Cathepsin C, också känt som dipeptidylpeptidas I (DPP-I), är ett enzym som tillhör de cysteinproteasklasserna och finns naturligt i många olika celltyper hos djur. Det spelar en viktig roll inom immunförsvaret genom att aktivera andra proteaser, men kan också vara involverat i celldöd och sjukdomsprocesser som cancer och neurodegenerativa tillstånd när det finns en överproduktion eller mutation av Cathepsin C.

En grupp lysomala proteinaser eller endopeptidaser som finns i vattenbaserade extrakt i en rad djurvävnader. De har bäst verkan vid surt pH.

Papillon-Lefèvre syndrom är en sällsynt, autosomalt recessivt arvad genetisk hud- och tand sjukdom, karaktäriserad av transplantationsimmunologiska defekter och rekurrent infektioner. Den kännetecknas huvudsakligen av svåra tidiga parodontit (tandsmältningsinflammation) som orsakar tandlossning, palmoplantar keratoderma (torr, grov hud på handflator och plantor), och ofta även rekurrent bakteriell skinninfektion. Sjukdomen beror på mutationer i genen för katalaseproteinase C (CTSC) som leder till nedsatt funktion av proteaset. Detta orsakar en störning i den normala cellytan och immunförsvaret, vilket gör att individen blir mer känslig för infektioner.

Ett lysosomalt cysteinproteinas som hydrolyserar proteiner, med en specificitet som liknar papainets. Enzymet förekommer i en rad olika vävnadstyper och spelar en viktig roll i många fysiologiska och patologiska processer. Vid patologiska tillstånd har katepsin B visat sig vara inblandat i demyelinisering, emfysem, reumatoid artrit och tumörinfiltration. EC 3.4.22.1.

Cathepsin L är ett enzym som tillhör gruppen cysteinproteas, vilka är proteaser (enzimer som bryter ner protein) som använder sig av en cysteinrest i sin aktiva sida för att katalysera nedbrytningen av andra proteiner. Cathepsin L är specifikt ett endopeptidasc, vilket betyder att det klipper sönder peptidbindningar inuti proteinens primära struktur. Detta enzym är främst beläget i lysosomer och aktiveras vid lägre pH-värden, vilket gör att det spelar en viktig roll i intracellulär proteinsönderfall och nedbrytning av exogena ämnen som tagits upp av cellen. Dessutom har cathepsin L visat sig ha en roll i flera patologiska tillstånd, såsom cancersjukdomar, neurodegenerativa sjukdomar och inflammatoriska tillstånd.

Ett intracellulärt proteinas som påträffats i en rad vävnader. Det har en specificitet som liknar den hos pepsin A, men är mer inskränkt. Enzymet ingår i katbolismen av brost och bindväv. EC 3.4.23.5.

Dipeptidyl-Peptidases (DPPs) and Tripeptidyl-Peptidases (TPPs) are types of enzymes that break down peptides, which are chains of amino acids. DPPs cleave dipeptides, which are two amino acids, from the N-terminus (the end with a free amino group) of a peptide or protein. TPPs, on the other hand, cleave tripeptides, which are three amino acids, from the N-terminus of a peptide or protein. These enzymes play important roles in regulating various physiological processes, including digestion, immune function, and blood sugar control. Inhibition of certain DPPs (such as DPP-4) has been shown to be beneficial in the treatment of type 2 diabetes, as it increases the levels of incretin hormones which promote insulin secretion and decrease glucagon secretion.

Cathepsin K är ett enzym som tillhör de cysteinproteaser som finns naturligt i kroppen. Det är huvudsakligen beläget inne i lysosomer hos celler av den monocyt-macrofaglinjen, såsom osteoklastceller, och har en viktig roll i nedbrytningen och omstruktureringen av kollagen och andra proteiner i extracellulära matriser. Cathepsin K är speciellt känt för sin roll i benmetabolismen, där det bidrar till normal benremodelering genom att bryta ner kollagen i den äldre, "uttjänade" benmassan, så att nya, starkare ben kan byggas upp. Dessuppehör har forskning visat att överaktivitet hos cathepsin K kan leda till osteoporos och andra benrelaterade sjukdomar.

Cathepsin G är ett enzym som tillhör de proteolytiska enzymerna, och är beläget inuti vissa vita blodkroppar (neutrofila granulocyter). Det har förmågan att bryta ned proteiner, peptider och andra biologiskt aktiva molekyler. Cathepsin G spelar en roll i immunförsvaret genom att hjälpa till att eliminera patogena mikroorganismer som invaderat kroppen.

Cathepsin H är ett enzym som tillhör gruppen cysteinproteaser och finns naturligt i kroppens celler, särskilt inom immunsystemet. Det fungerar som ett proteolytiskt enzym, vilket betyder att det bryter ned andra proteiner i små bitar. Cathepsin H deltar i olika fysiologiska processer såsom intracellulär proteinavskiljning, antigenpresentation och celldöd under immunförsvarets normala funktion. Även om det är viktigt för cellulär homeostas, kan överaktivitet eller felreglering av cathepsin H vara associerat med patologiska tillstånd som inflammation och cancer.

Ett asparaginendopeptidas av hydrolasklass som liknar katepsin D, men har en något bredare specificitet. EC 3.4.23.34.

En homolog grupp av endogena cysteinproteinashämmare. Det finns fyra distinkta familjer inom cystatinsuperfamiljen: cystatin B eller stefiner; cystatin C eller post-gammaglobulin; äggvita eller hönscystatin; samt kininogent cystatin. Cystatinerna hämmar de flesta cysteinendopeptidaser av papaintyp och andra peptidaser med en sulfhydrylgrupp vid den aktiva platsen.

Cathepsin F är ett enzym som tillhör de cysteinproteaser som finns naturligt i kroppen. Det är huvudsakligen beläget inne i lysosomer och har en funktion som att bryta ned proteiner i cellerna. Cathepsin F kan spela en roll i olika fysiologiska processer, såsom celldöd (apoptos) och immunförsvar, men det kan också vara involverat i patologiska tillstånd som cancer och autoimmuna sjukdomar.

Endopeptidaser som vid katalys använder cystein. Denna enzymgrupp inaktiveras av sulfhydrylreagentia. EC 3.4.22.

En form av medfödd, autosomalt dominant iktyos som kännetecknas av erytrodermi och svår hyperkeratos. Den visar sig vid födseln som blåsor som följs av hornartade, vårtliknande fjäll över hela kroppen, mest framträdande i böjningsområden.

En klass morfologiskt heterogena cytoplasmapartiklar i djur- och växtvävnader som kännetecknas av sitt innehåll av hydrolytiska enzym och dessas strukturbundna latens. Lysosomernas intracellulära funktioner beror på deras lytiska potential. Lysosomens enkla membran verkar som barriär mellan de inneslutna enzymen och substratet utanför. Lysosomenzymens verkan är begränsad eller ingen alls så länge blåsan de är inneslutna i inte brister.

Cathepsin Z är ett enzym som tillhör gruppen cysteinproteas, vilka är proteaser (enzimer som bryter ner protein) som innehåller cystein i sin aktiva säte. Cathepsin Z är specifikt ett lysosomalt enzym, vilket betyder att det normalt förekommer inne i lysosomer – cellens organeller där slitage av proteiner och andra molekyler sker. Det har potentialen att vara involverat i olika fysiologiska processer såsom celldelning, celldöd (apoptos) och immunförsvar. Dess specifika funktion är dock fortfarande under forskning.

En proteasomhämmare är ett läkemedel som blockerar funktionen hos proteasomen, en cellular molekylär maskin som bryter ner överflödiga eller skadade proteiner, vilket leder till att celldöd (apoptos) induceras i cancerceller.

Peptider uppbyggda av två aminosyraenheter.

"Serinendopeptidaser är en grupp enzymer som bryter peptidbindningar i proteiner och peptider, där serin är den aktiva aminosyran i katalysens mekanism."

En undergrupp av peptidhydrolaser. De klassificeras huvudsakligen utifrån sin katalytiska verkan. Specificitet används endast för identifiering av enskilda enzymer. De omfattar serinendopeptidaser (EC 3.4.21), cysteinendopeptidaser (EC 3.4.22), asparaginendopeptidaser (EC 3.4.23), metalloendopeptidaser (EC 3.4.24) samt en grupp enzymer som ännu inte placerats in i någon av ovannämnda klasser (EC 3.4.99). EC 3.4.-.

Fysiologiskt inaktiva ämnen som kan omvandlas till aktiva enzymer.

Cathepsin W är ett enzym som tillhör gruppen cysteinproteas, vilka är kända för sin förmåga att bryta ned proteiner. Cathepsin W är specifikt beläget i lysosomer hos vissa celltyper, framförallt inom det immunsystemet, där det tros spela en roll i nedbrytningen av intracellulära proteiner och möjligen ha en funktion i kroppens försvar mot infektioner. Det är dock fortfarande mycket forskning pågående angående detta enzym och dess exakta funktioner och mekanismer.

Ett enzym som katalyserar hydrolys av proteiner, inklusive elastin. Det klyver företrädesvis bindningarna på karboxylsidan av Ala och Val, med större specificitet för Ala. EC 3.4.21.37.

Det främsta mjölkkoagulerande enzymet i den diande kalvens egentliga mage, löpmagen (abomasum). Det utsöndras i form av en inaktiv prekursor, prorennin, som i magens sura miljö omvandlas till det akti va enzymet. EC 3.4.23.4.

Uppslagsböcker med informativa artiklar inom alla kunskapsfält (allmänna uppslagsverk), oftast med alfabetiskt ordnade uppslagsord eller ämnesord, eller uppslagsverk inom ett speciellt ämnesområde. Syn. uppslagsböcker; uppslagsverk.

Renin är ett enzym som produceras och sekreteras av speciella celler (granulosa celler) i njurarnas körtlar (juxtaglomerulära apparater). Det har en viktig roll i regleringen av blodtrycket genom att utlösa den renin-angiotensin-aldosteron-axeln (RAAS). När renin aktiveras, omvandlar det ett protein till angiotensin I, som sedan konverteras till angiotensin II av angiotensinkonverterande enzym. Angiotensin II är ett kraftfullt vasokonstriktorer och stimulerar även aldosteronsekreteringen från binjuremärgen, vilket leder till ökad natriumåterupptag och vätskehalten i kroppen, och därmed höjd blodtryck.

Pepsin A är ett enzym som produceras i magsäcken och hjälper till att bryta ner proteiner i maten till mindre peptider under magsäckens sura förhållanden.

Pepstatiner är en grupp proteaser, enzymer som bryter ned proteiner, som hämmas av pepsin-inhibitorer och har sin aktivitet optimalförhöjd vid lågt pH. De är aspartylproteaser och förekommer naturligt hos djur, växter och mikroorganismer. Pepstatiner används inom forskning för att studera proteas och deras mekanismer.