Un grupo de hemoglobinas anómalas en las que las sustituciones de aminoácidos tienen lugar lo mismo en las cadenas alfa que beta, pero cerca del hierro del hemo. Esto facilita la oxidación de la hemoglobina para dar lugar a un exceso de metahemoglobina que conduce a la cianosis.

Hemoglobinas caracterizadas por alteraciones estructurales dentro de la molécula. La alteración puede ser la falta, adición o sustitución de uno o más aminoácidos en la parte de globina de la molécula en posiciones seleccionadas en las cadenas de polipéptidos.

Proteínas portadoras de oxígeno de ERITROCITOS. Se encuentran en todos los vertebrados y algunos invertebrados. El número de subunidades de globina en la estructura cuaternaria de hemoglobina difiere entre especies. El rango de estructuras monoméricos a una variedad de arreglos multimérica.

Hemoglobina humana de adulto normal. La parte de la globina está constituída por dos cadenas alfa y dos beta.

El principal componente de la hemoglobina en el feto. Esta HEMOBLOBINA tiene dos subunidades de polipéptidos alfa y dos gamma, en comparación a la hemoglobina del adulto normal, que tiene dos subunidades de polipéptidos alfa y dos beta. Las concentraciones de hemoglobina fetal pueden ser elevadas (generalmente por encima de 0.5 por ciento) en niños y adultos afectados por LEUCEMIA y diversos tipos de ANEMIA.

Una hemoglobina anómala que es resultado de la sustitución de la valina por ácido glutámico en la posición 6 de la cadena beta de la parte de globina. El estado heterocigoto da lugar a un rasgo falciforme y el homocigoto da lugar a la anemia falciforme.