Domínios proteicos de três voltas unidos por ligações dissulfetos. Estes domínios estruturais comuns, assim chamados pela semelhança com a massa dinamarquesa conhecida como kringles, desempenham um papel na ligação de membranas, proteínas e fosfolipídeos, bem como no controle da proteólise. Os kringles também estão presentes nas proteínas fibrinolíticas e relacionadas com a coagulação e outras proteinases plasmáticas.

Precursor da plasmina (FIBRINOLISINA). É uma beta-globulina de cadeia única, de peso molecular 80-90000 Daltons, encontrada principalmente em associação com o fibrinogênio no plasma. Os ativadores do plasminogênio o transformam em fibrinolisina. É usado na remoção de restos de feridas e tem sido investigado como possível agente trombolítico.

Constituinte proteico grande e altamente glicosilado da LIPOPROTEÍNA (A). Apresenta muito pouca afinidade por lipídeos, mas forma uniões dissulfídicas com APOLIPOPROTEÍNA B 100. A apoproteína (a) tem atividade SERINA PROTEASE e pode ter tamanhos que variam de 400 a 800 kDa. É homóloga ao PLAMINOGÊNIO e é conhecida por modular a TROMBOSE e a FIBRINÓLISE.

Proteínas circulantes de 38 kDa que são fragmentos peptídicos internos do PLASMINOGÊNIO. A denominação deriva do fato de serem potentes INIBIDORES DA ANGIOGÊNESE. As angiostatinas contêm quatro domínios Kringle (KRINGLES) que estão associados com sua potente atividade angiostática.

Lipoproteína que se assemelha às PROTEÍNAS DE BAIXA DENSIDADE, mas que possui um grupo proteico adicional, a APOPROTEÍNA (A) também conhecida como APOLIPOPROTEÍNA (A), ligada à APOLIPOPROTEÍNA B-100 no LDL por uma ou duas pontes dissulfeto. Nível plasmático elevado da lipoproteína (a) está associado com maiores riscos de doença cardiovascular aterosclerótica.

Produto da lise do plasminogênio (pró-fibrinolisina) pelos ativadores de PLASMINOGÊNIO. É composto por duas cadeias polipeptídicas, leve (B) e pesada (A), com peso molecular de 75.000. É a principal enzima proteolítica envolvida na retração do coágulo sanguíneo ou na lise da fibrina e rapidamente inativada pelas antiplasminas.

Proteínas parciais formadas pela hidrólise parcial de proteínas completas ou geradas através de técnicas de ENGENHARIA DE PROTEÍNAS.

Proteínas estruturais das alfa-lipoproteínas (LIPOPROTEÍNAS DE ALTA DENSIDADE), incluindo a APOLIPOPROTEÍNA A-I e a APOLIPOPROTEÍNA A-II. Podem modular a atividade da LECITINA COLESTEROL ACILTRANSFERASE. Pacientes portadores de aterosclerose possuem baixos níveis de apolipoproteína A. Estão ausentes ou presentes em concentrações plasmáticas extremamente baixas na DOENÇA DE TANGIER.

Aminoácido essencial, frequentemente adicionado à ração animal.

Proteína derivada do FIBRINOGÊNIO na presença de TROMBINA, que forma parte do coágulo sanguíneo.

Grupo heterogêneo de enzimas proteolíticas que converte o PLASMINOGÊNIO em FIBRINOLISINA. Estão concentrados nos lisossomos da maioria das células e no endotélio vascular, particularmente nos vasos da microcirculação.

Enzima proteolítica que converte o PLASMINOGÊNIO em FIBRINOLISINA, em que a clivagem preferencial é entre a ARGININA e a VALINA. Foi isolado originalmente de URINA humana, mas é encontrado na maioria dos tecidos da maior parte dos VERTEBRADOS.

Forma tridimensional característica de uma proteína, incluindo as estruturas secundária, supersecundária (motivos), terciária (domínios) e quaternária das cadeias peptídicas. A ESTRUTURA QUATERNÁRIA DE PROTEÍNA descreve a conformação assumida por proteínas multiméricas (agregados com mais de uma cadeia polipeptídica).

Processo pelo qual substâncias endógenas ou exógenas ligam-se a proteínas, peptídeos, enzimas, precursores proteicos ou compostos relacionados. Medidas específicas de ligantes de proteínas são usadas frequentemente como ensaios em avaliações diagnósticas.

Ordem dos aminoácidos conforme ocorrem na cadeia polipeptídica. Isto é chamado de estrutura primária das proteínas. É de importância fundamental para determinar a CONFORMAÇÃO DA PROTEÍNA.

Partes de uma macromolécula que participam diretamente em sua combinação específica com outra molécula.

Proteínas preparadas através da tecnologia de DNA recombinante.