Fosfoglicerato Quinasa
Fosfoglicerato Mutasa
Ácidos Glicéricos
Fosfoglicerato-Deshidrogenasa
Gliceraldehído-3-Fosfato Deshidrogenasas
Grupo de tres enzimas, gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasa (NADP+) que forma 3-fosfoglicerato, y gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasa (fosforilante) y gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasa (NADP+) (fosforilante), que forman 1,3-bifosfoglicerato. Las dos últimas son enzimas claves en la glucolisis. EC 1.2.1.9, EC 1.2.1.12, EC 1.2.1.13.
Bisfosfoglicerato Mutasa
Enzima que cataliza la transferencia de fosfato del C-3 del 1,3-difosfoglicerato al C-2 del 3-fosfoglicerato, formando 2,3-difosfoglicerato. EC 5.4.2.4.
Ácidos Difosfoglicéricos
Ácidos Difosfoglicéricos se refieren a compuestos orgánicos intermedios en la glucólisis, un proceso metabólico que descompone glucosa para producir energía en forma de ATP.
Piruvato Quinasa
ATP:piruvato 2-O-fosfotransferasa. Fosfotransferasa que cataliza reversiblemente la fosforilación del piruvato a fosfoenolpiruvato en presencia de ATP. Tiene cuatro isoenzimas (L, R, M1 y M2). La deficiencia de la enzima provoca anemia hemolítica. EC 2.7.1.40.
Glucólisis
Proceso metabólico que convierte la GLUCOSA en dos moléculas de ÁCIDO PIRÚVICO, mediante una serie de reacciones enzimáticas. La energia generada por este proceso es transferida [parcialmente] para dos moléculas de ATP. La glucólisis es la vía catabólica universal para la glucosa, glucosa libre o glucosa derivada de complejos de CARBOHIDRATOS, como GLUCÓGENO y ALMIDÓN.
Deshidrogenasas de Carbohidratos
Triosa-Fosfato Isomerasa
Fosfatidilinositol 3-Quinasas
Fosfotransferasas que catalizan la conversión de 1 fosfatidilinositol a 1-fosfatidilinositol 3-fosfato. Muchos miembros de esta clase de enzimas están involucradas en TRANSDUCCIÓN DE SEÑAL y regulación del transporte vesicular con la célula. Fosfatidilinositol 3-Quinasas han sido clasificadas tanto de acuerdo con su especificidad de sustrato y su modo de acción dentro de la célula.
Sistema de Señalización de Quinasas PAM
Un sistema señalizador intracelular que incluye las cascadas de las MAP quinasas (cascadas de proteíno quinasas de tres miembros). Diversos activadores situados en los primeros pasos de las cascadas, que actúan en respuesta al estimulo extracelular, disparan las cascadas al activar al primer miembro de una cascada, las PROTEINO QUINASAS QUINASA QUINASA ACTIVADAS POR MITOGENO (MAPKKKs). Las MAPKKKs activadas fosforilan las PROTEINO QUINASAS QUINASA ACTIVADAS POR MITOGENO, que a su vez fosforilan las PROTEINO QUINASAS ACTIVADAS POR MITOGENO (MAPKs). Entonces las MAPKs actúan en varias dianas en pasos más avanzados de la cascada, para afectar la expresión genética. En los mamíferos existen diversas vías de MAP quinasas, incluyendo la vía de la ERK (la quinasa regulada por señal extracelular) la vía de la SAPK/JNK (la proteíno quinasa activada por stress/c-jun quinasa) y la vía de la p38 quinasa. Existen algunos componentes compartidos entre las vías en dependencia de cuál estímulo origina la activación de la cascada.
Saccharomyces cerevisiae
Proteínas Quinasas
Proteínas Serina-Treonina Quinasas
Datos de Secuencia Molecular
Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.
Fructosa-Bifosfato Aldolasa
Secuencia de Aminoácidos
Triosas
Secuencia de Bases
Adenosina Trifosfato
Sitios de Unión
Ácido Ditionitrobenzoico
Un reactivo estándar para la determinación de grupos sulfihidrilos reactivos mediante mediciones de la absorbancia. Es utilizado principalmente para la determinación de grupos sulfihidrilo y disulfuro en proteínas. El color producido es debido a la formación del anión tio, 3-carboxil-4-nitrotiofenolato.
Conformación Proteica
Forma tridimensional característica de una proteína, incluye las estructuras secundaria, supersecundaria (motivos), terciaria (dominios) y cuaternaria de la cadena de péptidos. ESTRUCTURA DE PROTEINA, CUATERNARIA describe la conformación asumida por las proteínas multiméricas (agregados de más de una cadena polipeptídica).
Cromosoma X
Proteínas Quinasas Dependientes de Calcio-Calmodulina
Enzima dependiente de la CALMODULINA que cataliza la fosforilación de proteínas; a veces también depende del calcio. Pueden actuar como aceptores una gran variedad de proteínas, como la VIMENTINA, las SINAPSINAS, la GLUCÓGENO-SINTETASA, las CADENAS LIGERAS DE MIOSINA y las PROTEÍNAS ASOCIADAS A LOS MICROTÚBULOS. (Traducción libre del original: Enzyme Nomenclature, 1992, p277)
Dispersión Óptica Rotatoria
Fosfopiruvato Hidratasa
Fosfotransferasas
Isoenzimas
Familia-src Quinasas
Familia de la PROTEINA-TIROSINA QUINASA que fue originalmente identificada por homología con la PROTEÍNA DE ONCÓGENO PP60(V-SRC)del virus del sarcoma de Rous. Interactúan con distintos receptores de superficie celular y participan en vías intracelulares de transducción de señal. Pueden darse formas oncogénicas de las quinasas de la familia src por regulación o expresión alteradas de la proteína endógena y por genes src (v-src) codificados viralmente.
2,3-Difosfoglicerato
Un fosfato orgánico altamente aniónico el cual está presente en los glóbulos rojos humanos aproximadamente a la misma proporción molar que la hemoglobina. Se úne a la desoxihemoglobina pero no a la forma oxigenada, disminuyendo por lo tanto la afinidad del oxígeno por la hemoglobina. Esto es esencial para permitir que la hemoglobina descargue oxígeno en los capilares tisulares. Es también un intermediario en la conversión del 3-fosfoglicerato a 2-fosfoglicerato por la fosfoglicerato mutasa. (Traducción libre del original: Stryer Biochemistry, 4th ed, p160; Enzyme Nomenclature, 1992, p508)
Anemia Hemolítica
Clonación Molecular
Cloromercurinitrofenoles
Adenosina Difosfato
Mutación
Proteína Quinasa C
Proteina quinasa serina-treonina que precisa la presencia de concentraciones fisiológicas de CALCIO y FOSFOLÍPIDOS de membrana. La presencia adicional de DIGLICÉRIDOS aumenta notablemente su sensibilidad, tanto al calcio como a los fosfolípidos. La sensibilidad de la enzima también puede ser aumentada por ÉSTERES DE FORBOL y se considera que la quinasa C es la proteína receptora de los ésteres de forbol estimulantes de tumores.
Peces Planos
Hexoquinasa
Trypanosoma brucei brucei
Spiroplasma citri
Unión Proteica
Guanidina
Una fuerte base orgánica que existe principalmente como iones guanidínicos a pH fisiológico. Se encuentra en la orina como producto normal del metabolismo de las proteínas. Es utilizado en investigaciones de laboratorio como desnaturalizador de proteínas. (Traducción libre del original: Martindale, the Extra Pharmacopoeia, 30th ed and Merck Index, 12th ed). Es también utilizado en el tratamiento de la miastenia y como sonda fluorescente en cromatografía líquida de alta presión.
Proteínas Quinasas p38 Activadas por Mitógenos
Subfamilia de proteína quinasa activada por mitógeno, que regula distintos procesos celulares incluyendo los PROCESOS DE CRECIMIENTO CELULAR, DIFERENCIACION CELULAR, APOPTOSIS y respuestas celulares a la INFLAMACION. Las quinasas P38 MAP son reguladas por RECEPTORES DE CITOCINAS y pueden activarse en respuesta a patógenos bacterianos.
Proteínas Quinasas Dependientes de AMP Cíclico
Electroforesis en Gel de Almidón
Proteína Quinasa 1 Activada por Mitógenos
Serina/treonina proteína quinasa dirigida por prolina, mediadora de la transducción de señal de la superficie celular al núcleo. La activación de la enzima por fosforilación conduce a la translocación en el núcleo, donde actúa sobre factores específicos de transcripción. p40 MAPK y p41 MAPK son isoformas.
Desnaturalización Proteica
Especificidad por Sustrato
Hipoxantina Fosforribosiltransferasa
Enzima que cataliza la conversión de 5-fosforribosil-1-pirofosfato e hipoxantina, guanina o 6-mercaptopurina, en los 5'-mononucleótidos correspondientes y pirofosfato. La enzima es importante en la biosíntesis de purina, así como en las funciones del sistema nervioso central. La ausencia completa de actividad enzimática está asociada al SINDROME DE LESCH-NYHAN, mientras que la deficiencia parcial provoca la superproducción de ácido úrico. EC 2.4.2.8.
Creatina Quinasa
Transferasa que cataliza la formación de FOSFOCREATINA a partir del ATP + CREATINA. La reacción almacena la energía del ATP como fosfocreatina. Se han identificado tres ISOENZIMAS citoplasmáticas en tejidos humanos: el tipo MM del MÚSCULO ESQUELÉTICO, el tipo MB del tejido miocárdico y el tipo BB del tejido nervioso, así como una isoenzima mitocondrial. El término macro-creatina quinasa se refiere al complejo de creatina quinasa con otras proteínas séricas.