Heme: Porção provedora de cor da hemoglobina. É encontrada sob a forma livre em tecidos e como o grupo prostético em diversas hemeproteínas.Heme Oxigenase (Desciclizante): Enzima oxidase de função mista que, durante o catabolismo da hemoglobina, catalisa a degradação da heme a ferro ferroso, monóxido de carbono e biliverdina, na presença de oxigênio molecular e NADPH reduzido. A enzima é induzida por metais, particularmente cobalto. EC 1.14.99.3.Heme Oxigenase-1: Enzima (ubiquamente responsável pelo estresse) que cataliza a clivagem oxidativa da HEME para produzir FERRO, MONÓXIDO DE CARBONO e BILIVERDINA.Hemeproteínas: Proteínas que contêm uma porfirina ligada ao ferro, ou heme, grupo prostético que se assemelha à hemoglobina.Protoporfirinas: Porfirinas com quatro metil, dois vinil, e duas cadeias laterais d ácido propiônico ligadas a anéis pirrólicos. Protoporfirina IX encontra-se presente na hemoglobina, mioglobina e na maioria dos citocromos.Monóxido de Carbono: Monóxido de carbono (CO). Um venenoso gás incolor, inodoro e insípido. Se combina com a hemoglobina para formar a carboxiemoglobina, que é incapaz de carregar o oxigênio. A consequente privação de oxigênio causa dor de cabeça, vertigem, diminuição das frequências respiratória e cardíaca, inconsciência e morte.Mioglobina: Proteína conjugada que é o pigmento transportador de oxigênio do músculo. É formado de uma cadeia polipeptídica de globina e um grupo heme.Porfirinas: Grupo de compostos que contêm uma estrutura porfina, quatro anéis pirrólicos conectados por pontes de metino em uma configuração cíclica às quais uma variedade de cadeias laterais encontram-se ligadas. A natureza das cadeias laterais encontra-se indicada por um prefixo, como uroporfirina, hematoporfirina, etc. As porfirinas, em combinação com o ferro, formam o componente heme de compostos biologicamente significativos, tais como a hemoglobina e a mioglobina.Ferro: Elemento metálico de símbolo Fe, número atômico 26 e massa atômica de 55,85. É um constituinte essencial de HEMOGLOBINAS, CITOCROMOS e PROTEÍNAS LIGANTES DE FERRO. Desempenha papel em reações de oxido-redução celulares e no transporte de OXIGÊNIO.Oxirredução: Reação química em que um elétron é transferido de uma molécula para outra. A molécula doadora do elétron é o agente de redução ou redutor; a molécula aceitadora do elétron é o agente de oxidação ou oxidante. Os agentes redutores e oxidantes funcionam como pares conjugados de oxidação-redução ou pares redox (tradução livre do original: Lehninger, Principles of Biochemistry, 1982, p471).Análise Espectral Raman: Análise da intensidade da difusão de Raman de luz monocromática, como uma função da frequência da luz difundida.Espectrofotometria: Arte ou processo de comparar fotometricamente a intensidade relativa da luz em diferentes regiões do espectro.Ferroquelatase: Enzima mitocondrial encontrada em uma ampla variedade de células e tecidos. É a enzima final na via biossintética das 8 enzimas da HEME. A ferroquelatase catalisa a inserção ferrosa na protoporfirina IX para formar proto-heme ou heme. A deficiência desta enzima resulta em PROTOPORFIRIA ERITROPOÉTICA.Heptanoatos: Sais e ésteres do ácido heptanoico, ácido monocarboxílico saturado de sete carbonos.Metaloporfirinas: Porfirinas combinadas com um íon metálico. O metal encontra-se igualmente ligado a quatro átomos de nitrogênio dos anéis pirrólicos. Possuem espectro de absorção característico que pode ser utilizado para a identificação ou estimação quantitativa de porfirinas e compostos ligados a porfirinas.Grupo dos Citocromos c: Grupo de citocromos com ligações de tioéter covalente, entre as cadeias vinílicas laterais do proto-heme e a proteína, ou ambos.HemopexinaHemoglobinas: Proteínas carreadoras de oxigênio dos ERITRÓCITOS. São encontradas em todos os vertebrados e em alguns invertebrados. O número de subunidades de globina na estrutura quaternária da hemoglobina difere entre as espécies. As estruturas variam de monoméricas a uma vasta possibilidade de arranjos multiméricos.Espectroscopia de Ressonância de Spin Eletrônica: Técnica aplicável a uma ampla variedade de substâncias que exibem paramagnetismo por causa dos momentos magnéticos de elétrons não pareados. Os espectros são úteis para detecção e identificação, determinação da estrutura do elétron, estudo das interações entre moléculas, medida do "spin" e momentos nucleares. (Tradução livre do original: McGraw-Hill Encyclopedia of Science and Technology, 7th edition). A espectroscopia da ressonância dupla nuclear eletrônica (ENDOR) é uma variante da técnica que pode dar uma maior resolução. A análise da ressonância eletrônica do "spin" agora pode ser utilizada in vivo, incluindo aplicações por imagem, como IMAGEM POR RESSONÂNCIA MAGNÉTICA.Ácido Aminolevulínico: Composto produzido da succinil-CoA e GLICINA como um intermediário na síntese da heme. É utilizado em FOTOQUIMIOTERAPIA na CERATOSE ACTÍNICA.Grupo dos Citocromos b: Citocromos (proteínas transportadoras de elétrons) com protoheme (HEME B) como o grupo prostético.Citocromos: Hemeproteínas cujo modo de ação característico envolve a transferência de equivalentes redutores associados com uma mudança reversível no estado de oxidação do grupo prostético. Formalmente, esta mudança de redox envolve o equilíbrio reversível de um único elétron entre os estados de Fe(II) e Fe(III) do átomo central de ferro. (Tradução livre do original: Enzyme Nomenclature, 1992, p539). As diversas subclasses de citocromos estão organizadas pelo tipo de HEME e pela variação do comprimento de onda de suas bandas de absorção alfa reduzidas.Baleias: Grandes mamíferos marinhos (ordem CETACEA). No passado eram valorizados comercialmente por seu óleo, por sua carne (como alimento humano, na RAÇÃO ANIMAL e FERTILIZANTES) e pela barbatana. Hoje há uma moratória em quase toda a pesca comercial de baleias, pois todas as espécies figuram como ameaçadas ou em vias de extinção.Complexo IV da Cadeia de Transporte de Elétrons: Complexo enzimático de múltiplas subunidades contendo um GRUPO DOS CITOCROMOS A, citocromo a3, dois átomos de cobre e 13 subunidades proteicas diferentes. É o complexo oxidase terminal da cadeia respiratória que coleta elétrons que serão transferidos do GRUPO DO CITOCROMOS C reduzido e doados ao OXIGÊNIO molecular que será, então, reduzido a água. A reação redox é acoplada simultaneamente ao transporte de PRÓTONS através da membrana mitocondrial interna.Histidina: Aminoácido essencial necessário para a produção de HISTAMINA.Cinética: Taxa dinâmica em sistemas químicos ou físicos.Apoproteínas: Componentes proteicos de vários complexos, como as enzimas (APOENZIMAS), ferritinas (APOFERRITINAS), ou lipoproteínas (APOLIPOPROTEÍNAS).Deuteroporfirinas: Porfirinas com quatro grupos metil e duas cadeias laterais de ácido propiônico ligados a anéis pirrólicos.Sintase do Porfobilinogênio: Enzima que catalisa a formação de porfobilinogênio a partir de duas moléculas de ácido 5-aminolevulínico. EC 4.2.1.24.Ácidos Levulínicos: Cetoácidos que são derivados dos ácidos 4-oxopentanoico (ácido levulínico).Oxigênio: Elemento com símbolo atômico O, número atômico 8 e peso atômico [15.99903; 15.99977]. É o elemento mais abundante da Terra e essencial à respiração.PeroxidasesIndução Enzimática: Aumento na taxa de síntese de uma enzima, devido à presença de um indutor que age desreprimindo o gene responsável pela síntese [dessa] enzima.Ligação Proteica: Processo pelo qual substâncias endógenas ou exógenas ligam-se a proteínas, peptídeos, enzimas, precursores proteicos ou compostos relacionados. Medidas específicas de ligantes de proteínas são usadas frequentemente como ensaios em avaliações diagnósticas.Metamioglobina: Mioglobina que se encontra sob a forma férrica oxidada ou hemina. A oxidação causa uma mudança da cor vermelha para o marrom.Bilirrubina: Pigmento biliar, que é um produto de degradação da HEME.Conformação Proteica: Forma tridimensional característica de uma proteína, incluindo as estruturas secundária, supersecundária (motivos), terciária (domínios) e quaternária das cadeias peptídicas. A ESTRUTURA QUATERNÁRIA DE PROTEÍNA descreve a conformação assumida por proteínas multiméricas (agregados com mais de uma cadeia polipeptídica).Proteínas de Bactérias: Proteínas encontradas em qualquer espécie de bactéria.Mesoporfirinas: Porfirinas com quatro grupos metil, dois etil e duas cadeias laterais de ácido propiônico ligados a anéis pirrólicos.Sítios de Ligação: Partes de uma macromolécula que participam diretamente em sua combinação específica com outra molécula.Transporte de Elétrons: Processo pelo qual os ELÉTRONS são transportados de um substrato reduzido para o OXIGÊNIO molecular. (Tradução livre do original: Bennington, Saunders Dictionary and Encyclopedia of Laboratory Medicine and Technology, 1984, p270)Oxigenases de Função Mista: Enzima amplamente distribuída e que atua em reações de oxirredução nas quais um átomo da molécula de oxigênio é incorporado no substrato orgânico. O outro átomo de oxigênio é reduzido e combinado com íons hidrogênio para formar água. Também são conhecidas como monooxigenases ou hidroxilases. Para estas reações são necessários dois substratos como redutores para cada um dos dois átomos de oxigênio. Há diferentes classes de monooxigenases dependendo do tipo de co-substrato fornecedor de hidrogênio (COENZIMAS) necessários para a oxidação de função mista.Ligantes: Moléculas que se ligam a outras moléculas. O termo é usado especialmente para designar uma pequena molécula que se liga especificamente a uma molécula maior, e.g., um antígeno que se liga a um anticorpo, um hormônio ou neurotransmissor que se liga a um receptor, ou um substrato ou efetor alostérico que se liga a uma enzima. Ligantes são também moléculas que doam ou aceitam um par de elétrons, formando uma ligação covalente coordenada com o átomo metálico central de um complexo de coordenação. (Dorland, 28a ed)Sistema Enzimático do Citocromo P-450: Superfamília de centenas de HEMEPROTEÍNAS intimamente relacionadas encontradas por todo o espectro filogenético desde animais, plantas, fungos e bactérias. Incluem numerosas monooxigenases complexas (OXIGENASES DE FUNÇÃO MISTA). Em animais, estas enzimas P-450 atuam em duas importantes funções: (1) biossíntese de esteroides, ácidos graxos e ácidos e sais biliares; (2) metabolismo de subtratos endógenos e uma grande variedade de exógenos, como toxinas e drogas (BIOTRANSFORMAÇÃO). São classificados de acordo com a semelhança entre suas sequências mais do que suas funções dentro das famílias de gene CYP (mais de 40 por cento de homologia) e subfamílias (mais de 59 por cento de homologia). Por exemplo, enzimas das famílias de gene CYP1, CYP2 e CYP3 são responsáveis pela maioria do metabolismo da droga.Cianetos: Sais inorgânicos do CIANETO DE HIDROGÊNIO que apresentam o radical -CN. O conceito também inclui os isocianetos. São uma classe diferente dos NITRILOS, que representam os compostos orgânicos que possuem o radical -CN.Citocromo-c Peroxidase: Hemeproteína que catalisa a oxidação de ferrocitocromo c a ferricitocromo c, na prsença de peróxido de hidrogênio. EC 1.11.1.5.Oxirredutases: Classe de todas as enzimas que catalisam reações de oxidorredução. O substrato que é oxidado é considerado doador de hidrogênio. O nome sistemático é baseado na oxidorredutase doador:receptor. O nome recomendado é desidrogenase, onde for possível. Como alternativa, redutase pode ser usado. O termo oxidase é usado apenas nos casos em que o O2 é o receptor.Dados de Sequência Molecular: Descrições de sequências específicas de aminoácidos, carboidratos ou nucleotídeos que apareceram na literatura publicada e/ou são depositadas e mantidas por bancos de dados como o GENBANK, European Molecular Biology Laboratory (EMBL), National Biomedical Research Foundation (NBRF) ou outros repositórios de sequências.Tetrapirróis: Quatro PIRRÓIS unidos por unidades de um carbono ligando a posição 2 de um à posição 5 do próximo. O sistema de vínculo conjugado resulta em PIGMENTAÇÃO.Compostos Férricos: Compostos inorgânicos ou orgânicos que contêm ferro trivalente.Porfirias: Grupo variado de doenças metabólicas, caracterizado por erros na via biossintética da HEME no FÍGADO, MEDULA ÓSSEA, ou ambos. São classificados pela deficiência de enzimas específicas, local do tecido do defeito enzimático ou pelas características clínicas que incluem aspectos neurológicos (agudos) ou cutâneos (lesões de pele). As porfirias podem ser hereditárias ou adquiridas como resultado da toxicidade aos tecidos medulares hepáticos ou eritropoiéticos.Sequência de Aminoácidos: Ordem dos aminoácidos conforme ocorrem na cadeia polipeptídica. Isto é chamado de estrutura primária das proteínas. É de importância fundamental para determinar a CONFORMAÇÃO DA PROTEÍNA.Compostos Ferrosos: Compostos inorgânicos ou orgânicos que contêm ferro bivalente.Cavalos: Grandes mamíferos com cascos da família EQUIDAE. Cavalos são ativos dia e noite, com a maior parte do dia sendo gasta com a procura e consumo de alimento. Os picos de alimentação ocorrem no início da manhã e ao fim da tarde, e há diversos períodos diários de descanso.