Un sub-class de peptide Hydrolases agissant seul près du bout de polypeptide chaînes.

Une sous-catégorie de EXOPEPTIDASES qui agissent sur la libre N terminus fin d'un polypeptide libérateur un seul des résidus acides aminés. CE 3.4.11.

Une sous-catégorie de exopeptidases qui inclut des enzymes qui percerait deux ou trois AMINO ACIDS au bout d'une chaîne peptidique.

Un résidu cystéine lysosomale avec une spécificité de la protéase est similaire à celle du PAPAIN. L'enzyme est présente dans de nombreux tissus est importante à maints et physiologiques et processus pathologiques. En pathologie, cathepsine B a été retrouvé d'être impliqué dans démyélinisation ; emphysème ; RHEUMATOID RHUMATOIDE et Néoplasme dureté.

Un ZINC-dependent Aminopeptidase membranaires N-terminal peptidique qui catalyse le clivage du glutamate (et dans une moindre mesure aspartate). L ’ enzyme semble jouer un rôle dans la voie catabolique du système rénine-angiotensine.

Enzymes qui agissent à la libre C-terminus d'un polypeptide pour libérer un seul des résidus acides aminés.

Un zinc contenant de l'hydrolase classe enzyme qui catalyse l 'élimination des acides aminés de la plupart, en particulier ceux Rare présentant L-peptides N-terminal leucine résidu mais pas ceux avec N-terminal lysine ou arginine résidus. Cela arrive dans les tissus cellule cytosol, avec une forte activité dans le duodénum, le foie, et le rein. L'activité de cette enzyme est généralement testés en utilisant un dosage chromogénique leucine arylamide tels que leucyl beta-naphthylamide.

Catalyse l ’ hydrolyse d ’ acide dans gamma pteroylpolyglutamic pterolylmonoglutamic acide libre et transmission à l ’ acide glutamique. CE 3.4.19.9.

Un lysosomale ubiquitously-expressed cystéine protéase intervenant en protéines processing. L ’ enzyme a les deux Endopeptidase et Aminopeptidase activités.

Un papain-like cystéine protéase a spécificité pour acides terminal dipeptides. L ’ enzyme joue un rôle dans l'activation de plusieurs des protéases à sérine pro-inflammatoires retrait de leur aminoterminal dipeptides inhibitrice. Des mutations génétiques qui entraîner une perte de Cathepsin C activité dans les humains sont associés à PAPILLON-LEFEVRE maladie.

Un sérine protéase qui catalyse la propagation d'une N-terminal dipeptide. Plusieurs biologically-active peptides ont été identifiés comme substrats dipeptidylpeptidase 4 incluant Incretins ; neuropeptides ; les chémokines. La protéine est également trouvé attaché à l'adénosine désaminase sur la surface T-CELL et on croit à jouer un rôle dans l ’ activation des lymphocytes T.

Une caractéristique caractéristique de l ’ activité enzymatique en relation avec le genre de substrat à laquelle l ’ enzyme ou molécule catalytique réagit.

Composés qui inhibent la biosynthèse ou ou antagoniser les effets de protéases (Endopeptidases).

Une sous-catégorie de peptide Hydrolases le clivage des internes qui catalysent les peptides ou PROTEINS.

Peptide Hydrolases que spécifiquement trouvé dans les obligations et peptides PROTEINS. Exemples de sub-subclasses pour ce groupe inclure EXOPEPTIDASES et Endopeptidases.

Un groupe de la protéase endogènes homologues cystéine DE LA SEROTONINE. Le Cystatines inhiber plus cysteine Endopeptidases comme les peptidases PAPAIN et d'autres qui ont un groupe sulfhydryl au site actif.

L'ordre des acides aminés comme ils ont lieu dans une chaine polypeptidique, appelle ça le principal structure des protéines. C'est un enjeu capital pour déterminer leur structure des protéines.

Un groupe de proteinases lysosomale ou Endopeptidases trouvé dans des extraits de diverses aqueuse des tissus animaux. Ils fonctionnent dans une façon optimale à pH acide. Les cathepsins se manifester par une variété d ’ enzyme sous-types incluant protéases sérine ; Aspartic proteinases ; et de cystéine.

Acide aminé, spécifique des descriptions de glucides, ou les séquences nucléotides apparues dans la littérature et / ou se déposent dans et maintenu par bases de données tels que la banque de gènes GenBank, européen (EMBL laboratoire de biologie moléculaire), la Fondation de Recherche Biomedical (NBRF) ou une autre séquence référentiels.