Enzymes qui catalysent l ’ interconversion ketose aldose et de composés.

La classe des enzymes qui catalyser géométrique ou des changements structurels dans une molécule pour former un seul produit. Les réactions n'impliquent pas un des taux de change autres que le substrat composés et le produit de la 28e Dorland. (Éditeur) CE 5.

Le changement d'enzymes qui catalysent carbon-carbon une double liaison d'un seul endroit à une autre dans la même molécule. CE 5.3.3.

Une enzyme qui catalyse le isomerization proline de résidus dans les protéines. CE 5.2.1.8.

Enzymes qui catalysent les centres chiralement epimerization racemization ou en acides aminés ou des dérivés. CE 5.1.1.

Enzymes qui catalyser la epimerization de centres chiraux au sein des hydrates de carbone ou leurs dérivés. CE 5.1.3.

Sulfur-sulfur Bond Isomerases qui catalysent disulfures obligations dans le réaménagement de protéines pendant pliage. Protéine spécifique disulfide-isomerase isoenzymes également survenir comme sous-unités de PROCOLLAGEN-PROLINE Dioxygenase.

Enzymes qui catalyser la transposition de double liaison (s) dans un stéroïde molécule. CE 5.3.3.

Une famille de peptidyl-prolyl cis-trans Isomérases qui se lient à CYCLOSPORINS et régule le système immunitaire CE 5.2.1.-.

Membres d'une famille d'isopolypeptides ayant conservé des protéines qui sont tous cis-trans peptidyl-prolyl Isomérases (PEPTIDYLPROLYL isomerase). Ils se lient les immunusupresseurs cyclosporine, tacrolimus et sirolimus. Elles possèdent rotamase activité, qui est inhibé par les immunosuppresseurs qui se lient à eux.

Un double liaison carbon-carbon isomerase qui catalyse le mouvement de C3 à double liaison C2 d'un acyl-CoA insaturés. L ’ enzyme joue un rôle clé en permettant à des substrats acyl-CoA beta-oxidation à réintégrer le sentier.

Une famille de immunophilin des protéines qui se lient au tacrolimus (médicaments immunosuppresseurs alias FK506 5.2.1.- CE) et de sirolimus.

Sel hydroxy de l'ammonium Ion. Il est formé quand AMMONIA réagit avec des molécules d'eau en solution.

Un 17-KDa PEPTIDYLPROLYL cytoplasmique isomerase impliqué dans immunoregulation. C'est un membre de la famille de protéines cyclophilin qui se lie à la ciclosporine.

Enzymes qui catalyser la transposition de sulfur-sulfur un lien. CE 5.3.4.

La classe des hydrates de carbone qui contient cinq atomes de carbone.

Un aldose-ketose isomerase qui catalyse l ’ interconversion réversible de glucose, fructose mannose-6-phosphate dans mannose-6-phosphate. Et le facteur D'organismes eucaryotes joue un rôle essentiel dans glycolytic et gluconeogenic. Dans les systèmes de mammifères ainsi que l ’ enzyme présente dans le cytoplasme et en tant que protéine secrétée. Cette sécrétés forme de déficit en glucose-6-phosphate isomerase a été dénommés autocrine motilité facteur ou neuroleukin et agit comme une cytokine qui se lie au récepteur facteur Autocrine motilité. Une carence de l'enzyme dans l ’ homme est autosomique récessive, ce qui entraîne CONGENITAL Non Sphérocytaire anémie hémolytique.

Une enzyme qui catalyse le réversibles isomerization de D-mannose-6-phosphate pour former D-fructose-6-phosphate, une étape importante dans la glycolyse. CE 5.3.1.8.

Acide aminé, spécifique des descriptions de glucides, ou les séquences nucléotides apparues dans la littérature et / ou se déposent dans et maintenu par bases de données tels que la banque de gènes GenBank, européen (EMBL laboratoire de biologie moléculaire), la Fondation de Recherche Biomedical (NBRF) ou une autre séquence référentiels.

L'ordre des acides aminés comme ils ont lieu dans une chaine polypeptidique, appelle ça le principal structure des protéines. C'est un enjeu capital pour déterminer leur structure des protéines.

Une enzyme qui catalyse la conversion de façon réversible D-glyceraldehyde Phosphorique à dihydroxyacetone disodique. Un déficit en humains causes Non Sphérocytaire hémolytique, anémie hémolytique (,) Non Sphérocytaire CONGENITAL. CE 5.3.1.1.

Un disaccharide composée de deux unités de glucose dans une alpha (1-6) glycosidic interne.