Disulfures
Glutaredoxins
Une famille de thioltransferases contenant deux principes site résidu cystéine, qui soit former un disulfures (oxydée form) or un dithiol (réduit). Elles fonctionnent comme un électron porte-avion dans la synthèse de GLUTHIONE-dependent désoxyribonucléotides par ribonucléotide Réductases et peut jouer un rôle dans la deglutathionylation de protéine des thiols. Les formes oxydée de glutaredoxins sont directement réduite du glutatione.
Disulfure Glutathion
Un glutathion dimère formé par un lien entre les disulfures cystéine sulfhydryl chaînes latérales au cours d'être oxydé.
Cystéine
Un acide aminé qui non essentiels thiol-containing est oxydée pour former la cystine.
Dithiothréitol
Protein Disulfide-Isomerases
Sulfur-sulfur Bond Isomerases qui catalysent disulfures obligations dans le réaménagement de protéines pendant pliage. Protéine spécifique disulfide-isomerase isoenzymes également survenir comme sous-unités de PROCOLLAGEN-PROLINE Dioxygenase.
Cystamine
Oxydoréduction
Une réaction chimique dans lequel une électron est transféré d'une molécule à l'autre. La molécule est le electron-donating réduisant agent ou electron-accepting reductant ; la molécule est l'agent oxydant ou oxydant. La réduction et le fonctionnement des agents oxydant reductant-oxidant conjugué paires ou redox paires (Lehninger, Principes de biochimie, 1982, p471).
Cystine
Glutathion
Thioredoxins
Hydrogen-donating des protéines qui participe à diverses réactions biochimiques ribonucléotide réduction et réduction de PEROXIREDOXINS. Thioredoxin est oxydée dithiol disulfures de un à un si tu devenais le réduisant cofacteur. La forme de disulfures est ensuite réduit en Nadph dans une réaction causée par THIOREDOXIN REDUCTASE.
Dithionitrobenzoic Acid
Un réactif standard pour la détermination de réactives sulfhydryl groupes par absorbance mensurations. C'est principalement utilisé pour la détermination de disulfures groupes sulfhydryl et en protéines. La couleur produite est lié à la formation d'un thio résines, 3-carboxyl-4-nitrothiophenolate.
Protein-Disulfide Reductase (Glutathione)
Une enzyme qui catalyse la réduction de protein-disulfide en présence de glutathion, formant une protein-dithiol. L'insuline est une de ses substrats. CE 1.8.4.2.
Repliement Protéine
De la formation de la structure des protéines tertiaire.
Diamide
Oxidoréductases
La classe des enzymes réactions catalysant oxidoreduction. Le substrat c'est de l'oxyde est considérée comme une donneuse d'hydrogène systématique. Le nom est basée sur le donneur : Acceptor oxidoreductase recommandée nom sera déshydrogénase, où que cela soit possible ; comme alternative, réductase peut être utilisée. Oxydase est uniquement utilisé dans les cas où l'oxygène est la acceptor. (Enzyme nomenclature, 1992, pistolet)
Composés Hétérocycliques, Cycle Ponté
Oxidoreductases Acting On Sulfur Group Donors
Conformation Protéine
La caractéristique en 3 dimensions forme d'une protéine, dont les critères secondaires, tertiaires supersecondary (motifs), (domaine) et la chaîne peptidique quaternaire structure de la structure des protéines, quaternaire décrit la configuration assumée par multimeric protéines (agrégats de plus d'une chaîne de polypeptide).
Dithioérythritol
Récepteur Acide Aminé
Les protéines de surface cellulaire qui lient acides aminés et détente influencer le comportement des cellules. Glutamate récepteurs sont le plus fréquent récepteurs Des pour retrouver la transmission synaptique vertébré dans le système nerveux central, et l'acide gamma-aminobutyrique et glycine récepteurs sont les plus fréquents d ’ inhibition des récepteurs pour vite.
Mercaptoéthanol
Le mercaptotéhanol est un composé chimique organique, avec la formule HOCH2CH2SH, utilisé dans les applications de recherche biologique comme agent réducteur et protecteur des sulfhydryles dans la préparation des protéines pour l'analyse.
Séquence Des Acides Aminés
Isomérases
Sulfures
Thioredoxin-Disulfide Reductase
Un FLAVOPROTEIN enzyme qui catalyse l ’ oxydation du Thioredoxins à thioredoxin disulfures en présence de NADP +. C'est une ancienne listé comme CE 1.6.4.5
Réactifs Sulfhydryle
Iodoacétates
Iodinated dérivés d ’ acide acétique. Iodoacétates sont couramment utilisé comme sulfhydryl alkylant réactifs et d'inhibiteurs d'enzyme dans le domaine de la biochimie.
Données Séquence Moléculaire
Acide aminé, spécifique des descriptions de glucides, ou les séquences nucléotides apparues dans la littérature et / ou se déposent dans et maintenu par bases de données tels que la banque de gènes GenBank, européen (EMBL laboratoire de biologie moléculaire), la Fondation de Recherche Biomedical (NBRF) ou une autre séquence référentiels.
Acide Iodoacétique
Mercaptoéthylamines
Les mercaptopurines et mercaptométhanols, collectivement appelés mercaptoéthylamines, sont des composés organosulfurés qui contiennent un groupe fonctionnel amine et un groupe sulfhydryle (-SH), utilisés en médecine pour leur activité antileucémique et immunosuppressive.
Alkylation
Acides Sulfiniques
Chromatographie Liquide Haute Pression
Phosphines
Pancreatic Ribonuclease
Une enzyme qui catalyse le clivage endonucleolytic of pancreatic ribonucléique aminés pour 3 '-phosphomono- et se terminant en oligonucleotides cytidylic ou uridylic aminés avec 2', 3 '-Cyclic disodique intermédiaires. CE 3.1.27.5.
Modèle Moléculaire
Pantéthéine
Cobra Neurotoxin Proteins
Toxines, contenue dans cobra (Naja) venin qui bloque les récepteurs cholinergiques ; deux protéines spécifiques ont été décrites, le petit (petit, Type I) et le grand (long, Type II) qui existent aussi dans d'autres Elapid venin.
Réducteurs
Maturation Spermatozoïdes
Génie Génétique Protéines
Les règlements selon lesquels structure protéique et de la fonction in vitro sont changés ou créé par une modification structurelle synthétisant existants ou nouveaux gènes assez direct avec la synthèse des protéines recherché des propriétés. Ces procédures peuvent inclure la conception de MOLECULAR CYLONS de protéines graphisme ou autre ordinateur moléculaire en utilisant les techniques de mannequin ; Site-Specific mutagenèse (mutagenèse, Site-Specific) existantes et DIRECTED MOLECULAR gènes ; évolution des techniques pour créer de nouveaux gènes.
Escherichia Coli
Une espèce de bêta-lactamases, Facultatively bactéries anaérobies, des bacilles (anaérobies à Gram-négatif) Facultatively tiges généralement trouvé dans la partie basse de l'intestin de les animaux à sang chaud. C'est habituellement nonpathogenic, mais certaines souches sont connues pour entraîner des infections pyogène. Pathogène DIARRHEA et souches (virotypes) sont classés par des mécanismes pathogène telles que Escherichia coli entérotoxinogène (toxines), etc.
Motifs Acides Aminés
Le niveau de structure protéique au cours de laquelle contiguë hydrogen-bond interactions dans les périodes de chaine polypeptidique susciter des brins d'hélices alpha alpha, bêta (qui s'alignent pour former beta draps) ou d ’ autres types de bobines. C'est la première plier niveau de protéine une telle conformation.
Catalyse
Dénaturation Protéine
Spectométrie De Masse
Neurophysine
Porte-avions protéines pour ocytocine et de vasopressine. Ils sont d'environ 10-kDa polypeptides, synthétisé au HYPOTHALAMUS. Neurophysin je est associé à l'ocytocine et neurophysin II est associée à la vasopressine dans leurs dénominations précurseurs et pendant le transport par les axones au neurohypophysis (hypophyse GLAND, postérieur).
Rhodium
Dur et rhodium. Un métal rare groupe du platine, numéro atomique 45, poids atomique 102.905, symbole rhésus Dorland, 28. (Éditeur)
Relation Structure-Activité
S-Nitrosothiols
Un groupe de bio Alkyl les nitrites, thionitrites. S-Nitrosothiols inclure composés comme S-NITROSO-N-ACETYLPENICILLAMINE et S-NITROSOGLUTATHIONE.
Protéines
Polypeptides linéaire qui se produisent par synthèse sur ribosomes et peuvent également être modifié, crosslinked, fendu ou assemblées de protéines complexe avec plusieurs sous-unités. La certaine séquence d'AMINO ACIDS détermine la forme prendra ce polypeptide, COMME pendant des protéines, et la fonction de la protéine.
Structure Tertiaire Protéine
Le niveau de structure protéique dans lesquels les associations de structures (protéine secondaire hélice alpha, bêta draps, boucle régions, et motifs) ensemble pour former plié formes appelé domaines : Disulfures des ponts entre cysteines dans deux différentes parties de la chaine polypeptidique avec autres interactions entre les chaînes jouer un rôle dans la formation et stabilisation des protéines habituellement tertiaire. Petite structure consistent en un seul domaine, mais plus grande protéines peut contenir un certain nombre de domaines liés par les segments de chaine polypeptidique peu structure secondaire habituel.
Hydroxyde De Sodium
Mutagénèse Ponctuelle Dirigée
Structures Macromoléculaires
Composés et des complexes moléculaire qui se composent d'un très grand nombre d'atomes et sont généralement plus de 500 kDa de taille. Dans les systèmes biologiques macromolecular substances généralement électron peut être visible en utilisant la microscopie et sont distingués des organites par le manque d'une membrane structure.
Structure Moléculaire
Bovins
Cartographie Des Peptides
Analyse de peptides qui sont générés par la fragmentation de la digestion ou une protéine ou mélange de PROTEINS, par Electrophoresis ; chromatographie ; ou la spectrométrie. Le peptide empreintes sont analysés pour diverses raisons y compris le nom des protéines dans un échantillon, polymorphismes GENETIC, des motifs de l ’ expression génique, et modèles diagnostic pour maladies.
Liaison
Glutathione Reductase
Catalyse l ’ oxydation du glutathion de glutathion disulfures en présence de NADP +. Déficit en enzyme est associée à une anémie hémolytique, anciennement listé comme CE 1.6.4.2.
Inhibiteur Trypsique Pancréatique Kunitz
Un dérivé de tissus bovine Single-Chain polypeptide composée de 58 Amino-Acid résidus. C'est un inhibiteur d'enzymes protéolytiques incluant chymotrypsine ; plasma kallikrein ; plasmine ; et trypsine. C'est utilisé dans le traitement de élevé hémorragie cérébrale associée à des concentrations plasmatiques de la plasmine. Il est également utilisé pour réduire les pertes sanguines et besoins transfusionnels chez les patients à haut risque de pertes de sang importantes pendant et après une chirurgie cardiaque avec circulation extracorporelle. (Reynolds Jef (Ed) : Martindale : Le Extra Pharmacopée (version électronique). Micromedex, Inc, Englewood, maton, 1995)
Site Fixation
Ph
La normalité de la solution par rapport à l'eau ; les ions H +. C'est lié à acidité mesures dans la plupart des cas par pH = log [1 / 1 / 2 (H +)], où (H +) est la concentration d'ions d'hydrogène équivalents en gramme par litre de solution. (Dictionnaire de McGraw-Hill Terms scientifique et technique, 6e éditeur)
Inhibiteurs Trypsiques
Inhibiteurs de protéase sérine inhibant trypsine. Ils peuvent être ou exogène composés.
Fragments Peptidiques
Protéines partielle formé par hydrolyse partielle ou complète de protéines ingénierie créé avec des techniques.
Nadh, Nadph Oxidoréductases
Un groupe de Oxidoreductases qui agissent sur Nadh, Nadph. En général, enzymes utilisant Nadh ou Nadph pour réduire un substrat sont classés selon leur réaction, dans lequel NAD + ou NADP +, est officiellement considérée comme un acceptor. Cette sous-catégorie inclut que les enzymes dans lequel un autre redox porte-avions est le acceptor. (Enzyme nomenclature, 1992, p100) CE 1,6.
Dimérisation
Peptides
Membres de la classe de composés composé de AMINO ACIDS peptide sont unis par les liens entre les acides aminés à l'intérieur linéaire, ramifiés ou cyclique. OLIGOPEPTIDES sont composés de structures environ 2-12 acides aminés. Polypeptides se composent d ’ environ 13 ans ou plus acides aminés, protéines sont linéaires polypeptides qui sont normalement synthétisé sur les ribosomes.
Cristallographie Rayons X
Electrophoresis, Polyacrylamide Gel
Réactifs Réticulants
Réactifs avec deux groupes réactives, généralement à l'autre bout de la molécule, qui sont capables de réagissant avec et, partant, formant des ponts entre chaînes latérales d'acides aminés dans les protéines ; les emplacements de naturellement réactives sujets, dans les protéines peuvent être indiquées ; ainsi peut également être utilisée pour les autres macromolecules, comme glycoprotéines, acides nucléiques, ou autre.
Peroxyde D'Hydrogène
Trypsine
Un sérine Endopeptidase c'est composé de TRYPSINOGEN dans le pancréas. Il est converti en sa forme active par ENTEROPEPTIDASE dans l ’ intestin grêle. Il y a catalyse l ’ hydrolyse du groupe de carboxyle soit arginine ou lysine. CE 3.4.21.4.
Chaperon Moléculaire
Une famille de protéines cellulaire qui interviennent dans la bonne rassemblement ou démontage de non glycosylés et leurs ligands associés. Même s'ils participer au processus d'assemblage, chaperons ne sont ni moléculaire composantes de la dernière structures.
Modèle Chimique
Acide Chlorhydrique
Isomérie
Peroxiredoxins
Une famille de ubiquitously-expressed peroxidases qui jouent un rôle dans la réduction d'un éventail de peroxydes comme l'eau oxygénée ; LIPID peroxydes et peroxinitrite. Elles sont retrouvées dans une large gamme de bactéries connues ; organismes tels que des plantes ; et de mammifères, et cette enzyme exige la présence d'un intermédiaire thiol-containing tels que THIOREDOXIN comme un cofacteur réduisant.
Guanidine
Une forte base organique principalement comme des ions guanidium existantes à un pH physiologique. C'est retrouvé dans les urines en produits normale de protéine métabolisme. C'est également utilisé pour recherches biologiques étant une protéine denaturant. (De Martindale, le 30ème Extra Pharmacopée ", Ed et Merck Index, 12e Ed) Il est également utilisé dans le traitement de la et par la sonde fluorescentes.
Réticulum Endoplasmique
Un système de cisternae dans le cytoplasme des cellules. Le réticulum endoplasmique est continue avec la membrane plasmatique membrane) ou de membrane externe de l ’ enveloppe nucléaire. Si l'emballage surfaces du réticulum endoplasmique muqueuses sont recouverts par les ribosomes, le réticulum endoplasmique serait rough-surfaced (Reticulum Endoplasmique brutalement) ; sinon est réputé smooth-surfaced (Reticulum Endoplasmique doux). (King & Stansfield, Un Dictionary of Genetics, 4ème éditeur)
Spécificité Selon Substrat
Substitution D'Un Acide Aminé
Naturelle expérimentalement ou le remplacement d ’ un ou plusieurs ACIDS AMINO dans une protéine avec une autre. Si un acide aminé fonctionnellement équivalents substitué, la protéine peut conserver une activité de type sauvage. Remplacement peut également diminuer, zoom, ou éliminer les protéines. Expérimentalement fonction substitution est souvent utilisé pour étudier l'activité des enzymes et site de fixation propriétés.
Nadp
Nicotinamide adénine dinucléotide disodique. Un coenzyme composé de ribosylnicotinamide 5 '-Phosphate (NMN) secondés par Pyrophosphate lien au 5' -Phosphate adénosine 2 ', 5' -bisphosphate. Il sert comme un électron porte-avions dans un certain nombre de réactions, être alternativement (NADP +) oxydée et réduite (Nadph). (Dorland, 27 e)
Dichroisme Circulaire
Malate Dehydrogenase
Une enzyme qui catalyse la conversion de l' (S) -malate et NAD + à oxaloacetate et Nadh. CE 1.1.1.37.
Domaine Catalytique
Lysozyme
Une enzyme présente dans la salive, larmes, blanc d'œuf, et tous les animaux fluides. Elle fonctionne comme un agent antibactérien, l ’ enzyme catalyse l ’ hydrolyse de 1,4-beta-linkages entre N-Acetylmuramic N-acetyl-D-glucosamine peptidoglycane acide et les résidus dans les résidus dans et entre N-acetyl-D-glucosamine chitodextrin. CE 3.2.1.17.
Modèle Structural
Membrane Cellulaire
Mutation
Stress Oxydatif
Une perturbation dans la prooxidant-antioxidant balance en faveur de l'ancien, conduisant à dégâts potentiels. Les indicateurs de stress oxydatif inclure l ’ ADN endommagé bases, protéine oxydation produits, et Peroxydation Lipidique (médicaments sies, stress Oxydatif, 1991, pxv-xvi).