Isomerases de Aminoácido
Enzima que catalisa a racemização ou a epimerização de centros quirais dentro dos aminoácidos ou derivados. EC 5.1.1.
Isomerases
Classe de enzimas que catalisam alterações geométricas ou estruturais dentro de uma molécula para formar um único produto. As reações não envolvem uma legítima alteração na concentração de outros compostos que não o substrato e o produto. A classe inclui epimerases, isomerases, mutases e racemases. (Dorland, 28a ed)
Isomerases de Ligação Dupla Carbono-Carbono
Peptidilprolil Isomerase
Aminoácidos
Compostos orgânicos compostos que geralmente contêm um grupo amina (-NH2) e um carboxil (-COOH). Vinte aminoácidos diferentes são as subunidades que ao serem polimerizadas formam as proteínas.
Homologia de Sequência de Aminoácidos
Grau de similaridade entre sequências de aminoácidos. Esta informação é útil para analisar a relação genética de proteínas e espécies.
Carboidratos Epimerases
Sequência de Aminoácidos
Ordem dos aminoácidos conforme ocorrem na cadeia polipeptídica. Isto é chamado de estrutura primária das proteínas. É de importância fundamental para determinar a CONFORMAÇÃO DA PROTEÍNA.
Isomerases de Dissulfetos de Proteínas
Isomerases com ligações enxofre-enxofre que catalisam o rearranjo das ligações dissulfeto dentro das proteínas durante o seu arranjo espacial. As isoenzimas específicas de isomerases de dissulfetos de proteínas também ocorrem como subunidades de PROCOLÁGENO-PROLINA DIOXIGENASE.
Esteroide Isomerases
Clonagem Molecular
Inserção de moléculas de DNA recombinante de origem procariótica e/ou eucariótica em um veículo replicante, tal como um plasmídeo ou vírus vetores, e a introdução das moléculas híbridas resultantes em células receptoras, sem alterar a viabilidade dessas células.
Ciclofilinas
Família de peptidil-prolil cis-trans isomerases que se ligam a CICLOSPORINAS e regulam o SISTEMA IMUNOLÓGICO. EC 5.2.1.-.
Substituição de Aminoácidos
Ocorrência natural ou experimentalmente induzida da substituição de um ou mais AMINOÁCIDOS em uma proteína por outro. Se um aminoácido funcionalmente equivalente é substituído, a proteína pode conservar sua atividade original. A substituição pode também diminuir, aumentar ou eliminar a função da proteína. A substituição experimentalmente induzida é frequentemente utilizada para estudar a atividade enzimática e propriedades dos sítios de ligação.
Dados de Sequência Molecular
Descrições de sequências específicas de aminoácidos, carboidratos ou nucleotídeos que apareceram na literatura publicada e/ou são depositadas e mantidas por bancos de dados como o GENBANK, European Molecular Biology Laboratory (EMBL), National Biomedical Research Foundation (NBRF) ou outros repositórios de sequências.
Imunofilinas
Membros de uma família de proteínas altamente conservadas que são todas PEPTIDILPROLIL ISOMERASE cis-trans. Ligam-se aos fármacos imunossupressores CICLOSPORINA, TACROLIMUS e SIROLIMUS. Possuem atividade de rotamase, que é inibida pelos fármacos imunossupressores que se ligam a elas.
Proteínas de Ligação a Tacrolimo
Família de proteínas imunofilinas que se ligam às drogas inmunossupressoras TACROLIMO (também conhecida como FK506) e SIROLIMO. EC 5.2.1.-
Dodecenoil-CoA Isomerase
Alinhamento de Sequência
Combinação de dois ou mais aminoácidos ou sequências de bases de um organismo ou organismos de tal forma a alinhar áreas das sequências de distribuição das propriedades comuns. O grau de correlação ou homologia entre as sequências é previsto computacionalmente ou estatisticamente, baseado nos pesos determinados dos elementos alinhados entre as sequências. Isto pode servir como um indicador potencial de correlação genética entre os organismos.
Escherichia coli
Espécie de bactérias Gram-negativas, facultativamente anaeróbicas, em forma de bastão (BACILOS GRAM-NEGATIVOS ANAERÓBIOS FACULTATIVOS) comumente encontrada na parte mais baixa do intestino de animais de sangue quente. Geralmente não é patogênica, embora algumas linhagens sejam conhecidas por produzir DIARREIA e infecções piogênicas. As linhagens patogênicas (virotipos) são classificadas pelos seus mecanismos patogênicos específicos como toxinas (ESCHERICHIA COLI ENTEROTOXIGÊNICA), etc.
Sequência de Bases
Aminoácidos Essenciais
Sítios de Ligação
Ciclofilina A
PEPTIDILPROLIL ISOMERASE citoplasmática de 17 kDa envolvida em imunorregulação. É um membro da família ciclofilina de proteínas que se ligam a CICLOSPORINA.
Hidróxido de Amônia
Isomerases de Ligação Enxofre-Enxofre
Mutação
Sistemas de Transporte de Aminoácidos
Proteínas celulares e complexos proteicos que transportam aminoácidos através de membranas biológicas.
Especificidade por Substrato
Modelos Moleculares
Mutagênese Sítio-Dirigida
MUTAGÊNESE geneticamente construída em um ponto específico na molécula de DNA que introduz uma substituição, inserção ou deleção de uma base.
Conformação Proteica
Forma tridimensional característica de uma proteína, incluindo as estruturas secundária, supersecundária (motivos), terciária (domínios) e quaternária das cadeias peptídicas. A ESTRUTURA QUATERNÁRIA DE PROTEÍNA descreve a conformação assumida por proteínas multiméricas (agregados com mais de uma cadeia polipeptídica).
Proteínas Recombinantes
Proteínas preparadas através da tecnologia de DNA recombinante.
Glucose-6-Fosfato Isomerase
Aldose-cetose isomerase que catalisa a interconversão reversível da glucose-6-fosfato e da frutose-6-fosfato. Em organismos procarióticos e eucarióticos, desempenha um papel essencial nas vias glicolítica e neoglicogênica. Esta forma secretada de glucose-6-fosfato isomerase tem sido denominada como um fator de motilidade autócrino ou neuroleucina, e age como uma citocina que se liga a RECEPTORES DO FATOR AUTÓCRINO DE MOTILIDADE. A deficiência nesta enzima em humanos é uma característica autossômica recessiva que resulta em ANEMIA HEMOLÍTICA CONGÊNITA NÃO ESFEROCÍTICA.
Motivos de Aminoácidos
Componentes estruturais de proteínas comumente observados, formados por combinações simples de estruturas secundárias adjacentes. Uma estrutura comumente observada pode ser composta por uma SEQUÊNCIA CONSERVADA que pode ser representada por uma SEQUÊNCIA CONSENSO.
Estrutura Terciária de Proteína
Nível de estrutura proteica em que estruturas das proteínas secundárias (alfa hélices, folhas beta, regiões de alça e motivos) se combinam dando origem a formas dobradas denominadas domínios. Pontes dissulfetos entre cisteínas em duas partes diferentes da cadeia polipeptídica juntamente com outras interações entre as cadeias desempenham um papel na formação e estabilização da estrutura terciária. As proteínas pequenas, geralmente são constituídas de um único domínio, porém as proteínas maiores podem conter vários domínios conectados por segmentos da cadeia polipeptídica que perdeu uma estrutura secundária regular.
Proteínas de Transporte
Relação Estrutura-Atividade
Manose-6-Fosfato Isomerase
Ligação Proteica
Triose-Fosfato Isomerase
DNA Complementar
DNA complementar de fita única sintetizado a partir de um molde de RNA pela ação da DNA polimerase dependente de RNA. O DNAc (DNA complementar, não DNA circular, não C-DNA) é utilizado numa variedade de experimentos de clonagem molecular assim como servem como uma sonda de hibridização específica.
Mapeamento por Restrição
Uso de endonucleases de restrição para analisar e gerar um mapa físico de genomas, genes ou outros segmentos de DNA.
Homologia de Sequência do Ácido Nucleico
Fragmentos de Peptídeos
Dobramento de Proteína
Processos envolvidos na formação da ESTRUTURA TERCIÁRIA DE PROTEÍNA.
Aminoácidos Sulfúricos
Aminoácidos sulfúricos, também conhecidos como aminoácidos modificados, se referem a um grupo específico de aminoácidos que contêm um grupo funcional sulfônico (-SO3H) ou sulfídrico (-SH) adicionado covalentemente, desempenhando funções importantes em processos bioquímicos, como modulação da estrutura e função de proteínas e enzimas.
Catálise
Sequência Conservada
Sequência de aminoácidos em um polipeptídeo ou de nucleotídeos no DNA ou RNA que é semelhante em múltiplas espécies. Um grupo conhecido de sequências conservadas é representado por uma SEQUÊNCIA CONSENSO. Os MOTIVOS DE AMINOÁCIDOS são frequentemente compostos de sequências conservadas.
Prolina
Domínio Catalítico
Xilose
Estabilidade Enzimática
DNA
Polímero desoxirribonucleotídeo que é material genético primário de todas as células. Organismos eucariotos e procariotos normalmente contém DNA num estado de dupla fita, ainda que diversos processos biológicos importantes envolvam transitoriamente regiões de fita simples. O DNA, cuja espinha dorsal é constituída de fosfatos poliaçucarados possuindo projeções de purinas (adenina ou guanina) e pirimidinas (timina e citosina), forma uma dupla hélice que é mantida por pontes de hidrogênio entre as purinas e as pirimidinas (adenina com timina e guanina com citosina).
Peptídeos
Membros da classe de compostos constituídos por AMINOÁCIDOS ligados entre si por ligações peptídicas, formando estruturas lineares, ramificadas ou cíclicas. Os OLIGOPEPTÍDEOS são compostos aproximadamente de 2 a 12 aminoácidos. Os polipeptídeos são compostos aproximadamente de 13 ou mais aminoácidos. As PROTEÍNAS são polipeptídeos lineares geralmente sintetizados nos RIBOSSOMOS.
Engenharia Metabólica
Saccharomyces cerevisiae
Linhagem Celular
Bacillus
Proteínas de Escherichia coli
Proteínas obtidas de ESCHERICHIA COLI.
Alanina
Proteínas Recombinantes de Fusão
Análise de Sequência de DNA
Processo de vários estágios que inclui clonagem, mapeamento físico, subclonagem, determinação da SEQUÊNCIA DE DNA e análise de informação.
Proteínas
Polipeptídeos lineares sintetizados nos RIBISSOMOS e posteriormente podem ser modificados, entrecruzados, clivados ou agrupados em proteínas complexas com várias subunidades. A sequência específica de AMINOÁCIDOS determina a forma que tomará o polipeptídeo, durante o DOBRAMENTO DE PROTEÍNA e a função da proteína.