Metalocarboxipeptidase que remove o aminoácido básico C-terminal dos peptídeos e proteínas, com demonstrada preferência para lisina sob arginina. É uma enzima plasmática dependente de zinco que inativa a bradicinina e as anafilatoxinas.

Enzimas que agem na extremidade C-terminal livre de um polipeptídeo para liberar um único resíduo de aminoácido.

Exopeptidase contendo ZINCO encontrada principalmente nas VESÍCULAS SECRETÓRIAS das células endócrinas e neuroendócrinas. Cataliza a clivagem dos resíduos de C-terminal de ARGININA ou LISINA a partir de polipeptídeos e está ativa no processamento de precursores de HORMÔNIOS PEPTÍDICOS e outros peptídeos bioativos.

Aminoácido essencial, frequentemente adicionado à ração animal.

Carboxipeptidase dependente de ZINCO encontrada principalmente no SISTEMA DIGESTÓRIO. A enzima cataliza a clivagem preferencial de um C-terminal peptidil-L-lisina ou arginina. Foi classificada anteriormente como EC 3.4.2.2 e EC 3.4.12.3.

Carboxipeptidases encontradas principalmente no SISTEMA DIGESTÓRIO e catalizam a liberação de aminoácidos C-terminal. As carboxipeptidases A têm pouca ou nenhuma atividade para a hidrólise de ÁCIDO ASPÁRTICO C-terminal, ÁCIDO GLUTÂMICO, ARGININA, LISINA ou PROLINA . Esta enzima necessita de ZINCO como co-fator e foi classificada anteriormente como EC 3.4.2.1 e EC 3.4.12.2.

Carboxipeptidase que catalisa a liberação de um aminoácido C-terminal com uma ampla especificidade. Também desempenha um papel nos LISOSSOMOS protegendo da degradação a BETA-GALACTOSIDASE e a NEURAMINIDASE. Foi anteriormente classificada como EC 3.4.12.1 e EC 3.4.21.13.

Metalocarboxipeptidase que se expressa predominantemente como uma enzima ligada a membrana. Cataliza a hidrólise de um resíduo glutamil C-terminal não substituído, tipicamente a partir dos ÁCIDOS PTEROILPOLIGLUTÂMICOS. Foi classificada anteriormente como EC 3.4.19.8.

Metalocarboxipeptidase que remove a lisina e a arginina C-terminais das proteínas e dos peptídeos biologicamente ativos regulando, desta maneira, suas atividades. É uma enzima relacionada ao zinco e que não demonstra nenhuma preferência por lisina em relação a arginina. A pró-carboxipeptidase U é ativada, no plasma humano, pela trombina ou plasmina durante a coagulação para formar a carboxipeptidase U instável.

Catalisa a hidrólise de ácidos pteroilpoliglutâmicos com ligação gama a ácido pteroilmonoglutâmico e ácido glutâmico livre. EC 3.4.19.9.

Ordem dos aminoácidos conforme ocorrem na cadeia polipeptídica. Isto é chamado de estrutura primária das proteínas. É de importância fundamental para determinar a CONFORMAÇÃO DA PROTEÍNA.

Descrições de sequências específicas de aminoácidos, carboidratos ou nucleotídeos que apareceram na literatura publicada e/ou são depositadas e mantidas por bancos de dados como o GENBANK, European Molecular Biology Laboratory (EMBL), National Biomedical Research Foundation (NBRF) ou outros repositórios de sequências.