Subcategoria de chaperoninas encontradas em ARCHAEA e no CITOSSOL de células eucarióticas. As chaperoninas do grupo II organizam-se em uma estrutura macromolecular com a forma de um barril distinta das CHAPERONINAS DO GRUPO I por não utilizar uma estrutura semelhante a tampa envolvendo as proteínas.

Chaperoninas do grupo II encontradas em espécies de ARCHAEA.

Família de complexos proteicos de múltiplas subunidades que formam estruturas cilíndricas grandes que se ligam a proteínas não nativas e as encapsulam. As chaperoninas utilizam a energia da hidrólise do ATP para aumentar a eficiência das reações de DOBRAMENTO PROTEICO e, assim, auxiliam as proteínas a atingirem sua conformação funcional. A família das chaperoninas é dividida em CHAPERONINAS DO GRUPO I e CHAPERONINAS DO GRUPO II, com cada grupo apresentando seu próprio repertório de subunidades proteicas e preferências subcelulares.

Chaperonina do grupo II encontrada no CITOSSOL de células eucarióticas. É composta por oito subunidades, sendo cada subunidade codificada por um gene separado. Esta chaperonina é assim denominada graças a uma de suas subunidades, que é um polipeptídeo codificado pela REGIÃO DO COMPLEXO-T DO GENOMA.

Gênero de archaea heterotróficas extremamente termofílicas da família THERMOCOCCACEAE que ocorrem em correntes marinhas quentes. São sulfidogênicos quimiorganotróficos anaeróbios.

Proteínas encontradas em qualquer espécie arqueológica.

Proteína do grupo I das chaperoninas que forma a estrutura semelhante à tampa que abriga a cavidade não polar do complexo de chaperonina. A proteína foi originalmente estudada em BACTÉRIAS, onde é habitualmente chamada de proteína GroES.

Proteína do grupo I das chaperoninas que forma a estrutura semelhante a barril do complexo da chaperonina. É uma proteína oligomérica com uma estrutura distinta de catorze subunidades arranjadas em dois anéis de sete subunidades cada. A proteína foi originalmente estudada em BACTÉRIAS, onde foi habitualmente chamada de proteína GroEL.

Processos envolvidos na formação da ESTRUTURA TERCIÁRIA DE PROTEÍNA.

Subcategoria de caperoninas encontradas nas MITOCÔNDRIAS, nos CLOROPLASTOS e nas BACTÉRIAS. As chaperoninas do grupo I organizam-se em uma estrutura macromolecular semelhante a um barril que é envolvida por um componente proteico à parte em forma de tampa.

Enzima que catalisa a transferência do átomo de enxofre planetário do íon tiossulfato ao íon cianeto, para formar o íon tiocianato. EC 2.8.1.1.

Região do cromossomo 17 de camundongos de 20cM representada por pelo menos dois HAPLÓTIPOS. Um dos haplótipos é denominado haplótipo-t e contém um arranjo incomum de mutações que afeta o desenvolvimento embrionário e a fertilidade de machos. O haplótipo-t é mantido no pool gênico pela presença de características incomuns que impedem sua recombinação.