Catepsina W
Catepsinas
Grupo de proteinasas o endopeptidasas lisosomales presentes en los extractos acuosos de una variedad de tejidos animales. Funcionan óptimamente dentro de un rango de pH ácido. Las catepsinas existen como varios subtipos de enzimas incluyendo PROTEASAS DE SERINA, PROTEINASAS ASPÁRTICAS y PROTEASAS DE CISTEÍNA.
Catepsina B
Cisteína proteinasa lisosomal que hidroliza proteínas, con especificidad similar a la de la PAPAÍNA. La enzima está presente en una variedad de tejidos y es importante en muchos procesos fisiológicos y patológicos. En patología se ha comprobado que la catepsina B interviene en la DESMIELINIZACIÓN, ENFISEMA, ARTRITIS REUMATOIDE e INVASIVIDAD NEOPLÁSICA.
Catepsina L
Catepsina D
Cisteína Endopeptidasas
Catepsina K
Oligodesoxirribonucleótidos Antisentido
Catepsina G
Catepsina H
Catepsina E
Endopeptidasa aspártica que es similar en estructura a la CATEPSINA D. Se encuentra primariamente en las células del sistema inmune donde puede desmpeñar un papel en el procesamiento de los ANTÍGENOS DE SUPERFICIE.
Catepsina C
Cisteína proteasa semejante a papaína que tiene especificidad para dipéptidos amino terminales. La enzima juega un papel en la activación de varias serina proteasas pro-inflamatorias para la eliminación de dipéptidos inhibitorios aminoterminales. Las mutaciones genéticas que provocan pérdida de la actividad de la catepsina C en los seres humanos están asociados con la ENFERMEDAD DE PAPILLON-LEFEVRE.