Il dominio della liberazione immunoglobulina molecole che sono in sequenza proteica in corso o tipologia di immunoglobulina. Hanno conferire biologico funzioni sia di tipo strutturale alle immunoglobuline uno a testa in entrambi la luce e le catene pesanti catene comprende la C-terminus metà dell 'immunoglobulina FAB frammento e due o tre rimediare il resto delle pesanti catene (tutte le immunoglobuline frammento FC)

Multi-subunit proteine che funzionano a IMMUNITY. Sono prodotti con i linfociti B dal immunoglobulina GENI. Sono composta da due pesante (immunoglobulina pesante CHAINS) e due catene leggere (immunoglobulina luce CHAINS) con un ’ ulteriore ancillary glucosio-dipendente catene a seconda del loro isoforme. La varietà di isoforme includono Monomeriche o chelanti polimerici del moduli e forme transmembrana recettori delle cellule B (antigene) o secreti forme (anticorpi), si sono divisi per la sequenza di aminoacidi le loro pesanti catene in cinque classi (immunoglobulina A; immunoglobulina D; immunoglobulina E; immunoglobulina G; sottoclassi di immunoglobulina M) e vari.

La principale lezione di immunoglobulina umana normale isotype siero... ci sono diversi isotype sottoclassi di IgG, per esempio, IgG1, e tipo IgG2 IgG2B.

Le più grandi di glucosio-dipendente catene comprendente immunoglobuline. Contengono 450 a 600 residui di aminoacidi alla catena, e hanno un peso molecolare di 51-72 kDa.

Glucosio-dipendente catene, composto da 211 a 217 residui di aminoacidi e avere un peso molecolare di circa 22 kDa. Ci sono due grossi tipi di luce e catene, Kappa Lambda. Ig due catene leggere e due Ig delle pesanti catene pesanti (immunoglobulina CHAINS) rendono una molecola di immunoglobulina.

Rappresenta 15-20% di immunoglobuline sieriche, principalmente come il polimero 4-chain nell ’ uomo e dimer agli altri mammiferi. Secretory IgA (immunoglobulina A, Secretory) è il principale immunoglobulina in secrezioni.

Una classe di immunoglobulina con catene (immunoglobuline A Catene Mu mu). Le IgM COMPLEMENT. Il nome deriva dal suo alto peso molecolare e inizialmente essere chiamato macroglobulin.

Uno dei tipi di catene leggere delle immunoglobuline con peso molecolare di circa 22 kDa.

Geni che codificano le diverse subunità delle immunoglobuline, per esempio il immunoglobulin Light catena GENI e all'immunoglobulina GENI catena pesante, pesante e leggero geni immunoglobuline sono presenti segmenti genetico delle cellule germinali nei globuli rossi. Completare i geni sono creati dal segmenti Ie carte ed è assemblata (Dei Linfociti B Ehi riarrangiamento) durante Dei Linfociti B alla maturità. Il gene segmenti del mondo e pesante catena delle cellule germinali geni sono simbolizzata V (variabile) J (a) e C (continua). Il pesante catena delle cellule germinali geni hanno un 'altra sezione D (diversità).

Delle pesanti catene di immunoglobulina G per avere un peso molecolare di circa il 51 kDa. Contengono circa 450 residui di aminoacidi organizzato in quattro settori e una componente oligosaccharide legato in modo covalente al frammento della regione costante Fc. Il Gamma sottoclassi catena pesante (per esempio, gamma 1, gamma 2a e gamma 2b) delle sottoclassi di immunoglobulina G (IgG1, tipo IgG2 isotype e IgG2B) somigliano piu 'di la delle pesanti catene delle altre immunoglobuline immunoglobulina.

Quella regione della molecola di immunoglobulina che varia sequenza aminoacidica e nella sua composizione, e comprende il sito di legame di un antigene specifico. E 'situata a un'N-terminus dei Fab frammento dell'immunoglobulina. Include hypervariable regioni (complementarità DETERMINING REGIONS) e regioni.

La classe di catene pesanti in immunoglobulina M. hanno un peso molecolare di circa il 72 kDa e contengono circa 57 residui di aminoacidi disposte in cinque settori oligosaccharide rami e più e un più elevato contenuto di carboidrati, delle pesanti catene di immunoglobulina G

Uno dei tipi di immunoglobuline subunità a catena della luce con peso molecolare di circa 22 kDa.

L'immunoglobulina allelic varianti di catene leggere (immunoglobulina luce CHAINS) o delle pesanti catene pesanti (immunoglobulina CHAINS) di immunoglobuline GENI codificata da geni.

Immunoglobuline anormali caratteristiche di MIELOMA MULTIPLO.

I preparati a base di immunoglobuline utilizzato in infusione endovenosa contiene principalmente immunoglobulina G Sono usato per trattare una varietà di patologie associate a livelli di immunoglobulina diminuita o anormale inclusa primario di pediatria AIDS; HYPERGAMMAGLOBULINEMIA; SCID; infezioni da citomegalovirus nei soggetti trapiantati, leucemia linfocitica cronica; sindrome di Kawasaki, infezione nei neonati e porpora trombocitopenica idiopatica.

La classe di catene pesanti in immunoglobulina E. hanno un peso molecolare di circa il 72 kDa e contengono circa 550 residui di aminoacidi disposte in cinque settori e circa tre volte piu 'delle pesanti catene di carboidrati di immunoglobulina A; immunoglobulina D; e immunoglobulina G

Le lezioni di immunoglobuline trovato in una specie di animale. Nell 'uomo ci sono nove lezioni che migrano in cinque diversi gruppi in elettroforesi; ognuna darò 2 luce e due pesanti catene proteiche, e ogni gruppo ha distinguere caratteristiche strutturali e funzionali.

Riarrangiamento del gene Dei Linfociti B che risulta in una sostituzione nei tipi di heavy-chain della regione costante che si esprimono. La risposta delle cellule di cambiare mentre il legame della regione variabile specificità (antigene) rimane lo stesso. La maggior parte della classe il passaggio avviene da un evento di ricombinazione del DNA Ma si può avere luogo a livelli di RNA.

Una discreta, presumibilmente isolamento, massa di Neoplastic PLASMA in osso MARROW ematiche o a vari siti extramidollare.

Lavora con informazioni articoli su argomenti in ogni campo della conoscenza, di solito organizzate in ordine alfabetico, o un lavoro simile limitata ad un particolare campo o soggetto. (Dal ALA glossary of Library and Information Science, 1983)

L'ordine di aminoacidi che si verifichi in una catena polipeptidica. Questo viene definito la struttura primaria di proteine, è molto importante nel determinare PROTEIN la conferma.

Immunoglobuline molecole avere una specifica sequenza di aminoacidi in virtù del quale sono interagire solo con l ’ antigene (o con una forma simile) che inducono i loro sintesi nelle cellule della serie linfoide (specialmente PLASMA ematiche).

Biblioteca nazionale della medicina a servizio del personale sanitario e dei consumatori rimanda informazioni dettagliate dall'Istituto Nazionale della Salute e altre fonti di informazioni su specifici riesaminato malattie e le condizioni.

Le descrizioni di aminoacidi specifico, carboidrati o sequenze nucleotidiche apparse nella letteratura pubblicata e / o si depositano nello e mantenuto da banche dati come GenBank, EMBL (Laboratorio europeo di biologia molecolare), (Research Foundation, National Biomedical NBRF sequenza) o altri depositi.