Prolina: Aminoácido não essencial sintetizado a partir do ÁCIDO GLUTÂMICO. É um componente essencial do COLÁGENO e importante para o funcionamento adequado das articulações e tendões.Prolina Oxidase: A primeira enzima da via de degradação da prolina. Catalisa a oxidação da prolina a pirrolina-ácido 5-carboxílico na presença de oxigênio e água. A ação não é reversível. A atividade específica da prolina oxidase aumenta com a idade. EC 1.5.3.-.Pirrolina Carboxilato Redutases: Grupo de enzimas que catalisam a redução de 1-pirrolina carboxilato a prolina na presença de NAD(P)H. Inclui tanto a 2-oxidorredutase (EC 1.5.1.1) quanto a 5-oxidorredutase (EC 1.5.1.2). A primeira também reduz 1-piperidina-2-carboxilato a pipecolato, e a última também reduz 1-pirrolina-3-hidroxi-5-carboxilato a hidroxiprolina.1-Pirrolina-5-Carboxilato Desidrogenase: Enzima que cataliza a oxidação da 1-pirrolina-5-carboxilato ao L-GLUTAMATO na presença de NAD. Defeitos nesta enzima são a causas da hiperprolinemia II.Sistemas de Transporte de Aminoácidos Neutros: Sistemas transportadores de aminoácidos capazes de transportar AMINOÁCIDOS NEUTROS.Sequência de Aminoácidos: Ordem dos aminoácidos conforme ocorrem na cadeia polipeptídica. Isto é chamado de estrutura primária das proteínas. É de importância fundamental para determinar a CONFORMAÇÃO DA PROTEÍNA.Glutamato-5-Semialdeído Desidrogenase: Enzima dependente de NADP+ que catalisa a oxidação de L-glutamato 5-semialdeído a L-glutamil 5-fosfato. Desempenha um papel no ciclo da ureia e no metabolismo de grupos amino.Dados de Sequência Molecular: Descrições de sequências específicas de aminoácidos, carboidratos ou nucleotídeos que apareceram na literatura publicada e/ou são depositadas e mantidas por bancos de dados como o GENBANK, European Molecular Biology Laboratory (EMBL), National Biomedical Research Foundation (NBRF) ou outros repositórios de sequências.Fosfotransferases (Aceptor do Grupo Carboxila): Classe de enzimas que transfere grupos fosfato e tem um grupo carboxila como aceptor. EC 2.7.2.Hidroxiprolina: Forma hidrolixada do aminoácido prolina. Uma deficiência em ÁCIDO ASCÓRBICO pode resultar em deficiência na formação da hidroxiprolina.Aminoácidos: Compostos orgânicos compostos que geralmente contêm um grupo amina (-NH2) e um carboxil (-COOH). Vinte aminoácidos diferentes são as subunidades que ao serem polimerizadas formam as proteínas.Betaína: Composto encontrado na natureza que levantou interesse por seu papel na osmorregulação. Como droga, o cloridrato de betaína foi utilizado como fonte de ácido clorídrico no tratamento da hipocloridria. Betaína foi também utilizada no tratamento de doenças hepáticas, da hipercalemia, da homocistinuria e em distúrbios gastrointestinais. (Tradução livre do original: Martindale, The Extra Pharmacopoeia, 30th ed, p1341)Ornitina: Aminoácido produzido no ciclo da ureia por meio da remoção da ureia da arginina.Ácido Azetidinocarboxílico: Análogo da prolina que atua como um substituto estequiométrico da prolina. Causa produção de proteínas anormais com atividade biológica prejudicada.Mutação: Qualquer mudança detectável e hereditária que ocorre no material genético causando uma alteração no GENÓTIPO e transmitida às células filhas e às gerações sucessivas.Pró-Colágeno-Prolina Dioxigenase: Oxigenase de função mista que catalisa a hidroxilação de um peptídeo que contém prolil-glicil, geralmente no PROTOCOLÁGENO, em um peptídeo que contém hidroxiprolilglicil. A enzima utiliza OXIGÊNIO molecular com uma concomitante descarboxilação oxidativa de 2-oxoglutarato em SUCCINATO. A enzima ocorre sob a forma de um tetrâmero constituído de duas subunidades alfa e duas beta. A subunidade beta da dioxigenase pró-colágeno-prolina é idêntica às enzimas ISOMERASES DE DISSULFETOS DE PROTEÍNAS.Oxirredutases atuantes sobre Doadores de Grupo CH-NH: Enzimas que catalisam a desidrogenação de aminas secundárias, introduzindo uma dupla ligação C=N como a reação primária. Em alguns casos, esta é depois hidrolisada.Ornitina-Oxo-Ácido Transaminase: Enzima que requer fosfato de piridoxal que catalisa a formação de glutamato gama-semi-aldeído e um L-aminoácido a partir de L-ornitina e um 2-cetoácido. EC 2.6.1.13.Cinética: Taxa dinâmica em sistemas químicos ou físicos.Escherichia coli: Espécie de bactérias Gram-negativas, facultativamente anaeróbicas, em forma de bastão (BACILOS GRAM-NEGATIVOS ANAERÓBIOS FACULTATIVOS) comumente encontrada na parte mais baixa do intestino de animais de sangue quente. Geralmente não é patogênica, embora algumas linhagens sejam conhecidas por produzir DIARREIA e infecções piogênicas. As linhagens patogênicas (virotipos) são classificadas pelos seus mecanismos patogênicos específicos como toxinas (ESCHERICHIA COLI ENTEROTOXIGÊNICA), etc.Sequência de Bases: Sequência de PURINAS e PIRIMIDINAS em ácidos nucleicos e polinucleotídeos. É chamada também de sequência nucleotídica.Conformação Proteica: Forma tridimensional característica de uma proteína, incluindo as estruturas secundária, supersecundária (motivos), terciária (domínios) e quaternária das cadeias peptídicas. A ESTRUTURA QUATERNÁRIA DE PROTEÍNA descreve a conformação assumida por proteínas multiméricas (agregados com mais de uma cadeia polipeptídica).Pressão Osmótica: Pressão necessária para impedir a passagem de solvente através de uma membrana semipermeável que separa um solvente puro de uma solução de soluto com o solvente, ou que separa diferentes concentrações de uma solução. É proporcional à osmolalidade da solução.Arginina: Aminoácido essencial que é fisiologicamente ativo na forma L.Glicina: Aminoácido não essencial. É principalmente encontrado na gelatina e na fibroína da seda e utilizado terapeuticamente como nutriente. É também um neurotransmissor inibitório rápido.Mutagênese Sítio-Dirigida: MUTAGÊNESE geneticamente construída em um ponto específico na molécula de DNA que introduz uma substituição, inserção ou deleção de uma base.RNA de Transferência de Prolina: RNA transportador que é específico para carrear prolina aos sítios dos ribossomos em preparação para a síntese proteica.Modelos Moleculares: Modelos usados experimentalmente ou teoricamente para estudar a forma das moléculas, suas propriedades eletrônicas ou interações [com outras moléculas]; inclui moléculas análogas, gráficos gerados por computador e estruturas mecânicas.Estrutura Secundária de Proteína: Nível da estrutura proteica em que, ao longo de uma sequência peptídica, há interações por pontes de hidrogênio; [estas interações se sucedem] regularmente [e envolvem] segmentos contíguos dando origem a alfa hélices, filamentos beta (que se alinham [lado a lado] formando folhas [pregueadas] beta), ou outros tipos de espirais. Este é o primeiro nível de dobramento [da cadeia peptídica que ocorre] na conformação proteica.Alanina: Aminoácido não essencial presente em altos níveis sob a forma livre no plasma. É produzida através da transaminação do piruvato. Está envolvida no metabolismo de açúcar e ácidos, aumenta a IMUNIDADE e fornece energia para o tecido muscular, CÉREBRO e SISTEMA NERVOSO CENTRAL.Isomerases de Aminoácido: Enzima que catalisa a racemização ou a epimerização de centros quirais dentro dos aminoácidos ou derivados. EC 5.1.1.Substituição de Aminoácidos: Ocorrência natural ou experimentalmente induzida da substituição de um ou mais AMINOÁCIDOS em uma proteína por outro. Se um aminoácido funcionalmente equivalente é substituído, a proteína pode conservar sua atividade original. A substituição pode também diminuir, aumentar ou eliminar a função da proteína. A substituição experimentalmente induzida é frequentemente utilizada para estudar a atividade enzimática e propriedades dos sítios de ligação.Homologia de Sequência de Aminoácidos: Grau de similaridade entre sequências de aminoácidos. Esta informação é útil para analisar a relação genética de proteínas e espécies.Peptídeos: Membros da classe de compostos constituídos por AMINOÁCIDOS ligados entre si por ligações peptídicas, formando estruturas lineares, ramificadas ou cíclicas. Os OLIGOPEPTÍDEOS são compostos aproximadamente de 2 a 12 aminoácidos. Os polipeptídeos são compostos aproximadamente de 13 ou mais aminoácidos. As PROTEÍNAS são polipeptídeos lineares geralmente sintetizados nos RIBOSSOMOS.Colágeno: Substância polipeptídica composta por aproximadamente um terço da proteína total do organismo de mamíferos. É o principal constituinte da PELE, TECIDO CONJUNTIVO e a substância orgânica de ossos (OSSO e OSSOS) e dentes (DENTE).Dipeptidases: EXOPEPTIDASES que agem especificamente sobre dipeptídeos. EC 3.4.13.Oligo-1,6-Glucosidase: Enzima que catalisa a endo-hidrólise de ligações glucosídicas 1,6-alfa na isomaltose e dextrinas produzidas a partir do amido e do glicogênio por ALFA-AMILASES. EC 3.2.1.10.Glutamatos: Derivados do ÁCIDO GLUTÂMICO. Estão incluídos sob este descritor uma ampla variedade de formas ácidas, sais, ésteres e amidas que contêm a estrutura ácido 2-aminopentanodioico.Clonagem Molecular: Inserção de moléculas de DNA recombinante de origem procariótica e/ou eucariótica em um veículo replicante, tal como um plasmídeo ou vírus vetores, e a introdução das moléculas híbridas resultantes em células receptoras, sem alterar a viabilidade dessas células.Isomerismo: Fenômeno através do qual determinados compostos químicos apresentam estruturas [espaciais] diferentes, embora possuam a mesma composição elementar.Glutamina: Aminoácido não essencial abundantemente presente em todo o corpo e envolvido em muitos processos metabólicos. É sintetizada a partir do ÁCIDO GLUTÂMICO e AMÔNIA. É o principal sistema carreador de NITROGÊNIO no corpo e é uma importante fonte de energia para muitas células.Estrutura Terciária de Proteína: Nível de estrutura proteica em que estruturas das proteínas secundárias (alfa hélices, folhas beta, regiões de alça e motivos) se combinam dando origem a formas dobradas denominadas domínios. Pontes dissulfetos entre cisteínas em duas partes diferentes da cadeia polipeptídica juntamente com outras interações entre as cadeias desempenham um papel na formação e estabilização da estrutura terciária. As proteínas pequenas, geralmente são constituídas de um único domínio, porém as proteínas maiores podem conter vários domínios conectados por segmentos da cadeia polipeptídica que perdeu uma estrutura secundária regular.Domínios Proteicos Ricos em Prolina: Domínios proteicos que são ricos em PROLINA. A natureza cíclica da prolina faz com que as ligações peptídicas formadas por ela tenham um grau limitado de mobilidade conformacional. Assim, a presença de múltiplas prolinas em íntima proximidade pode conferir a uma cadeia polipeptídica um arranjo conformacional diferente.Proteínas de Bactérias: Proteínas encontradas em qualquer espécie de bactéria.Peptidilprolil Isomerase: Enzima que catalisa a isomerização de resíduos de prolina no interior das proteínas. EC 5.2.1.8.Especificidade por Substrato: Aspecto característico [(dependência)] da atividade enzimática em relação ao tipo de substrato com o qual a enzima (ou molécula catalítica) reage.