Transições conformacionais de uma proteína entre estados não dobrados e estados mais dobrados.

Processos envolvidos na formação da ESTRUTURA TERCIÁRIA DE PROTEÍNA.

Reconstituição da atividade de uma proteina depois de sua desnaturação.

Rompimento das ligações não covalentes e/ou dissulfídicas responsáveis pela manutenção da forma tridimensional e da atividade da proteína nativa.

Base orgânica forte existente principalmente em pH fisiológico sob a forma de íons guanídicos. É encontrada na urina como um produto normal do metabolismo proteico. É também utilizada em pesquisas de laboratório como um desnaturante de proteínas. (Tradução livre do original: Martindale, the Extra Pharmacopoeia, 30th ed and Merck Index, 12th ed). É também utilizada no tratamento da miastenia e como sonda fluorescente em HPLC.

Termo genérico para qualquer massa circunscrita de materiais estranhos (ex., chumbo ou vírus) ou metabolicamente inativos (ex., corpos ceroides ou de Mallory), dentro do citoplasma ou núcleo de uma célula. Corpos de inclusão estão em células infectadas com certos vírus filtráveis, observadas especialmente em células nervosas, epiteliais, ou endoteliais.

Família de proteínas de choque térmico contendo uma sequência de 70 aminoácidos conhecida como domínio J. O domínio J das proteínas de choque térmico HSP40 interage com as PROTEÍNAS DE CHOQUE TÉRMICO HSP70. As proteínas de choque térmico HSP40 atuam na regulação da atividade das TRIFOSFATASES DE ADENOSINA das proteínas de choque térmico HSP70.

Classe de CHAPERONAS MOLECULARES encontradas em procariontes e em vários compartimentos de células eucarióticas. Estas proteínas podem interagir com polipeptídeos durante vários processos de formação (de proteínas), de forma a impedir a formação de estruturas não funcionais.

Família de proteínas celulares que medeiam a correta montagem ou desmontagem de polipeptídeos e seus ligantes associados. Apesar de fazerem parte do processo de montagem, as chaperonas moleculares não são componentes das estruturas finais.

Família de enzimas contendo zinco que catalisa a hidratação reversível do dióxido de carbono. Desempenham um papel importante no transporte de DIÓXIDO DE CARBONO dos tecidos para o PULMÃO.

Proteínas que são sintetizadas em eucariotos e bactérias em resposta à hipertermia e outros tipos de estresse ambiental. Aumentam a tolerância térmica e desempenham funções essenciais para a sobrevivência celular sob estas condições.

Enzimas que oxidam certas SUBSTÂNCIAS LUMINESCENTES para emitir luz (LUMINESCÊNCIA). As luciferases de organismos distintos apresentam estruturas e substratos diferentes, pois evoluíram diferentemente.

Forma tridimensional característica de uma proteína, incluindo as estruturas secundária, supersecundária (motivos), terciária (domínios) e quaternária das cadeias peptídicas. A ESTRUTURA QUATERNÁRIA DE PROTEÍNA descreve a conformação assumida por proteínas multiméricas (agregados com mais de uma cadeia polipeptídica).

Proteínas preparadas através da tecnologia de DNA recombinante.

Taxa dinâmica em sistemas químicos ou físicos.

Processo pelo qual substâncias endógenas ou exógenas ligam-se a proteínas, peptídeos, enzimas, precursores proteicos ou compostos relacionados. Medidas específicas de ligantes de proteínas são usadas frequentemente como ensaios em avaliações diagnósticas.

Enzima que catalisa a transferência do átomo de enxofre planetário do íon tiossulfato ao íon cianeto, para formar o íon tiocianato. EC 2.8.1.1.

Alteração da polarização planar à elíptica quando uma onda de luz inicialmente polarizada no plano atravessa um meio oticamente ativo.

Medida da intensidade e qualidade da fluorescência.

Proteína do grupo I das chaperoninas que forma a estrutura semelhante a barril do complexo da chaperonina. É uma proteína oligomérica com uma estrutura distinta de catorze subunidades arranjadas em dois anéis de sete subunidades cada. A proteína foi originalmente estudada em BACTÉRIAS, onde foi habitualmente chamada de proteína GroEL.

Composto gerado no fígado a partir da amônia produzida pela desaminação dos aminoácidos. É o principal produto final do catabolismo das proteínas e constitui aproximadamente metade do total de sólidos urinários.

Proteína do grupo I das chaperoninas que forma a estrutura semelhante à tampa que abriga a cavidade não polar do complexo de chaperonina. A proteína foi originalmente estudada em BACTÉRIAS, onde é habitualmente chamada de proteína GroES.

Família de derivados da iminoureia. O primeiro composto foi isolado a partir de cogumelos, germes de milho, casca de arroz, mexilhões, minhocas e do suco de nabo. Seus derivados podem apresentar propriedades antivirais e antimicóticas.

Grupo de substâncias químicas que contêm ligações covalentes de dissulfetos -S-S-. Os átomos de enxofre podem estar ligados a partes inorgânicas ou orgânicas.

Família de complexos proteicos de múltiplas subunidades que formam estruturas cilíndricas grandes que se ligam a proteínas não nativas e as encapsulam. As chaperoninas utilizam a energia da hidrólise do ATP para aumentar a eficiência das reações de DOBRAMENTO PROTEICO e, assim, auxiliam as proteínas a atingirem sua conformação funcional. A família das chaperoninas é dividida em CHAPERONINAS DO GRUPO I e CHAPERONINAS DO GRUPO II, com cada grupo apresentando seu próprio repertório de subunidades proteicas e preferências subcelulares.

Espécie de bactérias Gram-negativas, facultativamente anaeróbicas, em forma de bastão (BACILOS GRAM-NEGATIVOS ANAERÓBIOS FACULTATIVOS) comumente encontrada na parte mais baixa do intestino de animais de sangue quente. Geralmente não é patogênica, embora algumas linhagens sejam conhecidas por produzir DIARREIA e infecções piogênicas. As linhagens patogênicas (virotipos) são classificadas pelos seus mecanismos patogênicos específicos como toxinas (ESCHERICHIA COLI ENTEROTOXIGÊNICA), etc.

Classe de compostos orgânicos que contêm o grupo anilina (fenilamino) ligados a um sal ou éster do ácido naftalenossulfônico. São frequentemente utilizados como corantes fluorescentes e reagentes sulfidrilas.

Enzima que catalisa a quebra endonucleolítica dos ácidos ribonucleicos pancreáticos a 3'-fosfomono- e oligonucleotídeos que terminam em ácidos citidílico ou uridílico, com intermediários de 2',3'-fosfato cíclico. EC 3.1.27.5.

Compostos que restauram a atividade enzimática, removendo um grupo inibidor ligado ao sítio reativo da enzima.

Enzima básica que está presente na saliva, lágrimas, clara de ovo e muitos fluidos animais. Funciona como agente antibacteriano. A enzima catalisa a hidrólise de ligações 1,4-beta entre os resíduos de ácido N-acetilmurâmico e a N-acetil-D-glucosamina na peptidoglicana, e entre resíduos de N-acetil-D-glucosamina na quitodextrina. EC 3.2.1.17.

Nível da estrutura proteica em que, ao longo de uma sequência peptídica, há interações por pontes de hidrogênio; [estas interações se sucedem] regularmente [e envolvem] segmentos contíguos dando origem a alfa hélices, filamentos beta (que se alinham [lado a lado] formando folhas [pregueadas] beta), ou outros tipos de espirais. Este é o primeiro nível de dobramento [da cadeia peptídica que ocorre] na conformação proteica.

Isomerases com ligações enxofre-enxofre que catalisam o rearranjo das ligações dissulfeto dentro das proteínas durante o seu arranjo espacial. As isoenzimas específicas de isomerases de dissulfetos de proteínas também ocorrem como subunidades de PROCOLÁGENO-PROLINA DIOXIGENASE.

Análise matemática rigorosa das relações [entre grandezas] energéticas (calor, trabalho, temperatura e equilíbrio). Descreve sistemas [e processos] cujos estados são caracterizados (determined) por parâmetros térmicos como a temperatura, além de parâmetros mecânicos e eletromagnéticos.

Transições de conformação da forma de uma proteína entre várias formas não dobradas.

Modelos usados experimentalmente ou teoricamente para estudar a forma das moléculas, suas propriedades eletrônicas ou interações [com outras moléculas]; inclui moléculas análogas, gráficos gerados por computador e estruturas mecânicas.

Propriedade de objetos que determina a direção do fluxo de calor quando eles são posicionados em contato térmico direto. A temperatura é a energia dos movimentos microscópicos (translacionais e de vibração) das partículas dos átomos.