Histone Chaperones
Chaperon Moléculaire
Une famille de protéines cellulaire qui interviennent dans la bonne rassemblement ou démontage de non glycosylés et leurs ligands associés. Même s'ils participer au processus d'assemblage, chaperons ne sont ni moléculaire composantes de la dernière structures.
Histone
Protéines petit chromosome (environ 12 à 20 kD) possédant une structure déplié et attaché à l'ADN dans la cellule noyaux par les liaisons ioniques. CLASSIFICATION dans les différents types (désigné Histone j', Histone II, etc.) est basée sur les quantités relatives de lysine et d ’ arginine dans chaque.
Nucleosome Assembly Protein 1
Nucléosomes
Assemblage Et Désassemblage De La Chromatine
Histone Deacetylases
Deacetylases N-acétyl groupes qui suppriment des acides chaînes latérales des acides aminés du HISTONES. L ’ enzyme famille peut être divisé en au moins 3 sous-classes structurally-defined. Classes I et classe II Deacetylases utiliser un mécanisme zinc-dependent sirtuin. La classe III Histone Deacetylases appartiennent et sont Nad-Dependent enzymes.
Chromatin Assembly Factor-1
Un Histone chaperon protéine qui joue un rôle dans la déposition de NUCLEOSOMES bas de l'ADN synthétisée. Elle est composée de trois différentes sous-unités de 48, 60, et 150 kDa moléculaire. Taille 48 kDa, la sous-unité RETINOBLASTOMA-BINDING protéines 4, est aussi une composante de plusieurs autres protéines complexes impliqué dans Chromatin remodelage.
Histone Acetyltransferases
Chromatine
Le matériel de chromosomes. C'est une série d'ADN ; HISTONES ; et (protéines nonhistone PROTEINS chromosomique, Non-Histone) dans le noyau d'une cellule.
Nucleoplasmins
Une famille de Histone chaperons moléculaire qui jouent des rôles dans le sperme Chromatin decondensation et travaux de l'Assemblée chromatine dans les œufs fertilisés. Ils avaient été initialement découvert dans les extraits histone-binding XENOPUS œuf comme des facteurs qui interviennent dans la formation du nucléosome in vitro.
Retinoblastoma-Binding Protein 4
Un retinoblastoma-binding protéine qui est impliqué dans Chromatin REMODELING, Histone deacetylation, et la répression des transcriptions et GENETIC initialement découvert comme un rétinoblastome protéine de liaison il présente une affinité pour le tronc et HISTONES sous-unité chromatine est une assemblée de factor-1 polycomb complexe répressif et 2.
Protéines Saccharomyces Cerevisiae
Espèce de protéines Saccharomyces cerevisiae. La fonction de protéines spécifiques de cet organisme font l 'objet d' un intérêt scientifique et ont été utilisés pour obtenir compréhension basique du fonctionnement protéines semblables à fortes eukaryotes.
Protéines Cycle Cellulaire
Protéines qui contrôlent la cellule Division synchronise. Cette famille de protéines inclut un large choix de classes, y compris CYCLIN-DEPENDENT kinases activées par des kinases cyclines et Phosphoprotein Phosphatases ainsi que leurs substrats putatif tels que des protéines chromatin-associated CYTOSKELETAL PROTEINS, et la transcription FACTEURS.
Protéines Chromosomiques Nonhistones
Nucléoprotéines, qui contrairement à HISTONES, sont insoluble. Ils interviennent dans fonctions chromosomique ; par exemple, ils se lient sélectivement à ADN, entraînant une transcription ARN tissue-specific stimule la synthèse et subissent des changements spécifiques en réaction à différentes hormones ou phytomitogens.
Facteurs D'
Histone Deacetylase Inhibitors
Substances inhibant Histone Deacetylases. Cette classe de médicaments susceptibles de modifier l 'expression génique par increasing the level of acetylated chromatine HISTONES chez certains domaines.
Liaison
Protéines Nucléaires
Protéines dans le noyau d'une cellule. Ne pas confondre avec NUCLEOPROTEINS qui sont des protéines conjugué avec les acides nucléiques, qui ne sont pas nécessairement présent dans le noyau.
Saccharomyces Cerevisiae
Retinoblastoma-Binding Protein 7
Un retinoblastoma-binding protéine qui présente une affinité pour le tronc HISTONES. C'est a trouvé de complexes de protéine) qui sont dans impliqué dans la modification enzymatique des histones y compris la Mission Impossible II et des complexes Sin3 Histone Deacetylase polycomb complexe répressif et la 2.
Répression Expression Gène
Transcription Génétique
Facteurs De Transcription
Substances endogène, habituellement les protéines, qui sont efficaces pour l ’ initiation, la stimulation, ou une interruption du processus de transcription génétique.
Méthylation
Plus de parahydroxybenzoate de groupes. Dans histo-chemistry méthylation est utilisé pour esterify groupes carboxyle groupes et retirer sulfate en traitant des sections tissulaires avec du méthanol en présence d'acide chlorydrique de Stedman, 25 (éditeur)
Protéines De Choc Thermique Hsp70
Une classe de MOLECULAR CHAPERONES trouvé sur les deux des procaryotes et dans plusieurs compartiments de les cellules eucaryotes. Ces protéines peuvent interagir avec polypeptides pendant une variété de processus d'assemblage de manière à éviter la formation de structures non fonctionnel.
Données Séquence Moléculaire
Acide aminé, spécifique des descriptions de glucides, ou les séquences nucléotides apparues dans la littérature et / ou se déposent dans et maintenu par bases de données tels que la banque de gènes GenBank, européen (EMBL laboratoire de biologie moléculaire), la Fondation de Recherche Biomedical (NBRF) ou une autre séquence référentiels.
Protéines Hmg
Structure Tertiaire Protéine
Le niveau de structure protéique dans lesquels les associations de structures (protéine secondaire hélice alpha, bêta draps, boucle régions, et motifs) ensemble pour former plié formes appelé domaines : Disulfures des ponts entre cysteines dans deux différentes parties de la chaine polypeptidique avec autres interactions entre les chaînes jouer un rôle dans la formation et stabilisation des protéines habituellement tertiaire. Petite structure consistent en un seul domaine, mais plus grande protéines peut contenir un certain nombre de domaines liés par les segments de chaine polypeptidique peu structure secondaire habituel.
Séquence Des Acides Aminés
Régulation Expression Génique Champignons
Cellules Hela
Histone Deacetylase 1
Un Histone Deacetylase sous-type qui est retrouvé avec celui de Histone Deacetylase 2 ; RETINOBLASTOMA-BINDING protéines 4 ; et des protéines RETINOBLASTOMA-BINDING 7 comme composants de Histone Deacetylase complexes.
Mutation
Modèle Moléculaire
Epigenesis, Genetic
Un processus par lequel les génétique adulte organisme est réalisé par des mécanismes qui mènent à cette restriction dans le possible destins de cellules, qui finalement aboutiraient à leur état différencié. Mécanismes impliqués cause héréditaire changements à des cellules sans modification de séquence ADN comme ADN méthylation ; Histone modification ; ADN REPLICATION synchronisation ; positionnement du nucléosome ; et heterochromatization entraînant l ’ expression génique sélectif ou la répression.
Protéines De Choc Thermique Hsp90
Protéines Fixant Adn
Protéines De Choc Thermique Hsp40
Une famille de protéines Heat-Shock 70 acides aminés contenant un consensus séquence connu comme le J domaine. Le domaine de J HSP40 chaleur choc protéines interagit avec HSP70 Heat-Shock PROTEINS. HSP40 Heat-Shock protéines jouer un rôle dans la régulation du adenosine Triphosphatases activité de HSP70 Heat-Shock protéines.
Protein Interaction Domains and Motifs
Protéine conservé module ligand-binding surfaces qui négocier son interaction spécifique functions in signal de transduction SITES BINDING et aux protéines de leurs ligands cette molécule.
Code Histone
Le des schémas spécifiques de changement à HISTONES, qui interviennent au rassemblement, la maintenance, et une altération des états structurelles chromatine (tels que EUCHROMATIN et HETEROCHROMATIN). Les changements ont consenti par plusieurs Histone modification PROCÉDURES : Principaux ÉLÉMENTS ça inclut acétylation ; méthylation ; phosphorylation ; et Ubiquitination.
Protéines De Choc Thermique
Histone Deacetylase 2
Un Histone Deacetylase sous-type qui est retrouvé avec celui de Histone Deacetylase 1 ; RETINOBLASTOMA-BINDING protéines 4 ; et des protéines RETINOBLASTOMA-BINDING 7 comme composants de Histone Deacetylase complexes.
Hétérochromatine
Histone Demethylases
Enzymes qui sont responsables de la suppression de parahydroxybenzoate de groupes de lysine ou arginine HISTONES. Beaucoup de résidus trouvée sur la fonction Histone Demethylases généralement par un mécanisme oxidoreductive.
Repliement Protéine
De la formation de la structure des protéines tertiaire.
Telomere Homeostasis
Complexes Multiprotéiques
Histone-Lysine N-Methyltransferase
Une enzyme qui catalyse la méthylation epsilon-amino du groupe de protéines pour les résidus de lysine rendement mono-, epsilon di- et trimethyllysine. CE 2.1.1.43.
Rna Polymerase Ii
Un cadeau de l'ARN polymérase de bactéries, plante, et les cellules animales. Il fonctionne dans le fait que retranscrire nucleoplasmic structure dans l'ARN et ADN. Il a différents requirements for cations ARN et de sel que polymérase je et est fortement inhibés par alpha-amanitin. CE 2.7.7.6.
Immunoprécipitation De La Chromatine
Une technique pour identifier certaines séquences d'ADN qui sont liés, in vivo, aux protéines d'intérêt. Ça implique du formol à la fixation de Chromatin crosslink DNA-Binding PROTEINS à l'ADN de tonte. Après l'ADN en petits fragments, DNA-protein spécifique complexes sont isolées par des anticorps Immunoprécipitation avec protein-specific. Alors, l'ADN trouvé sur le complexe peut être identifié par PCR amplification et de séquençage.
Modification Post-Traductionnelle Protéine
Aucun de diverses méthodes de dosage enzymatiques catalysé modifications post-translationnelles de peptides ou PROTEINS dans la cellule d'origine. Ces modifications concernent carboxylation ; hydroxylation ; acétylation ; phosphorylation ; méthylation ; glycosylation ; Ubiquitination, oxydation ; protéolyse ; et crosslinking et entraîner des modifications de poids moléculaire et analyse électrophorétique mobilité.
Dimérisation
Protéines Drosophila
Protéines qui émanent d'espèces d'insectes appartenant à la Genus Drosophila. Les protéines de la plus intense et étudié espèces de Drosophila, Drosophila melanogaster, font l 'objet d' intérêt dans le domaine de morphogénèse et le développement.
Répresseurs
Des protéines qui quiescence maintenir la cascade de certains gènes OPERONS. Classique ou un répresseur protéines sont DNA-Binding protéines qui sont normalement fixé à la région d'un opérateur Opéron, ou les séquences du lopinavir sur un gène jusqu'à un signal survient qui provoque leur libération.
Site Fixation
Adenosine Triphosphatases
Lésions De L'Adn
Blessures à l'ADN qui leur confèrent déviations de la structure intacte et c'est normal, qui peut, s'il est négligé, entraîner un MUTATION ou un morceau d'ADN REPLICATION. Ces écarts peuvent être dus à des agents chimiques ou physique et se produisent par naturels ou pas, présenté circonstances. Ils incluent l 'introduction de la réplication bases illégitime pendant ou par désamination ou autres modifications de bases ; la perte d'une base de l'ADN d'un cran abasic simple-brin de site ; ; ; et brise double brin intrastrand (antimétabolite) ou en microtubules interstrand crosslinking. Dégâts peuvent souvent être réparé (ADN réparer). Si le mal est étendue, elle peut provoquer une apoptose.
Adn
Un polymère qui est le principal désoxyribonucléotidique matériel génétique des cellules eucaryotes. Et facteur D'organismes contiennent l'ADN bicaténaire normalement dans un état, mais plusieurs grandes régions monobrin implique des procédés biologiques initialement réparti. ADN, qui consiste en un pilier polysugar-phosphate possédant des projections des purines (adénine et thymine pyrimidines (guanine) et et cytosine), formes une double hélice qui doit être maintenue par liaisons hydrogène entre ces purines et en thymine et adénine pyrimidines (guanine à cytosine).
Cristallographie Rayons X
Phase S
Phase de la cellule synchronise G1 G2 précédant et suivant quand tout le contenu en ADN du noyau est reproduite. C'est atteinte par plusieurs sites le long de la réplication bidirectionnelles chaque chromosome.
Protein Multimerization
Protéines Schizosaccharomyces Pombe
Protéines Schizosaccharomyces pombe obtenu de l'espèce. La fonction de protéines spécifiques de cet organisme font l 'objet d' un intérêt scientifique et ont été utilisés pour obtenir compréhension basique du fonctionnement protéines semblables à fortes eukaryotes.
Schizosaccharomyces
Régulation Expression Génique
Transport De Protéines
Lysine
Chaperonines
Une famille de protéines multisubunit complexes cette forme cylindrique en grands édifices et se lient aux protéines non indigènes encapsuler. Chaperonins utiliser l'énergie d'ATP hydrolyse de COMME ainsi des réactions d ’ aboutir à ses protéines fonctionnelle une telle conformation. La famille de Chaperonins est divisé en groupe I Chaperonins et groupe II Chaperonins, avec chaque groupe de son propre répertoire de protéine sous-unités et subcellular préférences.
Instabilité Génomique
Homologie Séquentielle Acides Aminés
Le degré de similitude entre séquences d'acides aminés. Cette information est utile pour l'analyse de protéines parenté génétique et l'espèce.
Modèle Biologique
Représentations théorique qui simulent le comportement ou de l ’ activité des processus biologiques ou des maladies. Pour les animaux vivants dans des modèles de maladie, la maladie des modèles, LES ESPÈCES est disponible. Modèle biologique l'usage d'équations, ordinateurs et autres équipements électroniques.
Calnexine
Trouvé dans une une lectine Endoplasmic Reticulum muqueuses qui se lie aux spécifique oligosaccharides trouvé sur N-glycosylation nouvellement synthétisé en protéines. Des protéines peut jouer rôle dans COMME manquante ou la conservation et la dégradation de protéines dans le réticulum endoplasmique.
Réparation De L'Adn
La reconstruction d'une molécule d'ADN sans discordance two-stranded continue d'une molécule qui contenait endommagé les régions. Les principaux mécanismes sont réparation excision réparation, dans lequel défectueux sont excisées régions en un seul brin et avons reproduit en utilisant les informations complémentaires dans le couplage des bases intact brin ; photoreactivation réparation, dans lequel le mortel et mutagène de la lumière ultraviolette, sont éliminés ; et post-replication, dans lequel le principal réparer les lésions ne sont pas réparés, mais les lacunes dans une fille duplex are filled in l ’ incorporation de portions des autres (intact) fille duplex. Excision la réparation et post-replication réparer sont parfois considéré comme "réparer" Dark "car elles ne nécessitent pas de lumière.
Cycle Cellulaire
La succession complexe de phénomènes, survenant entre la fin d'une cellule Division et la fin du prochain, par lequel du matériel cellulaire est dupliqué et puis j'ai divisé entre deux cellules filles. Le cycle cellulaire inclut interphase, qui comprend la deuxième phase G0 ; G1 G2 ; S PHASE ; et la cellule, et la deuxième phase.
Délétion Génique
Protéines Recombinaison
Protéines préparé par la technique de l ’ ADN recombinant.
Protéines De Choc Thermique Hsc70
Jumonji Domain-Containing Histone Demethylases
Une famille de Histone Demethylases qui partagent un conservé Jumonji C domaine. Les enzymes fonction iron-dependent dioxygénase via un mécanisme qui couples 2-Oxoglutarate à la conversion de l'hydroxylation de disodium au N-methyl groupes.
Auto-Antigène
Xenopus Laevis
Drosophila Melanogaster
Transactivation (Génétique)
Promoter Regions, Genetic
Télomère
Acétyltransférases
Réticulum Endoplasmique
Un système de cisternae dans le cytoplasme des cellules. Le réticulum endoplasmique est continue avec la membrane plasmatique membrane) ou de membrane externe de l ’ enveloppe nucléaire. Si l'emballage surfaces du réticulum endoplasmique muqueuses sont recouverts par les ribosomes, le réticulum endoplasmique serait rough-surfaced (Reticulum Endoplasmique brutalement) ; sinon est réputé smooth-surfaced (Reticulum Endoplasmique doux). (King & Stansfield, Un Dictionary of Genetics, 4ème éditeur)
Protein Methyltransferases
Enzymes qui catalyser la méthylation d'acides aminés après leur incorporation dans une chaine polypeptidique, S-Adenosyl-L-methionine agit comme un agent methylating. CE 2.1.1.
Calréticuline
Une protéine qui est multifonctionnel retrouve essentiellement dans les organites membranaires. Dans le réticulum Endoplasmique oligosaccharides N-glycosylation spécifiques il se lie aux protéines et trouvé sur newly-synthesized fonctionne comme un MOLECULAR CHAPERONE pouvant jouer un rôle dans la dégradation des protéines ETUI ou la conservation et de protéines manquante. En outre calreticulin est la principale forme de réserve pour CALCIUM et fonctionne comme une molécule qui peux réguler calcium-signaling homéostasie calcique intracellulaire.
Protéines
Polypeptides linéaire qui se produisent par synthèse sur ribosomes et peuvent également être modifié, crosslinked, fendu ou assemblées de protéines complexe avec plusieurs sous-unités. La certaine séquence d'AMINO ACIDS détermine la forme prendra ce polypeptide, COMME pendant des protéines, et la fonction de la protéine.
Drosophila
Facteurs De Transcription Cbp-P300
Une famille de Histone Acetyltransferases structurally-related CREB-BINDING c'est à des protéines et de protéines P300 E1A-ASSOCIATED. Elles fonctionnent comme Coactivators en cascade de transcription entre DNA-Binding FACTEURS basale et la transcription des machines. Ils également modifier facteurs de transcription et Chromatin par acétylation.
Lactames Macrocycliques
Noyau De La Cellule
Dans un de lignées cellulaires eukaryotes, un corps qui membrane-limited chromosomes et un ou plusieurs nucleoli Nucleolus (cellule). La membrane nucléaire est composé d'une double membrane unit-type qui est perforée par un certain nombre de pores ; la plus éloignée est continue avec la membrane Endoplasmic Reticulum. Une cellule peut contenir plus d'un noyau. (De Singleton & Sainsbury, Dictionary of microbiologie et biologie moléculaire, 2d éditeur)
Chaperonine 60
Un groupe je chaperonin protéines qui forment la structure du barrel-like chaperonin complexe. C'est une protéine Oligomeric en une structure de quatorze sous-unités, arrangées dans deux anneaux en sept sous-unités chacun. La protéine a été étudié sur bactéries connues où il est communément appelé GroEL protéine.