Aquella región de la molécula de inmunoglobulina que varía en su secuencia y composición de aminoácidos que constituye el sitio de enlace para el antígeno específico. Esta ubicada en el terminal N del fragmento Fab de la inmunoglobulina. Incluye regiones hipervariables (REGIONES DETERMINANTES DE COMPLEMENTARIEDAD) y regiones marco.
Las cadenas polipeptídicas mas largas de las inmunoglobulinas. Contienen 450 a 600 residuos de aminoácidos por cadena y tienen pesos moleculares de 51-72 kDa.
Un proceso de mutación programada por el cual se introducen cambios a la secuencia de nucleótidos del ADN de genes de inmunoglobulina durante el desarrollo.
Genes que codifican las subunidades diferentes de las INMUNOGLOBULINAS, por ejemplo los GENES DE LAS CADENAS LIGERAS DE LAS INMUNOGLOBULINAS y los GENES DE LAS CADENAS PESADAS DE LAS INMUNOGLOBULINAS. Estos genes están presente como segmentos en las células germinales. Los genes completos se forman cuando los segmentos son barajados y reunidos (REORDENAMIENTO GÉNICO DE LINFOCITO B) durante la maduración de los LINFOCITOS B. Los segmentos génicos de los genes germinales de cadena ligera y pesada se simbolizan por V (variable), J (de joining, en inglés o unidos)y C (constante). Los genes germinales de cadena pesada tienen un segmento adicional D (diversidad).
Cadenas de polipéptidos constituídas por 211 a 217 residuos de aminoácidos, que tienen un peso molecular aproximado de 22 kD. Hay dos tipos principales de cadenas ligeras, la kappa y la lambda. Dos cadenas ligeras Ig y dos cadenas pesadas Ig (CADENAS PESADAS DE INMUNOGLOBULINA)forman una molécula de inmunoglobulina.
Sitios locales de superficie en los anticuerpos, que reaccionan con los sitios determinantes antigénicos en los antígenos (EPÍTOPOS). Se forman de partes de las regiones variables de FRAGMENTOS FAB DE INMUNOGLOBULINAS.
Células linfoides relacionadas con la inmunidad humoral. Son células de vida corta semejantes a los linfocitos derivados de la bursa de las aves en su producción de inmunoglobulinas al ser estimuladas adecuadamente.
Células creadas artificialmente por la fusión de linfocitos activados con células neoplásicas. Las células híbridas resultantes se clonan y producen ANTICUERPOS MONOCLONALES o productos de células T idénticas a aquellas producidas por las células originales competentes inmunológicamente.
Secuencia de PURINAS y PIRIMIDINAS de ácidos nucléicos y polinucleótidos. También se le llama secuencia de nucleótidos.
Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.
El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.
Subunidad múltiple de proteinas con función en la INMUNIDAD. Son producidas por los LINFOCITOS B desde los GENES DE INMUNOGLOBULINAS. Están compuestas de dos cadenas pesadas (CADENAS PESADAS DE INMUNOGLOBULINA) y dos ligeras (CADENAS LIGERAS DE INMUNOGLOBULINA), con cadenas de polipéptidos complementarias adicionales, dependiendo de sus isoformas. Las isoformas incluyen formas monoméricas y poliméricas y formas transmembrana (RECEPTORES DEL ANTÍGENO DE LA CÉLULA B)o formas secretadas (ANTICUERPOS). Según la secuencia de aminoácidos de sus cadenas pesadas se dividen en cinco clases (INMUNOGLOBULINA A, INMUNOGLOBULINA D, INMUNOGLOBULINA E, INMUNOGLOBULINA G e INMUNOGLOBULINA M) y varias subclases.
Principal clase de isotipo de inmunoglobulina en el suero humano normal. Existen algunas subclases del isotipo de IgG, como por ejemplo, IgG1, IgG2A e IgG2B.
Uno de los tipos de cadenas ligeras de las inmunoglobulinas, con un peso molecular aproximado de 22 kDa.
Leucemia crónica caracterizada por proliferación de linfocitos B anormales y con frecuencia linfadenopatías generalizadas. Cuando se presenta con afectación predominante en la sangre y médula ósea se denomina leucemia linfocítica crónica (LLC); cuando predominan las adenopatías se denomina linfoma de linfocitos pequeños. Estos términos representan el espectro de la misma enfermedad.
Reordenamiento organizado de regiones génicas variables del linfocito B de las CADENAS PESADAS DE INMUNOGLOBULINAS, que contribuye de ese modo a la diversidad de anticuerpos. Tiene lugar durante la primera etapa de la diferenciación de los LINFOCITOS B INMADUROS.
Genes y segmentos de genes que codifican las CADENAS PESADAS DE LAS INMUNOGLOBULINAS. Los segmentos de genes de las cadenas pesadas se denominan con los símbolos V (variable), D (diversidad), J (unión) y C (constante).
Reordenamiento organizado de regiones génicas variables del linfocito B que codifican las CADENAS DE INMUNOGLOBULINAS, contribuyendo de ese modo a la diversidad de anticuerpos. Tiene lugar durante la diferenciación de los LINFOCITOS B INMADUROS.
Clase de inmunoglobulina que lleva cadenas mu (CADENAS MU DE INMUNOGLOBULINA). La IgM puede fijar las PROTEINAS DEL SISTEMA COMPLEMENTO. La designación IgM se escogió por su alto peso molecular y originalmente se llamaba macroglobulina.
Representa el 15-20 por ciento de las inmunoglobulinas de suero humano, sobre todo como el polímero de cadena 4 en seres humanos o en otros mamíferos dímero. La IgA secretora (INMUNOGLOBULINA A SECRETORA) es la inmunoglobulina principal en las secreciones.
Determinantes únicos, controlados genéticamente, que están presentes en ANTICUERPOS cuya especificidad está limitada a un solo grupo de proteínas (por ejemplo, otra molécula de anticuerpo o una proteína individual de mieloma). El idiotipo aparece para representar la antigenicidad del sitio de unión del antígeno al anticuerpo y estar co-determinado genéticamente con el mismo. Las determinantes idiotípicas han sido localizadas con precisión en la REGIÓN VARIABLE DE INMUNOGLOBULINA de ambas cadenas polipeptídicas de inmunoglobulinas.
El reordeamiento ordenado de las regiones del gen mediante recombinación del ADN, como aquellas que ocurren normalmente durante el desarrollo.
Enzima que cataliza la desaminación de la citidina, formando uridina. EC3.4.4.5.
Tres regiones (CDR1, CDR2 y CDR3) de secuencia de aminoácidos en la REGION VARIABLE DE INMUNOGLOBULINA que son altamente divergentes. Juntas las CDRs de las cadenas leves y pesadas de inmunoglobulina forman una superficie que es complementar al antígeno. Estas regiones están también presentes en otros miembros de la superfamilia de inmunoglobulinas, por ejemplo, receptores de célula T (RECEPTORES DEL ANTIGENO DE CELULA T)
Cualquier cambio detectable y heredable en el material genético que cause un cambio en el GENOTIPO y que se transmite a las células hijas y a las generaciones sucesivas.
Propiedad de los anticuerpos que les permite reaccionar contra algunos EPÍTOPOS y no contra otros. La especificidad depende de la composición química, fuerzas físicas y estructura molecular en el sitio de unión.
Los anticuerpos producidos por un solo clon de células.
Grupo de células genéticamente idénticas que descienden de una única célula ancestral común, producida por mitosis en eucariotas o por fisión binaria en procariotas. Las células clonales incluyen también poblaciones de moléculas de ADN recombinante portadores todas de la misma secuencia original. (King & Stansfield, Dictionary of Genetics, 4th ed; http://ec.europa.eu/translation/bulletins/puntoycoma/46/pyc465.htm; http://www.scielo.cl/scielo.php?pid=S0716-58111997001000005&script=sci_arttext&tlng=en)
Preparados de inmunoglobulinas que se usan en infusión intravenosa, que contienen principalmente INMUNOGLOBULINA G. Se emplean para tratar distintas enfermedades asociadas con niveles reducidos o anormales de inmunoglobulina, incluyendo el SIDA pediátrico, HIPERGAMMAGLOBULINEMIA primaria, INMUNODEFICIENCIA COMBINADA SEVERA, infecciones por CITOMEGALOVIRUS en receptores de trasplantes, LEUCEMIA LINFOCÍTICA CRÓNICA, síndrome de Kawasaki, infecciones en recién nacidos y PÚRPURA TROMBOCITOPÉNICA IDIOPÁTICA.
Método in vitro para producir grandes cantidades de fragmentos específicos de ADN o ARN de longitud y secuencia definidas a partir de pequeñas cantidades de cortas secuencias flanqueadoras oligonucleótidas (primers). Los pasos esenciales incluyen desnaturalización termal de las moléculas diana de doble cadena, reasociación de los primers con sus secuencias complementarias, y extensión de los primers reasociados mediante síntesis enzimática con ADN polimerasa. La reacción es eficiente, específica y extremadamente sensible. Entre los usos de la reacción está el diagnóstico de enfermedades, detección de patógenos difíciles de aislar, análisis de mutaciones, pruebas genéticas, secuenciación del ADN y el análisis de relaciones evolutivas.
Inserción de moléculas de ADN recombinante de fuentes procariotas y/o eucariotas en un vehículo replicador, como el vector de virus o plásmido, y la introducción de las moléculas híbridas resultantes en células receptoras sin alterar la viabilidad de tales células.
Ámbitos de las moléculas de inmunoglobulina que son invariables en su secuencia aminoácida en cualquier clase o subclase de inmunoglobulina. Confiere las funciones biológicas y estructurales a las inmunoglobulinas. Cada una de las cadenas ligeras o ambas y las cadenas pesadas comprenden la mitad del final C del fragmento Fab y dos o tres de ellos componen el resto de las cadenas pesadas (todo el fragmento Fc).
Uno de los tipos de subunidades de cadena ligera de las inmunoglobulinas, con un peso molecular aproximado de 22 kDa.
Inmunoglobulinas anormales características del MIELOMA MÚLTIPLE.
Moléculas parciales de inmunoglobulinas que proceden de la división selectiva por enzimas proteolíticas o son generadas por técnicas de INGENIERÍA DE PROTEINAS.
Polímero de desoxirribonucleótidos que es el material genético primario de todas las células. Los organismos eucarióticos y procarióticos contienen normalmente ADN en forma de doble cadena, aunque en varios procesos biológicos importantes participan transitoriamente regiones de una sola cadena. El ADN, que consiste de un esqueleto de poliazúcar-fosfato posee proyecciones de purinas (adenina y guanina) y pirimidinas (timina y citosina), forma una doble hélice que se mantiene unida por puentes de hidrógeno entre estas purinas y pirimidinas (adenina a timina y guanina a citosina).
Ratones silvestres cruzados endogámicamente, para obtener cientos de cepas en las que los hermanos son genéticamente idénticos y consanguíneos, que tienen una línea isogénica BALB C.
Clase de cadenas pesadas que se hallan en la INMUNOGLOBULINA M. Tienen un peso molecular aproximado de 72 kD y contienen unos 57 residuos de aminoácidos ordenados en cinco dominios y con más ramas de oligosacáridas y mayor contenido de carbohidrato que las cadenas pesadas de la INMUNOGLOBULINA G.
Inmunoglobulina asociada con MASTOCITOS. Una sobreexpresión ha sido asociada con hipersensibilidad alérgica (HIPERSENSIBILIDAD INMEDIATA).
Clases de inmunoglobulinas que se encuentran en cualquier especie de animales. En hombres hay nueve clases que migran en cinco grupos diferentes en la electroforesis; cada una está constituida de dos cadenas proteicas ligeras y dos pesadas, y cada grupo tiene propiedades estructurales y funcionales que lo distinguen.
Principal inmunoglobulina encontrada en las secreciones exocrinas como la leche, mucina respiratoria e intestinal, saliva y lágrimas. La molécula completa (alrededor de 400 kD) está compuesta por dos unidades de INMUNOGLOBULINA A de cuatro cadenas, un COMPONENTE SECRETORIO y una cadena J (CADENAS J DE INMUNOGLOBULINA).
Inmunoglobulina que representa menos del 1 por ciento de las inmunoglobulinas plasmáticas. Se encuentra en la membrana de muchos LINFOCITOS B circulantes.
Variantes alélicas de las CADENAS LIGERAS DE INBMUNOGLOBULINA o CADENAS PESADAS DE INMUNOGLOBULINA, codificadas por los ALELOS de los GENES DE INMUNOGLOBULINAS.
Un péptido de 15 kDa "de unión" que forma una de las uniones entre monómeros de INMUNOGLOBULINA A o INMUNOGLOBULINA M en la formación de inmunoglobulinas poliméricas. Hay una cadena J por un dímero IgA o un pentámero IgM. También está implicado en la unión de las inmunoglobulinas poliméricas a los RECEPTORES DE INMUNOGLOBULINA POLIMÉRICA, necesario para su transcitosis en la luz. Se distingue de la REGIÓN DE UNIÓN DE LA INMUNOGLOBULINA, que es parte de la REGIÓN VARIABLE DE INMUNOGLOBULINA de las cadenas ligeras y pesadas de la inmunoglobulina.
Fragmentos de unión univalentes de antígeno, compuestos por una CADENA LIGERA DE INMUNOGLOBULINAS entera y el amino terminal de una de las CADENAS PESADAS DE INMUNOGLOBULINA de la región media, unidas entre sí mediante uniones disulfuro. Los Fab contienen las regiones variables de la molécula de inmunoglobulina, que son parte del sitio de unión a antígeno y las primeras regiones constantes. Este fragmento puede obtenerse por digestión de las inmunoglobulinas con la enzima proteolítica PAPAINA.
Cualquier masa concreta, presumiblemente solitaria, de CÉLULAS PLASMÁTICAS neoplásicas en la MÉDULA ÓSEA o en diversas localizaciones extramedulares.
Fragmentos cristalizables compuestos por las mitades de las terminales carboxilo de ambas CADENAS PESADAS DE INMUNOGLOBULINA, enlazadas entre sí por enlaces disulfuro. Los fragmentos Fc contienen las partes del terminal carboxilo de las regiones constantes de la cadena pesada que son responsables de las funciones efectoras de una inmunoglobulina (fijación del complemento, unión a la membrana celular vía RECEPTORES FC y trasporte placentario). Este fragmento puede obtenerse por digestión de las inmunoglobulinas con la enzima proteolítica PAPAINA.
Cadenas pesadas de INMUNOGLOBULINA G, con un peso molecular aproximado de 51 kDa. Contienen unos 450 residuos de aminoácidos ordenados en cuatro dominios y un componente oligosacárido enlazado covalentemente a la región constante del fragmento Fc. Las subclases de la cadena pesada gamma (por ejemplo, gamma 1, gamma 2a y gamma 2b) de las subclases del isotipo de la INMUNOGLOBULINA G (IgG1, IgG2A e IgG2B), parecen mas parecidas entre sí que las cadenas pesadas de las otras INMUNOGLOBULINAS ISOTIPOS.
Segmento de cadenas pesadas de inmunoglobulina, codificada por los GENES DE LAS CADENAS PESADAS DE LAS INMUNOGLOBULINAS en el segmento J donde, durante la maduración de los LINFOCITOS B, el segmento génico para la región variable superior se une a un segmento génico de la región constante de abajo. La posición exacta de la unión de los dos segmentos génicos es variable y contribuye a la DIVERSIDAD DE ANTICUERPOS. Se distingue de las CADENAS J DE INMUNOGLOBULINA; un polipéptido separado que sirve como pieza de unión en los poliméricos IGA o IGM.
Reordenamiento génico del linfocito B que conduce a una sustitución del tipo de región constante de cadena pesada que se expresa. Esto permite que la respuesta efectora cambie mientras que la especificidad de unión del antígeno (región variable) se mantiene igual. La mayoría de los cambios de clase ocurre por un evento de recombinación del ADN, pero también puede tener lugar a nivel del procesamiento del ARN.
Fenómeno de la inmensa variabilidad que caracteriza a los ANTICUERPOS y que permite que el SISTEMA INMUNOLÓGICO reaccione específicamente contra un número esencialmente ilimitado de tipos de ANTÍGENOS con los que se encuentra. La diversidad de anticuerpos es explicada por tres teorías principales: 1) La Teoría Germinal, que sostiene que cada célula productora de anticuerpos contiene los genes que codifican todas las especificidades de anticuerpos posibles, pero solamente expresan la única estimulada por el antígeno; 2) la Teoría de la Mutación Somática, que sostiene que las células productoras de anticuerpos contienen solo unos cuantos genes, que producen diversidad de anticuerpos por mutación; y 3) la Teoría del Reordenamiento Génico, que sostiene que la diversidad de anticuerpos es generada por el reordenamiento de segmentos génicos de una región variable durante la diferenciación de las CÉLULAS PRODUCTORAS DE ANTICUERPOS.
Anticuerpos que reaccionan con los determinantes individuales de la estructura (idiotopos) sobre la región variable de otros anticuerpos.