Recettori Per Le Immunoglobuline Polimeriche
Recettori Fc specializzati (FC) per i recettori immunoglobuline polimerico che mediare Transcytosis di immunoglobulina A polimerico e immunoglobulina M ed secrezioni, sull 'estero si trovano sulla superficie delle cellule epiteliali e epatociti. Dopo il legame con immunoglobulin A, la receptor-ligand subisce endocitosi, dal complesso, e la secrezione nel lumen per esocitosi. Prima di uscire, la parte del recettore (Secretory COMPONENTE) che è legato all ’ immunoglobulina A è proteolytically transmembrana ha lasciato la sua coda. (Da Rosen et al., The Dictionary of immunologia, 1989)
Componente Secretorio
La molecola extracellulare del recettore dell ’ immunoglobulina polimerico complessa trovato da solo o con M IGA o, in una varietà di secrezioni sull 'estero (lacrime, bile, colostro.) Secretory componente è risultato di segmentazione proteolitica del recettore durante Transcytosis. Quando immunoglobuline IgA e IgM sono legati al recettore, durante la loro Transcytosis Secretory componente attaccato tramite un legame covalente generando Secretory immunoglobulina A, Secretory immunoglobulina M.
Immunoglobulina A
Rappresenta 15-20% di immunoglobuline sieriche, principalmente come il polimero 4-chain nell ’ uomo e dimer agli altri mammiferi. Secretory IgA (immunoglobulina A, Secretory) è il principale immunoglobulina in secrezioni.
Transcytosis
Il trasporto di materiali in una cella, che comprende il richiamo intracellulare di materiali dal cellulare (endocitosi), il movimento di tali materiali nella cellula, e alla successiva secrezione di quei materiali (esocitosi).
Immunoglobulin A, Secretory
Il principio la immunoglobulina in secrezioni come latte, respiratori e intestinali Mucin, saliva e lacrime. La molecola totale (circa 400 kD) è composta da due four-chain unità di immunoglobulina A, Secretory COMPONENTE e una J catena (immunoglobulina A Catena J).
Immunoglobulina M
Una classe di immunoglobulina con catene (immunoglobuline A Catene Mu mu). Le IgM COMPLEMENT. Il nome deriva dal suo alto peso molecolare e inizialmente essere chiamato macroglobulin.
Immunoglobulina G
Immunoglobuline
Multi-subunit proteine che funzionano a IMMUNITY. Sono prodotti con i linfociti B dal immunoglobulina GENI. Sono composta da due pesante (immunoglobulina pesante CHAINS) e due catene leggere (immunoglobulina luce CHAINS) con un ’ ulteriore ancillary glucosio-dipendente catene a seconda del loro isoforme. La varietà di isoforme includono Monomeriche o chelanti polimerici del moduli e forme transmembrana recettori delle cellule B (antigene) o secreti forme (anticorpi), si sono divisi per la sequenza di aminoacidi le loro pesanti catene in cinque classi (immunoglobulina A; immunoglobulina D; immunoglobulina E; immunoglobulina G; sottoclassi di immunoglobulina M) e vari.
Recettori Fc
Molecole trova sulla superficie di alcune, ma non tutti, linfociti B linfociti T e macrofagi che riconoscono e si combinano con la porzione Fc crystallizable) di immunoglobuline (molecole.
Frammenti Di Immunoglobulina
Recettori Immunologici
Molecole sulla superficie cellulare delle cellule del sistema immunitario che si legano specificamente molecole di superficie o molecole messaggere ed innescare cambiamenti nel comportamento di cellule. Anche se questi recettori hanno identificato nel sistema immunitario, molti hanno importanti funzioni altrove.
Cane Domestico
Immunoglobuline A Catena J
Il 15 kD "con" peptide che forme uno dei collegamenti tra monomeri di immunoglobulina A o immunoglobulina M la formazione di immunoglobuline polimeriche. C'è una J catena per uno IgA dimer o una IgM pentamer. E 'anche coinvolto nel legame al recettore per l ’ immunoglobulina immunoglobuline polimerico polimerico che sono necessarie per la loro Transcytosis al lume. E' distinto dal Woolamaloo immunoglobulina intorno che fa parte dell'immunoglobulina A immunoglobulina Laghi della luce e catene molto pesanti.
Centrifugazione Isopicnica
Una tecnica usata per separare le particelle, a seconda delle loro densità in modo continuo densità gradiente. Il campione di solito è miscelato con una soluzione gradiente materiali e sottoposto a centrifugazione. Ogni particella sedimenti alla posizione in cui la pendenza è uguale alla propria densità. La densità gradiente di solito superiori a quella del campione è utilizzato in particelle materiali biologici purificante come proteine, acidi nucleici, organelli e tipi di cellule.
Immunoglobuline Fab
Univalent antigen-binding frammenti composto da un'intera catena e la sua luce immunoglobulina colmo di una delle immunoglobuline pesante CHAINS dalla regione cerniera, collegato agli altri chiamandoli obbligazioni disolfuro Fab contiene l'immunoglobulina A REGIONS sono parte del sito, e la prima antigen-binding immunoglobulina coerenti REGIONS. Questo frammento può essere ottenuta con la digestione di immunoglobuline con l'enzima proteolitica PAPAIN.
Polarità Cellulare
Endocitosi
Assunzione del cellulare materiali extracellulare entro membrane-limited vacuoli o microvesicles. Endosomi svolgere un ruolo centrale in endocitosi.
Immunoglobuline A Catene Pesanti
Le più grandi di glucosio-dipendente catene comprendente immunoglobuline. Contengono 450 a 600 residui di aminoacidi alla catena, e hanno un peso molecolare di 51-72 kDa.
Immunoglobuline Per Uso Endovenoso
I preparati a base di immunoglobuline utilizzato in infusione endovenosa contiene principalmente immunoglobulina G Sono usato per trattare una varietà di patologie associate a livelli di immunoglobulina diminuita o anormale inclusa primario di pediatria AIDS; HYPERGAMMAGLOBULINEMIA; SCID; infezioni da citomegalovirus nei soggetti trapiantati, leucemia linfocitica cronica; sindrome di Kawasaki, infezione nei neonati e porpora trombocitopenica idiopatica.
Biopolimeri
Leupeptine
Trasporto Biologico
Geni Delle Immunoglobuline
Geni che codificano le diverse subunità delle immunoglobuline, per esempio il immunoglobulin Light catena GENI e all'immunoglobulina GENI catena pesante, pesante e leggero geni immunoglobuline sono presenti segmenti genetico delle cellule germinali nei globuli rossi. Completare i geni sono creati dal segmenti Ie carte ed è assemblata (Dei Linfociti B Ehi riarrangiamento) durante Dei Linfociti B alla maturità. Il gene segmenti del mondo e pesante catena delle cellule germinali geni sono simbolizzata V (variabile) J (a) e C (continua). Il pesante catena delle cellule germinali geni hanno un 'altra sezione D (diversità).
Cellule Epiteliali
Cellule che ricoprono superfici interne e esterne del corpo (epitelio strati formando cellulare) o masse cellule epiteliali... il rivestimento. Rivestimento; la bocca, il naso, e la penetrazione anale dettati dal canale ectoderm; quelle lungo il sistema e il sistema RESPIRATORY DIGESTIVE dettati dal endoderm; altri (CARDIOVASCULAR SISTEMA e sistema linfatico) produce cellule epiteliali mesoderm. Può essere classificata principalmente per cellula forma e funzione in squamose ghiandolare e transitorie, cellule epiteliali.
Immunoglobuline A Catene Leggere
Bile
Un agente emulsifying prodotto nel fegato e secreta nel duodeno. La sua composizione include ACIDS E sali biliari; CHOLESTEROL; ed elettroliti. Aiuta la digestione dei grassi nel duodeno.
Epitelio
Immunità Mucosale
Nonsusceptibility agli effetti di microrganismi patogeni o sostanze antigenica come risultato di anticorpi secrezioni mucose delle membrane mucose. Epiteliali nel sintomi gastrointestinali, respiratori o dell ’ apparato riproduttivo, si produce una forma di immunoglobulina A (IgA, secretiva) che serve per proteggere questi porti di entrata nel corpo.
Compartimentazione Cellulare
Dati Di Sequenza Molecolare
Le descrizioni di aminoacidi specifico, carboidrati o sequenze nucleotidiche apparse nella letteratura pubblicata e / o si depositano nello e mantenuto da banche dati come GenBank, EMBL (Laboratorio europeo di biologia molecolare), (Research Foundation, National Biomedical NBRF sequenza) o altri depositi.
Immunoglobuline A Catene Kappa
Uno dei tipi di catene leggere delle immunoglobuline con peso molecolare di circa 22 kDa.
Rene
Mucosa Intestinale
Immunoglobulina E
Conigli
Sequenza Aminoacidica
Endosomi
Vescicole citoplasmatica formato quando COATED vesciche versiamo il loro Clatrina cappotto. Endosomi interiorizzarli macromolecules vincolato da recettori presenti sulla superficie cellulare.
Regione Variabile Delle Immunoglobuline
Quella regione della molecola di immunoglobulina che varia sequenza aminoacidica e nella sua composizione, e comprende il sito di legame di un antigene specifico. E 'situata a un'N-terminus dei Fab frammento dell'immunoglobulina. Include hypervariable regioni (complementarità DETERMINING REGIONS) e regioni.
Fegato
Immunoglobuline A Catene Mu
La classe di catene pesanti in immunoglobulina M. hanno un peso molecolare di circa il 72 kDa e contengono circa 57 residui di aminoacidi disposte in cinque settori oligosaccharide rami e più e un più elevato contenuto di carboidrati, delle pesanti catene di immunoglobulina G
Streptococcus Pneumoniae
Membrana Cellulare
Dimerizzazione
Il processo con cui due molecole della stessa composizione chimica o forma una condensazione di polimeri.
Polimeri
Composti formato mediante l'unione delle piu 'piccolo, di solito ripetere: Unità collegati da legami covalenti. Questi composti spesso forma grande macromolecules (ad esempio, i biopolimeri; chirurgia plastica).
Trasfezione
Isotopi Immunoglobulinici
Le lezioni di immunoglobuline trovato in una specie di animale. Nell 'uomo ci sono nove lezioni che migrano in cinque diversi gruppi in elettroforesi; ognuna darò 2 luce e due pesanti catene proteiche, e ogni gruppo ha distinguere caratteristiche strutturali e funzionali.
Immunoglobuline A Catene Lambda
Uno dei tipi di immunoglobuline subunità a catena della luce con peso molecolare di circa 22 kDa.
Sequenza Base
Immunoglobulina D
Nanomedicina
La branca della medicina preoccupato con l 'attuazione della nanotecnologia per la prevenzione e trattamento della malattia, si prevede il monitoraggio, riparazione, di costruzione e controllo dei sistemi biologici a livello molecolare, usando progettato nanodevices e NANOSTRUCTURES. (Dal Freitas Jr., nanomedicina, vol 1, 1999).