Faktor XIIIa
Den aktiverade formen av faktor XIII, ett transglutaminas, som stabiliserar bildandet av den fibrinpolymer (blodkrusta) som utgör slutskedet i koagulationskaskaden.
Faktor XIII
Ett fibrinstabiliserande plasmaenzym (i gruppen transglutaminaser) som aktiveras av trombin och kalcium till att bilda faktor XIIIa. Det har en viktig, stabiliserande roll vid bildandet av den fibrinpolymer (blodkrusta) som utgör ändledet i hela koagulationsprocessen.
Transglutaminaser
Transglutaminaser är en grupp enzym som katalyserar den posttranslationella modifieringen av proteiner genom att bilda isopeptidbindningar mellan glutamin- och lysinresidyer, vilket kan leda till protein-protein-korsliningar. Dessa enzymer spelar viktiga roller i olika fysiologiska processer, inklusive cellytanernas integritet, blodkoagulering och neurotransmission, men de kan även vara involverade i patologiska tillstånd som cancer och neurodegenerativa sjukdomar.
Fibrin
Kadaverin
Faktor XIII-brist
Korsbindningsreagens
Föreningar med två reaktiva grupper, oftast i motsatta ändar av molekylen, som förmår reagera med och bilda bryggor mellan aminosyrasidokedjor i proteiner. Därmed kan lägena för naturligt förekommande reaktiva områden i proteiner identifieras. Korsbindinde ämnen kan även användas för andra makromolekyler, som t ex glykoproteiner, nukleinsyror osv.
Fibrinogenbrist
Brist på eller avsaknad av fibrinogen i blodet.
Fibrinogen
Plasmaglykoprotein som koagulerar av trombin och som består av en dimer av tre icke identiska par av polypeptidkedjor (alfa, beta och gamma), hoplänkade med disulfidbindningar. Fibrinogenlevring är en sol-gelförändring som utgörs av en komplex molekylär process. Medan fibrinogen spjälkas av trombin och bildar polypeptid A och B, ger andra enzymers proteolytiska verkan olika nedbrytningsprodukter av fibrinogen.
Glutamin
Fibrinogener, abnorma
Fibrinogener med funktionsbrister till följd av en eller fler aminosyrasubstitutioner i det normala fibrinogenets aminosyrasekvens. Avvikelser i fibrinogenmolekylen kan störa något av de viktigare stegen i omvandlingen av fibrinogen till stabiliserat fibrin, som t ex trombinspjälkning av fibrinopeptiderna, polymerisering och korsbindning av fibrin. De dysfibrinogenemier som uppstår kan vara kliniskt dolda, eller förenade med blödning, proppbildning eller dålig sårläkning.
Fibrinopeptid B
Två små peptidkedjor som frigörs från N-ändsegmentet av fibrinogenets betakedjor genom verkan av trombin. Varje peptidkedja innehåller 20 aminosyrarester. Fibrinopeptid B behöver inte tas bort för att koagulation skall äga rum.
alpha-2-Antiplasmin
Alpha-2-antiplasmin är ett protein som förekommer naturligt i blodplasma och har en viktig roll i hemostasen, det vill säga blodets förmåga att stelna och stoppa blödningar. Proteinet fungerar som en inhibitor av serinproteas, till exempel plasmin, som bryter ned fibrin, ett protein som är involverat i blodkoaguleringen. Genom att hämma plasminens verksamhet bidrar alpha-2-antiplasmin till att stabilisera den bildade blodkoageln och förhindra fortsatt blödning.
Trombin
Trombin är ett enzym som spjälkar fibrinogent till fibrin, vilket är en viktig process i blodets koaguleringskaskad och bildandet av blodproppar (tromber).
Putrescin
Putrescin är ett biogent amin som bildas under nedbrytningen av proteiner, särskilt under förmultnandet av död vävnad eller föda. Det har en stark illaluktande doft och kan påträffas i fetma, sårvätska och urin hos personer med vissa sjukdomar som levercirros och reumatoid artrit. Putrescin är också associerad med dålig andedräkt och kan vara ett tecken på munhälsa-relaterade problem.
Aminosyrasekvens
Icke-fibrillära kollagener
Marsvin
Fibrinolys
Den naturliga, enzymatiska upplösningen av fibrin.
Blodkoagulation
Den serie av processer som äger rum när blodets många koagulationsfaktorer samverkar och slutligen leder till bildandet av en olöslig fibrintromb. Förloppet kan indelas i tre steg: 1) aktivering av de n inre och yttre protrombinkonverteringsprocessen; 2) bildande av trombin; 3) bildande av stabila fibrinpolymerer.
Läderhud
Gammaglutamyltransferas
Bindningsplatser
Kaseiner
Substratspecificitet
Substratspecificitet beteferrer sig inom farmakologi och enzymologi till den egenskap hos ett enzym eller en receptor där det endast binder till och katalyserar (eller påverkar) vissa specifika substanser, molekyler eller läkemedel, känt som substrat. Det innebär att en given enzymtyp endast är aktivt mot en begränsad grupp av kemiska föreningar som har en viss strukturell och kemisk likhet. Substratspecificiteten bestäms av enzymernas tredimensionella struktur och den del av substratmolekylen som interagerar med aktiva sitet på enzymet.
Oligopeptider
Oligopeptider är korta peptidmolekyler bestående av två till tio aminosyror som är länkade till varandra via peptidbindningar. De bildas ofta genom proteolys, en nedbrytande process där proteiner splittras upp i mindre peptidfragment eller enskilda aminosyror. Oligopeptider har diverse funktioner inom levande organismers cellulära signalering och reglering av biologiska processer.