Prokollagen N-endopeptidase, också känd som PNEL eller NEPN (N-terminala prokollagen endopeptidase), är ett enzym som tillhör metalloproteinaser-familjen och deltar i nedbrytningen av prokollagen till kolagen. Detta enzym klipper specifikt peptidbindningar nära N-terminalen på prokollagenmolekyler under den extracellulära matrisens bildningsprocess, känd som fibrillogenes. Denna aktivitet är väsentlig för att forma korrekt strukturerad kolagenfiber och reglera kolagennivåer i kroppen. Dysfunktion eller överaktivitet av PNEL har visats vara relaterat till flera patologiska tillstånd, inklusive fibrotiska sjukdomar och tumörväxt.

Prokollagen refererar till den tidiga, utvecklingsstadiet av kollagen, ett protein som är en viktig komponent i bindväv och andra strukturer i kroppen. Prokollagen är den initialt syntetiserade formen av kollagen, som består av långa aminosyrakedjor som sedan följer en serie posttranslationella modifieringar och sammansättningar för att bilda de tressträngade helixstrukturerna som kallas kollagen. Prokollagen är inte strukturellt lika kollagen och har olika funktioner i cellen innan det blir omvandlat till slutprodukten, kollagen.

"Benmorfogenesprotein 1" er ein proteiner som produceres under fostringa og fungerer som ein strukturell komponent i benet. Det spiller en viktig rolle i reguleringa av benvekst og formasjon av knorkane i leddverket.

Ett polypeptidämne som innehåller ungefär en tredjedel av allt protein i ett däggdjur. Det utgör huvudbeståndsdelen av hud och bindväv, och den organiska delen av ben- och tandsubstans. Olika former av kollagen produceras i kroppen, men alla består av tre alfapolypeptidkedjor ordnade i en trippelspiral. Kollagen skiljer sig från andra fibrösa proteiner, som t ex elastin, genom sitt innehåll av prolin, hydroxiprolin och hydroxilysin, avsaknad av tryptofan, samt särskilt genom sitt höga innehåll av polargrupper, ansvariga för proteinets svällande egenskaper.

Osteogenesis imperfecta (OI) är en genetisk sjukdom som orsakas av defekter i gener som kodar för typ I kolagen, ett protein som är viktigt för benens och broskets formation och hälsa. Detta leder till att benen blir sköra, fragila och lätta att bryta, även vid milda trauma. OI kan variera i allvarlighetsgrad från en mild form med några få frakturer under livet till en svår form där frakturer är mycket vanliga redan från födseln och med andra relaterade symtom som hörselnedsättning, blåaktiga slemhinnor och skolios.

HSP47 (heat shock protein 47) is a collagen-specific chaperone protein that assists in the proper folding, assembly, and transport of procollagens within the endoplasmic reticulum (ER). It is primarily expressed in cells that synthesize collagen, such as fibroblasts, and its expression can be upregulated under stress conditions, including elevated temperatures, oxidative stress, and ER stress. As a stress protein, HSP47 plays a crucial role in maintaining cellular homeostasis and protecting against protein misfolding and aggregation, which can lead to various pathological conditions, including fibrosis and cancer.

En heterogen grupp kollagena sjukdomar. De vanligaste symtomen är extremt tänjbar hud och tänjbara leder, skör hud och dålig sårläkningsförmåga.

Den vanligaste formen av trådigt kollagen. Det är den huvudsakliga beståndsdelen av ben- och hudvävnad och utgörs av en heterotrimer av två alfa1(I)-kedjor och en alfa2(I)-kedja.

alfa,alfa-dipyridyl. Används som reagens för bestämning av järn.

Ett trådigt kollagen bestående av tre identiska alfa1(III)-kedjor som har stor spridning i många kroppsvävnader som innehåller kollagen typ I. Det är särskilt rikligt förekommande i blodkärl och spelar möjligen en roll i vävnader med elastiska egenskaper.

Bindvävsceller som utsöndrar en extracellulär massa rik på kollagen och andra makromolekyler.

Ett metalloproteinas som bryter ned kollagenets vridna områden i små fragment. Klyvning sker företrädesvis vid -Gly i sekvensen -Pro-Xaa-Gly-Pro-. Sex former (eller två klasser) har isolerats från Clostridium histolyticum som korsreagerar immunologiskt, men som har olika sekvenser och olika specificiteter. Andra varianter har isolerats från Bacillus cereus, Empedobacter collagenolyticum, Pseudomonas marinoglutinosa och arter av Vibrio och Streptomyces. EC 3.4.24.3.

Toll-like metalloproteinases are a group of enzymes with the ability to degrade extracellular matrix components, including collagen. They are named after the Toll-like receptors, which are involved in the innate immune response. These metalloproteinases have a zinc-dependent protease domain and are capable of cleaving and remodeling the extracellular matrix, playing important roles in various physiological and pathological processes such as tissue repair, wound healing, and cancer progression. However, it's worth noting that "Toll-like metalloproteinases" is not a widely used or formally recognized term in medicine, and the function of these enzymes may be more accurately described using their individual names, such as ADAMTS (A Disintegrin And Metalloproteinase with Thrombospondin Motifs) or MMPs (Matrix Metalloproteinases).