Lectina encontrada nas membranas do RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO que se liga a OLIGOSSACARÍDEOS ligados aos N específicos encontrados em proteínas recém-sintetizadas. Pode desempenhar um papel no DOBRAMENTO DE PROTEÍNA ou na retenção e degradação de proteínas mal dobradas no retículo endoplasmático.

Proteína multifuncional encontrada principalmente nas organelas ligada à membrana. No RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO se liga a oligossacarídeos ligados aos N específicos encontrados em proteínas recém-sintetizadas. Agem como CHAPERONAS MOLECULARES que podem desempenhar um papel no DOBRAMENTO DA PROTEÍNA ou na retenção e degradação de proteínas mal dobradas. Além disso, a calreticulina é a principal forma de armazenamento de CÁLCIO e atua como uma molécula sinalizadora de cálcio, que pode regular a HOMEOSTASIA do cálcio intracelular.

Proteínas às quais os íons de cálcio estão ligados. Podem atuar como proteínas transportadoras, reguladoras ou ativadoras. Contêm tipicamente MOTIVOS EF HAND.

Indolizinas are organic compounds that consist of a tricyclic structure with two fused benzene rings and a piperidine ring, often found in certain pharmaceuticals and natural alkaloids.

Sistema de cisternas no CITOPLASMA de grande quantidade de células. Em alguns locais, o retículo endoplasmático é contíguo à membrana plasmática (MEMBRANA CELULAR) ou com a membrana externa do envelope nuclear. Se as superfícies externas das membranas do retículo endoplasmático se encontrarem recobertas por ribossomos, diz-se que o retículo endoplasmático apresenta superfície rugosa (RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO RUGOSO); caso contrário, diz-se que sua superfície é lisa (RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO LISO).

Família de proteínas celulares que medeiam a correta montagem ou desmontagem de polipeptídeos e seus ligantes associados. Apesar de fazerem parte do processo de montagem, as chaperonas moleculares não são componentes das estruturas finais.

Processos envolvidos na formação da ESTRUTURA TERCIÁRIA DE PROTEÍNA.

Isomerases com ligações enxofre-enxofre que catalisam o rearranjo das ligações dissulfeto dentro das proteínas durante o seu arranjo espacial. As isoenzimas específicas de isomerases de dissulfetos de proteínas também ocorrem como subunidades de PROCOLÁGENO-PROLINA DIOXIGENASE.

Adição química ou bioquímica de carboidratos ou grupos glicosídicos a outras substâncias químicas, especialmente peptídeos ou proteínas. [As enzimas] que catalisam esta reação bioquímica são as glicosil transferases.

Proteínas complexas ligando RNA com ácidos ribonucleicos (RNA).

Classe de enzimas que catalisam alterações geométricas ou estruturais dentro de uma molécula para formar um único produto. As reações não envolvem uma legítima alteração na concentração de outros compostos que não o substrato e o produto. A classe inclui epimerases, isomerases, mutases e racemases. (Dorland, 28a ed)

Enzimas que catalisam a exo-hidrólise de ligações 1,4-alfa-glucosídicas com liberação de alfa-glucose. A deficiência de alfa-1,4-glucosidase pode causar a DOENÇA DE DEPÓSITO DE GLICOGÊNIO TIPO II. EC 3.2.1.20.

Polissacarídeos são longas cadeias de carboidratos formadas pela união de milhares de moléculas de monossacarídeos por ligações glucosídicas, desempenhando um papel importante em diversos processos biológicos, como armazenamento de energia e estrutura celular.

Processo pelo qual substâncias endógenas ou exógenas ligam-se a proteínas, peptídeos, enzimas, precursores proteicos ou compostos relacionados. Medidas específicas de ligantes de proteínas são usadas frequentemente como ensaios em avaliações diagnósticas.

Proteínas que são sintetizadas em eucariotos e bactérias em resposta à hipertermia e outros tipos de estresse ambiental. Aumentam a tolerância térmica e desempenham funções essenciais para a sobrevivência celular sob estas condições.

Carboidratos formados por dois (DISSACARÍDEOS) a dez MONOSSACARÍDEOS ligados entre si por uma ligação alfa- ou beta-glicosídica. São encontrados em toda a natureza tanto sob a forma livre como complexada.

Enzimas que hidrolisam compostos O-glucosilados. EC 3.2.1.-.