Aminopeptidase ligada à membrana dependente de ZINCO que catalisa a clivagem do peptídeo N-terminal do glutamato (e em menor medida do aspartato). A enzima parece desempenhar um papel na via catabólica do SISTEMA RENINA-ANGIOTENSINA.
Subclasse das EXOPEPTIDASES que atuam na extremidade N-terminal livre de um polipeptídeo, liberando um único resíduo de aminoácido. EC 3.4.11.
Enzima que contém zinco, da classe das hidrolases, que catalisa a remoção de aminoácido N-terminal da maioria dos L-peptídeos, particularmente aqueles com resíduos de leucina N-terminal, mas não aqueles com resíduos N-terminais de lisina ou arginina. Isso ocorre no citosol celular dos tecidos, com atividade elevada no duodeno, fígado e rim. A atividade desta enzima é comumente medida usando-se um substrato cromogênico de leucina arilamida, como leucina beta-naftilamida.
Metaloproteases ligantes de zinco que são membros das metaloproteases de membrana integral tipo II. São expressas por GRANULÓCITOS, MONÓCITOS e seus precursores, assim como, por várias células não hematopoiéticas. Liberam um aminoácido N-terminal de um peptídeo, amida ou arilamida.
Sialoglicoproteína que contém zinco, usada para se estudar a atividade aminopeptidásica na patogênese da hipertensão. EC 3.4.11.3.
Octapeptídeo potente, mas vasoconstritor instável. É produzido da angiotensina I após a remoção de dois aminoácidos ao C-terminal pela ENZIMA CONVERSORA DA ANGIOTENSINA. Difere entre as espécies pelo aminoácido na posição 5. Para bloquear a VASOCONSTRIÇÃO e o efeito de HIPERTENSÃO da angiotensina II, pacientes frequentemente são tratados com INIBIDORES ACE ou com BLOQUEADORES DO RECEPTOR TIPO I DE ANGIOTENSINA II.
Sistema que regula a PRESSÃO SANGUÍNEA constituído pela RENINA, ANGIOTENSINOGÊNIO, enzima conversora da angiotensina (ver PEPTIDIL DIPEPTIDASE A), ANGIOTENSINA I e ANGIOTENSINA II e angiotensinase. A renina, uma enzima produzida no rim, atua sobre o angiotensinogênio, uma alfa-2 globulina produzida pelo fígado, formando a ANGIOTENSINA I. A enzima conversora da angiotensina contida no pulmão atua sobre a angiotensina I no plasma convertendo-a em ANGIOTENSINA II, um vasoconstritor potente. A angiotensina II causa a contração do MÚSCULO LISO VASCULAR renal e das arteríolas, levando à retenção de sal e água no RIM e aumento da pressão arterial. Além disso, a angiotensina II estimula a liberação de ALDOSTERONA do CÓRTEX SUPRARRENAL, que por sua vez também aumenta a retenção de sal e água no rim. A enzima conversora da angiotensina quebra também a BRADICININA, um vasodilatador potente e componente do SISTEMA CALICREÍNA-CININA.
Subtipo de receptor de angiotensina que se expressa em altos níveis em vários tecidos adultos, incluindo o SISTEMA CARDIOVASCULAR, RIM, SISTEMA ENDÓCRINO e SISTEMA NERVOSO. A ativação do receptor tipo 1 de angiotensina provoca VASOCONSTRIÇÃO e retenção de sódio.
Proteínas de superfície celular que se ligam às ANGIOTENSINAS e disparam alterações intracelulares influenciando o comportamento das células.
Trabalhos que contêm artigos de informação em assuntos em todo campo de conhecimento, normalmente organizado em ordem alfabética, ou um trabalho semelhante limitado a um campo especial ou assunto.
Complexo de células que consiste de células justaglomerulares e mesangiais extraglomerulares, mácula densa do túbulo contorcido distal e de células peripolares epiteliais granulosas. As células justaglomerulares são CÉLULAS MUSCULARES LISAS modificadas encontradas nas paredes das arteríolas glomerulares aferentes e, às vezes, nas eferentes. As células mesangiais extraglomerulares localizam-se no ângulo entre as arteríolas glomerulares aferentes e eferentes. As células peripolares epiteliais granulosas estão localizadas no ângulo de reflexão entre os folhetos parietal e visceral do corpúsculo renal.
Decapeptídeo clivado do precursor angiotensinogênio pela RENINA. A angiotensina I tem atividade biológica limitada. É convertida em angiotensina II, um potente vasoconstritor, após a remoção de dois aminoácidos na extremidade C-terminal pela ENZIMA CONVERSORA DA ANGIOTENSINA.