Prolina: Un aminoácido no esencial que es sintetizado a partir del ACIDO GLUTAMICO. Es un componente esencial del COLAGENO y es importante para el adecuado funcionamiento de articulaciones y tendones.Prolina Oxidasa: La primera enzima de la vía de degradación de la prolina. Cataliza la oxidación de la prolina a ácido pirrolina-5-carboxílico en presencia de oxígeno y agua. La acción no es reversible. La actividad específica de la prolina oxidasa aumenta con la edad. EC 1.5.3.-.Pirrolina Carboxilato Reductasas: Grupo de enzimas que catalizan la reducción de 1-pirrolina carboxilato a prolina en presencia de NAD(P)H. Comprende tanto a 2-oxidorreductasa (EC 1.5.1.1) como a 5-oxidorreductasa (EC 1.5.1.2). La primera también reduce 1-piperidina-2-carboxilato a pipecolato y la última también reduce 1-pirrolina-3-hidroxi-5-carboxilato a hidroxiprolina.1-Pirrolina-5-Carboxilato Deshidrogenasa: Enzima que cataliza la oxidación de la 1-pirrolina-5-carboxilato a L-GLUTAMATO en presencia de NAD. Los defectos de esta enzima son la causa de la hiperprolinemia II.Sistemas de Transporte de Aminoácidos Neutros: Sistemas transportadores de aminoácidos capaces de transportar AMINOÁCIDOS NEUTRALES.Secuencia de Aminoácidos: El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.Glutamato-5-Semialdehído Deshidrogenasa: Enzima dependiente de NADP+ que cataliza la oxidación de L-glutamato-5-semialdehído a L-glutamil-5-fosfato. Interviene en el ciclo de la urea y en el metabolismo de grupos amino.Datos de Secuencia Molecular: Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.Fosfotransferasas (Aceptor de Grupo Carboxilo): Clase de enzimas que transfieren grupos fosfato y tiene un grupo carboxilo como aceptor. EC 2.7.2.Hidroxiprolina: Una forma hidroxilada de la aminoácido prolina. Una deficiencia de ACIDO ASCORBICO puede dar lugar a la formación de hidroxiprolina defectuosa.Aminoácidos: Compuestos orgánicos que generalmente contienen un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Veinte aminoácidos alfa son las subunidades que se polimerizan para formar proteínas.Betaína: Un compuesto encontrado en la naturaleza que ha sido de interés por su papel en la osmorregulación. Como droga, el hidrocloruro de betaina ha sido utilizado como fuente de ácido hidroclórico en el tratamiento de la hipocloridia. La betaina ha sido también utilizada en el tratamiento de alteraciones hepáticas, para la hiperpotasemia, homocistinuria y en alteraciones gastrointestinales. (Traducción libre del original: Martindale, The Extra Pharmacopoeia, 30th ed, p1341)Ornitina: Un aminoácido producido en el ciclo de la urea mediante la separación de la urea de la arginina.Ácido Azetidinocarboxílico: Análogo de la prolina que actúa como reemplazo estequiométrico de la prolina. Provoca producción anormal de proteínas con actividad biológica deteriorada.Mutación: Cualquier cambio detectable y heredable en el material genético que cause un cambio en el GENOTIPO y que se transmite a las células hijas y a las generaciones sucesivas.Procolágeno-Prolina Dioxigenasa: Oxigenasa de función mixta que cataliza la hidroxilación de un prolil-glicilo que contiene péptido, por lo general en PROTOCOLÁGENO, a un hidroxiprolilglicilo que contiene péptido. La enzima utiliza OXÍGENO molecular con una descarboxilación oxidativa concomitante de 2-oxoglutarato a ÁCIDO SUCCÍNICO. La enzima se produce como un tetrámero de dos alfa y dos subunidades beta. La subunidad beta de la dioxigenasa procolágeno-prolina es idéntica a la enzima PROTEÍNA DISULFURO ISOMERASAS.Oxidorreductasas actuantes sobre Donantes de Grupo CH-NH: Enzimas que catalizan la deshidrogenación de aminas secundarias, introduciendo un doble enlace C=N como reacción primaria. En algunos casos, ésta es hidrolizada posteriormente.Ornitina-Oxo-Ácido Transaminasa: Enzima que requiere fosfato de piridoxal, que cataliza la formación de glutamato gamma-semialdehído y un L-aminoácido, a partir de L-ornitina y un 2-cetoácido. EC 2.6.1.13.Cinética: La tasa de la dinámica en los sistemas físicos o químicos.Escherichia coli: Especie de BACILOS GRAMNEGATIVOS ANEROBIOS FACULTATIVOS que suelen encontrarse en la parte distal del intestino de los animales de sangre caliente. Por lo general no son patógenos, pero algunas cepas producen DIARREA e infecciones piógenas. Las cepas patógenos (viriotipos) se clasifican según sus mecanismos patógenos específicos, como toxinas (ESCHERICHIA COLI ENTEROTOXÍGENA).Secuencia de Bases: Secuencia de PURINAS y PIRIMIDINAS de ácidos nucléicos y polinucleótidos. También se le llama secuencia de nucleótidos.Conformación Proteica: Forma tridimensional característica de una proteína, incluye las estructuras secundaria, supersecundaria (motivos), terciaria (dominios) y cuaternaria de la cadena de péptidos. ESTRUCTURA DE PROTEINA, CUATERNARIA describe la conformación asumida por las proteínas multiméricas (agregados de más de una cadena polipeptídica).Presión Osmótica: La presión necesaria para impedir el paso del solvente a través de una membrana semipermeable que separa un solvente puro de una solución de solvente y soluto o que separa a diferentes concentraciones de una solución. Es proporcional a la osmolalidad de la solución.Arginina: Un aminoácido esencial que es fisiológicamente activo en la forma-L.Glicina: Aminoácido no esencial. Se encuentra principalmente en la gelatina y en la fibroína de la seda y se usa terapéuticamente como nutriente. También es un rápido neurotransmisor inhibitorio.Mutagénesis Sitio-Dirigida: MUTAGÉNESIS de ingeniería genética en un sitio específico de una molécula de ADN, que introduce una sustitución, una inserción o una delección de una base.ARN de Transferencia de Prolina: ARN de transferencia que es específico para transportar prolina hacia los sitios del ribosoma en preparación para la síntesis de proteínas.Modelos Moleculares: Modelos empleados experimentalmente o teóricamente para estudiar la forma de las moléculas, sus propiedades electrónicas, o interacciones; comprende moléculas análogas, gráficas generadas en computadoras y estructuras mecánicas.Estructura Secundaria de Proteína: Nivel de la estructura proteica en el cual las interacciones regulares del tipo de unión de hidrógeno en tramos contiguos de la cadena polipeptídica conduce a alfa hélices, cadenas beta (que se alínean formando las láminas beta) u otro tipo de enrollados. Este es el primer nivel de plegamiento de la conformación proteica.Alanina: Un aminoácido no esencial que se presenta en altos niveles en su estado libre en el plasma. Se produce a partir del piruvato mediante transaminación. Interviene en el metabolismo del azúcar y de los ácidos, incrementa la INMUNIDAD, y aporta energía al tejido muscular, el CEREBRO y al SISTEMA NERVIOSO CENTRAL.Isomerasas de Aminoácido: Enzima que cataliza la racemización o la epimerización de centros quirales dentro de aminoácidos o derivados. EC 5.1.1.Sustitución de Aminoácidos: El reemplazo que occurre natural o inducido experimentalmente de uno o más AMINOÁCIDOS en una proteína con otra. Si un amino ácido equivalente funcional se sustituye, la proteína puede mantener el acitividad tipo salvaje. La sustitución también puede disminuir, aumentar, o eliminar la función de la proteína. La sustitución inducida experimentalmente se utiliza con frecuencia para estudiar las actividades y enlaces de las enzimas.Homología de Secuencia de Aminoácido: Grado de similitud entre secuencias de aminoácidos. Esta información es útil para entender la interrelación genética de proteinas y especies.Péptidos: Miembros de la clase de compuestos formados por AMINOÁCIDOS unidos por enlaces peptídicos entre aminoácidos adyacentes en estructuras lineales, ramificadas o cíclicas. Los OLIGOPÉPTIDOS están compuestos por aproximadamente 2-12 aminoácidos. Los polipéptidos están compuestos por aproximadamente 13 o mas aminoácidos. Las PROTEINAS son polipéptidos lineales que normalmente son sintetizadas en los RIBOSOMAS.Colágeno: Sustancia polipeptídica que representa alrededor de un tercio de la proteína total en los mamíferos. Es el constituyente principal de la PIEL, TEJIDO CONJUNTIVO y la sustancia orgánica de HUESOS y DIENTE.Dipeptidasas: EXOPEPTIDASAS que actúan específicamente sobre dipéptidos. EC 3.4.13.Oligo-1,6-Glucosidasa: Enzima que cataliza la endohidrólisis de enlaces 1,6-alfa-glucosídicos en isomaltosa y dextrinas, producidas a partir del almidón y del glucógeno por ALFA-AMILASAS. EC 3.2.1.10.Glutamatos: Derivados del ÁCIDO GLUTÁMICO. Incluido en esta categoría son una amplia variedad de formas de ácido, sales, ésteres y amidas que contienen la estructura del ácido 2-aminopentanedioico.Clonación Molecular: Inserción de moléculas de ADN recombinante de fuentes procariotas y/o eucariotas en un vehículo replicador, como el vector de virus o plásmido, y la introducción de las moléculas híbridas resultantes en células receptoras sin alterar la viabilidad de tales células.Isomerismo: Fenómeno por el cual ciertos compuestos químicos tienen estructuras diferentes aunque los compuestos tengan la misma composición elemental.Glutamina: Un aminoácido no esencial presente de manera abundante en el cuerpo y que interviene en los procesos metabólicos. Es sintetizado a partir del ÁCIDO GLUTÁMICO y el AMONIO. Es el principal transportador de NITROGENO en el cuerpo y una importante fuente de energía para muchas células.Estructura Terciaria de Proteína: Nivel de la estructura proteica en el cual las combinaciones de estructuras secundarias de proteína (alfa hélices, regiones lazo y motivos) están empacadas juntas en formas plegadas que se denominan dominios. Los puentes disulfuro entre cisteínas de dos partes diferentes de la cadena polipeptídica junto con otras interacciones entre cadenas desempeñan un rol en la formación y estabilización de la estructura terciaria. Las pequeñas proteínas generalmente consisten de un dominio único, pero las proteínas mayores pueden contener una cantidad de dominios conectados por segmentos de cadena polipeptídica que no tienen estructura secundaria.Dominios Proteicos Ricos en Prolina: Dominios de las proteínas que están enriquecidas en PROLINE. El carácter cíclico de la prolina causa los bonos de péptidos los forma para tener un grado limitado de movilidad conformacional. Por lo tanto, la presencia de múltiples prolines en proximidad a cada uno puede llevar a un claro acomodo conformacional a una cadena de péptidos.Proteínas Bacterianas: Proteínas qe se hallan en cualquier especie de bacteria.Isomerasa de Peptidilprolil: Enzima que cataliza la isomerización de residuos de prolina en el interior de las proteínas. EC 5.2.1.8.Especificidad por Sustrato: Propiedad característica de la actividad enzimática con relación a la clase de sustrato sobre el cual la enzima o molécula catalítica actúa.