Enzymes qui catalyser le décolleté d'un lien phosphorus-oxygen autrement que par hydrolyse ou oxydation. CE 4.6.
La classe des enzymes qui catalyser le clivage de avons cessé, C-A et C-N, et autres obligations par d'autres moyens que par hydrolyse ou oxydation. (Enzyme nomenclature, 1992) CE 4.
Des enzymes qui catalysent l ’ élimination du delta-4,5-D-glucuronate résidu de polysaccharides contenant 1,4-beta-hexosaminyl et 1,3-beta-D-glucuronosyl ou 1,3-alpha-L-iduronosyl liens et qui fait pousser sur depolymerization. CE 4.2.2.4 agit sur chondroïtine sulfate A et C ainsi que sur dermatane sulfate et lentement sur hyaluronate. CE 4.2.2.5 agit sur chondroïtine sulfate A et C.
Une espèce de bêta-lactamases, Facultatively anaérobique, bactéries responsables des bacilles se fane vasculaire sur une large gamme d 'espèces de plantes. C'était anciennement nommé Erwinia Chrysanthemi.
Des enzymes qui catalysent l ’ élimination de glucuronate résidu de chondroïtine A, B et C ou l ’ hydrolyse du radical sulfate qui catalysent les groupes des 2-acetamido-2-deoxy-D-galactose 6-sulfate unités de chondroïtine sulfate. CE 4.2.2.-.
Poids moléculaire élevé polysaccharides présent dans les parois de toutes les plantes. Les pectines ciment paroi cellulaire ensemble. Ils sont pris en émulsifiants et stabilisateurs dans l'industrie alimentaire. Ils ont été jugé pour diverses antidiarrheals, y compris en vertus thérapeutiques sur où ils sont généralement considérées inefficace, et dans le traitement de l ’ hypercholestérolémie.
Protéines associées au lumière récolte phycobilisomes.
Un thick-rooted perannuelle (Cichorium intybus) originaires d'Europe mais largement grandi pour ses jeunes feuilles utilisé comme verdure et pour ses racines, séchée et ground-roasted, parfumait ou café adultère de Webster, 3d. (Éditeur)
Enzymes qui catalyser une inversion de aldol condensation. Une molécule contenant un groupe hydroxyle et un groupe carbonyle est fendu à un lien avons cessé de produire deux molécules plus petites (aldéhydes ou cétones). CE 4.1.2.