Ett enzyms förmåga att bibehålla sin strukturform eller sin verkan när det utsätts för lagring, isolering, rening eller annan fysikalisk eller kemisk manipulering, inklusive proteolytiska enzymer och värme.
En form av energi och en känsla av förhöjd temperatur. Inom medicinen är värme av intresse för sina fysiologiska effekter, för terapeutisk användning, och för bruk i förfaranden inom fysik eller fysikalisk kemi.
Läran om förloppsdynamik i kemiska och fysikaliska system.
Protein denaturering refererar till processen där ett protein förlorar sin naturliga, biologiskt funktionella konformation och tredimensionell struktur som resulterar från att den korrekta sekvensordningen av aminosyror i polypeptidkedjan störs. Detta kan orsakas av faktorer såsom förändringar i pH, temperatur, koncentrationen av salt eller organiska lösningsmedel, mekanisk påverkan eller exponering för kemiska substanser som t.ex. detergenter eller lösningsmedel. När ett protein denatureras kan det bli mer benäget att aggregera och bilda insolubila klumpar, vilket kan leda till förlust av dess funktionella kapacitet. Det är värt att notera att proteiner ofta kan delvis eller fullständigt återfå sin ursprungliga konformation och funktion om de exponeras för normala villkor igen, men i vissa fall kan denaturering vara permanent och leda till
Arrangerad genetisk mutagenes på någon specifik plats i DNA-molekylen som ger en bassubstitution, infogning eller radering.
Påskyndande av en kemisk reaktion genom medverkan av en särskild reaktorsubstans, katalysator.
I en enkel mening kan temperatur inom medicinen definieras som den grad av värmevariation eller termisk energi som mäts i kroppen hos levande organismer, vanligtvis i enheten Celsius (°C) eller Fahrenheit (°F). Den normala kroppstemperaturen för en vuxen människa varierar vanligtvis mellan 36,5 och 37,5 °C (97,7 till 99,5 °F), även om det kan variera något beroende på individuella skillnader, tid på dygnet och metoden för temperaturmätning.
"Läkemedelshållbarhet" refererar till den tid under vilken ett läkemedel behåller sin kvalitet, effektivitet och säkerhet under lagring i lämpliga förhållanden, såsom rätt temperatur, fuktighet och ljusförhållanden, enligt tillverkarens rekommendationer.
Experimentella eller teoretiska modeller för undersökning av molekylers form, elektroniska egenskaper eller interaktioner. Hit hör även analoga molekyler, datorframställd grafik och mekaniska strukturer.
Varje påvisbar och ärftlig förändring i det genetiska materialet som medför ändrad genotyp och som överförs till dotterceller och efterföljande generationer.
I enkelhet kan 'proteinkonfiguration' definieras som den specifika rymdstrukturen och orienteringen hos de aminosyror som utgör ett protein. Denna konfiguration bestäms av proteinkedjans primära struktur (sekvensen av aminosyror) samt hur dessa aminosyror är hopfogade och vevda i rummet, vilket kallas för sekundär, tertiär och kvartär struktur. Proteinkonfigurationen har en direkt betydelse för proteinets funktion och stabilitet.
Beskrivningar av specifika sekvenser av aminosyror, kolhydrater eller nukleotider som publicerats och/eller deponerats och hålls tillgängliga i databaser som t ex Genbank, EMBL, NBRF eller andra sekvensdataarkiv.
Aminosyrors ordningsföljd i en polypeptidkedja. Den utgör proteiners primärstruktur och är av avgörande betydelses för proteinkonfigurationen.
Proteinstabilitet refererar till ett proteinmolekyls tendens att vecklas felaktigt, aggregera eller falla samman till en icke-funktionell konformation under vissa betingelser, såsom förändringar i pH, temperatur, saltkoncentration eller närvaro av lösningsmedelskomponenter. Proteinstabilitet kan orsakas av mutationer i proteinets aminosyresekvens, felaktig foldning under syntesen eller exponering för den in vitro-miljön under analys. Instabila proteiner tenderar att ha kortare halveringstider och är mer benägna att aggregera och bilda oönskade insolubila klumpar, vilket kan leda till sjukdomar som neurodegenerativa störningar och cancer.
Ett mått på en lösnings surhetsgrad.
En art gramnegativa, fakultativt anaeroba och stavformade bakterier som normalt förekommer i den nedre delen av tarmkanalen hos varmblodiga djur. Vanligtvis är den inte patogen, men vissa stammar kan ge upphov till diarré och variga infektioner. Syn. E. coli.
Rekombinanta proteiner är proteiner som innehåller sekvenser från två eller flera olika källor, vanligtvis genom genetisk manipulation i laboratorium. Genom användning av rekombinant-DNA-teknik kan man kombinera gener från olika organismer för att skapa en ny gen som kodar för ett protein med önskade egenskaper. Detta är en viktig metod inom biomedicinsk forskning och används bland annat för produktion av läkemedel, diagnostiska verktyg och för studier av proteiner och deras funktioner.
RNA-stabilitet refererar till hur länge ett RNA-molekyl kan bibehålla sin struktur och funktion inne i en cell, innan det bryts ned eller avlägsnas. Faktorer som påverkar RNA-stabilitet inkluderar sekvensspecifika interaktioner, modifieringar av RNA-baser, och aktiviteter hos enzymer som kan bryta ned RNA. Hög RNA-stabilitet är viktig för att säkerställa att tillräckligt med funktionellt RNA finns tillgängligt för att utföra sina cellulära uppgifter, medan låg stabilitet kan leda till nedsatt proteinuttryck och cellulär dysfunktion.
Termodynamik är en gren inom fysiken som deals med studiet av system och processer där energiförändringar sker, och hur denna energi omvandlas och överförs mellan system. Termodynamiken beskriver tre lagar (eller principier) som ger oss insikt i hur energin i ett system kan förändras under en process. Dessa lagar är: