Enzima que catalisa a racemização ou a epimerização de centros quirais dentro dos aminoácidos ou derivados. EC 5.1.1.
Enzimas que catalisam a interconversão de compostos de aldose e cetose.
Classe de enzimas que catalisam alterações geométricas ou estruturais dentro de uma molécula para formar um único produto. As reações não envolvem uma legítima alteração na concentração de outros compostos que não o substrato e o produto. A classe inclui epimerases, isomerases, mutases e racemases. (Dorland, 28a ed)
Enzimas que catalisam o deslocamento de uma dupla ligação carbono-carbono de uma posição para outra dentro da mesma molécula. EC 5.3.3.
Enzima que catalisa a isomerização de resíduos de prolina no interior das proteínas. EC 5.2.1.8.
Compostos orgânicos compostos que geralmente contêm um grupo amina (-NH2) e um carboxil (-COOH). Vinte aminoácidos diferentes são as subunidades que ao serem polimerizadas formam as proteínas.
Grau de similaridade entre sequências de aminoácidos. Esta informação é útil para analisar a relação genética de proteínas e espécies.
Enzimas que catalisam a epimerização de centros quirais no interior dos carboidratos ou seus derivados. EC 5.1.3.
Ordem dos aminoácidos conforme ocorrem na cadeia polipeptídica. Isto é chamado de estrutura primária das proteínas. É de importância fundamental para determinar a CONFORMAÇÃO DA PROTEÍNA.
Isomerases com ligações enxofre-enxofre que catalisam o rearranjo das ligações dissulfeto dentro das proteínas durante o seu arranjo espacial. As isoenzimas específicas de isomerases de dissulfetos de proteínas também ocorrem como subunidades de PROCOLÁGENO-PROLINA DIOXIGENASE.
Enzimas que catalisam a transposição de dupla(s) ligação(ões) de uma molécula de esteroide. EC 5.3.3.
Inserção de moléculas de DNA recombinante de origem procariótica e/ou eucariótica em um veículo replicante, tal como um plasmídeo ou vírus vetores, e a introdução das moléculas híbridas resultantes em células receptoras, sem alterar a viabilidade dessas células.
Família de peptidil-prolil cis-trans isomerases que se ligam a CICLOSPORINAS e regulam o SISTEMA IMUNOLÓGICO. EC 5.2.1.-.
Ocorrência natural ou experimentalmente induzida da substituição de um ou mais AMINOÁCIDOS em uma proteína por outro. Se um aminoácido funcionalmente equivalente é substituído, a proteína pode conservar sua atividade original. A substituição pode também diminuir, aumentar ou eliminar a função da proteína. A substituição experimentalmente induzida é frequentemente utilizada para estudar a atividade enzimática e propriedades dos sítios de ligação.
Descrições de sequências específicas de aminoácidos, carboidratos ou nucleotídeos que apareceram na literatura publicada e/ou são depositadas e mantidas por bancos de dados como o GENBANK, European Molecular Biology Laboratory (EMBL), National Biomedical Research Foundation (NBRF) ou outros repositórios de sequências.
Membros de uma família de proteínas altamente conservadas que são todas PEPTIDILPROLIL ISOMERASE cis-trans. Ligam-se aos fármacos imunossupressores CICLOSPORINA, TACROLIMUS e SIROLIMUS. Possuem atividade de rotamase, que é inibida pelos fármacos imunossupressores que se ligam a elas.
Família de proteínas imunofilinas que se ligam às drogas inmunossupressoras TACROLIMO (também conhecida como FK506) e SIROLIMO. EC 5.2.1.-
Isomerase com dupla ligação carbono-carbono que catalisa a movimentação da dupla ligação do C3 ao C2 de um acil-CoA insaturado. A enzima desempenha um papel crucial ao permitir que substratos acil-CoA entrem novamente na via de beta-oxidação.
Combinação de dois ou mais aminoácidos ou sequências de bases de um organismo ou organismos de tal forma a alinhar áreas das sequências de distribuição das propriedades comuns. O grau de correlação ou homologia entre as sequências é previsto computacionalmente ou estatisticamente, baseado nos pesos determinados dos elementos alinhados entre as sequências. Isto pode servir como um indicador potencial de correlação genética entre os organismos.
Espécie de bactérias Gram-negativas, facultativamente anaeróbicas, em forma de bastão (BACILOS GRAM-NEGATIVOS ANAERÓBIOS FACULTATIVOS) comumente encontrada na parte mais baixa do intestino de animais de sangue quente. Geralmente não é patogênica, embora algumas linhagens sejam conhecidas por produzir DIARREIA e infecções piogênicas. As linhagens patogênicas (virotipos) são classificadas pelos seus mecanismos patogênicos específicos como toxinas (ESCHERICHIA COLI ENTEROTOXIGÊNICA), etc.
Sequência de PURINAS e PIRIMIDINAS em ácidos nucleicos e polinucleotídeos. É chamada também de sequência nucleotídica.
Aminoácidos que não são sintetizados pelo corpo humano em quantidades suficientes para realizar as funções fisiológicas. São obtidos através da dieta alimentar.
Partes de uma macromolécula que participam diretamente em sua combinação específica com outra molécula.
PEPTIDILPROLIL ISOMERASE citoplasmática de 17 kDa envolvida em imunorregulação. É um membro da família ciclofilina de proteínas que se ligam a CICLOSPORINA.
Sal hidroxílico da amônia. Íon é formado quando a AMÔNIA reage com as moléculas de água na solução.
Taxa dinâmica em sistemas químicos ou físicos.
Enzimas que catalisam a transposição de uma ligação enxofre-enxofre. EC 5.3.4.
Qualquer mudança detectável e hereditária que ocorre no material genético causando uma alteração no GENÓTIPO e transmitida às células filhas e às gerações sucessivas.
Proteínas celulares e complexos proteicos que transportam aminoácidos através de membranas biológicas.
Aspecto característico [(dependência)] da atividade enzimática em relação ao tipo de substrato com o qual a enzima (ou molécula catalítica) reage.
Modelos usados experimentalmente ou teoricamente para estudar a forma das moléculas, suas propriedades eletrônicas ou interações [com outras moléculas]; inclui moléculas análogas, gráficos gerados por computador e estruturas mecânicas.
MUTAGÊNESE geneticamente construída em um ponto específico na molécula de DNA que introduz uma substituição, inserção ou deleção de uma base.
Forma tridimensional característica de uma proteína, incluindo as estruturas secundária, supersecundária (motivos), terciária (domínios) e quaternária das cadeias peptídicas. A ESTRUTURA QUATERNÁRIA DE PROTEÍNA descreve a conformação assumida por proteínas multiméricas (agregados com mais de uma cadeia polipeptídica).
Proteínas preparadas através da tecnologia de DNA recombinante.
Aldose-cetose isomerase que catalisa a interconversão reversível da glucose-6-fosfato e da frutose-6-fosfato. Em organismos procarióticos e eucarióticos, desempenha um papel essencial nas vias glicolítica e neoglicogênica. Esta forma secretada de glucose-6-fosfato isomerase tem sido denominada como um fator de motilidade autócrino ou neuroleucina, e age como uma citocina que se liga a RECEPTORES DO FATOR AUTÓCRINO DE MOTILIDADE. A deficiência nesta enzima em humanos é uma característica autossômica recessiva que resulta em ANEMIA HEMOLÍTICA CONGÊNITA NÃO ESFEROCÍTICA.
Componentes estruturais de proteínas comumente observados, formados por combinações simples de estruturas secundárias adjacentes. Uma estrutura comumente observada pode ser composta por uma SEQUÊNCIA CONSERVADA que pode ser representada por uma SEQUÊNCIA CONSENSO.
Classe de carboidratos que contêm cinco átomos de carbono.
Nível de estrutura proteica em que estruturas das proteínas secundárias (alfa hélices, folhas beta, regiões de alça e motivos) se combinam dando origem a formas dobradas denominadas domínios. Pontes dissulfetos entre cisteínas em duas partes diferentes da cadeia polipeptídica juntamente com outras interações entre as cadeias desempenham um papel na formação e estabilização da estrutura terciária. As proteínas pequenas, geralmente são constituídas de um único domínio, porém as proteínas maiores podem conter vários domínios conectados por segmentos da cadeia polipeptídica que perdeu uma estrutura secundária regular.
Proteínas encontradas em qualquer espécie de bactéria.
Proteínas de transporte que carreiam substâncias específicas no sangue ou através das membranas.
Unidades hereditárias funcionais das BACTERIAS.
Relação entre a estrutura química de um composto e sua atividade biológica ou farmacológica. Os compostos são frequentemente classificados juntos por terem características estruturais em comum, incluindo forma, tamanho, arranjo estereoquímico e distribuição de grupos funcionais.
Enzima que catalisa a isomerização reversível de D-manose-6-fosfato para formar D-frutose-6-fosfato, um passo importante na glicólise. EC 5.3.1.8.
Processo pelo qual substâncias endógenas ou exógenas ligam-se a proteínas, peptídeos, enzimas, precursores proteicos ou compostos relacionados. Medidas específicas de ligantes de proteínas são usadas frequentemente como ensaios em avaliações diagnósticas.
Enzima que catalisa reversivelmente a conversão de D-gliceraldeído 3-fosfato para di-hidroxiacetona fosfato. Deficiência em humanos provoca a doença hemolítica não esferocítica (ANEMIA CONGÊNITA NÃO ESFEROCÍTICA).
Soma do peso de todos os átomos em uma molécula.
DNA complementar de fita única sintetizado a partir de um molde de RNA pela ação da DNA polimerase dependente de RNA. O DNAc (DNA complementar, não DNA circular, não C-DNA) é utilizado numa variedade de experimentos de clonagem molecular assim como servem como uma sonda de hibridização específica.
Uso de endonucleases de restrição para analisar e gerar um mapa físico de genomas, genes ou outros segmentos de DNA.
Aminoácidos contendo uma cadeia lateral aromática.
Relacionamentos entre grupos de organismos em função de sua composição genética.
Correspondência sequencial de nucleotídeos em uma molécula de ácido nucleico com os de outras moléculas de ácido nucleico. A homologia de sequência é uma indicação da relação genética de organismos diferentes e a função gênica.
Aminoácidos que contêm uma cadeia de cadeia ramificada.
Proteínas parciais formadas pela hidrólise parcial de proteínas completas ou geradas através de técnicas de ENGENHARIA DE PROTEÍNAS.
Processos envolvidos na formação da ESTRUTURA TERCIÁRIA DE PROTEÍNA.
Aminoácidos sulfúricos, também conhecidos como aminoácidos modificados, se referem a um grupo específico de aminoácidos que contêm um grupo funcional sulfônico (-SO3H) ou sulfídrico (-SH) adicionado covalentemente, desempenhando funções importantes em processos bioquímicos, como modulação da estrutura e função de proteínas e enzimas.
Facilitação de uma reação química por um material (catalisador) que não é consumido na reação.
Aminoácido essencial de cadeia ramificada, importante para a formação da hemoglobina.
Sequência de aminoácidos em um polipeptídeo ou de nucleotídeos no DNA ou RNA que é semelhante em múltiplas espécies. Um grupo conhecido de sequências conservadas é representado por uma SEQUÊNCIA CONSENSO. Os MOTIVOS DE AMINOÁCIDOS são frequentemente compostos de sequências conservadas.
Dissacarídeo que consiste de duas unidades de glucose na ligação glicosídica alfa (1-6).
Aminoácido não essencial sintetizado a partir do ÁCIDO GLUTÂMICO. É um componente essencial do COLÁGENO e importante para o funcionamento adequado das articulações e tendões.
Região de uma enzima que interage com seu substrato causando uma reação enzimática.
Xilose é um monossacarídeo simples, um tipo de açúcar aldeído derivado da celulose e frequentemente encontrado em plantas e produtos alimentares à base de madeira.
Proporção pela qual uma enzima conserva sua conformação estrutural ou sua atividade quando sujeita à estocagem, isolamento e purificação ou várias outras manipulações físicas ou químicas, incluindo enzimas proteolíticas e aquecimento.
Polímero desoxirribonucleotídeo que é material genético primário de todas as células. Organismos eucariotos e procariotos normalmente contém DNA num estado de dupla fita, ainda que diversos processos biológicos importantes envolvam transitoriamente regiões de fita simples. O DNA, cuja espinha dorsal é constituída de fosfatos poliaçucarados possuindo projeções de purinas (adenina ou guanina) e pirimidinas (timina e citosina), forma uma dupla hélice que é mantida por pontes de hidrogênio entre as purinas e as pirimidinas (adenina com timina e guanina com citosina).
Membros da classe de compostos constituídos por AMINOÁCIDOS ligados entre si por ligações peptídicas, formando estruturas lineares, ramificadas ou cíclicas. Os OLIGOPEPTÍDEOS são compostos aproximadamente de 2 a 12 aminoácidos. Os polipeptídeos são compostos aproximadamente de 13 ou mais aminoácidos. As PROTEÍNAS são polipeptídeos lineares geralmente sintetizados nos RIBOSSOMOS.
Métodos e técnicas usadas para modificar geneticamente os produtos biossintéticos das células e desenvolver condições para a proliferação de células como BIORREATORES.
Espécie do gênero SACCHAROMYCES (família Saccharomycetaceae, ordem Saccharomycetales) conhecida como levedura "do pão" ou "de cerveja". A forma seca é usada como suplemento dietético.
Determinadas culturas de células que têm o potencial de se propagarem indefinidamente.
Gênero de BACILLACEAE que são células bastonetes formadoras de esporos. A maioria das espécies são formas saprofíticas do solo, sendo apenas poucas espécies patogênicas.
Proteínas obtidas de ESCHERICHIA COLI.
Aminoácido não essencial presente em altos níveis sob a forma livre no plasma. É produzida através da transaminação do piruvato. Está envolvida no metabolismo de açúcar e ácidos, aumenta a IMUNIDADE e fornece energia para o tecido muscular, CÉREBRO e SISTEMA NERVOSO CENTRAL.
Proteínas recombinantes produzidas pela TRADUÇÃO GENÉTICA de genes fundidos formados pela combinação de SEQUÊNCIAS REGULADORAS DE ÁCIDOS NUCLEICOS de um ou mais genes com as sequências codificadoras da proteína de um ou mais genes.
Processo de vários estágios que inclui clonagem, mapeamento físico, subclonagem, determinação da SEQUÊNCIA DE DNA e análise de informação.
Polipeptídeos lineares sintetizados nos RIBISSOMOS e posteriormente podem ser modificados, entrecruzados, clivados ou agrupados em proteínas complexas com várias subunidades. A sequência específica de AMINOÁCIDOS determina a forma que tomará o polipeptídeo, durante o DOBRAMENTO DE PROTEÍNA e a função da proteína.