Group I Chaperonins
Chaperonine
Una famiglia di proteine multisubunit complessi quella forma cilindrica in grandi strutture che si lega alle proteine del luogo e incapsulare. Chaperonins utilizzare l'energia di ATP idrolisi ad accrescere l 'efficienza di PROTEIN reazioni SCATOLA proteine, aiutandoli così raggiungono funzionale della conferma che la famiglia di Chaperonins viene splittata in gruppo I Chaperonins e gruppo II Chaperonins, con ogni gruppo ha un proprio repertorio di proteine subunità e subcellular preferenze.
Group II Chaperonins
Una sottocategoria di Chaperonins trovato in Archaea e la citosol delle cellule eucariote. Group II Chaperonins forma una botte macromolecular struttura che è un gruppo I Chaperonins dal fatto che non sfrutta un coperchio come struttura chiuderanno proteine.
Chaperonina 10
Chaperonina 60
Un gruppo di proteine chaperonin barrel-like che forma la struttura del chaperonin complesso. E 'una proteina Oligomeric con una specifica struttura di quattordici subunità, sistemati in due anelli di sette subunità ogni, le proteine è stato studiato inizialmente in batterio dove si trova comunemente chiamata GroEL proteine.
Chaperonin Containing TCP-1
Tiosolfato Zolfotransferasi
t-Complex Genome Region
Una regione 20 cm di Mouse cromosoma 17 è rappresentata da almeno due aplotipi. Uno dei aplotipi è definito come t-haplotype e contiene una serie di mutazioni che influenzano dello sviluppo embrionale e sulla fertilità maschile. La t-haplotype si è mantenuto nel pool genetico dalla presenza di cose insolite che impediscono la ricombinazione del DNA batterico.