La glicerol-3-fosfato deshidrogenasa es una enzima involucrada en la oxidación del glicerol-3-fosfato a dihidroxiacetona fosfato, un paso clave en la vía de glucólisis invertida durante la producción de energía en algunas bacterias y en el metabolismo de lípidos en mamíferos.
Cualquier sal o éster de ácido glicerofosfórico.
Enzima que transfiere grupos acilo del acil-CoA al glicerol-3-fosfato para formar monoglicérido fosfatos. Actúa sólo en derivados de CoA y ácidos grasos de cadena de longitud superior a 10 carbonos. También forma diglicérido fosfatos. EC 2.3.1.15.
Polisacáridos bacterianos ricos en enlaces fosfodiéster. Son los principales componentes de la pared celular y de las membranas de diversas bacterias.
Enzima tetramérica que, juntamente con la coenzima NAD+, cataliza la interconversión de LACTATO y PIRUVATO. En vertebrados, existen genes para tres subunidades diferentes (LDH-A, LDH-B y LDH-C).
Enzima que cataliza reversiblemente la etapa final de la fermentación alcohólica, reduciendo un aldehído a un alcohol. En el caso del etanol, el acetaldehído es reducido a etanol en presencia de NADH e hidrógeno. La enzima es una proteína con zinc que actúa en alcoholes primarios y secundarios o hemiacetales. EC 1.1.1.1.
Grupo de tres enzimas, gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasa (NADP+) que forma 3-fosfoglicerato, y gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasa (fosforilante) y gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasa (NADP+) (fosforilante), que forman 1,3-bifosfoglicerato. Las dos últimas son enzimas claves en la glucolisis. EC 1.2.1.9, EC 1.2.1.12, EC 1.2.1.13.
Enzima que oxida un aldehído en presencia de NAD+ y agua para formar un ácido y NADH. Esta enzima se clasificaba antiguamente como EC 1.1.1.70.
Enzima que cataliza la conversión de L-glutamato y agua en 2-oxoglutarato y NH3 en presencia de NAD+. EC 1.4.1.2.
La glucosa-6-fosfato deshidrogenasa (G6PD) es una enzima intracelular involucrada en la ruta pentosa fosfato, proporcionando reducción y protección antioxidante a los eritrocitos.
Enzima que cataliza la conversión de (S)-malato y NAD+ a oxalacetato y NADH. EC 1.1.1.37.
Enzima mitocondrial que cataliza la decarboxilación oxidativa de isocitrato para formar alfa-cetoglutarato, usando NAD+ como aceptor de electrones; la reacción es una etapa clave limitante de la velocidad en el ciclo de los ácidos tricarboxílicos. La enzima requiere Mg2+ o Mn2+ y es activada por ADP, citrato y CA2+, e inhibida por NADH, NADPH, y ATP. (Dorland, 28a ed). EC 1.1.1.41.
Subclase de enzimas que incluye todas las deshidrogenasas que actúan sobre alcoholes primarios y secundarios, así como hemiacetales. Posteriormente se clasifican de acuerdo con el aceptor, que puede ser NAD+ o NADP+ (subclase 1.1.1), citocromo (1.1.2), oxígeno (1.1.3), quinona (1.1.5) u otro aceptor (1.1.99).
Flavoproteína que contiene oxidoreductasa y que cataliza la reducción de lipoamida por el NADH para formar dihidrolipoamida y NAD+. La enzima es un componente de algunos COMPLEJOS MULTIENZIMÁTICOS.
Catalizan reversiblemente la oxidación de un grupo hidroxilo de los carbohidratos para formar cetoazúcar, aldehído o lactona. Se permite cualquier aceptor, excepto el oxígeno molecular. Incluye EC 1.1.1., EC 1.1.2 y 1.1.99.
Flavoproteína que contiene oxidorreductasa que cataliza la deshidrogenación del SUCCINATO a fumarato. En la mayoría de los organismos eucarióticos esta enzima es un componente del complejo II de transporte de electrones de las mitocondrias.
Alcohol oxidorreductasa que cataliza la oxidación de L-aditol a L-sorbosa en presencia de NAD. También actúa sobre el D-glucitol, para formar D-fructosa. Actúa también en otros alcoholes de azúcar íntimamente relacionados, para formar el azúcar correspondiente. EC 1.1.1.14.
Coenzima compuesta de mononucleótido de nicotinamida (NMN) unido a monofosfato de adenosina (AMP) mediante un enlace de pirofosfato. Ampliamente distribuido en la naturaleza, participa en numerosas reacciones enzimáticas en las que sirve de transportador de electrones, oscilando entre su forma oxidada (NAD+) y reducida (NADH). (Dorland, 28a ed)
Una glucosa deshidrogenasa que cataliza la oxidación de beta-D-glucosa para formar D-glucono-1,5-lactona, usando NAD como también NADP como coenzima.
Enzimas de la clase de las oxidorreductasas que catalizan la deshidrogenación de hidroxiesteroides. EC 1.1.-.
El Complejo Cetoglutarato Deshidrogenasa es un importante sistema enzimático multienzimático que cataliza la conversión oxidativa de cetoglutarato a sucoil-CoA y NADH en la matriz mitocondrial, desempeñando un papel clave en el ciclo del ácido cítrico y la producción de energía en la respiración celular.
Oxidorreductasas especificas para los ALDEHIDOS.
D-Glucosa:1-oxidorredutasas. Cataliza la oxidación de D-glucosa a D-glucono-gamma-lactona y aceptor reducido. Se permite cualquer aceptor, excepto oxígeno molecular. Incluye EC 1.1.1.47; EC 1.1.1.118; EC 1.1.1.119 y EC 1.1.99.10.
Catalizan la oxidación de 3-hidroxiesteroides a 3-cetosteroides.
Enzima de la clase oxidorreductasa que cataliza la descarboxilación oxidativa del 6-fosfogluconato para formar ribulosa-5-fosfato; con la reducción de NADP+ a NADPH. La reacción es un paso de la vía pentosafosfato del metabolismo de la glucosa. (Dorland, 28a ed). EC 1.1.1.44.
Cataliza reversiblemente la oxidación de un grupo hidroxilo de alcoholes de azúcar, para formar un cetoazúcar, aldehído o lactona, Se permite cualquier aceptor, excepto oxígeno molecular. Incluye EC 1.1.1.; EC 1.1.2 e EC 1.1.99.
Enzimas que catalizan el primer paso en la beta-oxidación de los ACIDOS GRASOS.
Flavoproteína y oxidoreductasa que contiene sulfuro de hierro, que cataliza la oxidación del NADH a NAD. En eucariotas, la enzima puede encontrarse como componente del complejo I mitocondrial de transporte de electrones. En condiciones experimentales la enzima puede usar el GRUPO CITOCROMO C como cofactor reductor. La enzima fue clasificada anteriormente en EC 1.6.2.1.
Enzima que cataliza la deshidrogenación de inosina 5'-fosfato a xantosina 5'-fosfato en presencia de NAD. EC 1.1.1.205.
Alcohol oxidorreductasas con especificidad de sustrato para ACIDO LACTICO.
Flavoproteínas que catalizan reversiblemente la reducción de dióxido de carbono hacia formiato. Muchos compuestos pueden actuar como aceptores, pero el único aceptor fisiológico es el NAD. Las enzimas son activas en la fermentación de azúcares y otros compuestos a dióxido de carbono y son enzimas claves en la obtención de energía cuando las bacterias son cultivadas en formiato como la principal fuente de carbono. Han sido purificadas de la sangre de bovino. EC 1.2.1.2.
Una flavoproteína oxidorreductasa que tiene especificidad para ácidos grasos de cadena media. Forma un complejo con FLAVOPROTEINAS DE TRANSFERENCIA DE ELECTRON y conduce reduciendo equivalentes a UBIQUINONA.
Clase de enzimas que catalizan la oxidación de 17-hidroxiesteroides a 17-cetosteroides. EC 1.1.-.
Enzima que cataliza la oxidación de XANTINA en presencia de NAD+ para formar ÁCIDO ÚRICO y NADH. Actúa también sobre otras purinas y otros aldehídos.
Cetona oxidorreductasa que cataliza la conversión general de alfa-cetoácidos para formar ACIL-CoA y CO2. La enzima requiere TIAMINA PIROFOSFATO como un cofactor. Los defectos en los genes que codifican para las subunidades de la enzima son una causa de la ENFERMEDAD DE LA ORINA DE JARABE DE ARCE. La enzima fue anteriormente clasificado como EC 1.2.4.3.
La enzima Hidroxibutirato Deshidrogenasa cataliza la reversible conversión entre butirato y β-hidroxibutirato en el ciclo de Krebs, desempeñando un rol crucial en la regulación del metabolismo energético.
Componente E1 del COMPLEJO PIRUVATO DESHIDROGENASA multienzimático. Está compuesto por dos subunidades alfa (subunidad alfa E1 de la piruvato deshidrogenasa) y dos subunidades beta (subunidad beta E1 de la piruvato deshidrogenasa).
Enzimas que catalizan la oxidación de forma reversible de un 3-hidroxiacil-CoA a 3-cetoacil-CoA en presencia de NAD. Ellas son enzimas clave en la oxidación de ácidos grasos y en la síntesis de ácidos grasos mitocondriales.
Hidroxiesteroide deshidrogenasas que catalizan la conversión reversible de CORTISOL a la CORTISONA de metabolito inactivo. Las enzimas en esta clase pueden utilizar ambas, NAD o NADP como cofactores.
Oxidoreductasas que son específicas para las CETONAS.
Clase de todas las enzimas que catalizan reacciones de oxidación-reducción. El sustrato que es oxidado es considerado donador de hidrógeno. El nombre sistemático está basado en la oxidorreductasa donadora:aceptora. El nombre recomendado es deshidrogenasa, siempre que sea posible. Como alternativa puede usarse reductasa. Oxidasa sólo se usa en los casos en que el O2 es el aceptor.
Coenzima compuesta por mononucleótido de nicotinamida (NMN) unido mediante un enlace de pirofosfato al fosfato en posición 5 del 2,5-bifosfato de adenosina. Sirve como transportador de electrones en numerosas reacciones, siendo alternativamente oxidado (NADP+) y reducido (NADPH). (Dorland, 28a ed)
Una oxidorreductasa involucrada en ladegradación de la base de pirimidina. Cataliza el catabolismo de TIMINA; URACILO y la droga quimioterapéutica 5-FLUOROURACILO.
Enzima que cataliza la oxidación de UDPglucosa a UDPglucoronato en presencia de NAD+. EC 1.1.1.22.
La tasa de la dinámica en los sistemas físicos o químicos.
Enfermedad que producida por una deficiencia enzimática sujeta a muchas variantes, algunas de ellas produce deficiencia de la actividad de la GLUCOSA-6-FOSFATO DESHIDROGENASA en los eritrocitos, lo que genera una anemia hemolítica.
Una 11 beta-hidroxiesteroide deshidrogenasa de baja afinidad encontrada en una variedad de tejidos, los mas notables son el HIGADO; PULMON; TEJIDO ADIPOSO; tejido vascular; OVARIO; y el SISTEMA NERVIOSO CENTRAL. La enzima actúa reversiblemente y puede usar NAD o NADP como cofactores.
Enzima dependiente de NAD que cataliza la DESAMINACIÓN reversible de la L-ALANINA a PIRUVATO y AMONÍACO. La enzima es necesaria para el crecimiento cuando la ALANINA es la única fuente de CARBONO o NITRÓGENO. También puede intervenir en la síntesis de la PARED CELULAR ya que la L-ALANINA es un importante componente de la capa de PÉPTIDOGLICANO.
Una 3-hidroxiesteroide deshidrogenasa que catalizade la reducción reversible del andrógeno activo DIHIDROTESTOSTERONA a ANDROSTANO-3,17-DIOL. Tiene también actividad hacia otros 3-alfa-hidroxiesteroides y en 9, 11 y 15-hidroxiprostaglandinas. La enzima es B-específica en referencia a la orientación de NAD o NADPH reducidos.
Deshidrogenasas del alcohol de azúcar que tienen especificidad por el MANITOL. Las enzimas de esta categoría suelen clasificarse según su preferencia por un cofactor reductor específico.
Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.
Cataliza reversiblemente la oxidación de grupos hidroxilo de las prostaglandinas.
Una flavoproteína oxidorreductasa que tiene especificidad para ácidos grasos de cadena corta. Forma un complejo con FLAVOPROTEINAS DE TRANSFERENCIA DE ELECTRON y conduce reduciendo equivalentes a UBIQUINONA.
Metaloflavoproteína enzimática implicada en el metabolismo de la VITAMINA A que cataliza la oxidación del RETINAL a ÁCIDO RETINOICO, usando como coenzimas NAD+ y FAD. También actúa sobre las formas 11-trans y 13-cis del RETINAL.
Grupo de enzimas que catalizan la reacción de reducción-oxidación reversible de los 20-hidroxiesteroides, como desde el 20-cetosteroide a 20-alfa-hidroxiesteroide (EC 1.1.1.149)o a 20-beta-hidroxiesteroide (EC 1.1.1.53).
El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.
Una 11-beta-hidroxiesteroide-deshidrogenasa dependiente de NAD, de alta afinidad, que actúa unidireccionalmente para catalizar la deshidrogenación del CORTISOL a CORTISONA. Se encuentra predominantemente en tejidos donde actúan los mineralocorticoides, como el RIÑÓN,COLON, GLÁNDULAS SUDORÍPARAS y la PLACENTA. La ausencia de esta enzima produce una forma mortal de hipertensión terminal infantil, que es el denominado SÍNDROME DE EXCESO APARENTE DE MINERALOCORTICOIDES.
Una flavoproteína oxidorreductasa que tiene especificidad para ácidos grasos de cadena larga. Forma un complejo con FLAVOPROTEINAS DE TRANSFERENCIA DE ELECTRON y conduce reduciendo equivalentes a UBIQUINONA.
Reacción química en que un electrón se transfiere de una molécula a otra. La molécula donante del electrón es el agente de reduccción o reductor; la molécula aceptora del electrón es el agente de oxidación u oxidante. Los agentes reductores y oxidantes funcionan como pares conjugados de oxidación-reducción o pares redox.
Enzima que cataliza la reducción de aspártico beta-semi-aldehído a homoserina, que es el punto de ramificación para la biosíntesis de metionina, lisina, treonina y leucina, a partir del ácido aspártico. EC 1.1.1.3.
Flavoproteína mitocondrial que cataliza la oxidación del 3-metilbutanoil-CoA a 3-metilbut-2-enoil-CoA usando FAD como cofactor. Los defectos de esta enzima se asocian a acidemia isovalérica (AIV).
Enzima dependiente de NAD+ que cataliza la oxidación de 3-carboxi-2-hidroxi-4-metilpentanoato a 3-carboxi-4-metil-2-oxopentanoato. Está implicada en la biosíntesis de la VALINA, LEUCINA e ISOLEUCINA.
(Piruvato deshidrogenasa (lipoamida))-fosfato fosfohidrolasa. Enzima mitocondrial que cataliza la remoción hidrolítica de un fosfato de un grupo hidroxilo de una serina específica de la piruvato deshidrogenasa, reactivando el complejo enzimático. EC 3.1.3.43.
Enzima octamérica que pertenece a la superfamilia de las aminoácido-oxidasas. La leucina-deshidrogenasa cataliza la desaminación oxidativa reversible de la L-LEUCINA a 4-metl-2-oxopentanoato (2-cetoisocaproato) y AMONÍACO, con la correspondiente reducción del cofactor NAD+.
Enzima que cataliza la oxidación del 3-fosfoglicerato a 3-fosfohidroxipiruvato. Interviene en la vía biosintética de la L-SERINA.
Las diversas formas estructuralmente relacionadas de una enzima. Cada una de ellas tiene el mismo mecanismo y clasificación, pero diferentes características químicas, físicas o inmunológicas.
Enzimas que catalizan la oxidación de estradiol en el grupo 17-hidroxilo en presencia de NAD+ o NADP+ para dar estrona y NADH o NADPH. El grupo 17-hidroxilo puede estar en la configuración alfa o beta. EC 1.1.1.62.
Propiedad característica de la actividad enzimática con relación a la clase de sustrato sobre el cual la enzima o molécula catalítica actúa.
Enzima que interviene en el METABOLISMO del GLUTAMATO y del butanoato catalizando la oxidación del succinato-semialdehído a SUCCINATO usando NAD+ como coenzima. La deficiencia de esta enzima causa aciduria 4-hidroxibutírica, un error innato poco frecuente del metabolismo del neurotransmisor ácido 4-aminobutírico (GABA).
Sistemas de enzimas que funcionan secuencialmente, catalizando reacciones consecutivas conectadas por intermediarios metabólicos comunes. Pueden implicar simplemente una transferencia moléculas de agua o de átomos de hidrógeno o estar asociadas a grandes estructuras supramoleculares, como la MITOCONDRIA o los RIBOSOMAS.
Gliceraldehído 3-fosfato deshidrogenasa dependiente de NAD que se encuentra en el citosol de los eucariotas. Cataliza la deshidrogenación y fosforilación del GLICERALDEHÍDO 3-FOSFATO a 3-fosfo-D-glicerol fosfato, un paso importante en la GLICOLISIS.
Especie de BACILOS GRAMNEGATIVOS ANEROBIOS FACULTATIVOS que suelen encontrarse en la parte distal del intestino de los animales de sangre caliente. Por lo general no son patógenos, pero algunas cepas producen DIARREA e infecciones piógenas. Las cepas patógenos (viriotipos) se clasifican según sus mecanismos patógenos específicos, como toxinas (ESCHERICHIA COLI ENTEROTOXÍGENA).
Un gran órgano glandular lobulada en el abdomen de los vertebrados que es responsable de la desintoxicación, el metabolismo, la síntesis y el almacenamiento de varias sustancias.
Una subclase de enzimas que incluyen todas las deshidrogenasas que actúan en la unión carbón-carbón. Esta enzima incluye a todas las enzimas que introducen doble unión en los sustratos por deshidrogenación directa de la unión simple carbón-carbón.
Enzima que cataliza la conversión de prefenato en p-hidroxifenilpiruvato, en presencia de NAD. En las bacterias entéricas, esta enzima también posee actividad de corismato mutasa, catalizando de esa forma los dos primeros pasos de la biosíntesis de la tirosina. EC 1.3.1.12.
Secuencia de PURINAS y PIRIMIDINAS de ácidos nucléicos y polinucleótidos. También se le llama secuencia de nucleótidos.
Inserción de moléculas de ADN recombinante de fuentes procariotas y/o eucariotas en un vehículo replicador, como el vector de virus o plásmido, y la introducción de las moléculas híbridas resultantes en células receptoras sin alterar la viabilidad de tales células.
Enzima que cataliza la oxidación de la 1-pirrolina-5-carboxilato a L-GLUTAMATO en presencia de NAD. Los defectos de esta enzima son la causa de la hiperprolinemia II.
Flavoproteína enzimática responsable del catabolismo de la LISINA, HIDROXILISINA y TRIPTÓFANO. Cataliza la oxidación del GLUTARIL-CoA a crotonoil-CoA, usando FAD como cofactor. La aciduria glutárica de tipo I es un error innato del metabolismo debido a un déficit de glutaril-CoA deshidrogenasa.
El término médico 'piruvatos' se refiere a los sales o ésteres del ácido pirúvico, un importante intermediario metabólico en la glucólisis y el ciclo de Krebs.
Pequeñas moléculas necesarias para la función catalítica de las ENZIMAS. Muchas VITAMINAS son coenzimas.
Unas enzimas que catalizan la reacción reducción-oxidación reversible de 20-alfa-hidroxiesteroides, como de la PROGESTERONA a 20-ALFA-DIHIDROPROGESTERONA.
Una familia de compuestos que contienen un grupo oxo con la estructura general del ácido 1,5-pentanodioico.
Enzimas que catalizan la deshidrogenación de aminas secundarias, introduciendo un doble enlace C=N como reacción primaria. En algunos casos, ésta es hidrolizada posteriormente.
Líquido incoloro e inflamable que se utiliza en la fabricación de ácido acético, perfumes y saborizantes. Es también un producto intermediario del metabolismo del alcohol. Tiene una acción narcótica general y también produce irritación de las mucosas. En dosis elevadas puede causar la muerte por parálisis respiratoria.
Amino oxidoreductasas que utilizan NAD+(EC 1.5.1.7) o NADP+ (EC 1.5.1.8) como aceptor para formar LISINA o NAD+ (EC 1.5.1.9) o NADP+ (EC 1.5.1.10) como aceptor para formar GLUTAMATO. La deficiencia de esta enzima causa las HIPERLISINEMIAS.
D-galactosa:NAD(P)+ 1-oxidorredutasas. Catalizan la oxidación de D-galactosa en presencia de NAD+ o NADP+ a D-galactono-gamma-lactona y NADH o NADPH. Incluye 1.1.1.48 y EC 1.1.1.120.
La normalidad de una solución con respecto a los iones de HIDRÓGENO. Está relacionado a las mediciones de acidez en la mayoría de los casos por pH = log 1 / 2 [1 / (H +)], donde (H +) es la concentración de iones de hidrógeno en gramos equivalentes por litro de solución. (Traducción libre del original: McGraw-Hill Diccionario de Términos Científicos y Técnicos, 6 a ed)
Enzima que cataliza la reacción de la acetiltransferasa usando ACETIL-CoA como donante de acetilo y dihidrolipoamida como aceptor para producir COENZIMA A (CoA) y S-acetildihidrolipoamida. Forma la subunidad (E2) del COMPLEJO PIRUVATO-DESHIDROGENASA.
Enzima FLAVOPROTEÍNA que cataliza la desmetilación oxidativa de la dimetilglicina a SARCOSINA y FORMALDEHÍDO.
Organelas semiautónomas que se reproducen por sí mismas y se presentan en el citoplasma de la mayoría de las células eucariotas, pero no en todas. Cada una está rodeada por una doble membrana limítrofe. La membrana interna presenta múltiples invaginaciones y sus proyecciones se denominan crestas. La mitocondria es el lugar de las reacciones de fosforilación oxidativa que dan lugar a la formación de ATP. Contienen RIBOSOMAS, varios ARN DE TRANSFERENCIA, SINTETASAS AMINOACIL-ARN T y factores de elongación y terminación. Las mitocondrias dependen de los genes del núcleo, de las células en que residen, para muchos ARN MENSAJEROS. Se cree que las mitocondrias se han originado a partir de bacterias aerobiass que establecieron una relación simbiótica con los protoeucariotas primitivos. (King & Stansfield, A Dictionary of Genetics, 4th ed)
Enzima que cataliza la conversión de L-aspartato 4-semialdehído, ortofosfato e NADP+ para dar L-4-aspartil fosfato e NADPH. EC 1.2.1.11.
Enzima dependiente de NAD+ que cataliza la oxidación de la betaína aldehído a BETAÍNA.
Partes de una macromolécula que participan directamente en su combinación específica con otra molécula.
Grado de similitud entre secuencias de aminoácidos. Esta información es útil para entender la interrelación genética de proteinas y especies.
Cualquier cambio detectable y heredable en el material genético que cause un cambio en el GENOTIPO y que se transmite a las células hijas y a las generaciones sucesivas.