N-Terminal Acetyltransferase A
Un N-terminal Acetyltransferase sous-type qui se compose de la sous-unité catalytique et le Naa10p Naa15p sous-unité auxiliaire. La structure de cette enzyme est conservée entre petits et grands eukaryotes. Il a spécificité pour N-terminal sérine ; alanine ; Thréonine et glycine de cystine ; valine ; et les résidus et agit sur Nascent peptide chaînes suivant le retrait du initiateur méthionine par Methionyl Aminopeptidases.
N-Terminal Acetyltransferase E
N-Terminal Acetyltransferase B
Un N-terminal Acetyltransferase sous-type qui se compose de la sous-unité catalytique et le Naa20p Naa25p sous-unité auxiliaire. La structure de cette enzyme est conservée entre levures et HUMAN. Il a spécificité pour la N-terminal méthionine de peptides où la prochaine acides aminés dans la chaîne est soit aspartate ; glutamate ; asparagine ; OU glutamine.
N-Terminal Acetyltransferase F
Un N-terminal Acetyltransferase sous-type qui se compose de la sous-unité catalytique Naa60p. On se retrouve chez eukayotes supérieure et affiche un substrat spécificité pour la N-terminal méthionine de peptides où la prochaine acides aminés dans la chaîne est soit leucine ; lysine ; PHENYALANINE ; isoleucine ; ou TRYPTOPHANE.
N-Terminal Acetyltransferase C
Un N-terminal Acetyltransferase sous-type qui se compose de la sous-unité catalytique Naa30p, et le Naa35p et Naa38p sous-unités auxiliaire. Il a spécificité pour la N-terminal méthionine de peptides où la prochaine acides aminés dans la chaîne est soit leucine ; PHENYALANINE ; isoleucine ; ou TRYPTOPHANE.
N-Terminal Acetyltransferase D
Acétyltransférases
Histone Acetyltransferases
Choline O-Acetyltransferase
Chloramphenicol O-Acetyltransferase
Une enzyme qui catalyse le chloramphénicol acétylation de céder le chloramphénicol 3-acetate. Depuis le chloramphénicol 3-acetate ne se lie à des infections bactériennes ribosomes et n ’ est pas un inhibiteur du peptidyltransferase, l ’ enzyme est responsable de la résistance chloramphénicol naturelle pour les bactéries, et cette enzyme, pour lequel variantes sont connus, sont retrouvés dans les deux et les bactéries à Gram négatif. CE 2.3.1.28.
Données Séquence Moléculaire
Acide aminé, spécifique des descriptions de glucides, ou les séquences nucléotides apparues dans la littérature et / ou se déposent dans et maintenu par bases de données tels que la banque de gènes GenBank, européen (EMBL laboratoire de biologie moléculaire), la Fondation de Recherche Biomedical (NBRF) ou une autre séquence référentiels.
Séquence Des Acides Aminés
Facteurs De Transcription Cbp-P300
Une famille de Histone Acetyltransferases structurally-related CREB-BINDING c'est à des protéines et de protéines P300 E1A-ASSOCIATED. Elles fonctionnent comme Coactivators en cascade de transcription entre DNA-Binding FACTEURS basale et la transcription des machines. Ils également modifier facteurs de transcription et Chromatin par acétylation.
Carnitine O-Acetyltransferase
Séquence Nucléotidique
La séquence des purines et PYRIMIDINES dans les acides nucléiques et polynucleotides. On l'appelle aussi séquence nucléotidique.
Serine O-Acetyltransferase
Dihydrolipoyllysine-Residue Acetyltransferase
Promoter Regions, Genetic
Structure Tertiaire Protéine
Le niveau de structure protéique dans lesquels les associations de structures (protéine secondaire hélice alpha, bêta draps, boucle régions, et motifs) ensemble pour former plié formes appelé domaines : Disulfures des ponts entre cysteines dans deux différentes parties de la chaine polypeptidique avec autres interactions entre les chaînes jouer un rôle dans la formation et stabilisation des protéines habituellement tertiaire. Petite structure consistent en un seul domaine, mais plus grande protéines peut contenir un certain nombre de domaines liés par les segments de chaine polypeptidique peu structure secondaire habituel.