Une enzyme qui catalyse la conversion de l'ATP et phosphorylase B à d'ADP et phosphorylase A.

Une classe de glucosyltransferases qui catalyse la dégradation de stockage polysaccharides, comme du glucose polymères, par phosphorolysis chez l'animal (glycogène phosphorylase) et chez les plantes (STARCH phosphorylase).

La forme inerte de glycogène phosphorylase qui est convertie en la forme active phosphorylase A via phosphorylation par phosphorylase kinase et ATP.

La forme active de glycogène phosphorylase ça provient de la phosphorylation de phosphorylase B. Phosphorylase un est désactivée par hydrolyse des phosphoserine par phosphorylase alcalines pour former phosphorylase B.

Une enzyme qui catalyse la réaction entre... et un antimétabolite nucléoside purique Orthophosphate pour former une libre plus ribose-5-phosphate. CE 2.4.2.1.

Un groupe de métabolique héréditaire impliquant les enzymes responsables et dégradation de la synthèse du glycogène. Chez certains patients, et l'implication du foie est présentée. Dans d'autres, plus généralisé de glycogène de stockage survient, parfois au grand trouble cardiaque.

Une enzyme qui catalyse le transfert de Ribose de uridine à Orthophosphate, formant uracile et Ribose 1-phosphate.

Contraction des tissus qui produit mouvement chez les animaux.

Une enzyme qui désactive glycogène phosphorylase A en relâchant phosphate inorganique et phosphorylase B, la forme inerte. CE 3.1.3.17.

Une enzyme qui catalyse la dégradation du glycogène st dans les animaux en relâchant glucose-1-phosphate du terminal alpha-1,4-glycosidic lien. Cette enzyme existe sous deux formes : Un actif phosphorylée form (phosphorylase A) et une forme un-phosphorylated inactifs (phosphorylase B a et b). Les deux formes de phosphorylase existent comme homodimers. Chez les mammifères, les principales isoenzymes du glycogène st phosphorylase sont présentés dans les muscles, le foie et du tissu cérébral.

Une enzyme qui catalyse le transfert de 2-deoxy-D-ribose de la thymidine à Orthophosphate, la thymidine libérateur ainsi.

L'espèce Oryctolagus cuniculus, dans la famille Leporidae, ordre LAGOMORPHA. Les lapins sont nés en Burrows, furless, et avec les yeux et oreilles fermé. En contraste avec des lièvres, les lapins ont chromosome 22 paires.

Une famille d'enzymes qui catalyser la conversion de l'ATP et une protéine de ADP et un Phosphoprotein.

Un, de faible poids heat-stable activateur trouve principalement dans les protéines cérébrales et cardiaques. La liaison des ions calcium à cette protéine permet de se lier à cette protéine cyclique phosphodiestérases nucléotidiques et à adenyl cyclase suivie d ’ activation. Donc cette protéine module AMP cyclique et nom de GMP cyclique niveaux.

Une enzyme qui catalyse le transfert de D-glucose de UDPglucose dans 1,4-alpha-D-glucosyl chaînes. CE 2.4.1.11.

Le glycogène est un polysaccharide complexe, constitué de chaînes ramifiées de molécules de glucose, qui sert de principale forme de stockage d'énergie dans les muscles et le foie pour une utilisation ultérieure par l'organisme.

Les évolutions du taux de produit chimique ou systèmes physiques.

Conversion de la forme inerte d'un enzyme pour possédant une activité métabolique. Elle inclut 1, déclenchement d'ions tombés (activateurs) ; 2, l ’ activation des coenzymes de (co- facteurs) ; et 3, précurseur de l ’ enzyme de conversion (proenzyme zymogen) ou d'une enzyme.

Une enzyme du transférase classe qui catalyse la réaction VHC détectable (n + 1) et de céder Orthophosphate (n) et un ARN la nucléoside diphosphate, ou le revers réaction. ADP, PDI, PIB, UDP et CDP peut agir comme donneurs dans le dernier cas de Dorland, 27. (Éditeur) CE 2.7.7.8.

Une maladie hépatique PARTICULIÈRES glycogène dans lequel il y a une déficience apparente de la maladie hépatique (phosphorylase glycogène phosphorylase, foie PHARMACEUTIQUE) activit.

Composés et des complexes moléculaire qui se composent d'un très grand nombre d'atomes et sont généralement plus de 500 kDa de taille. Dans les systèmes biologiques macromolecular substances généralement électron peut être visible en utilisant la microscopie et sont distingués des organites par le manque d'une membrane structure.

Glycogen conservé dans le foie. Dorland, 28 (éditeur)

L 'introduction d' un groupe dans un phosphoryl composé dans la formation d'un ester lien entre le composé et une fraction de phosphore.

Phosphotransferases qui catalyse la conversion du 1-phosphatidylinositol à 1-phosphatidylinositol Phosphorique. Beaucoup de membres de cette enzyme classe sont impliqués dans des récepteurs vésiculaire transduction signal et la régulation des transports, avec la cellule. Phosphatidylinositol 3-Kinases tous les deux ont été classés selon leur substrat spécificité et leur mode d'action dans la cellule.

Un groupe d'enzymes SERINE- ou THREONINE-bound enlever les groupes de phosphate d ’ un large éventail de phosphoproteins, y compris un certain nombre d ’ enzymes qui ont été phosphorylée sous l'action d'une kinase *. (Enzyme nomenclature, 1992)

Pentosyltransférases que catalyser la réaction entre un antimétabolite nucléoside et Orthophosphate pour former une libre la pyrimidine et ribose-5-phosphate.

Un système de transmission intracellulaires impliquant les cascades MAP kinase (three-membered cascades de protéine kinase). Plusieurs en amont activateurs, qui agissent en réponse aux stimuli extracellulaire, déclenche des cascades en activant le premier membre d'une cascade, MAP kinase kinases ; (MAPKKKs kinase). Activé MAPKKKs phosphorylation Mitogen-Activated impliquant les protéines kinase which in turn phosphorylation le Mitogen-Activated protéines kinases ; (MAPKs). La MAPKs puis agir sur diverses cibles en aval affecter l ’ expression génique. Chez les mammifères, il y a plusieurs voies distinctes MAP kinase (y compris les erk Signal-Regulated extracellulaire kinase), la voie SAPK / Jnk (stress-activated protéine kinase / c-jun kinase) voie, et la voie kinase p38. Il y a un partage de composants parmi les voies depending on which stimulus activation provient de la cascade.

Un groupe d'enzymes qui catalyse la phosphorylation de sérine ou thréonine les résidus dans les protéines, avec ATP ou autre nucléotides sous forme de phosphate donateurs.

Un élément de base trouvé chez pratiquement tous les tissus organisé. C'est un membre de l'alcali terre famille de métaux avec le symbole Ca, numéro atomique 20, et poids atomique 40. C'est le minéral le plus abondant dans le corps et se mélange avec du phosphore pour former du phosphate de calcium dans les os et dents. Il est essentiel pour le fonctionnement normal de nerfs et les muscles et joue un rôle dans la coagulation sanguine (que le facteur IV) et dans de nombreux processus enzymatique.

Un adénine nucléotidiques phosphate contenant un groupe qui sert à la Esterified 3 '- et 5' -positions fraction de ce sucre. C'est une deuxième messager et une clé régulateur intracellulaire, comme un médiateur d'activité pour un certain nombre d'hormones, y compris l ’ adrénaline, le glucagon, et par l'ACTH.

Un élément métallique qui a le symbole Mg, numéro atomique 12 et poids atomique 24.31. Il est important pour l 'activité des enzymes, surtout les parties impliquées dans le processus oxydatif.

Un groupe de protein-serine-threonine kinases c'était au départ ont été identifiés comme étant responsable de la phosphorylation de CASEINS. Ils sont omniprésentes enzymes ayant une préférence pour les protéines kinases. Caséine acide jouer un rôle dans le signal de transduction phosphorylating diverses réglementaires protéines nucléaire et cytoplasmique réglementaire.

L'isoenzyme du glycogène st phosphorylase qui catalyse la dégradation du glycogène st dans les tissus du foie. Mutation du gène codant cette enzyme sur le chromosome 14 est la cause de glycogène PARTICULIÈRES maladie TYPE VI.

Une caractéristique caractéristique de l ’ activité enzymatique en relation avec le genre de substrat à laquelle l ’ enzyme ou molécule catalytique réagit.

L'ordre des acides aminés comme ils ont lieu dans une chaine polypeptidique, appelle ça le principal structure des protéines. C'est un enjeu capital pour déterminer leur structure des protéines.

Le glucose phosphate est un composé organique important dans le métabolisme énergétique, formé par l'ajout d'un groupe phosphate au glucose, jouant un rôle clé dans la production d'ATP dans les cellules.

Un grand lobed organe glandulaire situé dans l'abdomen de vertébrés détoxification est responsable de la synthèse et de conservation, le métabolisme, de substances variées.

Enzymes du transférase classe qui catalysent pentose du transfert d'un groupe d'un traitement pour une autre.

L'isoenzyme du glycogène st phosphorylase qui catalyse la dégradation du glycogène st dans les muscles. Mutation du gène codant cette enzyme est la cause de McArdle (glycogène PARTICULIÈRES maladie TYPE V).

Acide aminé, spécifique des descriptions de glucides, ou les séquences nucléotides apparues dans la littérature et / ou se déposent dans et maintenu par bases de données tels que la banque de gènes GenBank, européen (EMBL laboratoire de biologie moléculaire), la Fondation de Recherche Biomedical (NBRF) ou une autre séquence référentiels.

Un adénine nucléotidiques contenant trois groupes de phosphate dans le sucre Esterified azotée. Outre son rôle crucial dans le métabolisme adénosine triphosphate est un neurotransmetteur.

Une protéine eukayrotic Serine-Threonine alcalines sous-type qui dephosphorylates une grande variété de protéines cellulaire, l ’ enzyme est composée d'une sous-unité catalytique sous-unité et réglementaire. Plusieurs isoformes de la protéine alcalines sous-unité catalytique exister grâce à la présence de plusieurs gènes et l'alternative à colmater de leur mRNAs. Un grand nombre de protéines acte a été montré que l sous-unités pour cette enzyme. Many of the regulatory sous-unités avons d'autres fonctions cellulaires.

D ’ agents inhibiteurs de protéines kinases.

Un avec des actions similaires aux phénothiazines CHLORPROMAZINE. Il est utilisé comme un antipsychotique et un antiémétique.

Un CALMODULIN-dependent enzyme qui catalyse la phosphorylation de protéines. Cette enzyme est parfois aussi dépendant CALCIUM. Un large éventail de protéines peut agir comme acceptor, y compris VIMENTIN ; SYNAPSINS ; glycogen Synthase ; myosine ; et la lumière, serrurerie MICROTUBULE-ASSOCIATED PROTEINS. (De Enzyme nomenclature, 1992, p277)

De la famille Phosphorylases une enzyme qui catalyse la dégradation de l'amidon, un mélange de unbranched AMYLOSE ramifiées et amylopectine composés. Cette phosphorylase de plantes est de la contrepartie de glycogène phosphorylase chez l'animal qui catalyse la réaction de phosphate inorganique du terminal alpha-1,4-glycosidic union à la fin de glucans non-reducing entraînant la libération de glucose-1-phosphate.

Structurellement apparenté formes d ’ une enzyme. Chaque isoenzyme a le même mécanisme et la classification, mais diffère dans son physique, chimique, ou caractéristiques immunologique.

Un aspect de protéine kinase (CE) dans lesquelles 2.7.1.37 sérine les résidus dans protamines et histones sont phosphorylés en présence d'ATP.

Un inhibiteur de protéine-tyrosine kinase famille qui a été identifié grâce au rous Sarcoma Virus homologie des protéines oncogene Pp60 (V-Src). Ils interagissent avec diverses et participer à des récepteurs de transduction des signaux intracellulaires. Src-family kinases oncogènes formes de règlement ou modifiés peut survenir par expression de la protéine endogène et encodé par de façon virale src (V-Src) gènes.

Une enzyme qui catalyse la conversion de l'phosphorylée, inactifs la glycogène-synthase D à actif dephosphoglycogen synthase I. CE 3.1.3.42.

La somme des poids de tous les atomes dans une molécule.

Les éléments d'un macromolecule ça directement participer à ses précis avec un autre molécule.

Un sérine Endopeptidase c'est composé de TRYPSINOGEN dans le pancréas. Il est converti en sa forme active par ENTEROPEPTIDASE dans l ’ intestin grêle. Il y a catalyse l ’ hydrolyse du groupe de carboxyle soit arginine ou lysine. CE 3.4.21.4.

Un Serine-Threonine protéine kinase qui nécessite la présence de concentrations physiologiques de CALCIUM ou la phospholipides. La présence de DIACYLGLYCEROLS nettement augmente sa sensibilité au calcium et phospholipides. La sensibilité de l ’ enzyme peuvent également être augmenté par PHORBOL Formique il paratî que C est la protéine kinase du récepteur protéique ester phorbol promoteur tumoral au niveau.

Un petit des composants protéinés du muscle squelettique. Sa fonction fera office de composant dans les calcium-binding troponin-tropomyosin B-actin-myosin complexe de sensibilité au calcium en chargeant les N- actine et la myosine filaments.

Les substances non plus, ou se lient aux protéines exogènes d ’ irradiation précurseur des protéines, enzymes, ou allié composés. Liaison aux protéines spécifiques sont souvent utilisés comme des mesures de diagnostic évaluations.

Une sous-famille de protéine kinase régulant activées par une variété de processus cellulaires incluant cellule PROCESSUS DE CROISSANCE ; cellule différenciation ; apoptose ; et réponses cellulaires à l ’ inflammation. Le P-38 MAP kinases sont réglementées par cytokine récepteurs et peut être activé en réponse à bactéries.

Des produits irritants contenus et réactifs pour étiquetage terminal acide aminé groupes.

Un groupe d'enzymes qui dépendent AMP cyclique et catalyser la phosphorylation de sérine ou Thréonine résidu sur les protéines. Inclus dans cette catégorie sont deux cyclic-AMP-dependent sous-types de protéine kinase, qui sont sous-unité définie par ses composition.

Un substrat des protéines kinase BRAIN-specific C qui se lie CALMODULIN et impliquée dans la régulation de signaux CALCIUM.

Adénine nucléotidiques Esterified phosphate contenant un groupe à la fraction de sucre dans le 2 '-, 3' -, ou 5 '-position.

Un agent chélateur relativement plus spécifique de calcium et acide EDETIC moins toxique.

Un proline-directed sérine / thréonine de protéine kinase transduction relatives à ce libéré de la surface dans le noyau. Activation de l'enzyme par phosphorylation mène à son translocation dans le noyau où il agit sur la transcription spécifique factors. p40 des rongeurs MAPK et P41 MAPK sont isoformes.

La séquence des purines et PYRIMIDINES dans les acides nucléiques et polynucleotides. On l'appelle aussi séquence nucléotidique.

Des sels inorganiques de acide phosphorique.

La normalité de la solution par rapport à l'eau ; les ions H +. C'est lié à acidité mesures dans la plupart des cas par pH = log [1 / 1 / 2 (H +)], où (H +) est la concentration d'ions d'hydrogène équivalents en gramme par litre de solution. (Dictionnaire de McGraw-Hill Terms scientifique et technique, 6e éditeur)

Un Phosphoprotein alcalines sous-type qui se compose d'une sous-unité catalytique et deux sous-unités réglementaires. Au moins deux gènes encoder isoformes de la protéine alcalines sous-unité catalytique, tandis que plusieurs isoformes de sous-unités réglementaires exister grâce à la présence de plusieurs gènes et l'alternative à colmater de leur mRNAs. Protéine alcalines 2 agit sur une large variété de protéines cellulaires et peut jouer un rôle de régulateur de signaux intracellulaires procédés.

Electrophoresis dans lequel un Polyacrylamide gel est utilisé comme la diffusion médium.

Erreurs innées du métabolisme glucidique sont des anomalies génétiques qui affectent l'enzymatique ou les voies de transport, entraînant une altération de la dégradation et du métabolisme des glucides, ce qui peut provoquer une variété de symptômes cliniques.

Une famille de Serine-Threonine kinases qui se lient à et sont activés par protéines Monomériques Liant Gtp comme Rac Liant Gtp PROTEINS PROTEINS et CDC42 sous-unités. Ils sont des protéines kinases intracellulaires qui jouent un rôle à la réglementation des cytoskeletal organisation.

La facilitation d'une réaction chimique par le matér (catalyseur) qui n'est pas consumé par la réaction.

Une famille de protéine kinase Serine-Threonine dont les membres sont les cascades de protéine kinase activée par des stimuli. Ces MAPK kinases phosphorylation Mitogen-Activated protéines kinases et sont elles-mêmes phosphorylés par carte kinase kinase kinases. Jnk kinase (aussi connu comme SAPK kinases) sont une sous-famille.

Un sous-groupe de protéines kinases activées par un facteur de transcription qui activent AP-1 via la phosphorylation de c-jun PROTEINS. Ils sont des composants de voies de transmission intracellulaires qui régulent cellule prolifération ; apoptose et la différenciation cellule.

L'isoenzyme du glycogène st phosphorylase qui catalyse la dégradation du glycogène st dans les tissus du cerveau.

Protéines qui attachent calmodulin. Elles sont retrouvées dans de nombreux tissus et ont de nombreuses fonctions incluant F-actin propriétés étant, l ’ inhibition de cyclique phosphodiestérase nucléotidiques et calcique et le stéarate Atpases.

Un 44-kDa Extracellular Signal-Regulated Map kinase pouvant jouer un rôle l ’ initiation et la régulation de la méiose ; mitose postmitotic ; et les fonctions des cellules différenciées. Ça phosphorylates un certain nombre de transcription FACTEURS ; et MICROTUBULE-ASSOCIATED PROTEINS.

Un élément trace avec symbole M., numéro atomique 25, et poids atomique 54.94. C'est concentrée dans la cellule mitochondries, principalement dans l ’ hypophyse, foie, pancréas, rein, et les os, les influences mucopolysaccharides, stimule la synthèse de synthèse hépatique du cholestérol et des acides gras et est un cofacteur de plusieurs enzymes, y compris arginase et phosphatase alcaline dans le foie. (De AMA Drug Évaluations Rapport 1992, p2035)

Protéines partielle formé par hydrolyse partielle ou complète de protéines ingénierie créé avec des techniques.

Les atomes, chargé positivement radicaux ou groupes d'atomes avec une valence du et 2, voyageant à la cathode ou pôle négatif pendant l'électrolyse.

Un transférase qui catalyse la formation de PHOSPHOCREATINE d'ATP + créatine. La réaction magasins ATP d'énergie qu'phosphocreatine isoenzymes cytoplasmique. Trois ont été identifiés dans les tissus humains de type : Le MM, le muscle squelettique MB type d ’ un infarctus tissus et les BB type de tissu nerveux ainsi qu'un isoenzyme. Mitochondriale Macro-creatine kinase d ’ expiration fait référence de la créatine kinase complexed avec d'autres protéines sériques.

Enzymes qui catalyser le transfert de glucose par un nucléoside diphosphate du sucre, pour une molécule acceptor souvent un autre sucre. CE 2.4.1.-.

Aucun détectable et héréditaire changement dans le matériel génétique qui peut provoquer un changement dans le génotype et qui est transmis à cellules filles et pour les générations futures.

Protéines auquel des ions calcium sont liés. Ils peuvent agir comme des protéines de transport, régulateur des protéines activateur. Ils contiennent typiquement EF main MOTIFS.

Protéines kinases qui catalysent les résidus de la phosphorylation de la tyrosine avec ATP ou d ’ autres protéines nucléotides sous forme de phosphate donateurs.

ATP : Pyruvate 2-O-phosphotransferase. Un phosphotransférase qui catalyse de façon réversible de la phosphorylation de pyruvate phosphoenolpyruvate en présence d'ATP. Ça a quatre isoenzymes (G, D, M1 et M2). Une carence de l'enzyme entraîne une anémie hémolytique. CE 2.7.1.40.

Du sel ou ester de glycerophosphoric acide.

Phosphoprotein avec l ’ activité de protéine kinase qui fonctionne dans le G2 / M la phase de transition de la cellule moto. C'est la sous-unité catalytique du facteur MATURATION-PROMOTING complexes avec les deux CYCLIN CYCLIN A et B dans les cellules de mammifères. La dose maximale de l ’ activité kinase cyclin-dependent 1 est réalisé lorsqu ’ il est complètement déphosphorylé.

Un dérivé d'acide 29-amino peptide pancréatique proglucagon qui est aussi le précurseur des peptides. Glucagon glucacon-like intestinale sécrétée par des cellules alpha du pancréas et joue un rôle important dans la régulation de la concentration SANG DU GLUCOSE, cétone métabolisme, et plusieurs autres processus biochimiques et physiologiques. (De Gilman et al., Goodman et Gilman est Le Pharmacological Base de Therapeutics, 9ème Ed, p1511)

La principale source d'énergie pour les organismes vivants. C'est arrivé naturellement et est excrétée dans les fruits et d'autres parties de plantes dans son état libre. Il est utilisé en thérapeutique dans le fluide et nutriment remplaçant.

Protéines kinases qui contrôlent la progression du cycle cellulaire dans les eukaryotes et a besoin de maintenir la cyclines association avec l ’ activité enzymatique. Cyclin-dependent kinases sont réglementées par phosphorylation et dephosphorylation événements.

Mitogen-Activated protéine kinase kinase kinase (MAPKKKs) sont Serine-Threonine protéines kinases qui déclenchent cascades de signaux de protéine kinase. Ils phosphorylation Mitogen-Activated protéines kinase kinases ; (MAPKKs) which in turn phosphorylation Mitogen-Activated protéines kinases ; (MAPKs).

Génétiquement identiques individus développées de frère et soeur matings qui ont été réalisées pour vingt ou autres générations ou par parent x progéniture matings réalisées avec certaines restrictions. Ça inclut également les animaux avec un long passé de colonie fermée la reproduction.

Isotopes instable de phosphore cette décroissance se désintègrerait radiations. P atomes avec des poids atomique 28-34 sauf 31 sont phosphore isotopes radioactifs.

Un dsRNA-activated cAMP-independent protéine kinase des sérine / thréonine c'est déclenchée par l ’ interféron. En présence de la kinase dsRNA et ATP, autophosphorylates sur plusieurs sérine et thréonine résidus. Les phosphorylée enzyme catalyse la phosphorylation de la sous-unité alpha de initiation eucaryotes Procaryote 2, conduisant à l ’ inhibition de la synthèse des protéines.

Chromatographie de non-ionic gels sans tenir compte du mécanisme d ’ Solute discrimination.

Un omniprésent caséine kinase qui se compose de deux sous-unités catalytique et sous-unité réglementaires dimérique. Caséine kinase II a été démontré de phosphorylation un grand nombre de substrats, beaucoup sont impliqués dans la régulation des protéines de l ’ expression génique.

Le degré de similitude entre séquences d'acides aminés. Cette information est utile pour l'analyse de protéines parenté génétique et l'espèce.

Composés organiques que généralement contiennent une acides (-NH2) et un groupe de carboxyle (-COOH). Vingt alpha-amino aminés se sont ses unités qui sont polymerized pour former des protéines.

La caractéristique en 3 dimensions forme d'une protéine, dont les critères secondaires, tertiaires supersecondary (motifs), (domaine) et la chaîne peptidique quaternaire structure de la structure des protéines, quaternaire décrit la configuration assumée par multimeric protéines (agrégats de plus d'une chaîne de polypeptide).

Une enzyme qui catalyse la conversion de l'ATP et de la thymidine ADP et thymidine 5 '-Phosphate. Désoxyuridine peut agir comme un acceptor et dGTP comme donneur. (De Enzyme nomenclature, 1992) CE 2.7.1.21.