Les cours d ’ immunoglobulines trouvé dans une espèce d'animal. En homme il y a 9 classes qui migrent dans cinq groupes de Electrophoresis ; ils chaque lumière composée de deux et deux grosses chaînes de protéine, et chaque groupe n ’ a propriétés structurelles et fonctionnelles.

Une classe d ’ immunoglobuline portant mu chaînes (chaînes Lourdes Mu Des Immunoglobulines). IgM peut réparer COMPLEMENT. Le nom vient de son poids moléculaire élevé initialement être appelé un macroglobulin.

Le major isotype cours dans l ’ immunoglobuline humaine normale, il y a plusieurs sériques des IgG sous-classes isotype, par exemple, IgG1, anti-IgG2a et IgG2B.

Représente 15 à 20 % du taux sérique d ’ immunoglobulines humaines, principalement sous la 4-chain polymère chez l'homme ou dimère dans d'autres mammifères. Sécrétoires immunoglobuline A (IgA) constitue le principal, endomètre sécrétoire immunoglobulines chez sécrétions.

Multi-subunit fonctionner dans l'immunité des protéines qui ils sont produits par des lymphocytes B gènes de l'immunoglobuline. Ils sont composé de deux gros (immunoglobulines lourde chaîne) et deux chaînes légères de lumière (immunoglobuline, serrurerie) avec ancillary polypeptide chaînes supplémentaires selon leur isoformes. La variété des isoformes inclure protéines Monomériques ou chélateur polymérique du formes, et transmembranaires récepteurs des cellules B activées formulaires (antigène) ou sécrétés formes (anticorps). Ils sont classés par la séquence des aminoacides de leurs lourdes chaînes dans cinq classes (immunoglobuline A ; immunoglobuline D ; immunoglobuline E ; l ’ immunoglobuline G ; immunoglobuline M) et divers sous-classes.

Une superfamille des strongles ou les vers ronds qui sont des parasites dans les intestins des equines, cochons, rongeurs, et les primates (compris l'homme) et comprend le général Cyasthostomum, Ransomus, Globocephalus, OESOPHAGOSTOMUM et Strongylus.

Une immunoglobuline qui représente moins de 1 % de l ’ immunoglobuline. On l'a trouvé sur la membrane des lymphocytes B circulants.

Associée à une immunoglobuline. Surexpression des masque a été associée à d ’ hypersensibilité (allergique HYPERSENSITIVITY, CONDITIONNEMENTS).

Cellules lymphoïdes concerné par l'immunité humorale. Ils sont sans lendemain bursa-derived cellules identiques aux lymphocytes des oiseaux dans leur production d ’ immunoglobuline sur approprié stimulation.

Les immunoglobulines sur la surface des lymphocytes B. leur coursier ARN contient un exon avec une membrane englobant séquence, produisant immunoglobulines sous la forme de type I protéines transmembranaire par opposition à sécrétés imm unoglobulines (anticorps) qui ne comportent pas la membrane entourant segment.

La production d ’ anticorps par proliférer et mesurée par la stimulation des lymphocytes B sous antigènes.

Le plus grand de polypeptide chaînes comprenant immunoglobulines. Elles contiennent 450 à 600 acides aminés par chaîne, et ont des poids moléculaires de 51-72 kDa.

Immunoglobuline utilisé en perfusion intraveineuse, les préparations contenant principalement immunoglobuline G. Ils sont utilisés pour traiter de plusieurs maladies associées à des taux d ’ immunoglobuline réduite ou anormale incluant primaires, les soins pédiatriques HYPERGAMMAGLOBULINEMIA ; SCID ; infections chez les transplantés, leucémie lymphoïde chronique, CHRONIQUE ; la maladie de Kawasaki, une infection chez les nouveau-nés et purpura thrombocytopénique idiopathique.

Les gènes codant pour les différentes sous-unités des immunoglobulines, par exemple l'immunoglobuline lumière gènes alimentaire et l'immunoglobuline. La chaîne lourde gènes immunoglobuline pesante et légère... comme des gênes gênes sont présents dans les cellules germline. The completed gènes sont créés quand les segments sont battues et assemblée (Légère Lymphocyte B pendant la maturation Légère Lymphocyte B) la structure de Gene. Le gène segments de la lumière humaine et lourde chaîne germline gènes sont symbolisés V (variable), J ((constante et Michèle) et C). La chaîne lourde germline gènes ont une diversité segment D (supplémentaires).

Polypeptide chaînes, constitué de 211 à 217 acides aminés et ayant un poids moléculaire d'environ 22 kDa. Il y a deux principaux types de lumière chaînes, kappa, lambda. Deux Ig deux chaînes légères de lourdes chaînes lourdes immunoglobulines (Ig) ne pouvant faire une molécule d ’ immunoglobuline.

Un des types de lumière chaînes des immunoglobulines avec un poids moléculaire d'environ 22 kDa.

Cette région de la molécule d ’ immunoglobuline, qui varie en terme de séquence d ’ acides aminés et composition, et comprend le site de liaison pour un antigène spécifique. Elle se trouve à l ’ extrémité N-terminale des Fab fragment de l'immunoglobuline. Cela inclut hypervariable complémentarité régions (membres) et les régions. Cadre.

Le principe immunoglobulines chez les sécrétions exocrine tels que le lait, respiratoires et intestinaux, salive et Mucin larmes molécule complète (environ 400 kD) se compose de deux unités four-chain en immunoglobuline A, un élément de sécrétion et une chaîne chaînes J Des Immunoglobulines (J).

La classe de lourdes chaînes trouvé en immunoglobuline M. Ils ont un poids moléculaire d'environ 72 kDa et ils contiennent environ 57 acides aminés arrangé dans cinq domaines oligosaccharide et avoir plus de branches et une plus grande teneur glucidique, que les lourdes chaînes d ’ immunoglobuline G.

Immunoglobuline allelic variantes de la lumière (immunoglobulines chaînes légères de lourdes chaînes, serrurerie) ou (immunoglobulines lourde chaîne) codée par allèles en immunoglobuline gènes.

Légère Lymphocyte B de la génétique qui entraîne une substitution au type de heavy-chain constante région qui s'expriment. Cela permet au effecteurs réponse à changer pendant l ’ antigène liaison spécificité (région variable) reste le même. La majorité de la classe changement se produit par un événement recombinaison ADN mais ça peut aussi avoir lieu au niveau d'ARN processing.

Le domaine de l'immunoglobuline molécules qui sont invariable dans leurs séquences d'acides aminés dans chaque classe ou sous-classe d'immunoglobuline. Ils conférer structurelles et biologique fonctions aux immunoglobulines. Chacun une lumière sur les chaînes et les chaînes lourdes C-terminus comprend la moitié de l'immunoglobuline FAB fragment et deux ou trois d'entre eux font le reste de la lourdes chaînes (tous de l'immunoglobuline FC fragment)

Un des types de chaine légère sous-unités des immunoglobulines avec un poids moléculaire d'environ 22 kDa.

Crystallizable composé des fragments carboxy- terminaux tous les deux moitiés d'immunoglobuline lourde chaîne tous liés par disulfures obligations. FC fragments carboxy- terminaux contiennent les parties de la chaîne lourde constante des régions qui sont responsables des fonctions d'effecteurs une immunoglobuline (COMPLEMENT fixation, la liaison de la membrane cellulaire via FC récepteurs et transporter) placentaire. Ce fragment peuvent être obtenus sur des immunoglobulines avec la digestion de l'enzyme protéolytique PAPAIN.

Lourdes chaînes d ’ immunoglobuline G ayant un poids moléculaire d ’ environ 51 kDa. Elles contiennent environ 450 acides aminés dans quatre domaines et un composant d ’ oligosaccharide fragment Fc fixé à la région constante. La chaîne lourde gamma sous-classes (par exemple, gamma 1, gamma 2a et gamma 2b) de l'immunoglobuline G (IgG1, anti-IgG2a sous-classes isotype et IgG2B) se ressemble de plus près que les lourdes chaînes de l'autre isotypes d'immunoglobulines.

La propriété des anticorps qui leur permet de réagir avec certains LES DÉTERMINANTS antigénique et pas avec les autres. La précision est dépendant de composition chimique, force physique et structure moléculaire au site de liaison.

Les immunoglobulines produites en réponse à des infections bactériennes antigènes.

Univalent antigen-binding fragments composé d'une seule chaîne immunoglobuline lumière et les acides terminal fin d'une de l'immunoglobuline lourde chaîne de la région charnière, tous liés par Fab disulfures obligations contient l'immunoglobuline D 'OFFRES À membres, qui font partie de l'antigen-binding site et les membres du premier immunoglobuline incessant. Ce fragment peuvent être obtenus sur des immunoglobulines avec la digestion de l'enzyme protéolytique PAPAIN.

Un 15 kD "rejoint" peptide formes un des liens entre monomères en immunoglobuline A ou immunoglobuline M dans la formation de polymères immunoglobulines. Il y a un J chaîne par un IgA dimère ou un IgM pentamer. C'est également impliquée dans la liaison au récepteur de l ’ immunoglobuline immunoglobulines polymères polymères qui est nécessaire pour leur Transcytosis au lumen. Elle est définie de l'immunoglobuline unir région qui fait partie de l'immunoglobuline D 'OFFRES À région de l'immunoglobuline la lumière et de lourdes chaînes.

Une méthode immunosérologique utilisant un anticorps légendées avec une enzyme marqueur tels que le raifort peroxydase. Pendant que soit l ’ enzyme ou l ’ anticorps est lié à un immunosorbent substrat, ils conservent leur activité biologique ; la variation de l ’ activité enzymatique en conséquence de la réaction enzyme-antibody-antigen est proportionnelle à la concentration de l'antigène et peut être mesuré spectrophotometrically ou à l'œil nu. De variations du mode ont été développées.

Un site situées sur le INTRONS au 5 'fin de chaque segment de l ’ immunoglobuline constantes heavy-chain recombinaison où un gène (réarrangement) survenir lors d ’ immunoglobuline ou de changer le cours. Ig interrupteur régions sont trouvées sur les gènes codant pour les cinq classes (immunoglobuline isotypes) en immunoglobuline lourde chaîne !

Immunoglobuline partielle molécules résultant du clivage sélectif par les enzymes protéolytiques ingénierie ou créé avec des techniques.

Sous-unité microtubules protéine présente dans le cerveau des mammifères. A également été isolée de sperme flagelle ; Cilla ; et autres sources, structurellement, la protéine est un dimère d ’ un poids moléculaire d'environ 120 000 et un V.S.G. coefficient de 5.8S. C'se lie à colchicine ; vincristine et vinblastine.

Récepteurs Fc spécialisé (FC) pour les récepteurs immunoglobulines polymères, ce qui la médiation de polymères Transcytosis immunoglobuline A et immunoglobuline M dans les sécrétions externe. Ils se trouvent à la surface des cellules épithéliales et des hépatocytes. Après la liaison de immunoglobuline A, le complexe receptor-ligand subit le transport par endocytose, vésicules, et le passage dans le lumen par exocytose. Avant la libération du récepteur (le rôle crucial de sécrétion) c'est lié à immunoglobuline A est proteolytically séparée de sa queue transmembranaire. (De Rosen et al., The Dictionary d'immunologie, 1989)

La classe de lourdes chaînes trouvé en immunoglobuline D. Ils ont un poids moléculaire d'environ 64 kDa et ils contiennent environ 500 acides aminés dans quatre domaines et un composant d ’ oligosaccharide fragment Fc constante fixé à la région.

Acide aminé, spécifique des descriptions de glucides, ou les séquences nucléotides apparues dans la littérature et / ou se déposent dans et maintenu par bases de données tels que la banque de gènes GenBank, européen (EMBL laboratoire de biologie moléculaire), la Fondation de Recherche Biomedical (NBRF) ou une autre séquence référentiels.

Anticorps produits par un seul clone de cellules.

Une partie de l'immunoglobuline lourdes chaînes, codé par l'immunoglobuline lourde chaîne dans les gènes J où, pendant la maturation des lymphocytes B ; le gène pour la variable région en amont est reliée à un segment gène constantes en aval. La position de l'union de deux des gênes est variable et contribue à anticorps diversité. Elle est définie de l'immunoglobuline J, serrurerie ; un autre polypeptide ça sert de lien morceau IGA IGM ou en polymère.

La classe de lourdes chaînes trouvé en immunoglobuline A. Ils ont un poids moléculaire d'environ 60 kDa et contenir sur 470 acides aminés dans quatre domaines et un composant d ’ oligosaccharide lié à leur fragment Fc constantes.

Une mutation programmé procédé par lequel change sont présentés aux séquence nucléotidique en immunoglobuline Gene ADN au cours du développement.

La souris de lignée Balb/c est une souche inbred de souris laboureuses, largement utilisées dans la recherche biomédicale, caractérisée par un génotype et un phénotype uniformes, une susceptibilité accrue aux tumeurs et à certaines maladies infectieuses, et une réponse immunitaire distinctive aux stimuli antigéniques.

Des anticorps qui réagissent avec chacune des déterminants structurelles (idiotopes) sur la variable région d'autres anticorps.

Caractéristiques des immunoglobulines anormale MYELOME MULTIPLE.

Les immunoglobulines produits en réponse au VIRAL antigènes.

La séquence des purines et PYRIMIDINES dans les acides nucléiques et polynucleotides. On l'appelle aussi séquence nucléotidique.

Genetically-controlled déterminants cadeau unique dont la spécificité d'anticorps est limitée à un seul groupe de protéines (par exemple, un autre anticorps molécule ou un individu protéines du myélome). La idiotype semble représenter la antigen-binding antigénicité du site de l'anticorps et d'être génétiquement codetermined avec. Le idiotypic déterminants était précisément localisé à l'immunoglobuline D 'OFFRES À région des deux immunoglobin polypeptide chaînes.

L'ordre des acides aminés comme ils ont lieu dans une chaine polypeptidique, appelle ça le principal structure des protéines. C'est un enjeu capital pour déterminer leur structure des protéines.

Des anticorps réagir avec self-antigens (AUTOANTIGENS) de l'organisme.

Gènes et des gênes immunoglobuline encoder la lourde chaîne ! Des gênes de la chaîne lourde gènes sont symbolisés V (D), variable (diversité), J (et Michèle) (constante, et C).

Allelic gamma-immunoglobulin variantes de la chaîne lourde (chaînes Lourdes Gamma Des Immunoglobulines) codée par allèles en immunoglobuline lourde chaîne gènes.

Anticorps trouver RHEUMATOID RHUMATOIDE patients adultes qui sont dirigées contre gamma-Chain immunoglobulines.

Molécules trouve à la surface de certaines, mais pas tout, B-Lymphocytes, lymphocytes T et les macrophages, qui reconnaissent et se combine aux (partie Fc crystallizable) en immunoglobuline molécules.

Une discrète, probablement isolement, masse de plasma néoplasiques soit des cellules de moelle osseuse ou envahissement divers sites.

Immunité par transfert non immunisés de immunisés à hôte par l ’ administration d ’ anticorps sériques, ou de transplantation de lymphocytes (ADOPTIVE VIREMENT).

Un déficit immunitaire état caractérisé par une très faible niveau de toutes les classes de gamma-globulin généralement dans le sang.

Un organe lymphatique encapsulée par lequel le sang veineux filtres.

Le complexe formé par la liaison des molécules. Des anticorps et la déposition de grands complexes antigen-antibody menant à l'abri provoque des lésions tissulaires complexe maladies.

Sites surface locale sur des anticorps qui réagit avec des antigènes (antigènes sites déterminant galactogènes.) Ils sont formés à partir de parties de la variable régions de fragments Fab.

Ce sérum gamma globulines migré dans la région (le plus chargé positivement) sur une électrophorèse. À un moment, gamma-globulins est venu pour être utilisé comme synonyme de immunoglobulines comme les immunoglobulines sont gamma globulines gamma globulines et inversement, la plupart sont des immunoglobulines. Mais comme des immunoglobulines présentant un alpha ou beta mobilité analyse électrophorétique, ce terme est en déclin.

Commandé réarrangement de régions variable Légère Lymphocyte B gène codant pour la chaîne d ’ immunoglobuline, contribuant ainsi à anticorps diversité. Elle se produit pendant la différenciation des lymphocytes B immature.

Hôte délibéré stimulation de la réponse immunitaire active immunisation implique l ’ administration d ’ antigènes ou Immunologic adjuvants. Immunisation passive par administration d'immuniser l'implique SERA ou des lymphocytes (par exemple, ou les extraits de leur transfert ARN) immunitaire facteur, ou une greffe de cellules produisant immunocompétents tissus (thymus ou de moelle osseuse).

Test antigène de tissus en utilisant une méthode directe des anticorps, conjuguée avec la teinture fluorescente, DIRECTS (technique d ’ anticorps) ou indirect mode, par la formation de antigen-antibody complexe qui est ensuite étiquetés fluorescein-conjugated anti-immunoglobulin anticorps (technique d ’ anticorps fluorescentes, INDIRECT). Le tissu est a examiné par microscopie à fluorescence.

Commandé réarrangement de gène variable Légère Lymphocyte B régions de l'immunoglobuline lourde chaîne, contribuant ainsi à anticorps diversité. Elle se produit pendant la première phase de différenciation entre les immature lymphocytes B.

La fraction extracellulaire du récepteur de l ’ immunoglobuline polymères trouvé seul ou complexed avec IGA IGM ou, dans plusieurs sécrétions externes, la bile (arrache le colostrum.) Secretory composant provient par clivage protéolytique des pendant Transcytosis IgA et IgM. Quand les immunoglobulines sont dépositaires du récepteur, durant leur Transcytosis composant devient sécrétion attaché à eux de façon covalente générant immunoglobuline A ou de sécrétion tubulaire rénale active des produits immunoglobuline M