Hidrolasas que desdoblan especificamente las uniones peptídicas de las PROTEINAS y los PÉPTIDOS. Ejemplos de subclases de este grupo son las EXOPEPTIDASAS y ENDOPEPTIDASAS.
Enzima que hidroliza la sacarosa por escisión en sus constituyentes glucosa y fructosa. Se encuentra en las células de la levadura de cerveza y en las microvellosidades intestinales, donde hidroliza la sacarosa de la dieta. (Diccionario terminológico de ciencias médicas, Masson, 13a ed.)
Un péptido que está constituído por dos unidades de aminoácidos.
Qualquier miembro de la clase de enzimas que catalizan la segmentación de un enlace químico con la adición de agua, ejemplo, las ESTERASAS, glicosidasas (GLICÓSIDO HIDROLASAS), lipasas, NUCLEOTIDASAS, peptidasas (PÉPTIDO HIDROLASAS) y fosfatasas (HIDROLASAS MONOÉSTER FOSFÓRICAS). (Dorland, 28a ed). EC 3.
Miembros de la clase de compuestos formados por AMINOÁCIDOS unidos por enlaces peptídicos entre aminoácidos adyacentes en estructuras lineales, ramificadas o cíclicas. Los OLIGOPÉPTIDOS están compuestos por aproximadamente 2-12 aminoácidos. Los polipéptidos están compuestos por aproximadamente 13 o mas aminoácidos. Las PROTEINAS son polipéptidos lineales que normalmente son sintetizadas en los RIBOSOMAS.
Glicósido hidrolasas (o glicosidasas) catalizan la hidrólisis del acoplamiento glicosídico para generar dos azúcares más pequeños. Ellas son enzimas sumamente comunes con papeles en la naturaleza incluyendo la degradación de biomasa como la celulosa y hemicellulose, en estrategias de defensa antibacterianas (ej. lisozimas), en mecanismos patogénicos (ej. neuraminidasas virales) y en la función normal celular (ej. ajustando manosidasas implicadas en la biosíntesis de glicoproteinas N-ligadas). Con las glicosiltransferasas, glicosidasas forman la principal maquinaria catalítica para la síntesis y la ruptura de enlaces glicosídicos.
Proteínas parciales formadas por hidrólisis parcial de proteínas o generadas a través de técnicas de INGENIERÍA DE PROTEÍNAS.
Una colección de péptidos clonados, o químicamente sintetizados, frecuentemente constituídos por todas las combinaciones posibles de aminoácidos formando un péptido n-aminoácido.
Enzimas que catalizan reversiblemente la formación de un epóxido u óxido de areno a partir de un glicol o diol aromático, respectivamente.
El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.
Pequeños péptidos catiónicos que son un componente importante en la mayoría de las especies, de las primeras defensas innatas e inducidas contra microbios invasores. En los animales se encuentran en las superficies mucosas, dentro de gránulos fagocíticos, y en la superficie del cuerpo. También se encuentran en insectos y plantas. Entre otros, este grupo incluye las DEFENSINAS, protegrinas, taquiplesinas, y tioninas. Desplazan a los CATIONES BIVALENTES de los grupos fosfato de LÍPIDOS DE LA MEMBRANA que conducen a la interrupción de la membrana.
Péptidos cuyos extremos amino y carboxi están unidos mediante unión peptídica formando una cadena circular. Algunos de estos compuestos son AGENTES ANTIINFECCIOSOS. Algunos de ellos son de síntesis no ribosómica (BIOSÍNTESIS PEPTÍDICA NO RIBOSÓMICA).
Enzimas que catalizan la hidrólisis de ésteres de ácidos carboxílicos con la formación de un alcohol y un anión de ácido carboxílico.
Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.
Tipos de partículas citoplásmicas en los tejidos animales y de plantas heterogéneos morfológicamente y caracterizados por su contenido de enzimas hidrolíticas y su estructura, vinculada a la latencia de estas enzimas. Las funciones intracelulares de los lisosomas dependen de su potencial lítico. La membrana simple de la unidad lisosomal actúa como una barrera entre las enzimas encerradas en el lisosoma y el substrato externo. La actividad de las enzimas contenidas en los lisosomas está limitada o es nula a menos que se rompa la vesícula donde están encerradas. Se supone que tal ruptura esté bajo control metabólico (hormonal). (Rieger, et, al., Glossary of Genetics: Classical and Molecular, 5th ed)
Análisis de PÉPTIDOS generados por la digestión o fragmentación de una proteína o mezcla de PROTEINAS, mediante ELECTROFORESIS, CROMATOGRAFIA o ESPECTROMETRIA DE MASA. Las huellas del péptido resultante son analizadas para distintos propósitos incluyendo la identificación de las proteinas en una muestra. El POLIMORFISMO GENÉTICO, patrones de expresión genética y patrones para el diagnóstico de enfermedades.
Péptidos constituídos por entre dos y doce aminoácidos.
Propiedad característica de la actividad enzimática con relación a la clase de sustrato sobre el cual la enzima o molécula catalítica actúa.
Grado de similitud entre secuencias de aminoácidos. Esta información es útil para entender la interrelación genética de proteinas y especies.
Modelos empleados experimentalmente o teóricamente para estudiar la forma de las moléculas, sus propiedades electrónicas, o interacciones; comprende moléculas análogas, gráficas generadas en computadoras y estructuras mecánicas.
Péptido (PÉPTIDOS) secretado por el ENCÉFALO y las AURÍCULAS DEL CORAZÓN, que se almacena fundamentalmente en el MIOCARDIO del ventrículo cardíaco. Puede producir NATRIURESIS, DIURESIS, VASODILATACIÓN e inhibir la secreción de RENINA Y ALDOSTERONA. Mejora la función cardíaca. Contiene 32 AMINOÁCIDOS.
La tasa de la dinámica en los sistemas físicos o químicos.
Proceso de disociación de un compuesto químico por la adición de una molécula de agua.
Enzima que cataliza la conversión de un monoéster ortofosfórico y agua en un alcohol y ortofosfato. EC 3.1.3.2.
Enzima que hidroliza el enlace glucosídico en el cual reside la función reductora del ácido glucurónico. Está presente en todos los tejidos animales, principalmente en el hígado y el bazo; interviene en la degradación del ácido hialurónico. La enzima glucuronidasa beta hidroliza selectivamente los enlaces beta-glucosidurónicos y los grupos arilo, acilo o alcohol. (Diccionario terminológico de ciencias médicas, Masson, 13a ed.)
Proceso mediante el cual las sustancias, ya sean endógenas o exógenas, se unen a proteínas, péptidos, enzimas, precursores de proteínas o compuestos relacionados. Las mediciones específicas de unión de proteína frecuentemente se utilizan en los ensayos para valoraciones diagnósticas.
Partes de una macromolécula que participan directamente en su combinación específica con otra molécula.
Enzimas que catalizan la hidrólisis de residuos de N-acilhexosamina en N-acilhexosamidas. Las hexosaminidasas también actúan sobre GLUCÓSIDOS, GALACTÓSIDOS y algunos OLIGOSACÁRIDOS.
Forma tridimensional característica de una proteína, incluye las estructuras secundaria, supersecundaria (motivos), terciaria (dominios) y cuaternaria de la cadena de péptidos. ESTRUCTURA DE PROTEINA, CUATERNARIA describe la conformación asumida por las proteínas multiméricas (agregados de más de una cadena polipeptídica).
Ésteres ácidos fosfóricos de manosa.
Enzima autolítica unida a la superficie de las paredes celulares bacterianas. Cataliza la hidrólisis del enlace entre residuos de N-acetilmuramoil y los residuos de L-aminoácido en ciertos glicopéptidos de la pared celular, particularmente el peptidoglucano. EC 3.5.1.28.
Inserción de moléculas de ADN recombinante de fuentes procariotas y/o eucariotas en un vehículo replicador, como el vector de virus o plásmido, y la introducción de las moléculas híbridas resultantes en células receptoras sin alterar la viabilidad de tales células.
Polipéptido altamente básico, de cadena simple, aislado de la mucosa intestinal. Tiene un amplio espectro de acciones biológicas que afectan los sistemas cardiovascular, gastrointestinal y respiratorio. También se encuentra en varias partes de los sistemas nerviosos central y periférico y es un neurotransmisor.
Secuencia de PURINAS y PIRIMIDINAS de ácidos nucléicos y polinucleótidos. También se le llama secuencia de nucleótidos.
Nivel de la estructura proteica en el cual las interacciones regulares del tipo de unión de hidrógeno en tramos contiguos de la cadena polipeptídica conduce a alfa hélices, cadenas beta (que se alínean formando las láminas beta) u otro tipo de enrollados. Este es el primer nivel de plegamiento de la conformación proteica.
Péptido relacionado con el gen de la calcitonina. Es un péptido de 37 aminoácidos derivado del gen de la calcitonina. Se produce como resultado del procesamiento alternativo del ARNm que proviene del gen de la calcitonina. El neuropéptido está en casi todo el tejido neural del cerebro, tracto gastrointestinal, y los nervios perivasculares y otros tejidos. El péptido produce múltiples efectos biológicos y tiene modos de acción circulatorios y como neurotransmisor. En particular, es un potente vasodilatador endógeno.
Péptidos que tienen la capacidad para entrar en las células atravesando directamente la membrana plasmática, o a través de la captación vía endocitosis.
Las tioléster hidrolasas son enzimas que catalizan la hidrólisis de ésteres tiol, desempeñando un rol crucial en la regulación del metabolismo de lípidos y sulfolípidos.
Grupo de enfermedades metabólicas hereditarias que se caracterizan por el acúmulo de cantidades excesivas de ácidos mucopolisacáridos, esfingolípidos, y/o glicolípidos en las células viscerales o mesenquimales. Cantidades anormales de esfingolípidos o glicolípidos están presentes en el tejido neural. DISCAPACIDAD INTELECTUAL y cambios esqueléticos, principalmente la disostosis múltiple, ocurren con frecuencia.(Traducción libre del original: Joynt, Clinical Neurology, 1992, Ch56, pp36-7)
Producción de PÉPTIDOS o PROTEINAS por los constituyentes de un organismo vivo. La biosintesis de las proteinas en los RIBOSOMAS siguiendo un modelo de ARN se llama traducción (TRADUCCIÓN GENÉTICA). Hay otra biosíntesis de péptidos no ribosómica (BIOSINTESIS DE PÉPTIDOS, INDEPENDIENTES DE ÁCIDOS NUCLEICOS) que es llevada a cabo por PÉPTIDO SINTASAS y PEPTIDIL TRANSFERASAS. Modificaciones adicionales de las cadenas peptídicas producen moleculas funcionales de péptidos y proteinas.
Receptor específico para la IGF-II y la manosa-6-fosfato. El receptor es un polipéptido con una sola cadena con 250 kD que no se relaciona estructuralmente con el receptor IGF tipo1 (RECEPTOR IGF TIPO 1) y que no tiene un dominio tirosina quinasa.
Proteínas preparadas por la tecnología del ADN recombinante.
Péptido de 36 aminoácidos producido por las células L del intestino delgado distal y del colon. El péptido YY inhibe la secreción gástrica y pancreática.
Combinación de dos o más aminoácidos o secuencias de bases de un organismo u organismos de manera que quedan alineadas las áreas de las secuencias que comparten propiedades comunes. El grado de correlación u homología entre las secuencias se pronostica por medios computarizados o basados estadísticamente en los pesos asignados a los elementos alineados entre las secuencias. Ésto a su vez puede servir como un indicador potencial de la correlación genética entre organismos.
Técnicas cromatográficas líquidas que se caracterizan por altas presiones de admisión, alta sensibilidad y alta velocidad.
Análogos de ADN que contienen enlaces estructurales de amidas neutras en el esqueleto y que están compuestos por unidades de aminoetilglicina en lugar de por los enlaces fosfodiéster usuales de grupos de desoxirribosa. Los ácidos nucleicos de los péptidos tienen una elevada estabilidad biológica y mayor afinidad por las secuencias de ADN o ARN complementario que los oligómeros análogos de ADN.
Relación entre la estructura química de un compuesto y su actividad biológica o farmacológica. Los compuestos frecuentemente se clasifican juntos porque tienen características estructurales comunes, incluyendo forma, tamaño, arreglo estereoquímico y distribución de los grupos funcionales.
Beta-N-acetilhexoasaminidasa que cataliza la hidrólisis de residuos 2-acetamido-2-desoxi-beta-glucosa terminales, no reductores en la quitobiosa y análogos mayores, así como en glicoproteínas. Se ha utilizado ampliamente en estudios estructurales delas paredes celulares bacterianas y en el estudio de enfermedades como la MUCOLIPIDOSIS y diversos trastornos inflamatorios del músculo y el tejido conjuntivo.
Especie de BACILOS GRAMNEGATIVOS ANEROBIOS FACULTATIVOS que suelen encontrarse en la parte distal del intestino de los animales de sangre caliente. Por lo general no son patógenos, pero algunas cepas producen DIARREA e infecciones piógenas. Las cepas patógenos (viriotipos) se clasifican según sus mecanismos patógenos específicos, como toxinas (ESCHERICHIA COLI ENTEROTOXÍGENA).
PÉPTIDOS de 22 aminoácidos, derivados principalmente de las células del ENDOTELIO VASCULAR. También se encuentra en el CEREBRO, glándulas endocrinas principales y otros tejidos. Tiene una estructura homóloga al FACTOR NATRIURÉTICO ATRIAL. Tiene una acción relajante vascular, por lo que es importante en la regulación del tono vascular y del flujo sanguíneo. Se han identificado algunas formas con alto peso molecular que contienen los 22 aminoácidos.
Proteínas qe se hallan en cualquier especie de bacteria.
Nivel de la estructura proteica en el cual las combinaciones de estructuras secundarias de proteína (alfa hélices, regiones lazo y motivos) están empacadas juntas en formas plegadas que se denominan dominios. Los puentes disulfuro entre cisteínas de dos partes diferentes de la cadena polipeptídica junto con otras interacciones entre cadenas desempeñan un rol en la formación y estabilización de la estructura terciaria. Las pequeñas proteínas generalmente consisten de un dominio único, pero las proteínas mayores pueden contener una cantidad de dominios conectados por segmentos de cadena polipeptídica que no tienen estructura secundaria.
Péptidos que regulan el EQUILIBRIO HIDROELECTROLITICO en el cuerpo, también conocidos como hormonas peptídicas natriuréticas. Varias han sido secuenciadas (FACTOR NATRIURETICO ATRIAL; PEPTIDO NATRIURETICO CEREBRAL; PEPTIDO NATRIURETICO TIPO-C).
Enzima que cataliza la hidrólisis de un alfa L-fucósido para dar lugar a un alcohol y L-fucosa. La deficiencia de esta enzima puede causar FUCOSIDOSIS. EC 3.2.1.51.
Análisis de la masa de un objeto mediante la determinación de las longitudes de ondas en las que la energía electromagnética es absorbida por dicho objeto.
La normalidad de una solución con respecto a los iones de HIDRÓGENO. Está relacionado a las mediciones de acidez en la mayoría de los casos por pH = log 1 / 2 [1 / (H +)], donde (H +) es la concentración de iones de hidrógeno en gramos equivalentes por litro de solución. (Traducción libre del original: McGraw-Hill Diccionario de Términos Científicos y Técnicos, 6 a ed)
Neuropéptido y hormona intestinal que ayuda a regular la secreción de ÁCIDO GÁSTRICO y la función motora gástrica. Una vez liberado de los nervios en el antro del ESTÓMAGO, el neuropéptido estimula la liberación de GASTRINA de las CÉLULAS SECRETORAS DE GASTRINA.
Grupo de enzimas que catalizan la hidrólisis de enlaces alfa o beta-xilosídicos. EC 3.2.1.8 cataliza la endohidrólisis de enlaces 1,4-beta-D-xilosídicos; EC 3.2.1.32 cataliza la endohidrólisis de enlaces 1,3-beta-D-xilosídicos; EC 3.2.1.37 cataliza la exohidrólisis de enlaces 1,4-beta-D de los terminales no reductores de los xilanos; y la EC 3.2.1.72 cataliza la exohidrólisis de enlaces 1,3-beta-D de los terminales no reductores de los xilanos. Han sido identificadas otras xilosidasas que catalizan la hidrólisis de enlaces alfa-xilosídicos.
Una familia de receptores de proteína G acoplados que fue originalmente identificada por su capacidad de unir péptidos N-formil como N-FORMILMETIONINA LEUCIL-FENILALANINA. Debido a que los péptidos N-formil se encuentran en la MITOCONDRIA y BACTERIA, esta clase de receptores se cree que desempeñan un rol en la mediación de la respuesta celular al daño celular y la invasión bacteriana. Sin embargo, los ligandos péptidos no-formilados también se han encontrado para esta clase de receptor.
Un péptido de 27 aminoácidos con histidina en el terminal N e isoleucina amida en el terminal C. La composición exacta aminoácida del péptido depende de las especies. El péptido es segregado en el intestino, pero se halla en el sistema nervioso, muchos órganos y en la mayoría de los tejidos periféricos. Tiene un amplio rango de acciones biológicas, afectando los sistemas cardiovascular, gastrointestinal, respiratorio y nervioso central.
Una endocelulasa con especificidad para la hidrólisis de enlaces 1.4-beta-glicosídicos en la CELULOSA, liquenina y beta-glucanos de cereales.
Ligasas que catalizan la unión de AMINOÁCIDOS adyacentes mediante la formación de enlaces carbono-nitrógeno entre sus grupos ácido carboxílico y los grupos amino.
Precursores de proteínas, también conocidos como protámeros o polipéptidos, son cadenas lineales de amino ácidos unidos por enlaces peptídicos, que aún no han foldado o adquirido su estructura terciaria definitiva y tridimensional característica de la proteína funcional madura.
Exocelulasa con especificidad por distintos sustratos beta-D-glucósidos. Cataliza la hidrólisis de residuos terminales no reductores en los beta-D-glucósidos con liberación de GLUCOSA.
Receptores de la superficie celular que se unen con alta afinidad a mensajeros peptídicos y que regulan las señales intracelulares que influyen sobre el comportamiento de las células.
Las amidohidrolasas son enzimas que catalizan la hidrólisis de enlaces amida, desempeñando un rol crucial en diversos procesos metabólicos, como el catabolismo de aminoácidos y nucleótidos.
Potente péptidonatriurético y vasodilatador o una mezcla de PÉPTIDOS de diferentes tamaños y bajo peso molecular, derivados de un precursor común y secretados fundamentalmente por los ATRIOS CARDÍACOS. Todos estos péptidos comparten una secuencia de unos 20 AMINOÁCIDOS.
Sitios sobre un antígeno que interactuan con anticuerpos específicos.
Grupo de proteinasas o endopeptidasas lisosomales presentes en los extractos acuosos de una variedad de tejidos animales. Funcionan óptimamente dentro de un rango de pH ácido. Las catepsinas existen como varios subtipos de enzimas incluyendo PROTEASAS DE SERINA, PROTEINASAS ASPÁRTICAS y PROTEASAS DE CISTEÍNA.
Compuestos orgánicos que generalmente contienen un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Veinte aminoácidos alfa son las subunidades que se polimerizan para formar proteínas.
Cultivos celulares establecidos que tienen el potencial de multiplicarse indefinidamente.
Familia de galactósido hidrolasas que hidrolizan compuestos con un enlace O-galactosil.EC 3.2.1.-.
Electroforesis en la que se emplea un gel de poliacrilamida como medio de difusión.
Género de bacterias aerobias, gramnegativas, móviles, ligeramente curvas y que tienen forma de bastoncillos.
Una enzima que cataliza la endohidrólisis de enlaces 1,4-beta-D-xilosídico en XILANOS.
Una enzima que cataliza la hidrólisis de residuos no-reducibles beta-D-manosa terminales en beta-D-manosidas. La enzima desempeña un rol en la degradación lisosomal de los N-glicosilproteína glicanos. Los defectos en la forma lisomal de la enzima en humanos resulta en la reconstrucción de metabolitos de manosida intermediarios y la enfermedad BETA-MANOSIDOSIS.
La suma del peso de todos los átomos en una molécula.
Subclase de PÉPTIDO HIDROLASAS que catalizan la división interna de PÉPTIDOS y PROTEINAS.
Serina endopeptidasa que se forma del TRIPSINOGENO en el páncreas. Es convertida a su forma activa por la ENTEROPEPTIDASA en el intestino delgado. Cataliza la hidrólisis del grupo carboxilo de la arginina o de la lisina. EC 3.4.21.4.
Polisacáridos constituídos por unidades de xilosa.
POLIPÉPTIDOS lineales sintetizados en los RIBOSOMAS y que ulteriormente pueden ser modificados, entrecruzados, divididos o unidos en proteinas complejas, con varias subunidades. La secuencia específica de AMINOÁCIDOS determina la forma que tomará el polipéptido durante el PLIEGUE DE PROTEINA.
Grupo de enzimas que catalizan la hidrólisis de enlaces difosfato en compuestos tales como nucleósido di- y tri-fosfatos y anhídridos que contienen sulfonil, tales como el adenililsulfato. EC 3.6.
La región de una enzima que interactúa con su substrato provocando una reacción enzimática.
Enzimas que catalizan la hidrólisis de un fenol sulfato para dar lugar a un fenol y sulfato. Han sido separadas arilsulfatasas A, B y C. La deficiencia de arilsulfatasas es una de las causas de la leucodistrofia metacromática (LEUCODISTROFIA METACROMATICA). EC 3.1.6.1.
Hexosaminidasa específica de los residuos no reductores de N-acetil-D-hexosamina en N-acetil-beta-D-hexosamínidas. Actúa sobre GLUCÓSIDOS, GALACTÓSIDOS y algunos OLIGOSACÁRIDOS. Dos isoenzimas específicas de mamíferos de la beta-N-acetilhexoaminidasa se denominan HEXOSAMINIDASA A y HEXOSAMINIDASA B. La deficiencia de lla isoenzima A causa la ENFERMEDAD DE TAY-SACH, mientras que la deficiencia de las isoenzimas A y B causa la ENFERMEDAD DE SANDHOFF. La enzima también se ha utilizado como marcador tumoral para distinguir las neoplasias malignas y benignas.
La facilitación de una reacción química por material (catalizador) que no es consumida por la reacción.
El estudio de la estructura del cristal empleando las técnicas de DIFRACCION POR RAYOS X.
Cualquiera de las diversas modificaciones post-traduccionales de PÉPTIDOS o PROTEÍNAS catalizadas enzimáticamente en la célula de origen. Estas modificaciones comprenden la carboxilación, HIDROXILACIÓN, ACETILACIÓN, FOSFORILACIÓN, METILACIÓN, GLICOSILACIÓN, ubiquitinación, oxidación, proteólisis y formación de enlaces cruzados y dan lugar a cambios en el peso molecular y en la motilidad electroforética.
Grupo de enzimas dentro de la clase EC 3.6.1.- que catalizan la hidrólisis de enlaces difosfato, principalmente en los nucleósidos di y trifosfatos. Pueden liberar mono- o difosfato. EC 3.6.1.-.
La capa mas externa de una célula en la matoría de las PLANTAS, BACTERIAS, HONGOS y ALGAS. La pared celular generalmente es una estructura rigida externa a la MEMBRANA CELULAR y proporciona una barrera protectora contra agentes físicos y químicos.
Enzimas digestivas que catalizan la hidrólisis de disacáridos en monosacáridos, como la sacarosa, maltosa y lactasa.
Cualquier cambio detectable y heredable en el material genético que cause un cambio en el GENOTIPO y que se transmite a las células hijas y a las generaciones sucesivas.
Proteinasa intracelular presente en una variedad de tejidos. Tiene especificidad similar a la de la pepsina A, pero más estrecha. La enzima interviene en el catabolismo del cartílago y del tejido conjuntivo. EC 3.4.23.5. (Anteriormente EC 3.4.4.23).
Una técnica espectrométrica que se emplea para el análisis de grandes biomoléculas. Se entierran moléculas analíticas en una matriz excedente de pequeñas moléculas orgánicas que muestran una absorción altamente resonante en la longitud de onda de láser empleada. La matriz absorbe la energía del láser, induciendo así una suave desintegración de la mezcla muestra-matriz hacia matriz libre (fase de gas) y moléculas analíticas e iones moleculares. En general, sólo se producen iones moleculares de las moléculas analíticas, y casi no ocurre fragmentación. Esto hace que el método sea muy apropiado para determinaciones del peso molecular y análisis de muestra.
Células que se propagan in vitro en un medio de cultivo especial para su crecimiento. Las células de cultivo se utilizan, entre otros, para estudiar el desarrollo, y los procesos metabólicos, fisiológicos y genéticos.
Enzimas que hidrolizan compuestos O-glucosilados. EC 3.2.1.-.
Glucósido hidrolasas que catalizan la hidrolisis de alfa o beta MANOSA.
Animales bovinos domesticados del género Bos, que usualmente se mantienen en una granja o rancho y se utilizan para la producción de carne o productos lácteos o para trabajos pesados.