Proteína adaptadora de transdução de sinal que se localiza nas ADESÕES FOCAIS por meio de seus quatro domínios LIM. Sofre FOSFORILAÇÃO em resposta à ADESÃO CELULAR mediada por integrinas e interage com diversas proteínas, incluindo a VINCULINA, QUINASE DE ADESÃO FOCAL, PROTEÍNA PROTO-ONCOGÊNICA PP60(c-SRC) e PROTEÍNA PROTO-ONCOGÊNICA C-CRK.
Principais constituintes do citoesqueleto encontrados no citoplasma de células eucarióticas. Formam uma estrutura flexível para a célula, provêm pontos de ligação para organelas e corpúsculos formados, além de estabelecer comunicação entre partes de células.
Família de proteína-tirosina quinases, não receptoras, ricas em PROLINA.
Proteína tirosina quinase não receptora localizada nas ADERÊNCIAS FOCAIS e componente central das vias de transdução de sinal mediadas pela integrina. A Quinase 1 de Adesão Focal interage com a PAXILINA e passa por FOSFORILAÇÃO em resposta à adesão de integrinas da superfície celular à MATRIZ EXTRACELULAR. A proteína p125FAK fosforilada se liga a várias proteínas contendo o Domínio SH2 e o Domínio SH3 e auxilia na regulação da ADERÊNCIA CELULAR e migração celular.
Fosfoproteínas são proteínas que contêm grupos fosfato adicionados, geralmente por meio de reações enzimáticas, desempenhando funções importantes em diversos processos celulares, como sinalização e regulação.
Junção de ancoragem da célula a um substrato não celular. É composto por uma área especializada da membrana plasmática em que feixes de CITOESQUELETO DE ACTINA terminam e se vinculam a ligantes transmembranares, INTEGRINAS, que, por sua vez, ligam-se por meio de seus domínios extracelulares a PROTEÍNAS DA MATRIZ EXTRACELULAR.
Proteína do citoesqueleto associada com as interações célula-célula e célula-matriz. A sequência de aminoácidos da vinculina humana já foi determinada. A proteína consiste em 1066 resíduos aminoácidos e seu gene foi localizado no cromossomo 10.
Proteínas quinases que catalisam a FOSFORILAÇÃO dos resíduos da TIROSINA nas proteínas com ATP ou outros nucleotídeos, como os doadores de fosfato.
Ligantes de superfície, usualmente glicoproteínas, que medeiam a adesão célula-célula. Entre suas funções incluem-se a formação e interconexão de vários sistemas vertebrados, bem como a manutenção da integração do tecido, cura de ferimentos, movimentos morfogênicos, migração celular e metástase.
Aminoácido não essencial. Em animais, é sintetizada a partir da FENILALANINA. Também é o precursor da EPINEFRINA, HORMÔNIOS TIREÓIDEOS e melanina.
Introdução de um grupo fosfato em um composto [respeitadas as valências de seus átomos] através da formação de uma ligação éster entre o composto e um grupo fosfato.
Substrato associado ao Crk originalmente identificado como uma proteína de 130 kDa altamente fosforilada que se associa com a proteína oncogênica crk e a proteína oncogênica src. É uma proteína adaptadora de transdução de sinal que fosforila (FOSFORILAÇÃO) a tirosina nas vias de sinalização que regulam a MIGRAÇÃO CELULAR e a PROLIFERAÇÃO CELULAR.
Aderência de células a superfícies ou a outras células.
Subtipo de proteína tirosina fosfatases não receptoras caracterizadas pela presença de um domínio catalítico N-terminal e um domínio C-terminal grande enriquecido em PROLINA, ÁCIDO GLUTÂMICO, SERINA e resíduos de TREONINA (sequências PEST). O subtipo fosfatase é ubiquamente expresso e envolvido na regulação de vários processos biológicos, como o MOVIMENTO CELULAR, CITOCINESE, separação da aderência focal e ATIVAÇÃO LINFOCÍTICA.
Proteínas adaptadoras de transdução de sinal com DOMÍNIOS DE HOMOLOGIA DE SRC e desempenham um papel na reorganização do CITOESQUELETO. A proteína c-crk está intimamente relacionada com a PROTEÍNA ONCOGÊNICA V-CRK e inclui várias isoformas obtidas pelo processamento alternativo.
Grande classe de proteínas estruturalmente relacionadas que contêm um ou mais domínios de dedos de zinco LIM. Muitas das proteínas desta classe estão envolvidas em processos de sinalização intracelular e medeiam seus efeitos por meio dos domínios das interações proteína-proteína. O nome LIM é derivado das três proteínas em que o motivo foi encontrado pela primeira vez: LIN-11, Isl1 e Mec-3.
Proteína tirosina quinase não receptora que se manifesta principalmente no CÉREBRO, OSTEOBLASTOS e células linfoides. No SISTEMA NERVOSO CENTRAL, a quinase 2 de adesão focal modula a função do canal iônico e a atividade das PROTEÍNAS QUINASES ATIVADAS POR MITÓGENOS.
Movimento de células de um lugar para outro. Diferencia-se da CITOCINESE, que é o processo de divisão do CITOPLASMA de uma célula.
A rede de filamentos, túbulos e pontes filamentosas interconectantes que fornecem forma, estrutura e organização ao citoplasma.
Regulador negativo do CICLO CELULAR que sofre FOSFORILAÇÃO por QUINASES CICLINA-DEPENDENTES. A RBL2 possui uma cavidade conservada na qual o FATOR DE TRANSCRIÇÃO E2F4 e o FATOR DE TRANSCRIÇÃO E2F5 se ligam. A RBL2 interage também com ONCOPROTEÍNAS virais, como antígenos tumorais de poliomavirus, PROTEÍNAS E1A DE ADENOVIRUS e PROTEÍNAS E7 DE PAPILLOMAVIRUS.
Aminoácido presente em proteínas endógenas. A fosforilação e desfosforilação da tirosina desempenham um papel na transdução de sinal celular e, possivelmente, no controle do crescimento celular e carcinogênese.
Proteínas filamentosas, principais constituintes dos delgados filamentos das fibras musculares. Os filamentos (também conhecidos como filamentos ou actina-F) podem ser dissociados em suas subunidades globulares. Cada subunidade é composta por um único polipeptídeo de 375 aminoácidos. Este é conhecido como actina-G ou globular. Em conjunção com a MIOSINA, a actina é responsável pela contração e relaxamento do músculo.
Proteína citoplasmática de 235 kDa, também encontrada em plaquetas. Foi identificada em regiões de adesão célula-substrato. Liga-se a INTEGRINAS, VINCULINA e ACTINAS e parece participar na geração de uma conexão transmembrânica entre a matriz extracelular e o citoesqueleto.
Fator proteico que regula o comprimento da R-actina. É quimicamente similar, mas imunoquimicamente distinguível da actina.
Metabólito fúngico que bloqueia a clivagem citoplasmática impedindo a formação de estruturas de microfilamentos contráteis, resultando na formação de células multinucleadas, na inibição reversível da motilidade celular, e na indução de extrusão celular. Efeitos adicionais reportados incluem a inibição da polimerização da actina, da síntese de DNA, da motilidade do esperma, do transporte de glucose, da secreção tireóidea e da liberação do hormônio de crescimento.
Transferência intracelular de informação (ativação/inibição biológica) através de uma via de sinalização. Em cada sistema de transdução de sinal, um sinal de ativação/inibição proveniente de uma molécula biologicamente ativa (hormônio, neurotransmissor) é mediado, via acoplamento de um receptor/enzima, a um sistema de segundo mensageiro ou a um canal iônico. A transdução de sinais desempenha um papel importante na ativação de funções celulares, bem como de diferenciação e proliferação das mesmas. São exemplos de sistemas de transdução de sinal: o sistema do receptor pós-sináptico do canal de cálcio ÁCIDO GAMA-AMINOBUTÍRICO, a via de ativação da célula T mediada pelo receptor e a ativação de fosfolipases mediada por receptor. Estes sistemas acoplados à despolarização da membrana ou liberação de cálcio intracelular incluem a ativação mediada pelo receptor das funções citotóxicas dos granulócitos e a potencialização sináptica da ativação da proteína quinase. Algumas vias de transdução de sinal podem ser parte de um sistema de transdução muito maior, como por exemplo, a ativação da proteína quinase faz parte da via de sinalização da ativação plaquetária.
Fosfoproteína ligante de zinco que se concentra nas adesões focais e no citoesqueleto de actina. A zixina possui um domínio N-terminal rico em prolina e três domínios LIM em sua porção C-terminal.
Processo pelo qual substâncias endógenas ou exógenas ligam-se a proteínas, peptídeos, enzimas, precursores proteicos ou compostos relacionados. Medidas específicas de ligantes de proteínas são usadas frequentemente como ensaios em avaliações diagnósticas.
Família de PROTEÍNA-TIROSINA QUINASE que foi originalmente identificada por homologia com a PROTEÍNA ONCOGÊNICA PP60(V-SRC) do vírus do sarcoma de Rous. Interagem com uma variedade de receptores da superfície celular e participam de vias intracelulares de transdução de sinal. Formas oncogênicas das quinases da família src podem ocorrer por regulação ou expressão alteradas da proteína endógena, e por genes src (v-src) codificados viralmente.
Família de glicoproteínas transmembranosas (GLICOPROTEÍNAS DE MEMBRANA) consistindo em heterodímeros não covalentes. Elas interagem com uma ampla variedade de ligantes, abrangendo as PROTEÍNAS EXTRACELULARES DE MATRIZ, COMPLEMENTO e outras células, enquanto seus domínios intracelulares interagem com o CITOESQUELETO. As integrinas consistem em pelo menos três famílias identificadas: RECEPTORES DE CITOADESINA, RECEPTORES DE ADESÃO DE LEUCÓCITOS e RECEPTORES DE ANTÍGENOS muito tardios. Cada família contém uma subunidade beta comum (CADEIAS BETA DE INTEGRINAS) combinada com uma ou mais subunidades alfa distintas. Estes receptores participam da adesão célula-célula e célula-matriz em muitos processos fisiologicamente importantes, incluindo o desenvolvimento embrionário, HEMOSTASIA, TROMBOSE, CICATRIZAÇÃO DE FERIDAS, mecanismos de defesa imunológica e não imunológica e transformação oncogênica.
Subunidade da integrina alfa que é notável por não conter um domínio I e cujo sítio de clivagem proteolítica está próximo ao meio da porção extracelular do polipeptídeo ao invés de estar próximo à membrana como em outras subunidades alfa de integrinas.