Constelação de respostas que ocorrem quando um organismo é exposto ao calor excessivo. As respostas incluem a síntese de novas proteínas e regulação de outras.

Proteínas que são sintetizadas em eucariotos e bactérias em resposta à hipertermia e outros tipos de estresse ambiental. Aumentam a tolerância térmica e desempenham funções essenciais para a sobrevivência celular sob estas condições.

Classe de CHAPERONAS MOLECULARES encontradas em procariontes e em vários compartimentos de células eucarióticas. Estas proteínas podem interagir com polipeptídeos durante vários processos de formação (de proteínas), de forma a impedir a formação de estruturas não funcionais.

Presença de calor ou de uma temperatura notadamente maior do que a normal.

Adaptação a um novo ambiente ou a uma transformação [ocorrida] na velha.

Substâncias endógenas, usualmente proteínas, que são efetivas na iniciação, estimulação ou terminação do processo de transcrição genética.

Propriedade de objetos que determina a direção do fluxo de calor quando eles são posicionados em contato térmico direto. A temperatura é a energia dos movimentos microscópicos (translacionais e de vibração) das partículas dos átomos.

Proteínas que se ligam ao DNA. A família inclui proteínas que se ligam às fitas dupla e simples do DNA e também inclui proteínas de ligação específica ao DNA no soro, as quais podem ser utilizadas como marcadores de doenças malignas.

Sequências de RNA que servem como modelo para a síntese proteica. RNAm bacterianos são geralmente transcritos primários pelo fato de não requererem processamento pós-transcricional. O RNAm eucariótico é sintetizado no núcleo e necessita ser transportado para o citoplasma para a tradução. A maior parte dos RNAm eucarióticos têm uma sequência de ácido poliadenílico na extremidade 3', denominada de cauda poli(A). Não se conhece com certeza a função dessa cauda, mas ela pode desempenhar um papel na exportação de RNAm maduro a partir do núcleo, tanto quanto em auxiliar na estabilização de algumas moléculas de RNAm retardando a sua degradação no citoplasma.

Classe de CHAPERONAS MOLECULARES cujos membros atuam no mecanismo da TRANSDUÇÃO DE SINAL por RECEPTORES DE ESTEROIDES.

Membros incitadas pelo estresse pertencentes à família de proteínas de choque térmico 70 . As proteínas de choque térmico HSP72 agem com outras CHAPERONAS MOLECULARES, mediando o DOBRAMENTO DE PROTEÍNA e estabilizando as proteínas pré-existentes contra agregação.

Subfamília de proteínas de choque térmico pequenas que funcionam como chaperonas (acompanhantes) moleculares que auxiliam o redobramento de proteínas não nativas. Eles possuem papel protetor que aumenta a sobrevivência da célula durante períodos de estresse.

Subfamília de proteínas de choque térmico HSP70 constitutivamente expressa. Preferencialmente se ligam e liberam peptídeos hidrofóbicos por um processo dependente de ATP e são envolvidas na translocação proteica pós-traducional.

Proteína do grupo I das chaperoninas que forma a estrutura semelhante a barril do complexo da chaperonina. É uma proteína oligomérica com uma estrutura distinta de catorze subunidades arranjadas em dois anéis de sete subunidades cada. A proteína foi originalmente estudada em BACTÉRIAS, onde foi habitualmente chamada de proteína GroEL.

Subfamília de proteínas de choque térmico intimamente relacionadas com B-Cristalina alfa. As proteínas de choque térmico HSP20 podem sofrer FOSFORILAÇÃO pelas PROTEÍNAS QUINASES DEPENDENTES DO GMP CÍCLICO.

Família de proteínas de peso molecular baixo de choque térmico que pode servir como CHAPERONAS MOLECULARES.

Família de proteínas de choque térmico contendo uma sequência de 70 aminoácidos conhecida como domínio J. O domínio J das proteínas de choque térmico HSP40 interage com as PROTEÍNAS DE CHOQUE TÉRMICO HSP70. As proteínas de choque térmico HSP40 atuam na regulação da atividade das TRIFOSFATASES DE ADENOSINA das proteínas de choque térmico HSP70.

Grupo de proteínas de choque térmico de alta massa molecular de eucariotos que representa uma subfamília de PROTEÍNAS DE CHOQUE TÉRMICO HSP70. As proteínas Hsp110 impedem a agregação de proteínas e podem manter proteínas desnaturadas em estados capazes de sofrer dobramento.