Histidina
Un aminoácido esencial importante en un número de procesos metabólicos. Se requiere para la producción de HISTAMINA.
Histidina Descarboxilasa
Enzima que cataliza la descarboxilación de histidina a histamina y dióxido de carbono. Requiere fosfato de piridoxal en tejidos animales, pero no en microorganismos. EC 4.1.1.22.
Dietil Pirocarbonato
Histidina Amoníaco-Liasa
Secuencia de Aminoácidos
El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.
Datos de Secuencia Molecular
Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.
Concentración de Iones de Hidrógeno
La normalidad de una solución con respecto a los iones de HIDRÓGENO. Está relacionado a las mediciones de acidez en la mayoría de los casos por pH = log 1 / 2 [1 / (H +)], donde (H +) es la concentración de iones de hidrógeno en gramos equivalentes por litro de solución. (Traducción libre del original: McGraw-Hill Diccionario de Términos Científicos y Técnicos, 6 a ed)
Sitios de Unión
Mutagénesis Sitio-Dirigida
ATP Fosforribosil Transferasa
Enzima que cataliza la primera etapa de la vía de la biosíntesis de histidina en Salmonella typhimurium. El ATP reacciona reversiblemente con el 5-fosforribosil-1-pirofosfato para formar N-1-(5'-fosforribosil)-ATP y pirofosfato. EC 2.4.2.17.
Histidinol
El penúltimo paso en la vía de biosíntesis de la histidina. La oxidación del grupo alcohol en la cadena lateral proporciona el grupo ácido formando histidina. El histidinol también ha sido utilizado como un inhibidor de la síntesis proteica.
Urocanato Hidratasa
Proteínas Quinasas
Aminoácidos
Compuestos orgánicos que generalmente contienen un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Veinte aminoácidos alfa son las subunidades que se polimerizan para formar proteínas.
Modelos Moleculares
Escherichia coli
Especie de BACILOS GRAMNEGATIVOS ANEROBIOS FACULTATIVOS que suelen encontrarse en la parte distal del intestino de los animales de sangre caliente. Por lo general no son patógenos, pero algunas cepas producen DIARREA e infecciones piógenas. Las cepas patógenos (viriotipos) se clasifican según sus mecanismos patógenos específicos, como toxinas (ESCHERICHIA COLI ENTEROTOXÍGENA).
Conformación Proteica
Forma tridimensional característica de una proteína, incluye las estructuras secundaria, supersecundaria (motivos), terciaria (dominios) y cuaternaria de la cadena de péptidos. ESTRUCTURA DE PROTEINA, CUATERNARIA describe la conformación asumida por las proteínas multiméricas (agregados de más de una cadena polipeptídica).
Ácido Anhídrido Hidrolasas
Mutación
Zinc
Metal de número atómico 30 y peso atómico 65.37. Es un oligoelemento necesario en la dieta, siendo una parte esencial de muchas enzimas, y desempeña una función importante en la síntesis de proteínas y en la división celular. La deficiencia de zinc se asocia con ANEMIA, baja estatura, HIPOGONADISMO, alteración de la CICATRIZACIÓN DE HERIDA y geofagia. Se conoce con el símbolo Zn.
Péptido PHI
Un péptido de 27 aminoácidos con histidina en el terminal N e isoleucina amida en el terminal C. La composición exacta aminoácida del péptido depende de las especies. El péptido es segregado en el intestino, pero se halla en el sistema nervioso, muchos órganos y en la mayoría de los tejidos periféricos. Tiene un amplio rango de acciones biológicas, afectando los sistemas cardiovascular, gastrointestinal, respiratorio y nervioso central.
Ácido Formiminoglutámico
Homología de Secuencia de Aminoácido
Grado de similitud entre secuencias de aminoácidos. Esta información es útil para entender la interrelación genética de proteinas y especies.
Secuencia de Bases
Histamina
Catálisis
Hemo
La porción de la hemoglobina que aporta el color. Se halla libre en tejidos y como el grupo prostético en muchas hemoproteínas.
Carnosina
Espectroscopía de Resonancia Magnética
Método espectroscópico de medición del momento magnético de las partículas elementales tales como núcleos atómicos, protones o electrones. Se emplea en aplicaciones clínicas tales como IMAGEN POR RESONANCIA MAGNÉTICA (IMAGEN POR RESONANCIA MAGNÉTICA)
Unión Proteica
Estructura Terciaria de Proteína
Nivel de la estructura proteica en el cual las combinaciones de estructuras secundarias de proteína (alfa hélices, regiones lazo y motivos) están empacadas juntas en formas plegadas que se denominan dominios. Los puentes disulfuro entre cisteínas de dos partes diferentes de la cadena polipeptídica junto con otras interacciones entre cadenas desempeñan un rol en la formación y estabilización de la estructura terciaria. Las pequeñas proteínas generalmente consisten de un dominio único, pero las proteínas mayores pueden contener una cantidad de dominios conectados por segmentos de cadena polipeptídica que no tienen estructura secundaria.
Formiatos
Relación Estructura-Actividad
ARN de Transferencia de Histidina
Cristalografía por Rayos X
Hidroxilamina
Ballenas
Grandes mamíferos marinos del orden CETACEA. En el pasado fueron muy valiosos comercialmente por el aceite, por su carne como alimento para los humanos y en ALIMENTACIÓN ANIMAL y FERTILIZANTES, así como por la lámina córnea de la mandíbula superior ("barba" de ballena). En la actualidad existe una moratoria en la mayoría de la pesca comercial de ballenas, ya que todas las especies están en la lista de amenazadas o en vías de extinción.
Sustitución de Aminoácidos
El reemplazo que occurre natural o inducido experimentalmente de uno o más AMINOÁCIDOS en una proteína con otra. Si un amino ácido equivalente funcional se sustituye, la proteína puede mantener el acitividad tipo salvaje. La sustitución también puede disminuir, aumentar, o eliminar la función de la proteína. La sustitución inducida experimentalmente se utiliza con frecuencia para estudiar las actividades y enlaces de las enzimas.
Operón
Protones
Cobre
Un oligoelemento de metal pesado maleable anaranjado que tiene por símbolo atómico Cu, número atómico 29 y peso atómico 63.55. Sus sales son venenosas. El cobre es esencial en la nutrición siendo un componente de varias proteínas incluyendo la ceruloplasmina, eritrocupreína, citocromo c oxidasea, tirosinasa, etc. Su deficiencia, que es rara, puede resultar en anemia microcítica hipocrómica, neutropenia y alteraciones óseas.
Mioglobina
Hemoproteínas
Salmonella typhimurium
Regulación Bacteriana de la Expresión Génica
Clonación Molecular
Alineación de Secuencia
Combinación de dos o más aminoácidos o secuencias de bases de un organismo u organismos de manera que quedan alineadas las áreas de las secuencias que comparten propiedades comunes. El grado de correlación u homología entre las secuencias se pronostica por medios computarizados o basados estadísticamente en los pesos asignados a los elementos alineados entre las secuencias. Ésto a su vez puede servir como un indicador potencial de la correlación genética entre organismos.
Ácido Aspártico
Uno de los aminoácidos no esenciales que comunmente se presenta en la forma L. Se encuentra en animales y plantas, especialmente en la caña de azúcar y remolacha. Puede ser un neurotransmisor.
Rosa Bengala
Histidina-ARNt Ligasa
Carboxiliasas
Dominio Catalítico
Oxidación-Reducción
Reacción química en que un electrón se transfiere de una molécula a otra. La molécula donante del electrón es el agente de reduccción o reductor; la molécula aceptora del electrón es el agente de oxidación u oxidante. Los agentes reductores y oxidantes funcionan como pares conjugados de oxidación-reducción o pares redox.
Estructura Secundaria de Proteína
Nivel de la estructura proteica en el cual las interacciones regulares del tipo de unión de hidrógeno en tramos contiguos de la cadena polipeptídica conduce a alfa hélices, cadenas beta (que se alínean formando las láminas beta) u otro tipo de enrollados. Este es el primer nivel de plegamiento de la conformación proteica.
Especificidad por Sustrato
Amoníaco-Liasas
Espectroscopía de Resonancia por Spin del Electrón
Técnica aplicable a la gran variedad de sustancias que exhiben paramagnetismo debido a los momentos magnéticos de los electrones no pareados. Los espectros son útiles para la detección e identificación, para la determinación de la estructura del electrón, para el estudio de las interacciones entre moléculas, y para la medición de los "spins" y momentos nucleares. La espectroscopía nuclear electrónica de doble resonancia (ENDOR), es una variante de la técnica que puede dar una mejor resolución. El análisis de la resonancia del spin electrónico puede hacerse ahora in vivo, incluyendo aplicaciones imagenológicas como la RESONANCIA MAGNÉTICA.
Espectrometría Raman
Histidinol-Fosfatasa
Enzima que cataliza la hidrólisis de histidinol-fosfato en histidinol. Una de las enzimas reguladoras en la biosíntesis de la histidina. EC 3.1.3.15.
Alanina
Un aminoácido no esencial que se presenta en altos niveles en su estado libre en el plasma. Se produce a partir del piruvato mediante transaminación. Interviene en el metabolismo del azúcar y de los ácidos, incrementa la INMUNIDAD, y aporta energía al tejido muscular, el CEREBRO y al SISTEMA NERVIOSO CENTRAL.
Secuencia Conservada
Una secuencia de aminoácidos en un polipéptido o de nucleótidos en el ADN o ARN que es similar en múltiples especies. Un grupo de secuencias conservadas conocidas está representada por una SECUENCIA DE CONSENSO. Los MOTIVOS DE AMINOACIDOS están formados frecuentemente por secuencias conservadas.
Enlaces de Hidrógeno
Espectrofotometría
Ligandos
Molécula que se une a otra molécula. Se usa especialmente para referirse a una molécula pequeña que se une específicamente a una molécula grande, como p. ej., la unión de un antígeno a un anticuerpo, la unión de una hormona o un neurotransmisor a un receptor, o la unión de un sustrato o un efector alostérico a una enzima. Un ligando es también molécula que dona o acepta un par de electrones para formar un enlace covalente coordinado con el átomo metálico central de un complejo de coordinación. (Dorland, 28a ed)
Níquel
Proteínas de Escherichia coli
Proteínas obtenidas de ESCHERICHIA COLI.
Dicroismo Circular
Sistemas de Transporte de Aminoácidos Básicos
Sistemas de transporte de aminoácidos capaces de transportar aminoácidos básicos (AMINOÁCIDOS BÁSICOS).
Triptófano
Aminoácido esencial, necesario para el crecimiento normal de los niños y para el equilibrio del NITRÓGENO en los adultos. Es un precursor de los ALCALOIDES DE INDOL en las plantas. Es un precursor de la SEROTONINA (y por ello utilizado como antidepresivo y facilitador del sueño). Puede ser un precursor de la NIACINA en mamiferos, aunque de manera ineficiente.
Espectrofotometría Ultravioleta
Modelos Químicos
Aminoácidos Esenciales
Nucleósido-Difosfato Quinasa
Enzima que se encuentra en la mitocondria y en el citoplasma soluble de las células. Cataliza las reacciones reversibles de un nucleósido trifosfato, por ejemplo, ATP, con un nucleósido difosfato, por ejemplo, UDP, para formar ADP y UTP. Muchos nucleósidos difosfatos pueden actuar como aceptores, mientras que muchos ribo- y desoxirribonucleósidos trifosfatos pueden actuar como donadores. EC 2.7.4.6.
Prueba de FIGLU
Prueba urinaria para el ácido formiminoglutámico, que es un metabolito intermedio en el catabolismo de la L-histidina en la conversión de la L-histidina en ácido L-glutámico. Puede ser indicador de la deficiencia de la vitamina B12 o ácido fólico o de una enfermedad hepática.
Fosforilación
Caulobacter crescentus
Hidrolasas Monoéster Fosfóricas
Transducción de Señal
La transferencia de información intracelular (biológica activación / inhibición), a través de una vía de transducción de señal. En cada sistema de transducción de señal, una señal de activación / inhibición de una molécula biológicamente activa (hormona, neurotransmisor) es mediada por el acoplamiento de un receptor / enzima a un sistema de segundo mensajería o a un canal iónico. La transducción de señal desempeña un papel importante en la activación de funciones celulares, diferenciación celular y proliferación celular. Ejemplos de los sistemas de transducción de señal son el sistema del canal de íon calcio del receptor post sináptico ÁCIDO GAMMA-AMINOBUTÍRICO, la vía de activación de las células T mediada por receptor, y la activación de fosfolipases mediada por receptor. Estos, más la despolarización de la membrana o liberación intracelular de calcio incluyen activación de funciones citotóxicas en granulocitos y la potenciación sináptica de la activación de la proteína quinasa. Algunas vías de transducción de señales pueden ser parte de una vía más grande de transducción de señales.
Mutagénesis
Proceso de generación de una MUTACIÓN genética. Puede darse espontáneamente o ser inducida por MUTÁGENOS.
Fragmentos de Péptidos
Fotoquímica
La fotoquímica en un contexto médico se refiere a las reacciones químicas desencadenadas por la absorción de luz, particularmente en relación con la fotobiología y la terapia fotodinámica.