINAS) y receptor VCAM-1 presente en los LINFOCITOS, MONOCITOS, EOSINÓFILOS, CÉLULAS NK y timocitos. Está implicada tanto en la adhesión de la MATRIZ EXTRACELULAR-célula como de célula-célula y tiene una función en la INFLAMACIÓN, función inmune y de ubicación de la célula hematopoyética y ha sido implicada en la MIOGÉNESIS esquelética, la migración de la CRESTA NEURAL y la proliferación, maduración linfocítica y morfogénesis de la PLACENTA y el CORAZÓN.
Subtipo de interleucina-1 que se da como forma de proproteína unida a la membrana que es desdoblada por proteasas para formar una forma madura segregada. A diferencia de la INTERLEUCINA-1BETA, las dos formas de interleucina-1alfa, la unida a la membrana y la segregada, son biológicamente activas.
Integrina encontrada en los fibroblastos, plaquetas, células endoteliales y epiteiales, y linfocitos, donde funciona como un receptor para el COLÁGENO y la LAMININA. Aunque en un principio se habló del receptor del colágeno, se trata de uno de los diversos receptores del colágeno. El ligando unido a la integrina alfa2beta1 desencadena una cascada de señalización intracelular, incluida la activación de la cinasa p38 MAP.
Subclase de receptores adrenérgicos alfa que median la contracción del MÚSCULO LISO en una variedad de tejidos como ARTERIOLAS; VENAS; y el ÚTERO. Por lo general se encuentran en las membranas postsinápticas y señalizan a través de las SUBUNIDADES ALFA DE LA PROTEÍNA DE UNIÓN AL GTP-GQ-G11.
Esta subunidad alfa de integrinas combinase con la INTEGRINA BETA1 para formar un receptor (INTEGRINA ALPHA5BETA1) que se une a FIBRONECTINA y a LAMININA. Se somete a la escisión postraduccional en una cadena pesada y una ligera que están conectadas por enlaces disulfuro.
La integrina alpha1beta1 funciona como receptor para la LAMININA y el COLÁGENO. Se expresa ampliamente durante el desarrollo, pero en el adulto es el receptor de laminina predominante (RECEPTORES DE LAMININA) en MIOCITOS DEL MÚSCULO LISO maduros, donde es importante para el mantenimiento del fenotipo diferenciado de estas células. La Integrina alfa1beta1 también se encuentra en los LINFOCITOS y las células endoteliales microvasculares, y puede desempeñar un papel en la angiogénesis. En las CÉLULAS DE SCHWANN y células de la cresta neural, se involucran en la migración celular. La integrina alfa1beta1 también es conocida como VLA-1-CD29 y CD49a.
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Recurso de comunicación analógico o digital en el que el usuario tiene una conexión inalámbrica desde un teléfono hasta un transmisor cercano. Se llama celular porque el área de servicio está dividida en múltiples "células". Al moverse el usuario de una célula a otra del área, la llamada es transferida al transmisor local.
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