Las proteínas implicadas en el montaje y desmontaje de las HISTONAS en los NUCLEOSOMAS.

Familia de proteínas celulares que median en la correcta conformación o desmontaje de polipéptidos y sus ligandos asociados. A pesar de que participan en el proceso de ensamblaje las chaperonas moleculares no son componentes de las estructuras finales.

Pequeñas proteínas cromosomales (aproximadamente de 12-20 kD) que poseen una estructura abierta, no doblada y que se unen al ADN en el núcleo celular por enlaces iónicos. La clasificación en los diversos tipos (denominadas histona I, histona II, etc.) se basa en las cantidades relativas de arginina y lisina de cada una.

Una histona chaperona que facilita el montaje de los nucleosomas por mediación de la formación de la octámero histona y su transferencia al ADN.

Las unidades estructurales de la cromatina que se repiten, cada una de las cuales está conformada por aproximadamente 200 pares de base de ADN enrrollados alrededor de un núcleo proteico. Este núcleo está compuesto por las histonas H2A, H2B, H3 y H4.

Los mecanismos que efectúan el establecimiento, mantención y modificación de la conformación física específica de la CROMATINA determinando la accesibilidad o inaccesibilidad transcripcional del ADN.

Formación de un derivado acetilo. (Stedman, 25a ed)

Deacetilasas que separan grupos N-acetil de las cadenas aminósidas de los aminoácidos de HISTONAS. La familia de enzimas pueden dividirse en al menos tres subclases estructuralmente definidas. La clase I y la clase II de desacetilasas utilizan un mecanismo dependiente de zinc. Las sirtuinas son histona deacetilasas que pertenecen a la clase III y son enzimas dependientes de NAD.

Una proteína chaperona de histona que desempeña un papel en la deposición de los NUCLEOSOMAS en el ADN de nueva síntesis. Se compone de tres diferentes subunidades de tamaño molecular de 48, 60, y 150 kDa. La subunidad 48 kDa, la PROTEINA 4 DE UNIÓN DE RETINOBLASTOMA, es también un componente de varios complejos de proteínas involucradas en la remodelación de la cromatina.

Enzimas que catalizan la transferencia del grupo acilo desde el ACETIL-CoA a las HISTONAS formando CoA y acetil-histonas.

El material de los CROMOSOMAS. Es un complejo del ADN, HISTONAS y proteinas no histona (PROTEÍNAS CROMOSÓMICAS NO HISTONA)que se encuentran dentro del núcleo celular.

Una familia de histonas chaperonas moleculares que desempeñan funciones en la descondensación de la CROMATINA de los espermatozoides y CROMNATINA ENSAMBLADA en los huevos fertilizados. Ellos originalmente fueron descubiertos en extractos de huevos de XENOPUS como factores de histonas vinculante que intervienen en la formación de los nucleosomas in vitro.

Una proteína de retinoblastoma vinculante que está involucrada en la REMODELACIÓN DE LA CROMATINA, la desacetilación de histonas, y la represión de la TRANSCRIPCIÓN GENÉTICA. Aunque inicialmente descubierto como una proteína de unión al retinoblastoma, tiene afinidad por HISTONAS del núcleo y es una subunidad del factor-1 de ensamblaje de la cromatina y complejo polycomb represivo 2.

Proteínas obtenidas de las especies SACCHAROMYCES CEREVISIAE. La función de proteínas específicas de este organismo ha despertado un alto interés científico y se ha utilizado para derivar el conocimiento basico del funcionamiento de proteínas similares en eucariotas superiores.

Proteínas que controlan el CICLO DE DIVISIÓN CELULAR. Esta familia de proteínas incluye una gran variedad de clases, entre las que se encuentran las CINASAS DEPENDIENTES DE LA CICLINA, cinasas activadas por mitógenos, CICLINAS y FOSFOPROTEÍNA FOSFATASAS, así como sus presuntos sustratos, como las proteínas asociadas a la cromatina, las PROTEÍNAS DEL CITOESQUELETO y los FACTORES DE TRANSCRIPCIÓN.

Nucleoproteínas, que en contraste con las HISTONAS, son insolubles en ácido. Participan en las funciones cromosómicas; por ejemplo, se unen selectivamente al ADN, estimulan la transcripción que produce la síntesis de ARN específico de los tejidos y sufre cambios específicos en respuesta a distintas hormonas o fitomitógenos.

Factores de transcripción cuya función principal es regular la velocidad a la que se transcribe el ARN.

Compuestos que inhiben la HISTONA DESACETILASAS. Esta clase de fármacos puede influir en la expresión génica al aumentar el nivel de histonas acetiladas en dominios específicos de la CROMATINA.

Proceso mediante el cual las sustancias, ya sean endógenas o exógenas, se unen a proteínas, péptidos, enzimas, precursores de proteínas o compuestos relacionados. Las mediciones específicas de unión de proteína frecuentemente se utilizan en los ensayos para valoraciones diagnósticas.

Proteínas que se encuentran en los núcleos de las células. No se confunden con las NUCLEOPROTEÍINAS que son proteínas conjugadas con ácidos nucleicos, que no están necesariamente presentes en el núcleo.

Especie del género SACCHAROMYCES, familia Saccharomycetaceae, orden Saccharomycetales, conocido como levadura del 'panadero' o del 'cervecero'. La forma seca se usa como suplemento dietético.

Una proteína de unión al retinoblastoma que tiene una afinidad por HISTONAS del núcleo. Se encuentra como una subunidad de los complejos de proteínas que están involucrados en la modificación enzimática de las histonas incluyendo los complejos de histona desacetilasa MI2 y Sin3 y el complejo represivo polycomb 2.

Interrupción o supresión de la expresión de un gen en los niveles transcripcionales o translacionales.

Biosíntesis del ARN dirigida por un patrón de ADN. La biosíntesis del ADN a partir del modelo de ARN se llama TRANSCRIPCIÓN REVERSA.

Sustancias endógenas, usualmente proteínas, que son efectivas en la iniciación, estimulación, o terminación del proceso de transcripción genética.

Adición de grupos metilo. En histoquímica, la metilación se usa para esterificar grupos sulfato tratando cortes de tejido con metanol caliente en presencia de ácido clorhídrico. (Stedman, 25a ed)

Clase de CHAPERONES MOLECULARES que se encuentra en procariotes y en varios compartimientos de las células eucariotas. Estas proteínas pueden interactuar con polipéptidos durante distintos procesos de acoplamiento, de forma que puedan prevenir la formación de estructuras no funcionales.

Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.

Grupo de proteínas no histonas que se encuentran en la cromatina. Su papel no se ha establecido claramente, pero se cree que tienen un rol en la estabilización de la matriz, en la protección del ADN de una sóla cadena, y que son necesarias en la transcripción.

Nivel de la estructura proteica en el cual las combinaciones de estructuras secundarias de proteína (alfa hélices, regiones lazo y motivos) están empacadas juntas en formas plegadas que se denominan dominios. Los puentes disulfuro entre cisteínas de dos partes diferentes de la cadena polipeptídica junto con otras interacciones entre cadenas desempeñan un rol en la formación y estabilización de la estructura terciaria. Las pequeñas proteínas generalmente consisten de un dominio único, pero las proteínas mayores pueden contener una cantidad de dominios conectados por segmentos de cadena polipeptídica que no tienen estructura secundaria.

El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.

Cualquiera de los procesos mediante los cuales los factores nucleares, citoplasmáticos o intercelulares influyen sobre el control diferencial de la acción del gen en los hongos.

La primera LINEA CELULAR humana, maligna, cultivada de forma continua, proveniente del carcinoma cervical Henrietta Lacks. Estas células son utilizadas para el CULTIVO DE VIRUS y para el estudio de drogas antitumorales.

Un subtipo de histona desacetilasa que está a lo largo de la HISTONA DESACETILASA 2; PROTEÍNA 4 DE UNIÓN A RETINOBLASTOMA; y PROTEÍNA 7 DE UNIÓN A RETINOBLASTOMA como componentes centrales de los complejos de histona desacetilasa.

Cualquier cambio detectable y heredable en el material genético que cause un cambio en el GENOTIPO y que se transmite a las células hijas y a las generaciones sucesivas.

Modelos empleados experimentalmente o teóricamente para estudiar la forma de las moléculas, sus propiedades electrónicas, o interacciones; comprende moléculas análogas, gráficas generadas en computadoras y estructuras mecánicas.

El proceso genético por el cual el organismo adulto es formado por incrementos graduales en complejidad de estructuras como opuesto a un simple incremento en el tamaño de estructuras preexistentes. Incluye esos mecanismos que causan represión o de-represión selectiva del gen que restringen los posibles destinos de las células y eventualmente llevan a su estado de diferenciación.

Clase de CHAPERONES MOLECULARES cuyos miembros actúan en el mecanismo de la TRANSDUCCIÓN DE SEÑAL por RECEPTORES DE ESTEROIDES.

Proteínas que se unen al ADN. La familia incluye proteínas que se unen tanto al ADN de una o de dos cadenas y que incluyen también a proteínas que se unen específicamente al ADN en el suero las que pueden utilizarse como marcadores de enfermedades malignas.

Familia de proteínas de choque térmico que contienen una secuencia de consenso de 70 aminoácidos conocido como el dominio J. El dominio J de las proteínas de choque térmico HSP40 interactúa con PROTEÍNAS HSP70 DE CHOQUE TÉRMICO. Las proteínas HSP40 de choque térmico juegan un papel en la regulación de la actividad del ADENOSINA TRIFOSFATASAS de las proteínas HSP70 de choque térmico.

Módulos proteicos con superficies de unión a ligandos conservadas que intervienen en funciones de interacción específicas en las VIAS DE TRANSDUCCIÓN DE SEÑAL y los SITIOS DE UNIÓN específicos de sus LIGANDOS proteicos afines.

Los parámetros específicos de los cambios realizados a las HISTONAS, que participan en el montaje, mantenimiento y alteración de los estados estructurales de la cromatina (como la EUCROMATINA y la HETEROCROMATINA). Los cambios se realizan mediante varios PROCESOS DE MODIFICACIÓN DE HISTONAS que incluyen ACETILACIÓN, METILACIÓN, FOSFORILACIÓN y UBIQUITINACIÓN.

Las proteínas que se sintetizan en los organismos eucariotes y las bacterias en respuesta a la hipertermia y a otras tensiones ambientales. Ellos incrementan la tolerancia térmica y realizan funciones esenciales para la supervivencia celular bajo estas condiciones.

Un subtipo de la histona desacetilasa que se encuentra junto con las HISTONAS DESACETILASAS 1; RETINOBLASTOMA PORTADOR DE PROTEÍNA 4 ; y RETINOBLASTOMA PORTADOR DE PROTEÍNA 7 como componentes núcleos de los complejos histona desacetilasa.

Aquel estado de la cromatina en el cual ésta se tiñe de oscuro y se enrrolla fuertemente formando masas compactas irregulares (cariosomas) o cuerpos de Barr, en el núcleo de células que están en interfase, o que se tiñe intensamente en ciertas áreas de los cromosomas mitóticos. (Dorland, 27thed).

Las enzimas que catalizan la eliminación de los grupos de metilo de los residuos de LISINA o ARGENINA encontrados en las HISTONAS. Muchas histonas demetilasas funcionan generalmente a través de un mecanismo oxidoreductivo.

Los procesos mediante los cuales las dos cadenas de la doble hélice del ADN se separan, permitiendo que cada cadena actúe como plantilla para la síntesis de una cadena complementaria mediante el pareamiento de bases específicas. Comprende la replicación autónoma pero no la REPLICACION VIRAL.

Procesos que intervienen en la formación de ESTRUCTTURA TERCIARIA DE PROTEÍNA.

Una clase de ácidos débiles con la fórmula general R-CONHOH.

Mantenimiento de la longitud del TELOMERO. Durante la REPLICACÍON DEL ADN, algunos cabos sueltos de cromosomas sueltos de su secuencia de su telómero (ACORTAMIENTO DEL TELÉMERO.) Varios son los mecanismos celulares implicados en la reparación, ampliación, y volver a cerrar los extremos del telómero..

Complejos macromoleculares formados de la asociación de subunidades definidas de proteínas.

Enzima que cataliza la metilación del epsilon-aminogrupo de los residuos de lisina en las proteínas, formando epsilon mono-, di- y tri-metil-lisina. EC 2.1.1.43.

ARN polimerasa dependiente de ADN, presente en células bacterianas, vegetales y animales. Funciona en la estructura nucleoplasmática y transcribe ADN en ARN. Tiene requerimientos diferentes para cationes y sal de la ARN polimerasa I y resulta fuertemente inhibica por la alfa-amanitina. EC 2.7.7.6.

Técnica para identificar secuencias de ADN que se enlazan, en vivo, a proteínas de interés. Involucra fijación formaldehido de CROMATINA para entrelazar el ADN PROTEINAS DE ENLACE DE ADN. Después de cortar el ADN en pequeños fragmentos, los complejos de proteína ADN específicos se aislan por inmunoprecipitación con proteínas específicas de ANTICUERPOS. Luego, el ADN aislado del complejo puede ser identificado por amplificación y secuencia de RCP.

Cualquiera de las diversas modificaciones post-traduccionales de PÉPTIDOS o PROTEÍNAS catalizadas enzimáticamente en la célula de origen. Estas modificaciones comprenden la carboxilación, HIDROXILACIÓN, ACETILACIÓN, FOSFORILACIÓN, METILACIÓN, GLICOSILACIÓN, ubiquitinación, oxidación, proteólisis y formación de enlaces cruzados y dan lugar a cambios en el peso molecular y en la motilidad electroforética.

Proceso mediante el cual dos moléculas con la misma composición química forman un producto de condensación o polímero.

Proteínas que se originan en especies de insectos pertenecientes al género DROSOPHILA. Las proteínas de la especie mas estudiada de la drosophila, la DROSOPHILA MELANOGASTER, son las que mas interés tienen en el área de la MORFOGÉNESIS y el desarrollo.

Proteínas que mantienen la inactividad de la transcripción de GENES específicos u OPERONES. Las clásicas proteínas represoras son proteínas de unión a ADN que normalmente están vinculados a la REGIÓN OPERADORA de un operon, o las SEQUENCIAS DE POTENCIADOR de un gen hasta que ocurre una señal que causa su liberación.

Partes de una macromolécula que participan directamente en su combinación específica con otra molécula.

Grupo de enzimas que catalizan la hidrólisis del ATP. La reacción de hidrólisis usualmente es acoplada con otra función, tal como transportar Ca(2+) a través de la membana. Estas enzimas pueden ser dependientes de Ca(2+), Mg(2+), aniones, H+, o ADN.

Cultivos celulares establecidos que tienen el potencial de multiplicarse indefinidamente.

Lesiones en el ADN que introducen distorsiones de su estructura normal intacta y que puede, si no se restaura, dar lugar a una MUTACIÓN o a un bloqueo de la REPLICACIÓN DEL ADN. Estas distorsiones pueden estar causadas por agentes físicos y químicos y se producen por circunstancias introducidas, naturales o no. Estas incluyen la introducción de bases ilegítimas durante la replicación o por desaminación u otra modificación de las bases; la pérdida de una base del ADN deja un lugar abásico; roturas de filamentos únicos; roturas de filamentos dobles; intrafilamentoso (DÍMEROS DE PIRIMIDINA) o uniones cruzadas interfilamentosas. El daño con frecuencia puede ser reparado (REPARACIÓN DEL ADN). Si el daño es grande, puede inducir APOPTOSIS.

Polímero de desoxirribonucleótidos que es el material genético primario de todas las células. Los organismos eucarióticos y procarióticos contienen normalmente ADN en forma de doble cadena, aunque en varios procesos biológicos importantes participan transitoriamente regiones de una sola cadena. El ADN, que consiste de un esqueleto de poliazúcar-fosfato posee proyecciones de purinas (adenina y guanina) y pirimidinas (timina y citosina), forma una doble hélice que se mantiene unida por puentes de hidrógeno entre estas purinas y pirimidinas (adenina a timina y guanina a citosina).

El estudio de la estructura del cristal empleando las técnicas de DIFRACCION POR RAYOS X.

Fase del ciclo celular que sigue a G1 y precede a G2, en la cual la totalidad del contenido de ADN del núcleo está replicado. Se logra por replicación bidireccional en múltiples sitios a lo largo de cada cromosoma.

El montaje de la ESTRUCTURA CUATERNARIA DE PROTEÍNA de las proteínas multiméricas (COMPLEJOS MULTIPROTEÍNAS) desde sus compuestos de las SUBUNIDADES DE PROTEÍNA.

Proteínas obtenidas a partir de las especies Schizosaccharomyces pombe. La funcion de proteínas específicas obtenidas de tales especies ha despertado gran interés científico y se ha utilizado para derivar conocimientos basicos del funcionamiento de proteínas similares en eucariotas superiores.

Género de ascomiceto de la familia Schizosaccharomycetaceae, orden Schizosaccharomycetales, que comprende la levadura de fisión.

Cualquiera de los procesos por los cuales factores nucleares, citoplasmáticos o intercelulares influyen en el control diferencial (inducción o represión), de la acción de genes a nivel de transcripción o traducción.

El proceso de movimiento de proteínas de un compartimiento celular (incluyendo extracelular) para otro por varias clasificaciones y mecanismos de transporte, tales como transporte de compuerta, desplazamiento de proteína y transporte vesicular.

Un aminoácido esencial. A menudo se adiciona a la dieta animal.

Familia de multisubunidades de complejos de proteínas que se forman en grandes estructuras cilíndricas que se unen a y encapsulan proteínas no nativas. Las chaperoninas utilizan la energía de la hidrólisis de ATP para aumentar la eficiencia de reacción del PLIEGUE DE PROTEÍNAS y de ese modo ayudar a las proteínas a alcanzar su conformación funcional. La familia de chaperoninas se divide en el GRUPO I DE CHAPERONINAS, y el GRUPO II DE CHAPERONINAS, donde cada grupo poseé su propio repertorio de subunidades de proteína y preferencias de subcelulares.

Una tendencia creciente del GENOMA de adquirir MUTACIONES cuando varios procesos involucrados en la mantención y replicación del genoma son disfuncionales.

Métodos para determinar interacción entre PROTEÍNAS.

Grado de similitud entre secuencias de aminoácidos. Esta información es útil para entender la interrelación genética de proteinas y especies.

Representaciones teóricas que simulan el comportamiento o actividad de procesos biológicos o enfermedades. Para modelos de enfermedades en animales vivos, MODELOS ANIMALES DE ENFERMEDAD está disponible. Modelos biológicos incluyen el uso de ecuaciones matemáticas, computadoras y otros equipos electrónicos.

Lectina que se encuentra en las membranas del RETÍCULO ENDOPLÁSMICO que se une a OLIGOSACÁRIDOS por unión N específica que se encuentra en las proteínas recientemente sintetizadas. Puede desempeñar un papel en el PLIEGUE DE PROTEÍNAS y degradación de proteínas mal plegadas en el retículo endoplásmico.

La reconstrucción de una molécula de ADN de doble cadena continua sin defectos a partir de una molécula contenida en regiones dañadas. Los principales mecanismos de reparación son la reparación por extirpación, en la que las regiones defectuosas en una cadena son extirpadas y resintetizadas usando la información complementaria de pareamento de las bases que está en la cadena intacta.

Compleja serie de fenómenos que se producen entre el final de una DIVISIÓN CELULAR y el final de la siguiente y por la que el material celular se duplica y se divide en dos células hijas. El ciclo celular consta de la INTERFASE, que incluye la FASE G0, FASE G1, FASE S, FASE G2 y la fase de DIVISIÓN CELULAR.

Reordenamiento genético por la pérdida de segmentos de ADN o ARN, que acerca secuencias que normalmente están separadas aunque en vecindad próxima. Esta eliminación puede detectarse usando técnicas de citogenética y también pueden inferirse por el fenotipo, que indica la eliminación en un locus específico.

Proteínas preparadas por la tecnología del ADN recombinante.

Subfamilia de las proteínas de choque térmico HSP70 expresadas constitutivamente. Preferentemnete se une y liberan péptidos hidrófobos mediante un proceso dependiente del ATP, y están implicadas en la TRANSLOCACIÓN DE PROTEÍNAS postranslacional.

Una familia de histonas demetilasas que comparten un protegido dominio de Jumonji C. Las enzimas funcionan a través de un mecanismo de dioxigenasa dependiente de hierro que engancha la conversión del 2-oxoglutarato a succinato a la hidroxilación de los grupos N-metilos.

Constituyentes de tejidos endógenos que tienen la capacidad de interactuar con AUTOANTICUERPOS y producir una respuesta inmune.

Especie mayor y más común de "rana" con garras (Xenopus) de África. Esta especie se utiliza extensamente en investigaciones. Hay una importante población en California descendiente de animales de laboratorio que han escapado.

Especie de mosca de fruta muy utilizada en genética debido al gran tamaño de sus cromosomas.

Procesos que estimulan la TRANSCRIPCIÓN GENÉTICA de un gen o conjunto de genes.

Secuencias de ADN que son reconocidas (directa o indirectamente) y enlazadas por una ARN polimerasa dependiente de ADN durante la iniciación de la transcripción. Entre las secuencias altamente conservadas dentro del promotor están la caja de Pribnow en las bacterias y la TATA BOX en los eucariotes.

La sección terminal de un cromosoma que tiene una estructura especializada y que está involucrada en la replicación y estabilidad cromosómica. Se cree que su longitud es de varios cientos de pares de bases.

Enzimas que catalizan la transferencia de un grupo acetil, generalmente de la acetil coenzima A, hacia otro compuesto. EC 2.3.1.

Proteínas obtenidas de ESCHERICHIA COLI.

Sistema de cisternas en el CITOPLASMA de muchas células. En algunos lugares, el retículo endoplásmico es continuo con la membrana plasmática (MEMBRANA CELULAR) o la membrana externa de la cubierta nuclear. Si las superficies externas de las membranas del retículo endoplásmico están cubiertas con ribosomas, se dice que el retículo endoplásmico presenta una superficie rugosa (RETICULO ENDOPLASMICO ASPERO); si no es así se le denomina de superficie lisa (RETICULO ENDOPLASMICO LISO). (King & Stansfield, A Dictionary of Genetics, 4th ed)

Enzimas que catalizan la hidrólisis de enlaces éster dentro del ARN. EC 3.1.-.

Enzimas que catalizan la metilación de aminoácidos después de su incorporación a una cadena polipéptida. La S-Adenosil-L-metionina actúa como agente metilante. EC 2.1.1.

Proteína multifuncional que se encuentra principalmente en los organelos unidos a membranas. En el RETÍCULO ENDOPLÁSMICO se une a oligosacáridos con unión N específica que se encuentran en las proteínas recientemente sintetizadas y funciona como CHAPERONES MOLECULARES que pueden desempeñar un papel en el PLIEGUE DE PROTEÍNAS o retención y degradación de proteínas mal plegadas. Además, la calreticulina es una forma de depósito principal para el CALCIO y funciona como molécula de señalización del calcio que puede regular la HOMEOSTASIS intracelular del calcio.

POLIPÉPTIDOS lineales sintetizados en los RIBOSOMAS y que ulteriormente pueden ser modificados, entrecruzados, divididos o unidos en proteinas complejas, con varias subunidades. La secuencia específica de AMINOÁCIDOS determina la forma que tomará el polipéptido durante el PLIEGUE DE PROTEINA.

Género de moscas pequeñas con dos alas, hay aproximadamente 900 especies descritas. Estos organismos son los más estudiados de todos los géneros desde el punto de vista de la genética y la citología.

Familia de histona-acetiltransferasas que se relaciona estructuralmente con la PROTEÍNA DE UNIÓN A CREB y con la PROTEÍNA P300 ASOCIADA A E1A. Funcionan como coactivadores transcripcionales formando puentes entre los FACTORES DE TRANSCRIPCIÓN de unión al ADN y la maquinaria de transcripción basal. Modifican también los factores de transcripción y la CROMATINA a través de la ACETILACIÓN.

LACTAMAS que forman compuestos con un tamaño de anillo de aproximadamente 1-3 docenas de átomos.

Cuerpo limitado por una membrana, dentro de una célula eucariota, que contiene cromosomas y uno o más nucléolos (NUCLEOLO CELULAR). La membrana nuclear consta de una membrana de doble capa perforada por un número de poros; la membrana exterior se continúa con el RETICULO ENDOPLÁSMICO. Una célula puede tener más de un núcleo.(From Singleton & Sainsbury, Dictionary of Microbiology and Molecular Biology, 2d ed)

Grupo I de proteína de chaperonina que forman la estructura semejante a barril del complejo de chaperonina. Es una proteína oligomérica con una estructura distintiva de catorce subunidades, dispuestas en dos anillos de siete subunidades cada uno. La proteína se estudió inicialmente en BACTERIAS donde es comúnmente llamada como proteína GroEL.

Un anillo de benceno que contiene dos partes de cetona en cualquier posición. Pueden ser sustituídos en cualquier posición excepto en los grupos cetona.