Isoforme cellulaire normale de prion (protéines prions) encodé par un gène chromosomique scrapie-infected et trouvé dans les tissus normaux et les tissus du cerveau, et les autres tissus normaux. PrPC sont protease-sensitive protéines est inconnue. Posttranslational dont la fonction des modifications de PrPC dans PrPSC mène à infectivity.
Petites particules protéiques infectieuse qui résiste à l'inactivation par procédures qui modifient ACIDS nucléique et contiennent une isoforme anormaux de protéine cellulaire qui est un composant nécessaire. Le major et anormale (tremblante) isoforme est Prpsc (PRPSC PROTEINS) et l ’ isoforme cellulaire PrPC (PRPC PROTEINS). La séquence primaire des acides aminés des deux isoformes est identique. Les maladies provoquées par des prions humains comprennent Creutzfeldt-Jakob ; syndrome du syndrome du GERSTMANN-STRAUSSLER ; et l'insomnie, mortelle familial.
Isoforme anormale de prion (protéines prions) résultant du posttranslational une modification du prion Protéines cellulaire (PRPC PROTEINS). Des protéines Prpsc sont observés chez certaines pathologies (neurodégénérative humaine et animale prion maladies).
Un groupe de génétique, contagieux, ou dégénératives sporadiques humaine et animale Affections du système nerveux associés à des anomalies les prions. Ces maladies se caractérise par transformation du prion Protéines normale à une configuration anormal via un processus post-translational. Chez l'homme, ces conditions généralement caractéristique démence ; ataxie ; et une issue fatale. Caractéristiques pathologique incluent une encéphalopathie spongiforme sans signes d'inflammation. La grande littérature parfois sembler non-conventionnelles lent à ces maladies. (Virus de proc Natl acad Sci États-Unis 1998 nov. 10 ; 95 (23) : 13363-83)
Une maladie mortelle du système nerveux chez sheep and goats caractérisé par de prurit, faiblesse, et locomoteurs incoordination. Elle est provoquée par des particules infectieuses protéiques. Les prions.
Une enzyme qui catalyse l ’ hydrolyse de la kératine, et d ’ autres protéines avec subtilisin-like spécificité. Ça hydrolyses peptide amides. Endopeptidase K est de la moisissure Tritirachium album Limber. (Enzyme nomenclature, 1992) CE 3.4.21.64.
Un genre de la famille Muridae avoir trois espèces. Le présent des souches domestiqués ont été développées des particuliers apportés de Syrie. Ils sont largement utilisées dans des recherches biomédicales.
Une rare la transmission d ’ encéphalopathie plus médiatisé entre 50 et 70 ans. Affecté individus peuvent présenter des troubles du sommeil, changements de personnalité, ataxie, aphasie, une perte de la vision, faiblesse, atrophie musculaire, myoclonies, démence, et la mort en un an de l ’ apparition de la maladie. La forme présentant un caractère héréditaire dominant l'héritage et un nouveau variant CJD (potentiellement associés à l'encéphalopathie spongiforme,) ont été décrits. Pathologique et cérébral proéminent caractéristiques inclure dégénérescence Cérébelleuse spongiforme cortical et la présence de prions. (De n Engl J Med, 31 déc. 1998 ; 339 (27))