Immunglobulin, epsilonkedja
Tunga kedjor i Fab- och Fc-fragmenten hos immunglobulin E, med en molekylvikt av ca 72 kD. De innehåller ungefär 550 aminosyrarester ordnade i fem domäner och ca tre gånger så mycket kolhydrat som de tunga kedjorna på IgA, IgD och IgG.
Immunglobuliner
Immunglobulin A
IgA utgör 15-20% av människans serumimmunglobuliner, huvudsakligen i form av polymerer med 4 kedjor. Hos andra däggdjur dominerar dimerer. Sekretoriskt immunglobulin A är det vanligaste immunglobulinet i sekret.
Immunglobulin M
Immunglobulin, tung kedja
Viktiga beståndsdelar av immunglobulinmolekyler. De utgör de större av de två typerna av polypeptidkedjor som svarar för de olika immunglobulinernas biologiska och immunologiska egenskaper. De skiljer sig åt, beroende på vilken Ig-klass de kommer från, innehåller mellan 450 och 600 aminosyrarester per kedja, och har molekylvikter mellan 51 och 72 kD. Varje immunglobulinmolekyl har två tunga och två lätta kedjor.
Immunglobuliner, intravenösa
Immunglobulinberedningar för intravenös tillförsel som huvudsakligen innehåller immunglobulin G (IgG). De används för behandling av en rad sjukdomar, förknippade med minskade eller onormala immunglobulinnivåer, inkl. AIDS hos barn, primär hypergammaglobulinemi, SCID (svår kombinerad immundefekt), cytomegalovirusinfektioner hos patienter med transplantat, kronisk lymfocytisk leukemi, Kawasakisyndromet, neonatalinfektioner och idiopatisk trombocytopen purpura.
Immunglobulingener
Gener som kodar för immunglobulinernas lätta och tunga kedjesegment. De lätta kedjornas gensegment betecknas L-V (variabel), J ("joining"; sammankopplande) och C (konstant). De tunga kedjesegmenten har dessutom en mångfalds- eller spridningsgen D ("diversity"). Varje segment kodar för vissa aminosyror, och alla har olika nukleotidsekvenser. Generna sätts ihop genom ett anmärkningsvärt blandande av segment under B-cellernas mognande.
Immunglobulin, lätt kedja
Polypeptidkedjor, bestående av 211 till 217 aminosyrasekvenser, som kan isoleras från immunglobuliner och som har en molekylvikt av ca 22 kD. Det finns två huvudtyper av lätta kedjor, kappa och lambda, vilka hos människa förekommer ungefär i förhållandet 60% till 40%. Båda kedjor består av linjärt upprepade, likartade, men inte identiska, segment av ca 110 aminosyrarester. I varje segment lägger en disulfidbindning grunden till en tätt veckad, 60-delad slinga eller domän. Angränsande domäner länkas med mindre tätveckade regioner. Båda de lätta kedjorna innehåller två sådana domäner. Två lätta och två tunga kedjor utgör en immunglobulinmolekyl, men båda lätta kedjor i ett Ig är av samma typ.
Immunglobulin, kappakedja
Immunglobulin A, sekretoriskt
Variabel del av immunglobulin
Den del av immunglobulinmolekylen (antikroppen), vars aminosyrasekvens och -sammansättning kan variera, som ger antikroppen dess antigenspecificitet och som antas utgöra bindningsplatsen för antigenet. Den återfinns vid Fab-fragmentets N-ände och omfattar såväl hypervariabla områden (komplementära regioner) som ramområden.
Immunglobulin, my-kedja
Tunga kedjor i Fab- och Fc-fragmenten hos immunglobulin M, med en molekylvikt av ca 72 kD. De har ungefär 57 aminosyrarester ordnade i fem domäner och fler oligosackaridgrenar och högre kolhydratinnehåll än de tunga kedjorna på IgG.