Péptido hidrolasas que contienen en el sitio activo un residuo de SERINA involucradas en la catálisis.

Cualquier miembro del grupo de las endopeptidasas que contenga en el sitio activo un residuo de serina que intervenga en la catálisis.

Un aminoácido no esencial que se encuentra en estado natural en forma de isómero L. Se sintetiza a partir de la GLICINA o la TREONINA. Interviene en la biosíntesis de las PURINAS, PIRIMIDINAS y otros aminoácidos.

Compuestos exógenos o endógenos que inhiben las SERINO ENDOPEPTIDASAS.

Compuestos que inhiben o antagonizan la biosíntesis o acciones de las proteasas (ENDOPEPTIDASAS)

El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.

Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.

Hidrolasas que desdoblan especificamente las uniones peptídicas de las PROTEINAS y los PÉPTIDOS. Ejemplos de subclases de este grupo son las EXOPEPTIDASAS y ENDOPEPTIDASAS.

Enzima del virus de la inmunodeficiencia humana que se requiere para la segmentación posterior a la traducción de las poliproteínas precursoras gag y gag-pol para formar productos funcionales necesarios para el ensamblaje vírico. La proteasa del VIH es una aspártico-proteasa codificada por el extremo amínico del gen pol.

Subclase de PÉPTIDO HIDROLASAS que catalizan la división interna de PÉPTIDOS y PROTEINAS.

Serina proteasas séricas que participan en la ACTIVACIÓN DEL COMPLEMENTO. Son activadas cuando forman un complejo con la LECTINA DE UNIÓN A LA MANOSA, por lo que también se denominan serina-proteasas asociadas a la proteína de unión a la manosa (MASP). Escinden el COMPLEMENTO C4 y el COMPLEMENTO C2 para formar C4b2a, la CONVERTASA C3 DE LA VÍA CLÁSICA.

Familia de inhibidores de la serina proteinasa que tienen secuencia y mecanismo de inhibición similar, pero que difieren en su especificidad hacia las enzimas proteolíticas. Esta familia incluye la alfa 1-antitripsina, angiotensinógeno, ovalbúmina, antiplasmina, alfa 1-antiquimotripsina, proteína que une la tiroxina, inactivadores del complemento 1, antitrombina III, cofactor II de la heparina, inactivadores del plasminógeno, proteínas del gen Y, inhibidor del activador del plasminógeno placentario, y proteína barley Z. Algunos miembros de esta familia son sustratos en lugar de inhibidores de las SERINA ENDOPEPTIDASAS, y algunas se encuentran en plantas donde no se conoce su función.

Inhibidores de la proteasa extracelular que son secretadas por los FIBROBLASTOS. Forman un complejo covalente con las SERINA PROTEASAS y pueden mediar su internalización celular y degradación.

Propiedad característica de la actividad enzimática con relación a la clase de sustrato sobre el cual la enzima o molécula catalítica actúa.

Familia de SERINA ENDOPEPTIDASAS del Bacillus subtilis. EC 3.4.21.-

Una serina proteasa que se encuentra en los gránulos azurófilos de los NEUTRÓFILOS. Tiene una especificidad de la enzima similar a la QUIMOTRIPSINA C.

Una proteasa ATP dependiente procariótica que juega un rol en la degradación de muchas proteínas anormales. Es un CLOROPLASTOS de subunidades 87-kDa , cada una de las cuales contiene un sitio proteolítico y un sitio de enlace APT.

Serina endopeptidasa segregada por el páncreas como su zimógeno, el QUIMOTRIPSINOGENO y transportada en el jugo pancreático al duodeno, donde es activada por la TRIPSINA. Segmenta selectivamente aminoácidos aromáticos del lado carboxílico.

Una subclase de péptido hidrolasas que dependen de un residuo de CISTEÍNA para su actividad.

Un inhibidor enzimático que inactiva la IRC-50 arvina, la subtilisina y el complejo sintetasa de ácidos grasos.

Secuencia de PURINAS y PIRIMIDINAS de ácidos nucléicos y polinucleótidos. También se le llama secuencia de nucleótidos.

ENDOPEPTIDASAS que tienen una cisteína involucrada en el proceso catalítico. Este grupo de INIHIBIDORES DE CISTEINA PROTEINASA tales como las CISTATINAS y REACTIVOS DE SULFHILDRILO.

Serina endopeptidasa que se forma del TRIPSINOGENO en el páncreas. Es convertida a su forma activa por la ENTEROPEPTIDASA en el intestino delgado. Cataliza la hidrólisis del grupo carboxilo de la arginina o de la lisina. EC 3.4.21.4.

Proteasas que contienen dominios núcleo proteolíticos y dominios reguladores que contienen ATPasa. Están generalmente comprimidos en grandes ensamblajes de multi-subunidades. Los dominios pueden ocurrir dentro de una sola cadena de péptidos o en distintas subunidades.

Enzimas proteolíticas de la familia de la serina endopeptidasa presente en sangre y orina normales. Específicamente, las calicreínas son vasodilatadoras e hipotensoras potentes, aumentan la permeabilidad vascular y alteran la musculatura lisa. Actúan como agentes de infertilidad en los hombres. Se conocen tres formas, la CALICREINA PLASMÁTICA (EC 3.4.21.34), lla calicreina tisular (CALICREINAS DE TEJIDO) (EC 3.4.21.35) y el ANTÍGENO ESPECÍFICO DE LA PRÓSTATA (EC 3.4.21.77).

Serina endopeptidasa aislada del Bacillus subtilis. Hidrolisa proteínas com amplia especificidad para enlaces peptídicos y con una preferencia por un residuo grande sin carga en P1. También hidrolisa amidas peptídicas. EC 3.4.21.62.

Grado de similitud entre secuencias de aminoácidos. Esta información es útil para entender la interrelación genética de proteinas y especies.

Inhibidores de serino proteinasas que inhiben la tripsina. Pueden ser compuestos endógenos o exógenos.

Proteínas preparadas por la tecnología del ADN recombinante.

Péptidos y proteínas que se encuentran en las SECRECIONES CORPORALES y en los LÍQUIDOS CORPORALES que son INHIBIDORES DE PROTEASAS. Desempeñan un papel en la INFLAMACIÓN, reparación tisular e inmunidad innata (INMUNIDAD INNATA) al inhibir las proteinasas endógenas tales como las producidas por los LEUCOCITOS y proteasas exógenas tales como las producidas por los microorganismos invasores.

Proteasa de especificidad amplia, obtenida del páncreas seco. El peso molecular es de aproximadamente 25,000. La enzima rompe la elastina, la proteína específica de las fibras elásticas y digiere otras proteínas como la fibrina, la hemoglobina y la albumina. EC 3.4.21.36.

Grupo de proteinasas o endopeptidasas lisosomales presentes en los extractos acuosos de una variedad de tejidos animales. Funcionan óptimamente dentro de un rango de pH ácido. Las catepsinas existen como varios subtipos de enzimas incluyendo PROTEASAS DE SERINA, PROTEINASAS ASPÁRTICAS y PROTEASAS DE CISTEÍNA.

Un polipéptido de cadena simple derivado de tejidos de bovino que está constituído por 58 residuos de aminoácidos. Es un inhibidor de enzimas proteolíticas incluyendo la quimiotripsina, calicreína, plasmina y tripsina. Se usa en el tratamiento de hemorragia asociada con altas concentraciones de plasmina en plasma También se usa para reducir la pérdida de sangre y los requerimientos de transfusión en pacientes con alto riesgo de grandes pérdidas de sangre durante y después de operaciones a corazón abierto con circulación extracorpórea.

Enzima que cataliza la hidrólisis de proteínas, incluída la elastina. Segmenta preferencialmente enlaces en el lado carboxílico de Ala y Val, con especificidad mayor para Ala. EC 3.4.21.37.

Inserción de moléculas de ADN recombinante de fuentes procariotas y/o eucariotas en un vehículo replicador, como el vector de virus o plásmido, y la introducción de las moléculas híbridas resultantes en células receptoras sin alterar la viabilidad de tales células.

Partes de una macromolécula que participan directamente en su combinación específica con otra molécula.

Sustancias fisiológicamente inactivas que pueden convertirse en enzimas activas.

La tasa de la dinámica en los sistemas físicos o químicos.

Es un di-isopropil-fluorofosfato, inhibidor irreversible de colinesterasa, que se utiliza en investigación del SISTEMA NERVIOSO.

Modelos empleados experimentalmente o teóricamente para estudiar la forma de las moléculas, sus propiedades electrónicas, o interacciones; comprende moléculas análogas, gráficas generadas en computadoras y estructuras mecánicas.

Cisteína proteasa semejante a papaína que tiene especificidad para dipéptidos amino terminales. La enzima juega un papel en la activación de varias serina proteasas pro-inflamatorias para la eliminación de dipéptidos inhibitorios aminoterminales. Las mutaciones genéticas que provocan pérdida de la actividad de la catepsina C en los seres humanos están asociados con la ENFERMEDAD DE PAPILLON-LEFEVRE.

Proteínas que se encuentran en el PERIPLASMA de los organismos con paredes celulares.

Proceso de disociación de un compuesto químico por la adición de una molécula de agua.

Subtipo de proteasa nexina y serpina que son específicas para varias PROTEASAS SERINA, incluyendo la UROQUINASA; TROMBINA; TRIPSINA y ACTIVADORES PLASMINOGÉNICOS.

Familia de serina proteasas neutras con actividad similar a la de la QUIMOTRIPSINA. Las quimasas se encuentran principalmente en los GRÁNULOS SECRETORIOS de las CÉLULAS CEBADAS y son liberados durante la desgranulación de las células cebadas.

Nivel de la estructura proteica en el cual las combinaciones de estructuras secundarias de proteína (alfa hélices, regiones lazo y motivos) están empacadas juntas en formas plegadas que se denominan dominios. Los puentes disulfuro entre cisteínas de dos partes diferentes de la cadena polipeptídica junto con otras interacciones entre cadenas desempeñan un rol en la formación y estabilización de la estructura terciaria. Las pequeñas proteínas generalmente consisten de un dominio único, pero las proteínas mayores pueden contener una cantidad de dominios conectados por segmentos de cadena polipeptídica que no tienen estructura secundaria.

Cualquier cambio detectable y heredable en el material genético que cause un cambio en el GENOTIPO y que se transmite a las células hijas y a las generaciones sucesivas.

Combinación de dos o más aminoácidos o secuencias de bases de un organismo u organismos de manera que quedan alineadas las áreas de las secuencias que comparten propiedades comunes. El grado de correlación u homología entre las secuencias se pronostica por medios computarizados o basados estadísticamente en los pesos asignados a los elementos alineados entre las secuencias. Ésto a su vez puede servir como un indicador potencial de la correlación genética entre organismos.

Electroforesis en la que se emplea un gel de poliacrilamida como medio de difusión.

Familia de serina endopeptidasas que se encuentran en los GRÁNULOS SECRETORES de los LINFOCITOS T CITOTÓXICOS y CÉLULAS ASESINAS NATURALES.Cuando se segregan al espacio intercelular las granzimas actúan para transformar y eliminar el virus de las células del huésped infectadas.

Cultivos celulares establecidos que tienen el potencial de multiplicarse indefinidamente.

Subcomponente de 77 kDa del complemento C1, codificado por el gen C1S, que es una proteasa de serina (PROTEASAS DE SERINA)que existe como proenzima (homodímero) en el complejo del complemento C1 intacto. En la unión del COMPLEMENTO C1Q con los anticuerpos, el COMPLEMENTO C1R activado divide el C1s en dos cadenas, A (pesada) y B (ligera, la proteasa de serina), unidas por uniones disulfuro que producen el C1s activo. El C1s activado, a su vez, divide el COMPLEMENTO C2 y el COMPLEMENTO C4 para formar C4b2a (CONVERTASA DEL COMPLEMENTO C3 DE LA VÍA CLÁSICA).

Conversión de la forma inactiva de una enzima a una con actividad metabólica. Incluye 1) activación por iones (activadores); 2) activación por cofactores (coenzimas); y 3) conversión de un precursor enzimático (proenzima o zimógeno) en una enzima activa.

Cualquiera de las diversas modificaciones post-traduccionales de PÉPTIDOS o PROTEÍNAS catalizadas enzimáticamente en la célula de origen. Estas modificaciones comprenden la carboxilación, HIDROXILACIÓN, ACETILACIÓN, FOSFORILACIÓN, METILACIÓN, GLICOSILACIÓN, ubiquitinación, oxidación, proteólisis y formación de enlaces cruzados y dan lugar a cambios en el peso molecular y en la motilidad electroforética.

Proceso mediante el cual las sustancias, ya sean endógenas o exógenas, se unen a proteínas, péptidos, enzimas, precursores de proteínas o compuestos relacionados. Las mediciones específicas de unión de proteína frecuentemente se utilizan en los ensayos para valoraciones diagnósticas.

La suma del peso de todos los átomos en una molécula.

MUTAGÉNESIS de ingeniería genética en un sitio específico de una molécula de ADN, que introduce una sustitución, una inserción o una delección de una base.

Péptidos constituídos por entre dos y doce aminoácidos.

Enzima derivada de la protrombina que convierte al fibrinógeno en fibrina. (Dorland, 28a ed)

Producto de la lisis del plasminógeno (pro-fibrinolisina) por los activadores de plasminógeno. Está compuesta por dos cadenas polipeptídicas, ligera (B) y pesada (A), con peso molecular de 75,000. Es la principal enzima proteolítica que interviene en la retracción del coágulo sanguíneo, o en la lisis de la fibrina y es desactivada rápidamente por las antiplasminas. EC 3.4.21.7.

La región de una enzima que interactúa con su substrato provocando una reacción enzimática.

Un inhibidor de la serina proteinasa utilizado terapéuticamente en el tratamiento de la pancreatitis, coagulación intravascular diseminada (CID) y como anticoagulante regional para hemodiálisis. La droga inhibe los efectos hidrolíticos de la trombina, plasmina, calicreína pero no de la quimotripsina y aprotinina.

Miembro de la glicoproteína del plasma de la superfamilia de serpinas que inhibe la TRIPSINA; la ELASTASA DE LOS NEUTRÓFILOS, y las otras ENZIMAS PROTEÓLICITCAS.

Subcomponente del complemento C1, de 80 kDa, que existe como una proenzima PROTEASAS DE SERINA en el complejo complemento C1 intacto. Cuando el COMPLEMENTO C1Q se une a anticuerpos, la estructura terciaria cambiada causa una activación autolítica del complemento C1r, que es dividido en dos cadenas, A (pesada) y B (ligera, las proteasa de serina), conectadas por uniones disulfuro. La proteasa de serina C1r activada, a su vez, activa la proenzima del COMPLEMENTO C1S, mediante la división de la unión Arg426-Ile427. No se libera ningún fragmento cuando son divididos C1r o C1s.

Especie de BACILOS GRAMNEGATIVOS ANEROBIOS FACULTATIVOS que suelen encontrarse en la parte distal del intestino de los animales de sangre caliente. Por lo general no son patógenos, pero algunas cepas producen DIARREA e infecciones piógenas. Las cepas patógenos (viriotipos) se clasifican según sus mecanismos patógenos específicos, como toxinas (ESCHERICHIA COLI ENTEROTOXÍGENA).

Escisión de las proteínas en pequeños péptidos o aminoácidos o bien por las PROTEASAS o de modo no enzimático (por ejemplo, la hidrólisis). No incluye el Procesamiento Proteico-Postraduccional.

Proteínas parciales formadas por hidrólisis parcial de proteínas o generadas a través de técnicas de INGENIERÍA DE PROTEÍNAS.

Compuestos exógenos y endógenos que inhiben las CISTEINO ENDOPEPTIDASAS.

Introducción de un grupo fosforilo en un compuesto mediante la formación de un enlace estérico entre el compuesto y un grupo fosfórico.

Proteínas qe se hallan en cualquier especie de bacteria.

Un oligopéptido producido por varias bacterias que actúa como un inhibidor de la proteasa.

Familia de serina proteasas neutras con actividad similar a la TRIPSINA. Las triptasas se encuentra principalmente en los GRÁNULOS SECRETORES de las CÉLULAS CEBADAS y son liberadas durante la desgranulación de las células cebadas.

La normalidad de una solución con respecto a los iones de HIDRÓGENO. Está relacionado a las mediciones de acidez en la mayoría de los casos por pH = log 1 / 2 [1 / (H +)], donde (H +) es la concentración de iones de hidrógeno en gramos equivalentes por litro de solución. (Traducción libre del original: McGraw-Hill Diccionario de Términos Científicos y Técnicos, 6 a ed)

Proteínas codificadas por un GENOMA VIRAL, que son producidas por los organismos que infectan, pero que no se encapsulan en el VIRION. Algunas de estas proteinas puede tener funciones dentro de las células infectadas durante la REPLICACIÓN VÍRAL o actuar en la regulación de la replicación vírica o EMPAQUETAMIENTO VIRAL.

ADN complementario de una sola cadena sintetizado a partir del molde del ARN por acción de la ADN polimerasa dependiente de ARN. El ADNc (es decir, ADN complementario, no ADN circular, no C-DNA) se utiliza en una variedad de experimentos de clonación molecular al igual que sirve como sonda de hibridización específica.

Una protease ATP dependiente encontrada en procariotes, CLOROPLASTOS, y MITOCONDRIA. Es un complejo multisubunidades soluble que juega un rol en la degradación de muchas proteínas anormales.

ENDOPEPTIDASAS que usan un metal como el ZINC en el mecanismo catalítico.

Relación entre la estructura química de un compuesto y su actividad biológica o farmacológica. Los compuestos frecuentemente se clasifican juntos porque tienen características estructurales comunes, incluyendo forma, tamaño, arreglo estereoquímico y distribución de los grupos funcionales.

Un inhibidor de las SERINA ENDOPEPTIDASAS. Actúa como un agente alquilante y se conoce que interfiere con el proceso de traducción.

Proteína de alto peso molecular (aproximadamente 22,500) que contiene 198 aminoácidos. Es un inhibidor potente de la tripsina y de la plasmina humana.

La facilitación de una reacción química por material (catalizador) que no es consumida por la reacción.

Proteínas que se encuentran en las membranas celulares e intracelulares. Están formadas por dos tipos, las proteínas periféricas y las integrales. Incluyen la mayoría de las enzimas asociadas con la membrana, proteínas antigénicas, proteínas transportadoras, y receptores de drogas, hormonas y lectinas.

Enzima proteolítica especializada, segregada por las células intestinales. Convierte el TRIPSINOGENO en su forma activa TRIPSINA, quitando el péptido N-terminal. EC 3.4.21.9.

El estudio de la estructura del cristal empleando las técnicas de DIFRACCION POR RAYOS X.

Miembros de la clase de compuestos formados por AMINOÁCIDOS unidos por enlaces peptídicos entre aminoácidos adyacentes en estructuras lineales, ramificadas o cíclicas. Los OLIGOPÉPTIDOS están compuestos por aproximadamente 2-12 aminoácidos. Los polipéptidos están compuestos por aproximadamente 13 o mas aminoácidos. Las PROTEINAS son polipéptidos lineales que normalmente son sintetizadas en los RIBOSOMAS.

Enzima proteolítica que convierte el PLASMINÓGENO en FIBRINOLISINA, donde la segmentación preferencial es entre la ARGININA y VALINA. Originalmente fue aislado de la ORINA humana, pero se encuentra en muchos tejidos de los VERTEBRADOS.

Serina proteasa derivada de los leucocitos polimorfonucleares que degrada proteínas tales como la ELASTINA, FIBRONECTINA, LAMININA, VITRONECTINA y COLÁGENO. Recibe su nombre por su capacidad para controlar el crecimiento y diferenciación de las células mieloides.

Células que se propagan in vitro en un medio de cultivo especial para su crecimiento. Las células de cultivo se utilizan, entre otros, para estudiar el desarrollo, y los procesos metabólicos, fisiológicos y genéticos.

Inhibidor de proteinasas que se encuentra en diversas SECRECIONES CORPORALES que recubren las superficies mucosas tales como el PLASMA SEMINAL, MOCO CERVICAL y secreciones bronquiales. Desempeña un papel en la protección de los tejidos epiteliales de las serina proteasas derivadas de los LEUCOCITOS tales como la ELASTASA DE LOS NEUTRÓFILOS.

Proporción en la que una enzima conserva su conformación estructural o su actividad cuando se somete al almacenamiento, aislamiento y purificación o a otras manipulaciones físicas o químicas, entre las que se incluyen las enzimas proteolíticas y el calor.

Familia de la SERINA ENDOPEPTIDASAS, similares a la tripsina y que se expresan en diferentes tipos celulares, incluyendo las células epiteliales de la próstata humana. Se forman a partir de la procalicreína de tejido, por la actividad con la TRIPSINA. Son muy similares al ANTÍGENO PROSTÁTICO ESPECÍFICO.

Actividad del complemento provocada por la interacción de POLISACÁRIDOS microbianos con la LECTINA DE UNIÓN A MANOSA, dando lugar a una activación de las SERINA PROTEASAS ASOCIADAS A LA PROTEÍNA DE UNIÓN A LA MANOSA. Como en la vía clásica, escinden el COMPLEMENTO C4 y el COMPLEMENTO C2 para formar CONVERTASA DE C3 (C4B2A) y el subsecuente COMPLEMENTO C5 y la unión COMPLEJO DE ATAQUE A MEMBRANA DE COMPLEMENTO.

Secuencias de ARN que funcionan como molde para la síntesis de proteínas. Los ARNm bacterianos generalmente son transcriptos primarios ya que no requieren de procesamiento post-transcripcional. Los ARNm eucarioticos se sintetizan en el núcleo y deben exportarse hacia el citoplasma para la traducción. La mayoría de los ARNm de eucariotes tienen una secuencia de ácido poliadenílico en el extremo 3', conocida como el extremo poli(A). La función de este extremo no se conoce con exactitud, pero puede jugar un papel en la exportación del ARNm maduro desdel el núcleo así como ayuda a estabilizar algunas moléculas de ARNm al retardar su degradación en el citoplasma.

Amidinas sustituídas con un grupo benzeno. La benzamidina y sus derivados se conocen como inhibidores de peptidasa.

Un inhibidor de las Serina Endopeptidasas. Actúa como un agente alquilante y se conoce que interfiere con el proceso de traducción.

Identificación de proteínas o péptidos que se han separado por electroforesis por blotting y luego se han transferido a tiras de papel de nitrocelulosa . Los blots se detectan entonces con el uso de anticuerpos radiomarcados.

Miembro de la familia de las proteínas serpina que se encuentra en el plasma y en la orina. Depende de la heparina y es capaz de inhibir a la PROTEÍNA C activada, TROMBINA, KALIKREÍNA, y otras SERINA ENDOPEPTIDASAS.

Enzima clave en la biosíntesis de ESFINGOLÍPIDOS que cataliza la condensación dependiente del piridoxal-5'-fosfato de la L-SERINA DESHIDRATASA y el PALMITOIL COENZIMA A a 3-deshidro-D-esfinganina. Esta enzima está compuesta de dos subunidades diferentes.

Precursores de proteínas, también conocidos como protámeros o polipéptidos, son cadenas lineales de amino ácidos unidos por enlaces peptídicos, que aún no han foldado o adquirido su estructura terciaria definitiva y tridimensional característica de la proteína funcional madura.

Compuestos orgánicos que generalmente contienen un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Veinte aminoácidos alfa son las subunidades que se polimerizan para formar proteínas.

Un receptor de proteína G acoplado proteinasa-activado que se expresa en una variedad de tejidos incluyendo ENDOTELIO; LEUCOCITOS; y el TRACTO GASTROINTESTINAL. El receptor es activado por la TRIPSINA, que cliva fuera el péptido N-terminal peptide del receptor. El nuevo péptido N-terminal peptide es un ligando crípticopara el receptor. El receptor no clivado puede también ser activado por el péptido N-terminal peptide presente en los RECEPTORES DE TROMBINA activado y por péptidos sintéticos pequeños que contienen la secuencia N-terminal descubierta.

Oligopéptidos N-acilados aislados de cultivos de filtrados de Actinomycetes, que actúan específicamente inhibiendo las proteasas ácidas como la pepsina y la renina.

Proteínas recombinantes que se producen por TRADUCCIÓN GENÉTICA de genes de fusión formados por la combinación de SECUENCIAS REGULADORAS DEL ÁCIDO NUCLEICO de uno o mas genes con la proteina que codifica secuencias de uno o mas genes.

Proteínas de transporte que trasladan sustancias específicas en la sangre o a través de las membranas celulares.

Enzima de la clase de las oxidorreductasas que cataliza la reacción entre el catecol y el oxígeno para dar lugar a benzoquinona y agua. Es un complejo de proteínas que contiene cobre, que actúa también en una variedad de catecoles sustituídos. EC 1.10.3.1.

La transferencia de información intracelular (biológica activación / inhibición), a través de una vía de transducción de señal. En cada sistema de transducción de señal, una señal de activación / inhibición de una molécula biológicamente activa (hormona, neurotransmisor) es mediada por el acoplamiento de un receptor / enzima a un sistema de segundo mensajería o a un canal iónico. La transducción de señal desempeña un papel importante en la activación de funciones celulares, diferenciación celular y proliferación celular. Ejemplos de los sistemas de transducción de señal son el sistema del canal de íon calcio del receptor post sináptico ÁCIDO GAMMA-AMINOBUTÍRICO, la vía de activación de las células T mediada por receptor, y la activación de fosfolipases mediada por receptor. Estos, más la despolarización de la membrana o liberación intracelular de calcio incluyen activación de funciones citotóxicas en granulocitos y la potenciación sináptica de la activación de la proteína quinasa. Algunas vías de transducción de señales pueden ser parte de una vía más grande de transducción de señales.

Sustancias sintéticas o de origen natural relacionados con la cumarina, la delta-lactona del ácido cumarínico.

Forma tridimensional característica de una proteína, incluye las estructuras secundaria, supersecundaria (motivos), terciaria (dominios) y cuaternaria de la cadena de péptidos. ESTRUCTURA DE PROTEINA, CUATERNARIA describe la conformación asumida por las proteínas multiméricas (agregados de más de una cadena polipeptídica).

El reemplazo que occurre natural o inducido experimentalmente de uno o más AMINOÁCIDOS en una proteína con otra. Si un amino ácido equivalente funcional se sustituye, la proteína puede mantener el acitividad tipo salvaje. La sustitución también puede disminuir, aumentar, o eliminar la función de la proteína. La sustitución inducida experimentalmente se utiliza con frecuencia para estudiar las actividades y enlaces de las enzimas.

Subclase de ENDOPEPTIDASAS cuya actividad depende de un residuo de ACIDO ASPÁRTICO.

Género de serpientes venenosas de la subfamilia Crotalinae. Hay doce especies de este género en América del Norte y Central, y en Asia. Agkistrodon contortrix es la cabeza de cobre, A. piscivorus, la boca de algodón. La primera es llamada así por su color vermejo o naranja-carmelita, la última porque el interior de la boca es blanco.

Secuencias cortas de ADN (generalmente alrededor de 10 pares de bases) que son complementarias a las secuencias de ARN mensajero y que permiten que la transcriptasa inversa comience a copiar las secuencias adyacentes del ARNm. Las cartillas se usan con frecuencia en las técnicas de biología y genética molecular.

Animales bovinos domesticados del género Bos, que usualmente se mantienen en una granja o rancho y se utilizan para la producción de carne o productos lácteos o para trabajos pesados.

Familia de serpientes que comprende tres subfamilias: Azemiopinae (víbora de la montaña, único miembro de esta subfamilia), Viperinae (víbora verdadera), y Crotalinae (víboras de foso). Están diseminadas en todo el mundo, se han encontrado en Estados Unidos, América Central y Sur, Europa, Asia y África. Sus venenos actúan sobre la sangre (hemotóxicos) comparados con el veneno de los elapidaes que actúan sobre el sistema nervioso (neurotóxico).

Un inhibidor de la tripsina pancreática común a todos los mamíferos. Es secretado por los zimógenos hacia el jugo pancreático. Es una proteína compuesta por 56 residuos de aminoácido y es diferente en composición de aminoácido y en actividad fisiológica al inhibidor de tripsina pancreática bobina de Kunitz (APOTRININA).

Uno de los mecanismos mediante los que tiene lugar la MUERTE CELULAR (distinguir de NECROSIS y AUTOFAGOCITOSIS). La apoptosis es el mecanismo responsable de la eliminación fisiológica de las células y parece estar intrínsicamente programada. Se caracteriza por cambios morfológicos evidentes en el núcleo y el citoplasma, fraccionamiento de la cromatina en sitios regularmente espaciados y fraccionamiento endonucleolítico del ADN genómico (FRAGMENTACION DE ADN) en sitios entre los nucleosomas. Esta forma de muerte celular sirve como equilibrio de la mitosis para regular el tamaño de los tejidos animales y mediar en los procesos patológicos asociados al crecimiento tumoral.

Miembros de la familia peptidasa C19 que regulan la transducción de señal mediante la remoción de la UBIQUITINA desde los sustratos proteicos específicos a través de un proceso conocido como desubiquitinación o desubiquitilación.

Subclase de exopeptidasas que incluye enzimas que rompen dos o tres AMINOÁCIDOS desde el final de una cadena de péptidos.

Proteasas que usan un metal, normalmente ZINC, en el mecanismo catalítico. Este grupo de enzimas es inactivado por quelantes de metal.

Precursor de la FIBRINOLISINA. Es una beta-globulina de cadena simple, de peso molecular 80-90,000, que se encuentra principalmente en asociación con el fibrinógeno en el plasma. Los activadores del plasminógeno lo transforman en fibrinolisina. Se usa en la desbridación de heridas y ha sido investigado como agente trombolítico.

Un sustrato cromogénico que permite la medición directa de actividad hidrolasa peptídica, ej. papaína y tripsina, por colorimetría. El sustrato libera p-nitroanilina que es un producto cromogénico.

Proteínas sintetizadas por los organismos pertenecientes al filo ARTHROPODA. Se incluyen en este encabezamiento las proteínas de las subdivisiones ARÁCNIDOS; CRUSTACEOS; y CANGREJOS HERRADURA. Observe que un encabezamiento separado para las PROTEÍNAS DE INSECTOS es listado bajo este encabezamiento.

Cromatografía en geles no iónicos sin tener en consideración el mecanismo de discriminación del soluto.

POLIPÉPTIDOS lineales sintetizados en los RIBOSOMAS y que ulteriormente pueden ser modificados, entrecruzados, divididos o unidos en proteinas complejas, con varias subunidades. La secuencia específica de AMINOÁCIDOS determina la forma que tomará el polipéptido durante el PLIEGUE DE PROTEINA.

Cualquiera de los procesos mediante los cuales los factores nucleares, citoplasmáticos o intercelulares influyen sobre el control diferencial de la acción del gen en la síntesis de las enzimas.

Miembro de la familia de las lectinas que se une especificamente a la manosa. Se une a los grupos carbohidrato de los patógenos invasores, y desempeña un papel fundamental en la VÍA DEL COMPLEMENTO DE LECTINA DE UNIÓN A MANOSA.

Subclase de artrópodo (Xiphosura) que comprende al género Norteamericano (Limulus) y al Asiático (Tachypleus) de cangrejos herradura.

Familia de las moreras del orden Urticales, subclase Hamamelidae, clase Magnoliopsida. Tienen látex lechoso y pequeñas flores masculinas o femeninas, sin pétalos.

Membrana selectivamente permeable que contiene proteínas y lípidos y rodea el citoplasma de las células procariotas y eucariotas.

Una proproteína convertasa con especificidad para proproteínas de PROALBUMINA; COMPLEMENTO 3C; y FACTOR VON WILLEBRAND. Tiene especificidad para clivaje cercano a residuos pares de ARGININA que están separados por dos aminoácidos.

Relaciones entre grupos de organismos en función de su composición genética.

Estado del ambiente que se manifiesta en el aire y en los cuerpos en forma de calor, en una gradación que fluctúa entre dos extremos que, convencionalmente, se denominan: caliente y frío (Material IV - Glosario de Protección Civil, OPS, 1992)

Enzima del jugo pancreático que da origen a la quimotripsina. (Diccionario terminológico de ciencias médicas, Masson, 13a ed.)

Una proteína inactiva secretada por el páncreas que es convertida en tripsina por la acción de la enteropepsidasa. (Stedman, 25a ed)

Forma activada del factor X que participa tanto de la vía intrínseca como de la vía extrínseca de la coagulación sanguínea. Cataliza la conversión de protrombina a trombina conjuntamente con otros cofactores.

Cisteína proteinasa que se encuentra en muchos tejidos. Hidroliza diferentes proteínas endógenas, entre ellas los NEUROPÉPTIDOS, las PROTEÍNAS DEL CITOESQUELETO, las proteínas del MÚSCULO LISO, del MÚSCULO CARDIACO, del hígado, de las plaquetas y de los eritrocitos. Se conocen dos subclases, con alta y baja sensibilidad al calcio. Elimina los discos Z y líneas N de las miofibrillas. Activa la fosforilasa quinasa y la proteinquinasa independiente de nucleótido cíclico. Esta enzima fue anteriormente listada como EC 3.4.22.4.

Incorporación de ADN desnudo o purificado dentro de las CÉLULAS, usualmente eucariotas. Es similar a la TRANSFORMACION BACTERIANA y se utiliza de forma rutinaria en las TÉCNICAS DE TRANSFERENCIA DE GEN.

Enzimas proteolíticas que están involucradas en la conversión de precursores de proteína como prohormonas de péptido dentro de HORMONAS PÉPTIDAS. Algunas son ENDOPEPTIDASAS, otras EXOPEPTIDASAS.

El éster ácido fosfórico de la serina.

Inhibidores de las SERINA ENDOPEPTIDASAS y de las enzimas que contienen grupos sulfihidrilos. Actúan como agentes alquilantes y se conoce que interfieren en el proceso de translación.

Proteína sérica que es importante en la VÍA ALTERNATIVA DEL COMPLEMENTO. Esta enzima separa el FACTOR B DE COMPLEMENTO unido al COMPLEMENTO C3B formando C3bBb, que es la C3 CONVERTASA DE LA VÍA ALTERNATIVA.

Proteínas que se encuentran en cualquier especie de insecto.

Nivel de la estructura proteica en el cual las interacciones regulares del tipo de unión de hidrógeno en tramos contiguos de la cadena polipeptídica conduce a alfa hélices, cadenas beta (que se alínean formando las láminas beta) u otro tipo de enrollados. Este es el primer nivel de plegamiento de la conformación proteica.

Una proteasa de cisteína expresada ubicuamente que desempeña un papel enzimático en el PROCESAMIENTO PROTEICO POSTRADUCCIONAL de las proteínas dentro de las VESÍCULAS SECRETORAS.

Técnicas cromatográficas líquidas que se caracterizan por altas presiones de admisión, alta sensibilidad y alta velocidad.

Forma activada del factor XII. En el evento inicial de la vía intrínseca de la coagulación sanguínea, la calicreína (con el cofactor QUININOGENO DE ALTO PESO MOLECULAR) segmenta el factor XII a XIIa. El factor XIIa es entonces nuevamente segmentado por la calicreína, plasmina y tripsina, para dar lugar a fragmentos menores de factor XII (fragmentos del Factor de Hageman). Estos fragmentos aumentan la actividad de la pre-calicreína a calicreína, pero disminuyen la actividad pro-coagulante del factor XII.

Mezcla de fosfoproteínas relacionadas que se encuentran en la leche y el queso. El grupo se caracteriza como una de las proteínas más nutritivas de la leche, contiene todos los aminoácidos comunes y es rica en aminoácidos esenciales.

Manifestación fenotípica de un gen o genes a través de los procesos de TRANSCRIPCIÓN GENÉTICA y .TRADUCCIÓN GENÉTICA.

Moléculas extracromosómicas generalmente de ADN CIRCULAR que son auto-replicantes y transferibles de un organismo a otro. Se encuentran en distintas especies bacterianas, arqueales, micóticas, de algas y vegetales. Son utilizadas en INGENIERIA GENETICA como VECTORES DE CLONACION.

Enzimas que actúan en la extremidad C-terminal libre de un polipéptido para liberar un solo residuo de aminoácido.

Enzima que cataliza la conversión de L-SERINA a COENZIMA A y O-acetil-L-serina, utilizando ACETIL-COA como donante.

Enzima que requiere fosfato de piridoxal, que cataliza la reacción de glicina y 5,10-metileno-tetrahidrofolato para formar serina. También cataliza la reacción de glicina con acetaldehído para formar L-treonina. EC 2.1.2.1.

Células cultivadas in vitro a partir de tejido tumoral. Si pueden establecerse como una LINEA CELULAR TUMORAL, pueden propagarse indefinidamente en cultivos celulares.

Grupo de enzimas que catalizan la fosforilación de residuos de serina o treonina en las proteínas, con ATP u otros nucleótidos como donadores de fosfato.

Proceso de la interacción de los FACTORES DE COAGULACIÓN SANGUÍNEA que da lugar a un coágulo insoluble de FIBRINA.

Proteína de bajo peso molecular (peso molecular mínimo 8000) que tiene la capacidad de inhibir a la tripsina así como a la quimotripsina en sitios de enlace independientes. Se caracteriza por poseer un alto contenido de cistina y ausencia de glicina.

Una subfamilia en la familia MURIDAE, comprendendo los hámsteres. Cuatro de los géneros más comunes son Cricetus; CRICETULUS; MESOCRICETUS; y PHODOPUS.

Familia de proteínas que promueven la anulación de ARN durante el empalme y la traducción.

Familia de CISTEÍNA ENDOPEPTIDASAS intracelulares que intervienen en la regulación de la INFLAMACIÓN y la APOPTOSIS. Específicamente escinden péptidos en un aminoácido CISTEÍNA que sigue a un residuo de ÁCIDO ASPÁRTICO. Las caspasas son activadas por escisión proteolítica de una forma precursora, dando lugar a las subunidades grande y pequeña que forman la enzima. Dado que el sitio de escisión de los precursores se corresponde con la especificidad de las caspasas, puede producirse la activación secuencial de los precursores por caspasas activadas.

Un proceso de múltiples etapas que incluye la clonación,mapeo del genoma, subclonación, determinación de la SECUENCIA DE BASES, y análisis de la información.

Correspondencia secuencial de nucleótidos en una molécula de ácido nucleico con los de otra molécula de ácido nucleico. La homología de secuencia es una indicación de la relación genética de organismos diferentes y la función del gen.

Análisis de PÉPTIDOS generados por la digestión o fragmentación de una proteína o mezcla de PROTEINAS, mediante ELECTROFORESIS, CROMATOGRAFIA o ESPECTROMETRIA DE MASA. Las huellas del péptido resultante son analizadas para distintos propósitos incluyendo la identificación de las proteinas en una muestra. El POLIMORFISMO GENÉTICO, patrones de expresión genética y patrones para el diagnóstico de enfermedades.

Enzima peptidohidrolítica que es formada a partir de la PRECALICREINA por el FACTOR XIIA. Activa el FACTOR XII, FACTOR VII y el PLASMINOGENO. Es selectiva para enlaces con ARGININA y, en menor grado, para enlaces con LISINA. EC 3.4.21.34.

Compuestos o agentes que se combinan con una enzima de manera tal que evita la combinación sustrato-enzima normal y la reacción catalítica.

Métodos inmunológicos para aislar y medir cuantitativamente sustancias inmunorreactivas. Cuando se usa con reactivos inmunes como los anticuerpos monoclonales, el proceso se conoce como análisis de western blot (BLOTTING, WESTERN).

Líquido nutritivo semejante a la sangre/linfa de algunos invertebrados.

Factores endógenos y fármacos que inhiben directamente la acción de la TROMBINA, por lo general mediante el bloqueo de su actividad enzimática. Se distinguen de los INHIBIDORES INDIRECTOS DE LA TROMBINA, tales como la HEPARINA, que actúa mediante la mejora de los efectos inhibitorios de antitrombinas.

Proteínas obtenidas de ESCHERICHIA COLI.

Técnica de separación en la que la fase estacionaria está constituída por resinas de intercambio iónico. Las resinas contienen pequeños iones libres que intercambian fácilmente de lugar con otros pequeños iones de carga similar presentes en las soluciones que las resinas.

Familia de receptores de proteinasa activados que son específicos para la TROMBINA. Se encuentran principalmente en las PLAQUETAS y en las CÉLULAS ENDOTELIALES. La activación de los receptores de trombina se produce a través de la acción proteolítica de la TROMBINA, que escinde el N-terminal péptido del receptor para revelar un nuevo N-terminal péptido que es un ligando críptico para el receptor. Los receptores de señal a través de PROTEÍNAS DE UNIÓN AL GTP HETEROTRIMÉRICAS. Los péptidos sintéticos pequeños que contienen la secuencia péptido N-terminal desenmascarada también pueden activar el receptor en ausencia de actividad proteolítica.

Elementos de intervalos de tiempo limitados, que contribuyen a resultados o situaciones particulares.

Sulfonas son compuestos orgánicos que contienen un grupo funcional sulfonamida, donde el nitrógeno está unido a dos átomos de carbono y un átomo de azufre, y se utilizan en diversas aplicaciones terapéuticas, especialmente como antibióticos y diuréticos.

Un grupo de oligopéptidos acilados producidos por el Actinomycetes que funcionan como inhibidores de proteasa. Se sabe que inhiben en diversos grados la tripsina, la plasmina, las CALICREINAS, la papaína y las catepsinas.

Glicoproteína que se encuentra en la región alfa(1)-globulina del suero humano. Inhibe las proteinasas semejantes a la quimiotripsina in vivo y tiene actividad de célula matadora citotóxica in vitro. La proteína juega también un rol como proteína de fase aguda y es activa en el control de procesos inmunológicos e inflamatorios, y como marcador de tumor. Es un miembro de la superfamilia de las serpinas.

Forma activada del factor VI. El factor VIIa activa el factor X en la vía intrínseca de la coagulación sanguínea.

Una técnica cromatográfica que utiliza la capacidad de moléculas biológicas de enlazarse a ciertos enlaces específicamente y reversiblemente. Se emplea en la bioquímica de las proteínas.

Subtipo de receptor de trombina que se acopla a las PROTEÍNAS DE UNIÓN A GTP HETEROTRIMÉRICAS con la consiguiente activación de diversos mecanismos de señalización, como la disminución del AMP CÍCLICO intracelular, el aumento de las FOSFOLIPASAS TIPO C y el aumento de la FOSFOLIPASA A2.

Células granulares que se encuentran en casi todos los tejidos, aunque mas abundantemente en la piel y el tracto gastrointestinal. Los mastocitos, como los BASÓFILOS, contienen gran cantidad de HISTAMINA y HEPARINA. A diferencia de los basófilos, los mastocitos normalmente permanecen en los tejidos y no circulan en sangre. Los mastocitos, que derivan de las células madres de la médula ósea, están regulados por el FACTOR DE CÉLULA MADRE.

Enzima proteolítica que se obtiene del veneno del hierro-de-lanza (Bothrops atrox). Se emplea como agente de coagulación plasmática para el fibrinógeno y para la detección de los productos de degradación del fibrinógeno. La presencia de la heparina no interfiere con el test de coagulación. La henocoagulasa es una mezcla que contiene batroxobina y el activador del factor X. EC 3.4.21.-.

Representaciones teóricas que simulan el comportamiento o actividad de procesos biológicos o enfermedades. Para modelos de enfermedades en animales vivos, MODELOS ANIMALES DE ENFERMEDAD está disponible. Modelos biológicos incluyen el uso de ecuaciones matemáticas, computadoras y otros equipos electrónicos.

Proteínas de la superficie celular que unen con alta afinidad a la célula moléculas externas señalizadoras y convierten este evento extracelular en una o más señales intracelulares que alteran el comportamiento de la célula diana. Los receptores de la superficie celular, a diferencia de las enzimas, no alteran químicamente a sus ligandos.

Proteinas séricas que inhiben, antagonizan o inactivan el COMPLEMENTO C1 o sus subunidades.

La primera LINEA CELULAR humana, maligna, cultivada de forma continua, proveniente del carcinoma cervical Henrietta Lacks. Estas células son utilizadas para el CULTIVO DE VIRUS y para el estudio de drogas antitumorales.

Productos de almacenamiento de la actividad metabólica de una célula.

Polímero de desoxirribonucleótidos que es el material genético primario de todas las células. Los organismos eucarióticos y procarióticos contienen normalmente ADN en forma de doble cadena, aunque en varios procesos biológicos importantes participan transitoriamente regiones de una sola cadena. El ADN, que consiste de un esqueleto de poliazúcar-fosfato posee proyecciones de purinas (adenina y guanina) y pirimidinas (timina y citosina), forma una doble hélice que se mantiene unida por puentes de hidrógeno entre estas purinas y pirimidinas (adenina a timina y guanina a citosina).

Factor de coagulación sanguínea glicoprotéico estable al almacenamiento que puede ser activado hacia la forma de factor Xa ya sea por vía intrínseca como extrínseca. La deficiencia de factor X, a veces llamada deficiencia del factor Stuart-Prower, puede conducir a trastornos de coagulación sistémicos.

Género de escarabajos que infestan los granos. Su larva se conoce como gusano de la harina.

Proteínas que se encuentran en cualquier especie de virus.

Derivados del ácido carbámico H2NC(=O)OH. Se incluyen bajo este descriptor los ácidos carbámicos N-sustituidos y O-sustituidos. En general los ésteres de carbamato son conocidos como uretanos y polímeros que incluyen unidades de repetición de carbamato que son conocidos como POLIURETANOS. Sin embargo, considerar que los poliuretanos se derivan de la polimerización de los ISOCIANATOS y el término singular URETANO se refiere al éster etílico del ácido carbámico.

Clase de lectinas de tipo C cuyo objetivo son las estructuras de los carbohidratos que se encuentran en patógenos invasores. La unión de las colectinas a microorganismos da lugar a su aglutinación y aumento del aclaramiento. Las colectinas forman trimeros que pueden unirse en grandes oligómeros. Cada cadena polipeptídica de colectina contiene cuatro regiones: una relativamente corta región N-terminal, una región similar a coágeno, una región alfa-hélice coiled-coil y una región de unión a carbohidrato.

Zimógeno dependiente de la vitamina K, presente en la sangre que, activado por la trombina y trombomodulina, ejerce propriedades anticoagulantes, inactivando los factores Va e VIIIa en los pasos limitantes de la velocidad de formación de la trombina.

Forma activada del factor XI. En la vía intrínseca, el factor XI es activado a XIa por el factor XII en presencia del cofactor HMWK (CININOGENO DE ALTO PESO MOLECULAR). El factor XIa entonces activa el factor IX a factor IXa en presencia de calcio.,.

Compuestos conjugados de proteína-carbohidrato que incluyen las mucinas, los mucoides y las glicoproteínas amiloides.

Un alfa plasma 2 de la glicoproteína que representa la actividad principal de la antitrombina en plasma normal y también inhibe varias otras enzimas. Se trata de un miembro de la superfamilia de serpinas.

Ratones silvestres cruzados endogámicamente para obtener cientos de cepas en las que los hermanos son genéticamente idénticos y consanguíneos, que tienen una línea isogénica C57BL.

Leucocitos granulares que tienen un núcleo con tres y hasta cinco lóbulos conectados por delgados filamentos de cromatina y un citoplasma que contiene una granulación fina y discreta que toma coloración con tintes neutrales.

Relación entre la dosis de una droga administrada y la respuesta del organismo a la misma.

Especie Oryctolagus cuniculus, de la familia Leporidae, orden LAGOMORPHA. Los conejos nacen en las conejeras, sin pelo y con los ojos y los oídos cerrados. En contraste con las LIEBRES, los conejos tienen 22 pares de cromosomas.

Enzima de los espermatozoides similar a la tripsina que no es inhibida por la alfa 1 antitripsina.

Una proteasa serina que cataliza la liberación de un dipéptido N-terminal. Varios péptidos biológicamente activos se han identificado como dipeptidil peptidasa substratos 4 incluyendo las INCRETINAS; NEUROPÉPTIDOS;y QUIMIOCINAS. La proteína también se encuentra vinculada a ADENOSINA DEAMINASA en la superficie de LINFOCITOS -T y se cree que juega un papel en la activación de células T.

Biosíntesis del ARN dirigida por un patrón de ADN. La biosíntesis del ADN a partir del modelo de ARN se llama TRANSCRIPCIÓN REVERSA.

Un aminoácido esencial que se presenta en estado natural en forma L, que es la forma activa. Se encuentra en los huevos, la leche, la gelatina y otras proteínas.