Subtipo de inhibidor de disociación GDP rho que es altamente expresado en las células hematopoyéticas y en los LINFOCITOS. La expresión de este subtipo se asocia con la regulación de la PROLIFERACIÓN DE LA CÉLULA; TUMORIGÉNESIS y APOPTOSIS.

Factores proteicos que inhiben la disociación de GDP a partir de las PROTEÍNAS QUE UNEN GTP.

Subcategoría de inhibidores de disociación de la guanina nucleótido que son específicos para las PROTEÍNAS DE UNIÓN AL GTP RHO.

Subtipo de inhibidor de disociación GPP rho que posee un único dominio de unión a membrana C-terminal en alfa hélice. Se encuentra unido a las VESÍCULAS CITOPLASMÁTICAS tales como a las que están asociadas con el APARATO DE GOLGI.

Subtipo de inhibidor de disociación GDP rho abundantemente expresado que regula una amplia variedad de GTPASAS RHO.

Género de plantas de la familia FABACEAE, conocidas por su fruto ácido.

Señalización de las proteínas que funcionan como interruptores moleculares maestros mediante la activación de las GTPasas Rho a través de la conversión de los nucleótidos de guanina. Las GTPasas Rho a su vez controlan muchos aspectos del comportamiento de las células a través de la regulación de múltiples vías de transducción de señales descendentes.

Factores proteicos que promueven el intercambio del GTP por GDP unido a las PROTEÍNAS QUE UNEN GTP.

Amplia família de PROTEINAS DE UNIÓN AL GTP MONOMÉRICAS que intervienen en la regulación de la organización de la actina, en la expresión génica y en la progresión del ciclo celular. Esta enzima fue listada anteriormente en EC 3.6.1.47.

Guanosina 5'-(trihidrógeno difosfato). Nucleótido de guanina que contiene dos grupos fosfato esterificados en la molécula del azúcar. Sinónimos: GRPP; guanosina pirofosfato.

PROTEINA DE UNIÓN AL GTP RHO que interviene en la regulación de las vías de transducción de señal que controlan el ensamblaje de las adhesiones focales y de las fibras de estres de la actina. Esta enzima fue listada anteriormente en EC 3.6.1.47.

Miembro de la familia Rho de las PROTEINAS DE UNIÓN AL GTP MONOMÉRICAS. Está asociada con diversas funciones celulares, incluyendo las variaciones citoesqueléticas, formación de los filopodos y el transporte a través del APARATO DE GOLGI. Esta enzima fue listada anteriormente en EC 3.6.1.47.

Guanosina 5'-(tetrahidrógeno trifosfato). Nucleótido de guanina que contiene tres grupos fosfato esterificados a la molécula de azúcar.

Familia de las subunidades alfa de la proteína heterotrimérica de unión al GTP, que originalmente fue identificada por su capacidad para inhibir la ADENOSINA CICLASA. Miembros de esta familia pueden unirse a subunidades de proteína-G beta y gamma, que activan los CANALES DE POTASIO. La parte Gi-Go también se escribe Gi/Go.

Proteínas reguladoras que actúan como interruptores moleculares. Controlan una vasta gama de procesos biológicos, que incluyen: señalización del receptor, vías de transducción de señal intracelular y síntesis protéica. Su actividad es regulada por los factores que controlan su capacidad de unirse e hidrolizar el GTP a GDP. EC 3.6.1.-.

Factor de intercambio de los nucleótidos de guanina que estimula la disociación de GDP a partir de las PROTEÍNAS DE UNIÓN A GTP RAL. También tiene una actividad de intercambio GDP con otras PROTEÍNAS DE UNIÓN A GTP MONOMÉRICAS.

Proceso mediante el cual las sustancias, ya sean endógenas o exógenas, se unen a proteínas, péptidos, enzimas, precursores de proteínas o compuestos relacionados. Las mediciones específicas de unión de proteína frecuentemente se utilizan en los ensayos para valoraciones diagnósticas.

Familia de PROTEINAS DE UNIÓN AL GTP MONOMÉRICAS que están relacionadas con las PROTEINAS RAS. Esta enzima fue listada anteriormente en EC 3.6.1.47.

Familia de PROTEINAS DE UNIÓN AL GTP MONOMÉRICAS ubicuamente presentes, que intervienen en la transducción de la señal intracelular. Esta enzima fue listada anteriormente en EC 3.6.1.47.

Los nucleótidos de guanina son biomoléculas constituidas por un residuo de azúcar (ribosa o desoxirribosa), un grupo fosfato y la base nitrogenada guanina, que desempeñan un papel fundamental en la síntesis de ácidos nucleicos, energía celular y señalización intracelular.

Enzimas que hidrolizan GTP a GDP. EC3.6.1.-.

El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.

Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.

Una familia de subunidades alfa de proteínas heterotriméricas de unión a GTP expresada en diversos sitios que señalan por interacciones con una variedad de mensajeros secundarios como PROTEINAS ACTIVADORAS DE GTPASA; FACTORES DE INTERCAMBIO DE GUANINA NUCLEOTIDO; y PROTEINAS DEL SHOCK TERMICO. La parte G12-G13 del nombre se deletrea también G12/G13.

Guanosina 5'-(trihidrógeno difosfato), monoanhidrido con el ácido fosfórico. Análogo estable del GTP que ejerce una variedad de acciones fisiológicas como son la estimulación de las proteínas que unen al nucleótido guanina, hidrólisis de fosfoinositido, acumulación de AMP cíclico, y activación de proto-oncogenes específicos.

Un familia estructuralmente diversa de proteínas adaptadoras de señalización intracelular que selectivamente ligan proteínas quinasas subtipos A a distintos sitios subcelulares.Juegan un rol centrado en la actividad de la PROTEINA QUINASA A hacia relevantes sustratos. Existen más de cincuenta miembros de esta familia, la mayoría de los cuales se unen específicamente a las subunidades reguladoras de la PROTEÍNA QUINASA TIPO II DEPENDIENTE DE AMP CÍCLICO tal como la SUBUNIDAD DE PROTEÍNA QUINASA RIIALFA DEPENDIENTE DE AMP CÍCLICO o la SUBUNIDAD RIIBETA DE LA PROTEINA QUINASA DEPENDIENTE DE AMP CÍCLICO.

La guanina es una base nitrogenada presente en los nucleótidos de ARN y ADN, que forma un par de bases con la citosina mediante tres enlaces de hidrógeno.

Grupo de quinasas de serina-treonina de señalización intracelular que se unen a las PROTEÍNAS DE UNIÓN A GTP RHO. Originalmente se vió que mediaban los efectos de la PROTEÍNA DE UNION A GTP rhoA en la formación de las FIBRAS DE ESTRÉS y ADHESIONES FOCALES. Las quinasas asociadas a rho poseen especificidad para diversos sustratos, entre los que se encuentran la FOSFATASA DE LA CADENA LIGERA DE MIOSINA y las QUINASAS LIM.

La transferencia de información intracelular (biológica activación / inhibición), a través de una vía de transducción de señal. En cada sistema de transducción de señal, una señal de activación / inhibición de una molécula biológicamente activa (hormona, neurotransmisor) es mediada por el acoplamiento de un receptor / enzima a un sistema de segundo mensajería o a un canal iónico. La transducción de señal desempeña un papel importante en la activación de funciones celulares, diferenciación celular y proliferación celular. Ejemplos de los sistemas de transducción de señal son el sistema del canal de íon calcio del receptor post sináptico ÁCIDO GAMMA-AMINOBUTÍRICO, la vía de activación de las células T mediada por receptor, y la activación de fosfolipases mediada por receptor. Estos, más la despolarización de la membrana o liberación intracelular de calcio incluyen activación de funciones citotóxicas en granulocitos y la potenciación sináptica de la activación de la proteína quinasa. Algunas vías de transducción de señales pueden ser parte de una vía más grande de transducción de señales.

Cultivos celulares establecidos que tienen el potencial de multiplicarse indefinidamente.

Proteína de unión al GTP rac que interviene en la regulación de los filamentos actínicos de la membrana plasmática. Controla el desarrollo de los filopodos y los lamelipodos de las células, influenciando de esa forma la motilidad y la adhesión celular. También interviene en la activación de la NADPH OXIDASA. Esta enzima fue listada anteriormente en EC 3.6.1.47.

Nivel de la estructura proteica en el cual las combinaciones de estructuras secundarias de proteína (alfa hélices, regiones lazo y motivos) están empacadas juntas en formas plegadas que se denominan dominios. Los puentes disulfuro entre cisteínas de dos partes diferentes de la cadena polipeptídica junto con otras interacciones entre cadenas desempeñan un rol en la formación y estabilización de la estructura terciaria. Las pequeñas proteínas generalmente consisten de un dominio único, pero las proteínas mayores pueden contener una cantidad de dominios conectados por segmentos de cadena polipeptídica que no tienen estructura secundaria.