Integrina alfaV
Integrina alfa com peso molecular de 160 KDa encontrada em vários tipos de células. Sofre clivagem pós-traducional gerando uma cadeia pesada e uma leve que serão conectadas por pontes dissulfídicas. A integrina alfaV pode combinar com muitas subunidades beta diferentes para formar heterodímeros que geralmente se ligam às proteínas de matriz extracelular contendo a sequência RGD.
Integrina beta3
Subunidade da integrina beta de tamanho com cerca de 85 kDa que tem sido encontrada em heterodímeros contendo INTEGRINA ALFAIIB E INTEGRINA ALFAV. A integrina beta3 ocorre como três isoformas processadas alternativamente, designadas beta3A-C.
Integrina alfaVbeta3
Integrina que se liga a várias proteínas plasmáticas e da matriz extracelular contendo a sequência de aminoácidos RGD conservada e modula a adesão celular. A integrina alfaVbeta3 é altamente expressa em OSTEOCLASTOS onde pode desempenhar seu papel na REABSORÇÃO ÓSSEA. É também abundante nas células vasculares tanto musculares lisas como endoteliais, e em algumas células tumorais onde está envolvida com a angiogênese e migração celular. Embora referida frequentemente como receptor de vitronectina, há mais de um receptor para vitronectina (RECEPTORES DE VITRONECTINA).
Cerebrosídeos
Glicoesfingolipídeos neutros que contêm um monossacarídeo, normalmente uma glucose ou galactose, na ligação 1-orto-betaglicosídica com álcool primário de um esfingoide N-acil (ceramida). Em plantas, o monossacarídeo é normalmente a glucose e o esfingoide usualmente a fitoesfingosina. Em animais, o monossacarídeo é normalmente a galactose, embora possa variar de acordo com o tecido em questão, enquanto o esfingoide é normalmente a esfingosina ou a di-hidroesfingosina.
Sulfoglicoesfingolipídeos
Integrinas
Família de glicoproteínas transmembranosas (GLICOPROTEÍNAS DE MEMBRANA) consistindo em heterodímeros não covalentes. Elas interagem com uma ampla variedade de ligantes, abrangendo as PROTEÍNAS EXTRACELULARES DE MATRIZ, COMPLEMENTO e outras células, enquanto seus domínios intracelulares interagem com o CITOESQUELETO. As integrinas consistem em pelo menos três famílias identificadas: RECEPTORES DE CITOADESINA, RECEPTORES DE ADESÃO DE LEUCÓCITOS e RECEPTORES DE ANTÍGENOS muito tardios. Cada família contém uma subunidade beta comum (CADEIAS BETA DE INTEGRINAS) combinada com uma ou mais subunidades alfa distintas. Estes receptores participam da adesão célula-célula e célula-matriz em muitos processos fisiologicamente importantes, incluindo o desenvolvimento embrionário, HEMOSTASIA, TROMBOSE, CICATRIZAÇÃO DE FERIDAS, mecanismos de defesa imunológica e não imunológica e transformação oncogênica.
Sistema do Grupo Sanguíneo de Lewis
Grupo de antígenos (herdados de modo dominante e independente) associado com os fatores sanguíneos ABO. Estes antígenos são glicolipídeos presentes no plasma e nas secreções, que podem aderir às hemácias. O fenótipo Le(b) é o resultado da interação do gene Le(a) com os genes para os grupos sanguíneos ABO.
Cadeias beta de Integrinas
Cadeias beta de integrinas combinadas com cadeias alfa de integrinas para formar receptores de superfície celular heterodiméricos. As integrinas têm sido tradicionalmente classificadas em grupos funcionais baseados na identidade de uma das três cadeias beta presentes no heterodímero. A cadeia beta é necessária e suficiente para a sinalização dependente de integrina. Sua curta cauda citoplasmática contém sequências críticas para a sinalização de dentro para fora da célula.
Integrina alfa5
Esta subunidade de integrina alfa combina-se com a INTEGRINA BETA1 formando um receptor (INTEGRINA ALFA5BETA1) que liga FIBRONECTINA e LAMININA. Sofre clivagem pós-traducional em uma cadeia leve e pesada que são unidas por ligações dissulfetos.
Integrina alfa5beta1
Integrina encontrada em FIBROBLASTOS, PLAQUETAS, MONÓCITOS e LINFÓCITOS. A integrina alfa5beta1 é o receptor clássico para a FIBRONECTINA, mas também atua como receptor para a LAMININA e várias outras PROTEÍNAS EXTRACELULARES DE MATRIZ.
Receptores de Vitronectina
Receptores, como a INTEGRINA ALFAVBETA3 que se ligam a VITRONECTINA com alta afinidade e desempenham um papel na migração celular. Também se ligam ao FIBRINOGÊNIO, FATOR DE VON WILLEBRAND, osteopontina e as TROMBOSPONDINAS.
Integrina alfa6
Subunidade alfa de integrinas que se associa principalmente com a INTEGRINA BETA1 ou INTEGRINA BETA4 para formar heterodímeros de ligação a laminina. A integrina alfa6 tem duas isoformas processadas alternativamente: integrina alfa6A e integrina alfa6B, que diferem em seus domínios citoplasmáticos e são reguladas no nível tecidual e de acordo com o estágio de desenvolvimento específico.
Antígenos CD29
Cadeias de integrina beta1 expressas como heterodímeros associados não covalentemente com cadeias alfa específicas da família CD49 (CD49a-f). O CD29 é expresso em leucócitos ativados e em repouso, e é um marcador de todos os antígenos celulares de ativação muito tardia. (Tradução livre do original: from: Barclay et al., The Leukocyte Antigen FactsBook, 1993, p164)
Cadeias alfa de Integrinas
Subunidades alfa dos heterodímeros de INTEGRINAS que medeiam a especificidade ao ligante. Há aproximadamente 18 cadeias alfa diferentes que apresentam uma grande diversidade na sequência; várias cadeias também são processadas em isoformas alternativas. Possuem uma longa porção extracelular (1200 aminoácidos) que contêm motivos MIDAS (sítios de adesão dependente de íons metálicos) e sete repetições aleatórias de 60 aminoácidos, sendo que os quatro últimos destes formam os MOTIVOS EF HAND. A porção intracelular é curta, com exceção da INTEGRINA ALFA4.
Integrina alfa3beta1
Receptor de superfície celular para LAMININA, epiligrina, FIBRONECTINAS, entactina e COLÁGENO. A integrina alfa3beta1 é a principal integrina presente nas CÉLULAS EPITELIAIS, nas quais desempenha um papel na formação da MEMBRANA BASAL, bem como na migração celular e pode regular as funções de outras integrinas. Duas isoformas de processamento alternativo da subunidade alfa (INTEGRINA ALFA3) são diferencialmente expressas em diferentes tipos celulares.
Integrina beta4
Conhecida também como antígeno CD104, esta proteína é diferenciada de outras beta integrinas por seu domínio citoplásmico relativamente longo (cerca de 1000 aminoácidos contra cerca de 50 da porção extracelular). Foram descritas cinco isoformas resultantes de processamento alternativo.
Integrina alfa4
Subunidade da integrina alfa que é notável por não conter um domínio I e cujo sítio de clivagem proteolítica está próximo ao meio da porção extracelular do polipeptídeo ao invés de estar próximo à membrana como em outras subunidades alfa de integrinas.
Integrina alfa2
Subunidade alfa de integrinas que se combina principalmente com a INTEGRINA BETA1 para formar o heterodímero INTEGRINA ALFA2BETA1. Contém um domínio que tem homologia com os domínios de ligação ao colágeno encontrados no fator von Willebrand.
Integrina alfa2beta1
Integrina encontrada nos fibroblastos, plaquetas, células endoteliais, epiteliais e linfócitos, onde atua como um receptor de COLÁGENO e LAMININA. Embora referida originalmente como um receptor de colágeno, representa um dentre os seus diversos receptores. Os ligantes quando associados a integrina alfa2beta1 desencadeiam uma cascata de sinalização intracelular, incluindo a ativação da MAP quinase p38.
Integrina alfa6beta4
Esta integrina é um componente chave dos HEMIDESMOSSOMOS e necessária para sua formação e manutenção em células epiteliais. A integrina alfa6beta4 também é encontrada nos timócitos, fibroblastos e células de Schwann, onde as funções de receptor de laminina (RECEPTORES DE LAMININA) está envolvida em cicatrização de feridas, migração celular e tumores não agressivos.