Tioéster hidrolase que atua sobre ésteres formados entre os tióis (como DITIOTREITOL ou GLUTATIONA) e o resíduo de glicina C-terminal da UBIQUITINA.

Peptídeo altamente conservado composto por 76 aminoácidos universalmente encontrado nas células de eucariotos que atua como marcador no TRANSPORTE PROTEICO intracelular e na degradação proteica. A ubiquitina torna-se ativada após várias etapas complexas e forma uma ligação isopeptídica com os resíduos de lisina de proteínas específicas na célula. Estas proteínas "ubiquitinadas" podem ser reconhecidas e degradadas por proteossomos ou serem transportadas para compartimentos específicos na célula.

Classe diversa de enzimas que interagem com as ENZIMAS DE CONJUGAÇÃO DE UBIQUITINA e substratos proteicos específicos da ubiquitinação. Cada membro deste grupo de enzimas tem sua própria especificidade distinta para um substrato e enzima de conjugação de ubiquitina. As ubiquitina-proteína-ligases existem como proteínas monoméricas e como complexos multiproteicos.

Família de proteínas estruturalmente relacionadas com a ubiquitina. As ubiquitinas e as proteínas semelhantes à ubiquitina participam de várias funções celulares, como a degradação de proteínas e a RESPOSTA A CHOQUE TÉRMICO, conjugando-se a outras proteínas.

Ato de ligação de UBIQUITINAS a PROTEÍNAS formando complexos ubiquitina-proteína ligase, que marcam as proteínas que deverão ser transportadas para o COMPLEXO ENDOPEPTIDASE PROTEASSOMA, onde ocorre proteólise.

Classe de enzimas que forma uma ligação tioester para a UBIQUITINA com a ajuda das ENZIMAS ATIVADORAS DE UBIQUITINA. Transferem a ubiquitina para a LISINA de um substrato proteico com a ajuda das UBIQUITINA-PROTEÍNA-LIGASES.

Grande complexo de múltiplas subunidades que desempenha um papel importante na degradação da maioria das proteínas nucleares e citosólicas das células eucarióticas. Contém um subcomplexo catalítico de 700 KDa e dois subcomplexos regulatórios de 700 kDa. O complexo digere as proteínas ubiquitinadas e as ativadas via antienzima ornitina descarboxilase.

Família de proteínas estruturalmente relacionadas que foram descobertas originalmente pelo seu papel na regulação do ciclo celular em CAENORHABDITIS ELEGANS. Desempenham papéis importantes na regulação do CICLO CELULAR e como componentes das UBIQUITINA-PROTEÍNA LIGASES.

Oligômero formado pela sequência de ligação isopeptídica da glicina C-terminal de uma molécula de UBIQUITINA ao resíduo lisina de outra molécula de ubiquitina. É estruturalmente distinto da UBIQUITINA C, que é uma proteína simples contendo uma sequência de peptídeos da ubiquitina arranjados um atrás do outro.

Classe de enzimas que catalisam a formação de uma ligação entre duas moléculas de um substrato, acoplada com a hidrólise de uma ligação pirofosfato no ATP ou um doador semelhante de energia. (Dorland, 28a ed). EC 6.

Subgrupo de ubiquitina proteína ligase formadas pela associação de uma proteína com domínio SKP, uma proteína com domínio CULINA e uma proteína com domínio F-BOX.

Complexos enzimáticos que catalisam a ligação covalente da UBIQUITINA a outras proteínas formando uma ligação peptídica entre a GLICINA C-terminal da UBIQUITINA e os grupos alfa-amino dos resíduos de LISINA na proteína. Os complexos desempenham um papel importante na mediação da degradação seletiva das proteínas anormais e de vida curta. O complexo enzimático pode ser quebrado em três componentes que envolvem a ativação da ubiquitina (ENZIMAS ATIVADORAS DE UBIQUITINA), conjugação da ubiquitina ao complexo ligase (ENZIMAS DE CONJUGAÇÃO DE UBIQUITINA) e ligação da ubiquitina ao substrato proteico (UBIQUITINA-PROTEÍNA LIGASES).

Classe de enzimas que cataliza a formação dependente de ATP de uma ligação tioester entre si mesma e a UBIQUITINA. Transfere então, a ubiquitina ativada para uma das UBIQUITINA-PROTEÍNA LIGASES.

Proteína simples composta por unidades repetidas de UBIQUITINA (78 aminoácidos) dispostas em sequência. É o produto do gene poliubiquitina que possui várias cópias da sequência codificadora da ubiquitina. O processamento proteolítico da ubiquitina C resulta na formação das moléculas individuais de ubiquitina. Esta proteína é distinta da POLIUBIQUITINA uma vez que esta é formada por ligações isopeptídicas entre ubiquitinas de vários tipos.

Conjunto de subcomplexos proteicos envolvidos no direcionamento de PROTEÍNAS UBIQUITINADAS para as vesículas intraluminais dos CORPOS MULTIVESICULARES e na cisão da membrana durante a formação de vesículas intraluminais, durante a fase final da CITOCINESE e durante o brotamento de vírus envelopados. A maquinaria ESCRT é composta dos produtos proteicos dos genes da classe E de distribuição de proteínas do vacúolo.

Família de proteínas que compartilha os MOTIVOS F-BOX e estão envolvidas com as interações proteína-proteína. Desempenham um importante papel nos processos de ubiquitinação proteica por associação com diversos substratos que, por sua vez, vão resultar em complexos de SCF UBIQUITINA LIGASE. Estas proteínas são mantidas no complexo ubiquitina-ligase via ligação às proteínas com domínio SKP.

Domínio de ligação com zinco definido pela sequência Cisteína-X2-Cisteína-X(9-39)-Cisteína-X(l-3)-His-X(2-3)-Cisteína-X2-Cisteína -X(4-48)-Cisteína-X2-Cisteína, onde X é qualquer aminoácido. O motivo 'RING finger' liga-se a dois átomos de zinco, em que cada átomo de zinco está ligado em forma tetraédrica a quatro cisteínas ou três cisteínas e uma histidina. O motivo também forma uma estrutura unitária com um cruzamento central, presente em muitas proteínas envolvidas em interações proteína-proteína. O acrônimo RING vem de 'Really Interesting New Gene'(Novo Gene Realmente Interessante).

Processo pelo qual substâncias endógenas ou exógenas ligam-se a proteínas, peptídeos, enzimas, precursores proteicos ou compostos relacionados. Medidas específicas de ligantes de proteínas são usadas frequentemente como ensaios em avaliações diagnósticas.

Clivagem de proteínas em peptídeos menores ou aminoácidos por PROTEASES ou por mecanismo não enzimático (por exemplo, hidrólise). Não inclui PROCESSAMENTO DE PROTEÍNA PÓS-TRADUCIONAL.

Nível de estrutura proteica em que estruturas das proteínas secundárias (alfa hélices, folhas beta, regiões de alça e motivos) se combinam dando origem a formas dobradas denominadas domínios. Pontes dissulfetos entre cisteínas em duas partes diferentes da cadeia polipeptídica juntamente com outras interações entre as cadeias desempenham um papel na formação e estabilização da estrutura terciária. As proteínas pequenas, geralmente são constituídas de um único domínio, porém as proteínas maiores podem conter vários domínios conectados por segmentos da cadeia polipeptídica que perdeu uma estrutura secundária regular.

Ordem dos aminoácidos conforme ocorrem na cadeia polipeptídica. Isto é chamado de estrutura primária das proteínas. É de importância fundamental para determinar a CONFORMAÇÃO DA PROTEÍNA.

Ubiquitina E3 ligase envolvida inicialmente na regulação da transição da metáfase para anáfase durante a MITOSE por meio da ubiquitinação de PROTEÍNAS DO CICLO CELULAR específicas. A atividade da enzima é fortemente regulada por subunidades e cofatores, que modulam a ativação, a inibição e a especificidade do substrato. O complexo promotor de anáfase, ou o APC-C, também está envolvido na diferenciação dos tecidos na PLACENTA, CRISTALINO e MÚSCULO ESQUELÉTICO, além da regulação pós-mitótica da PLASTICIDADE NEURONAL e da excitabilidade.

Descrições de sequências específicas de aminoácidos, carboidratos ou nucleotídeos que apareceram na literatura publicada e/ou são depositadas e mantidas por bancos de dados como o GENBANK, European Molecular Biology Laboratory (EMBL), National Biomedical Research Foundation (NBRF) ou outros repositórios de sequências.

Proteínas modificadas covalentemente com UBIQUITINAS ou PROTEÍNAS SEMELHANTES A UBIQUITINAS.

Família de proteínas, estruturalmente relacionadas, que foram originalmente identificadas por sua capacidade em formar complexos com proteínas CICLINAS. Todas apresentam um dominio comum que se liga especificamente aos MOTIVOS F-BOX. Formam parte das PROTEÍNAS LIGASES SKP CULINA F-BOX, nas quais podem unir-se a diversas PROTEÍNAS F-BOX.

ENDOPEPTIDASES que têm uma cisteína envolvida no processo catalítico. Este grupo de enzimas é inativado por INIBIDORES DE CISTEÍNO PROTEINASE tais como as CISTATINAS e os REAGENTES DE SULFIDRILA.

Membros da família das peptidases C19 que regulam a transdução de sinal por meio da remoção da UBIQUITINA de substratos proteicos específicos via um processo conhecido como desubiquitinação ou desubiquitinação.

Aminoácido essencial, frequentemente adicionado à ração animal.

Proteínas proto-oncogênicas que negativamente regulam o sinal dos RECEPTORES PROTEÍNA TIROSINA QUINASES. É uma UBIQUITINA-PROTEÍNA LIGASE homóloga da PROTEÍNA ONCOGÊNICA V-CBL celular.

Proteínas obtidas da espécie SACCHAROMYCES CEREVISIAE. A função de proteínas específicas deste organismo são objeto de intenso interesse científico e têm sido usadas para obter a compreensão básica sobre o funcionamento de proteínas semelhantes em eucariontes superiores.

Sistemas de enzimas que funcionam sequencialmente catalisando reações consecutivas ligadas por intermediários metabólicos comuns. Podem envolver simplesmente uma transferência de átomos de hidrogênio ou moléculas de água e podem estar associados com grandes estruturas supramoleculares, como as MITOCÔNDRIAS ou os RIBOSSOMOS.