Disgammaglobulinemia que se caracteriza por deficiencia de IgA.

Estado de deficiencia inmunológica que se caracteriza por la deficiencia selectiva de una o más, pero no de todas, las clases de inmunoglobulinas.

Disgammaglobulinemia que se caracteriza por deficiencia de IgG.

Representa el 15-20 por ciento de las inmunoglobulinas de suero humano, sobre todo como el polímero de cadena 4 en seres humanos o en otros mamíferos dímero. La IgA secretora (INMUNOGLOBULINA A SECRETORA) es la inmunoglobulina principal en las secreciones.

Síndromes en los que hay deficiencia o defecto en los mecanismos de la inmunidad, tanto celular como humoral.

Estado de deficiencia inmunológica que se caracteriza por nivel extremadamente bajo, en general, de todas las clases de gamma globulinas sanguíneas.

Grupo heterogéneo de síndromes de inmunodeficiencia que se caracterizan por hipogammaglobulinemia de la mayoría de los isotipos, variables defectos de las células B, y presencia de infecciones bacterianas recurrentes.

Síndrome de malabsorción precipitado por la ingestión de alimentos que contienen GLUTEN como el trigo, el centeno y la cebada. Se caracteriza por INFLAMACIÓN del INTESTINO DELGADO, pérdida de la estructura de las MICROVELLOSIDADES, alteraciones de la ABSORCIÓN INTESTINAL y DESNUTRICIÓN.

Principal inmunoglobulina encontrada en las secreciones exocrinas como la leche, mucina respiratoria e intestinal, saliva y lágrimas. La molécula completa (alrededor de 400 kD) está compuesta por dos unidades de INMUNOGLOBULINA A de cuatro cadenas, un COMPONENTE SECRETORIO y una cadena J (CADENAS J DE INMUNOGLOBULINA).

Subunidad múltiple de proteinas con función en la INMUNIDAD. Son producidas por los LINFOCITOS B desde los GENES DE INMUNOGLOBULINAS. Están compuestas de dos cadenas pesadas (CADENAS PESADAS DE INMUNOGLOBULINA) y dos ligeras (CADENAS LIGERAS DE INMUNOGLOBULINA), con cadenas de polipéptidos complementarias adicionales, dependiendo de sus isoformas. Las isoformas incluyen formas monoméricas y poliméricas y formas transmembrana (RECEPTORES DEL ANTÍGENO DE LA CÉLULA B)o formas secretadas (ANTICUERPOS). Según la secuencia de aminoácidos de sus cadenas pesadas se dividen en cinco clases (INMUNOGLOBULINA A, INMUNOGLOBULINA D, INMUNOGLOBULINA E, INMUNOGLOBULINA G e INMUNOGLOBULINA M) y varias subclases.

Forma crónica de glomerulonefritis que se caracteriza por hematuria recurrente con sólo discreta proteinuria y por depósitos de inmunoglobulina IgA en las áreas del mesangio de los glomérulos renales. Usualmente se presenta en hombres jóvenes.

Principal clase de isotipo de inmunoglobulina en el suero humano normal. Existen algunas subclases del isotipo de IgG, como por ejemplo, IgG1, IgG2A e IgG2B.

Clase de inmunoglobulina que lleva cadenas mu (CADENAS MU DE INMUNOGLOBULINA). La IgM puede fijar las PROTEINAS DEL SISTEMA COMPLEMENTO. La designación IgM se escogió por su alto peso molecular y originalmente se llamaba macroglobulina.

NEUROSÍFILIS parenquimatosa caracterizada por la degeneración lenta y progresiva de las columnas posteriores, las raíces posteriores y los ganglios de la médula espinal. La alteración tiende a resentarse 15 o 20 años después de la infección inicial y se caracteriza por dolores con sensación de ligereza en las extremidades inferiores, INCONTINENCIA URINARIA, ATAXIA, alteración grave del sentido de la posición y de las vibraciones, marcha anormal (ver TRASTORNOS NEUROLÓGICOS DE LA MARCHA), ATROFIA ÓPTICA, pupilas de Argyll-Robertson, hipotonía, hiperreflexia y degeneración trófica de las articulaciones (articulación de Charcot; ver ARTROPATÍA NEUROGÉNICA) (Traducción libre del original: Adams et al., Principles of Neurology, 6th ed, p726).

Inmunoglobulina que representa menos del 1 por ciento de las inmunoglobulinas plasmáticas. Se encuentra en la membrana de muchos LINFOCITOS B circulantes.

Sitio localizado en los INTRONES en el extremo 5' de cada segmento de la región constante del gen de la inmunoglobulina de cadena pesada, donde se produce la recombinación (o reordenamiento) durante el CAMBIO DE CLASE DE INMUNOGLOBULINA. Las regiones de cambio de las Ig se encuentran en genes que codifican las cinco clases (INMUNOGLOBULINAS ISOTIPOS) de las CADENAS PESADAS DE INMUNOGLOBULINA.

Un péptido de 15 kDa "de unión" que forma una de las uniones entre monómeros de INMUNOGLOBULINA A o INMUNOGLOBULINA M en la formación de inmunoglobulinas poliméricas. Hay una cadena J por un dímero IgA o un pentámero IgM. También está implicado en la unión de las inmunoglobulinas poliméricas a los RECEPTORES DE INMUNOGLOBULINA POLIMÉRICA, necesario para su transcitosis en la luz. Se distingue de la REGIÓN DE UNIÓN DE LA INMUNOGLOBULINA, que es parte de la REGIÓN VARIABLE DE INMUNOGLOBULINA de las cadenas ligeras y pesadas de la inmunoglobulina.

Proteína simple, una de las prolaminas, derivadas del gluten del trigo, centeno, etc. Puede separarse en 4 fracciones electroforéticas diferentes. Es el factor tóxico asociado con la ENFERMEDAD CELÍACA.

Complejo formado por la unión de moléculas de antígeno y anticuerpo. La deposición de grandes complejos antígeno-anticuerpo produce daño tisular y genera ENFERMEDADES DE INMUNOCOMPLEJOS.

Ámbitos de las moléculas de inmunoglobulina que son invariables en su secuencia aminoácida en cualquier clase o subclase de inmunoglobulina. Confiere las funciones biológicas y estructurales a las inmunoglobulinas. Cada una de las cadenas ligeras o ambas y las cadenas pesadas comprenden la mitad del final C del fragmento Fab y dos o tres de ellos componen el resto de las cadenas pesadas (todo el fragmento Fc).

Enzimas que catalizan la reticulación de proteínas en una glutamina en una cadena con lisina en la otra cadena. Incluyen transglutaminasa queratinocitos (TGM1 o TGK), transglutaminasa tisular (TGM2 o TGC), transglutaminasa plasmática implicada con la coagulación (factor XIII y el factor XIII bis), transglutaminasa del folículo piloso y transglutaminasa prostática. Aunque las estructuras son diferentes, comparten un sitio activo (YGQCW) y la estricta dependencia del CALCIO.

Reordenamiento génico del linfocito B que conduce a una sustitución del tipo de región constante de cadena pesada que se expresa. Esto permite que la respuesta efectora cambie mientras que la especificidad de unión del antígeno (región variable) se mantiene igual. La mayoría de los cambios de clase ocurre por un evento de recombinación del ADN, pero también puede tener lugar a nivel del procesamiento del ARN.

Anticuerpos que reaccionan con autoantígenos (AUTOANTÍGENOS) del organismo que los produce.