Miosina não Muscular Tipo IIA
Miosina não Muscular Tipo IIB
Isoforma não muscular de miosina tipo II encontrada predominantemente em tecido neuronal.
Miosinas
Superfamília diversificada de proteínas que atuam como proteínas de translocação. Compartilham a característica comum de serem capazes de se ligar a ACTINAS e hidrolisar o MgATP. Geralmente, as miosinas consistem em cadeias pesadas envolvidas na locomoção e cadeias leves envolvidas na regulação. Há três domínios inseridos na estrutura na cadeia pesada da miosina: cabeça, pescoço e cauda. A região da cabeça da cadeia pesada contém o domínio de ligação à actina e o domínio MgATPase, que provê energia para locomoção. A região do pescoço está envolvida na união das cadeias leves. A região da cauda possui o ponto de ancoragem que retém a posição da cadeia pesada. A superfamília das miosinas é organizada em classes estruturais baseadas no tipo e arranjo das subunidades que elas contêm.
Miosina Tipo IV
Miosina Tipo II
Cadeias Pesadas de Miosina
As maiores subunidades das MIOSINAS. As cadeias pesadas possuem peso molecular de aproximadamente 230 kDa e cada uma delas geralmente está associada a um par diferente de CADEIAS LEVES DE MIOSINA. As cadeias pesadas possuem atividade ligante de actina e atividade ATPase.
Miosina Tipo III
Subclasse de miosinas encontradas inicialmente no fotorreceptor de DROSOPHILA. As cadeias pesadas podem ocorrer como duas isoformas de 132 e 174 kDa processadas alternadamente. A porção amino terminal da miosina tipo III é muito rara e contém um domínio de proteína quinase que pode ser um componente importante do processo visual.
Compostos Heterocíclicos de 4 ou mais Anéis
Miosina Tipo I
Subclasse de miosinas, geralmente encontrada associada com estruturas membranosas ricas em actina, como os filopódios. Os membros da família de miosina tipo I são ubiquamente expressos em eucariontes. As cadeias pesadas de miosina tipo I perderam a estrutura espiral formando as sequências em suas caudas, portanto não dimerizam.
Cadeias Leves de Miosina
As menores subunidades das MIOSINAS que se ligam próximo às cabeças das CADEIAS PESADAS DE MIOSINA. As cadeias leves de miosina possuem peso molecular de aproximadamente 20 kDa e geralmente há um par essencial e um par regulador de cadeias leves associado a cada cadeia pesada. Muitas cadeias leves de miosina que se ligam a cálcio são consideradas proteínas 'semelhantes à calmodulina'.
Miosina Tipo V
Subfragmentos de Miosina
Partes da molécula de miosina resultante da clivagem por enzimas proteolíticas (PAPAÍNA, TRIPSINA ou QUIMIOTRIPSINA) em regiões bem localizadas. O estudo desses fragmentos isolados ajuda a delinear os papéis funcionais das partes diferentes da miosina. Dois dos subfragmentos mais comuns são a miosina S-1 e miosina S-2. O subfragmento S-1 contém as cabeças das cadeias pesadas mais as cadeias leves e o S-2 contém parte da cauda da cadeia pesada, com estrutura de dupla fita disposta em alfa-hélice (haste de miosina).
Proteínas Motores Moleculares
Proteínas Cotransportadoras de Sódio-Fosfato Tipo IIa
Actinas
Proteínas filamentosas, principais constituintes dos delgados filamentos das fibras musculares. Os filamentos (também conhecidos como filamentos ou actina-F) podem ser dissociados em suas subunidades globulares. Cada subunidade é composta por um único polipeptídeo de 375 aminoácidos. Este é conhecido como actina-G ou globular. Em conjunção com a MIOSINA, a actina é responsável pela contração e relaxamento do músculo.
Actomiosina
Complexo proteico de actina e MIOSINAS presente no músculo. É a substância contrátil essencial do músculo.
Quinase de Cadeia Leve de Miosina
Enzima que fosforila as cadeias leves da miosina na presença de ATP originando fosfato de miosina de cadeia leve e ADP, e requer cálcio e calmodulina. A cadeia leve de 20-kD é fosforilada mais rapidamente do que qualquer outro aceptor, mas as cadeias leves de outras miosinas e da própria miosina podem agir como aceptores. A enzima exerce um papel central na regulação da contração da musculatura lisa.
Isoformas de Proteínas
Fosfolipases A2 do Grupo II
Fosfatase de Miosina-de-Cadeia-Leve
Fosfoproteina fosfatase específica para CADEIAS LEVES DE MIOSINA. É composta por três subunidades que incluem: subunidade catalítica, subunidade ligada a miosina e uma terceira subunidade de função desconhecida.
Músculo Estriado
Um dos dois tipos de músculo do corpo, caracterizado pelo arranjo em bandas observadas ao microscópio. Os músculos estriados podem ser divididos em dois subtipos: MÚSCULO CARDÍACO e MÚSCULO ESQUELÉTICO.
Proteínas Cotransportadoras de Sódio-Fosfato
Dados de Sequência Molecular
Descrições de sequências específicas de aminoácidos, carboidratos ou nucleotídeos que apareceram na literatura publicada e/ou são depositadas e mantidas por bancos de dados como o GENBANK, European Molecular Biology Laboratory (EMBL), National Biomedical Research Foundation (NBRF) ou outros repositórios de sequências.
Sequência de Aminoácidos
Citoesqueleto de Actina
Inibidores de Prolil-Hidrolase
Citoesqueleto
Quinases Associadas a rho
Quinases serina-treonina de sinalização intracelular que se ligam a PROTEÍNAS RHO DE LIGAÇÃO A GTP. Originalmente verificou-se que medeiam os efeitos da PROTEÍNA DE LIGAÇÃO A GTP rhoA na formação das FIBRAS DE ESTRESSE e ADERÊNCIAS FOCAIS. As quinases associadas com Rho têm especificidade para vários substratos, incluindo a FOSFATASE DE MIOSINA-DE-CADEIA-LEVE e as QUINASES LIM.
Miosinas Cardíacas
Isoformas da miosina tipo II encontradas no músculo cardíaco.